Белки злаковых. Их биолого-физиологическое значение.
Нарушение пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином

Тип работы:
Курсовая
Предмет:
Медицина


Узнать стоимость

Детальная информация о работе

Выдержка из работы

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ

Федеральное государственное автономное образовательное учреждение

высшего профессионального образования

«Дальневосточный федеральный университет»

ШКОЛА БИОМЕДИЦИНЫ

Кафедра биотехнологии продуктов из животного сырья и

функционального питания

Белки злаковых. Их биолого-физиологическое значение. Нарушение пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином

КУРСОВАЯ РАБОТА

по блоку дисциплин «Пищевая биотехнология»

(«Общая пищевая биотехнология», «Химия пищи», «Гомеостаз и питание»)

Югай Оксана Владимировна

г. Владивосток

2013

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

1. БЕЛКИ ЗЛАКОВЫХ КУЛЬТУР. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА

1.1 Белковые вещества пшеничного зерна

1.2 Белки зерна ржи

1.3 Белки зерна тритикале

1.4 Белки зерна ячменя

1.5 Белки зерна овса

1.6 Белки зерна кукурузы

1.7 Белки зерна проса

2. БИОХИМИЧЕСКИЕ И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ ЗЛАКОВЫХ КУЛЬТУР. БИОЛОГО-ФИЗИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ В ПИТАНИИ ЧЕЛОВЕКА

2.1 Биохимические и физико-химические свойства белков злаковых культур

2.2 Роль белков в питании. Белковый обмен в организме. Пищевая и биологическая ценность белков. Нормы потребления белка

2.3 Функциональные свойства белков и их практическое значение

3. НАРУШЕНИЕ ПИЩЕВАРЕНИЯ, ВЫЗЫВАЕМОЕ ГЛЮТЕНИНОМ, АВЕНИНОМ, ГОРДЕИНОМ

3.1 Нарушения пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином

3.2 Необходимость создания специализированных продуктов для диетического лечебного питания при нарушениях пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ

ВВЕДЕНИЕ

белок злаковый диетический глютенин

Белок, являясь важнейшим компонентом питания, обеспечивающим пластические и энергетические нужды организма, справедливо назван протеином, показывающим первую его роль в питании. Роль белков в питании человека трудно переоценить. Сама жизнь является одним из способов существования белковых тел 1.

Белок можно отнести к жизненно важным пищевым веществам, без которых невозможны жизнь, рост и развитие организма. Достаточность белка в питании и высокое его качество позволяют создать оптимальные условия внутренней среды для нормальной жизнедеятельности организма, его развития и высокой работоспособности. Белок является главной составной частью пищевого рациона, определяющей характер питания. На фоне высокого уровня белка отмечается наиболее полное проявление в организме биологических свойств других компонентов питания. Белки обеспечивают структуру и каталитические функции ферментов и гормонов, выполняют защитные функции, участвуют в образовании многих важных структур белковой природы: иммунных тел, специфических — глобулинов, белка крови пропердина, играющего известную роль в создании естественного иммунитета, участвуют в образовании тканевых белков, таких как миозин и актин, обеспечивающих мышечные сокращения, глобина, входящего в состав гемоглобина эритроцитов крови и выполняющего важнейшую функцию дыхания 1.

Следует отметить, что белки определяют активность многих биологически активных веществ: витаминов, а также фосфолипидов, отвечающих за холестериновый обмен. Белки определяют активность тех витаминов, эндогенный синтез которых осуществляется из аминокислот 1. Например, из триптофана — витамина PР (никотиновая кислота), обмен метионина — связан с синтезом витамина U (метилметионин-сульфоний).

Установлено, что белковая недостаточность может привести к недостаточности витамина С и биофлаваноидов (витамина Р). Нарушение в печени синтеза холина (группы витаминоподобных веществ) приводит к жировой инфильтрации печени.

При больших физических нагрузках, а также при недостаточном поступлении жиров и углеводов белки участвуют в энергетическом обмене организма.

Наиболее тяжелые последствия в состоянии здоровья, нередко на всю жизнь, оставляет такой вид недостаточности питания, как алиментарная дистрофия, чаще всего возникающая при отрицательном энергетическом балансе, когда в энергетические процессы включаются не только пищевые химические вещества, поступающие с пищей, но и собственные, структурные белки организма.

Обменные нарушения в организме могут появиться и при несбалансированности аминокислотного состава поступающих белков.

Целью курсовой работы является: изучение белков злаковых, их биолого-физиологическое значение. Нарушение пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином 1.

1. БЕЛКИ ЗЛАКОВЫХ КУЛЬТУР. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА

К зерновым культурам относят пшеницу, рожь, тритикале, ячмень, овес и кукурузу.

Анализируя аминокислотный состав суммарных белков различных злаковых культур с точки зрения состава эталонного белка для питания людей следует отметить, что все они, за исключением овса, бедны лизином (2,2… 3,8%), а за исключением риса и сорго — изолейцином. Для белков пшеницы, сорго, ячменя и ржи характерно относительно небольшое количество метионина (1,6… 1,7 мг/100 г белка). Белки пшеницы к тому же содержат недостаточное количество треонина (2,6%), а белки кукурузы — триптофана (0,6%). Наиболее сбалансированными по аминокислотному составу являются овес, рожь и рис.

Аминокислотный состав суммарных белков злаковых культур определяется аминокислотным составом отдельных фракций, в основу классификации которых положен принцип растворимости Т. Осборн в 1907 году 2, с. 56. При последовательной обработке муки или размолотого зерна водой, 5…10%-м раствором хлорида натрия, 60…80%-м водным раствором спирта и 0,1…0,2%-м раствором гидроксида натрия экстрагируются белковые фракции, соответственно названные альбуминами, глобулинами, проламинами и глютелинами.

В состав белков входят и так называемые склеропротеины (нерастворимые белки), содержащиеся в оболочках и периферических слоях зерна. Особенностью белков данной фракции является прочное соединение с лигнино-полисахаридным комплексом. Склеропротеины выполняют структурную функцию и малодоступны для пищеварения. Наряду с белками в зерне содержится небелковый азот (0,7…12,9% от общего азота), включающий свободные аминокислоты (50…60%), пептиды, нуклеотиды и др. Количество небелкового азота изменяется в зависимости от степени зрелости, выращивания и прорастания зерна 2, с. 57.

1.1 Белковые вещества пшеничного зерна

Содержание белка в пшенице колеблется в широких пределах — от 9,2 до 25,8% (в среднем 13,5%). Зерно твердой пшеницы содержит белков больше, чем зерно мягкой. В стекловидных зернах мягкой пшеницы белковых веществ не всегда больше, чем в мучнистых.

Наиболее богат белковыми веществами алейроновый слой. Много белка также в зародыше. Содержание белка в эндосперме меньше, чем в целом зерне. [3, с. 50]

В пределах эндосперма белок распределен также неравномерно. Если его периферические слои имеют высокую концентрацию белков, то центральная часть наиболее бедна белками по сравнению со всеми остальными частями зерна. Так, субалейроновый слой твердой краснозерной пшеницы содержит 45% белка, а внутренний — 11%.

В партиях зерна озимой пшеницы по мере уменьшения размеров зерна относительное содержание в нем белка возрастает [3, с. 51].

Для оценки пищевого достоинства зерна пшеницы большое значение имеет аминокислотный состав белка. В наибольшем количестве содержится глютаминовая кислота (в среднем 21,9%), в наименьшем — триптофан (0,8%), цистин (1,1%), метионин (1,4%) и тирозин (1,8%). Аминокислоты в зерне пшеницы распределены неравномерно. Зародыш наиболее богат незаменимыми аминокислотами и прежде всего лизином. В зародыше его содержится в два с лишним раза больше, чем в эндосперме (соответственно в среднем 5,6 и 2,1%.

Белки в разных частях эндосперма различаются соотношением содержания отдельных аминокислот. Многие из них в периферийных частях эндосперма содержатся в большем количестве, чем в центральных. Опытами [3, с. 52] установлено, что к ним относятся (в среднем в % к массе белков): аргинин 2,9… 4,5; цистин 1,5… 1,9; лизин 1,9… 2,6; метионин 1,1… 1,4; триптофан 0,9… 1,1; валин 3,6… 4,0.

Центральная часть эндосперма богаче, чем периферийные его слои (%): изолейцином 6,6…7,0, лейцином 8,0…9,1, фенилаланином 3,4…3.9.

Триптофан в большом количестве сосредоточен в алейроновом слое.

Белки субалейронового слоя содержат много глютаминовой кислоты и пролина, мало лизина. Белки алейронового слоя содержат большое количество лизина и аргинина. Белки алейронового слоя имеют более высокую питательную ценность, чем остальная часть эндосперма. Содержимое алейронового слоя, образованного толстостенными клетками, усваивается человеком плохо.

Различия в содержании аминокислот между высоко- и низкобелковым зерном пшеницы доказаны для лизина, количество которого выше у низкобелковой пшеницы, и для глютаминовой кислоты, пролина и фенилаланина, находящихся в низкобелковой пшенице в меньших количествах. Важнейшие белки зерна пшеницы — проламины и глютелины. На их долю приходится около 74% от всей массы белковых веществ. Наибольшее технологическое (хлебопекарное) значение имеют проламин (глиадин) и глютелин (глютенин). Именно они составляют, клейковину. На альбумины приходится 20… 22% и глобулины — 5…6%.

Различно содержание белка и его аминокислотного состава в зерне разной окраски. Отмечено, что темные и желтые зерна красной озимой пшеницы отличаются по тому и другому признаку. В темных зернах содержание белка колеблется от 13,50 до 16,63% (в среднем 14,54%), в желтых от 10,81 до 14,17% (в среднем 12,14%). Наибольшие различия в аминокислотном составе обнаружены по шести аминокислотам. Содержание пяти из них в желтых зернах выше по сравнению с темными зернами (г/100 г белка): лизина 2,69… 3,0; аспарагиновой кислоты 4,98… 5,18; аланина 3,24… 3,44; метионина 2,27 … 2,91 и фенилаланина 4,19… 4,28. Глютаминовая кислота в большем количестве содержится в темных зернах (31,34… 33,43 г/100 г белка).

Пшеница — важнейшая продовольственная культура, так как благодаря содержащейся в ней клейковине из нее получают хлебобулочные изделия высокой питательности, приятного вкуса, с пористым, упругим и эластичным мякишем. При замешивании пшеничной муки с водой ее белки поглощают воду и набухают, слипаясь в массу теста.

Если кусок теста отмывать в воде от крахмала и частиц оболочек, то остается сильно гидратированный, упругий, эластичный и связный студень, состоящий в основном из белков и называемый сырой клейковиной, или просто клейковиной. Сырая клейковина содержит в среднем 65% воды. Клейковина отличается от запасных белков семян других растений прежде всего своими уникальными реологическими свойствами, являющимися основой хлебопекарных достоинств пшеничной муки. При обезвоживании получают сухую клейковину. Количество воды, поглощаемой сухой клейковиной, выражают в процентах и называют гидратацией, или гидратационной способностью клейковины, которая колеблется от 170 до 250%.

Клейковина состоит из двух веществ. Одно из них, растворимое в спирте, — глиадин, второе, растворимое в щелочах — глютенин.

Свыше двух с половиной веков специалисты разных стран изучают клейковину, (однако и в настоящее время многие важные стороны состава и свойств клейковины неясны 3, с. 53.

Значение клейковины заключается в том, что она формирует тесто, образует при набухании сплошную упругую сетку, соединяющую в компактную упругую массу все вещества муки. При внесении дрожжей в тесто в результате процесса брожения выделяется диоксид углерода, который растягивает клейковину. Сначала сплошной комок теста начинает быстро увеличиваться в объеме (подниматься). К концу брожения тесто приобретает пористое строение. Разрыхленное тесто, состоящее из огромного количества пузырьков, стенки которых образованы в основном клейковиной, закрепляется в таком виде при выпечке, образуя характерную пористую структуру хлебного мякиша.

Клейковина — важнейший фактор хлебопекарного достоинства пшеничной муки. От нее зависит газоудерживающая способность теста, а следовательно, объем и пористость хлеба. Крепкая клейковина в нормальной муке дает слишком тугое тесто, с трудом поддающееся растяжению диоксидом углерода. Слабое тесто плохо задерживает диоксид углерода, так как свойственная ему слабая клейковина не может создать в тесте белкового каркаса необходимой прочности. Сильная клейковина при брожении более стойко сохраняет присущие ей физические свойства 3, с. 54.

Мука характеризуется способностью давать тесто, обладающее в ходе брожения и расстойки определенными физическими свойствами, что в сочетании с другими хлебопекарными достоинствами (количество и состав сахаров, активность ферментов, состав и свойства крахмала и др.) обеспечивает получение хлеба хорошего качества. Все сорта мягкой пшеницы по их хлебопекарному достоинству делят на три группы: сильная, средняя и слабая.

Сильная пшеница — из нее получают муку, способную поглощать при замесе теста нормальной консистенции относительно большое количество воды. Тесто из такой муки очень устойчиво сохраняет свои первоначальные физические свойства (консистенцию, эластичность и сухость на ощупь) при замесе и брожении. Куски теста из муки сильной пшеницы хорошо обрабатываются на округлительных машинах, их рабочие органы не замазываются. Сформированные куски теста, обладая хорошей способностью удерживать диоксид углерода, при расстойке и выпечке хорошо сохраняют свою форму и мало расплываются. Подовый хлеб из муки сильной пшеницы при достаточной газообразующей способности хорошо разрыхляется, имеет большой объем и малую расплывчатость 3, с. 54.

Тесто из муки очень сильной пшеницы ввиду ограниченной способности к растяжению имеет пониженную газоудерживающую способность и поэтому получаемый из нее хлеб мало расплывчатый, пониженного объема (обжимистый).

При смешивании муки из сильной пшеницы с мукой, имеющей низкие хлебопекарные достоинства (слабой), получают муку с улучшенными свойствами. Поэтому сорта сильной пшеницы называют сортами-улучшителями. В зависимости от качества (силы) примесь из муки сильной пшеницы колеблется от 25 до 50%. В соответствии с этим сорта-улучшители подразделяют на пшеницу с посредственной, хорошей и высокой хлебопекарной силой 3, с. 54.

Сильная пшеница должна содержать белка не менее 14% (на сухое вещество), сырой клейковины в зерне — не менее 28% и в муке первого сорта — не менее 32% (1-й группы с хорошей упругостью и нормальной растяжимостью). Здоровая твердая пшеница обычно вся сильная, сорта ее на группы по силе не делят. По хлебопекарному достоинству она ниже стекловидной мягкой пшеницы. При выпечке в чистом виде твердая пшеница дает хлеб низкого объема, с более плотным мякишем и рваной коркой, у нее очень упругая, недостаточно растяжимая, короткорвущаяся клейковина. При добавлении к слабой мягкой пшенице здоровой твердой также улучшаются ее свойства.

Средняя пшеница способна сама давать хороший по качеству хлеб, не нуждается в примешивании к ней сильной пшеницы, но не способна эффективно улучшать слабую пшеницу. Ее называют «филлер».

Слабая пшеница характеризуется низким содержанием белка (8… 10%) и клейковины (ниже 20%) либо достаточным содержанием белка, но низкого качества. Из слабой пшеницы невозможно получить хлеб удовлетворительного качества, для этого необходимо добавлять сильную пшеницу. Мягкая пшеница используется преимущественно для приготовления хлеба, а твердая — в макаронном производстве 3, с. 55.

Хлебопекарная сила пшеничной муки зависит не только от количества и качества клейковины, но и от углеводно-амилазного комплекса. С этим комплексом связано второе важнейшее свойство муки — газообразующая способность (образование при брожении диоксида углерода, необходимого для разрыхления теста). Физико-химические изменения крахмала (набухание, клейстеризация, декстринизация) определяют наряду с клейковиной реологические свойства теста [3, с. 55].

1.2 Белки зерна ржи

По многолетним данным биохимической лаборатории ВИР, содержание белка в зерне ржи колеблется от 9 до 20%. В зависимости от места выращивания разница в содержании белка у одного и того же сорта может достигать 30% и более. Повышение процента белка в зерне ржи наблюдается с северо-запада на юго-восток и с севера на юг. По содержанию белка зерно ржи несколько уступает зерну пшеницы.

Белки зерна ржи несколько отличаются по аминокислотному составу от белков зерна пшеницы. Аминокислотный состав суммарных белков озимой ржи колеблется в значительных пределах в зависимости от сортовых особенностей и от условий выращивания. Предшественники не оказывают существенного влияния на аминокислотный состав зерна. Колебания в содержании отдельных аминокислот в большинстве случаев находятся в пределах ошибок определения [3, с. 73].

Белки зерна ржи в связи с более высоким содержанием незаменимых аминокислот — лизина, треонина и фенилаланина — более ценные в пищевом отношении, чем белки зерна пшеницы.

Если клейковина зерна пшеницы изучалась длительное время и о ее составе и свойствах накоплен обширный материал, то клейковина зерна ржи стала предметом углубленных исследований только в последние два десятилетия.

При обычных условиях замеса теста из ржаной муки клейковина не отмывается, и на этом основании долгое время считали, что ржаная мука в отличие от пшеничной клейковины не содержит [3, с. 75].

Первое сообщение о получении клейковины прямым отмыванием из ржаной муки появилось в 1945 г. В 1950… 1955 гг. при экстрагировании белков слабыми органическими кислотами и осаждении их при нейтрализации была выделена клейковина зерна ржи.

Советские исследователи отмывали ржаную клейковину двумя способами.

По первому способу клейковинные белки извлекают из сортовой ржаной муки слабыми кислотами. Смесь энергично встряхивают и центрифугируют. После фильтрации через стеклянную вату жидкость осторожно нейтрализуют (например, насыщенным раствором Са (ОН)2). Выделяющийся при pH 5,8… 6,0 осадок отделяют центрифугированием. Таким способом получили 5,3.. 9,3% сырой клейковины с влажностью 75… 86,9%, выходом сухой клейковины 1,0… 1,62 и содержанием белка в сухом веществе 85,90%. Клейковина ржи слабая и малоэластичная. При осторожном промывании водой из нее удаляется часть крахмала и много растворимых углеводов, главным образом слизей. При этом клейковина становится более крепкой, влажность ее уменьшается до 66,7% 3, с. 75.

Второй способ заключается в отмывании клейковины из белковых фракций, полученных фракционированием белков муки в безводной среде методом Гесса. Клейковину выделяют из промежуточного белка, составляющего около 3,5% от массы муки. Промежуточный белок выделяют также из обогащенной белком (24%) фильтровой пыли пневматических мельниц, перерабатывающих зерно ржи. Выход промежуточного белка достигает 26% (от массы, взятой для анализа пыли) с содержанием белка 69,7… 74,9%. Гидратация ржаной клейковины колеблется от 200 до 290%, удельная растяжимость — от 0,06 до 1,33 см/ мин. Клейковина зерна ржи отличается от клейковины зерна пшеницы по цвету (светло-серый) [3, с. 75].

Применяемые методы не обеспечивают полного извлечения ржаной клейковины. Потери белков, содержащихся в муке, при отмывании клейковины достигает 50% и более. Поэтому вопрос о количественном содержании клейковины в зерне ржи и изменчивости этого признака пока недостаточно ясен.

Содержание клейковины в зерне ржи рассчитывают следующим образом. Составляют смесь из 80% пшеничной муки, содержащей не менее 26… 27% клейковины нормального качества и 20% ржаной муки. Присутствие большой массы пшеничной клейковины способствует агрегатированию частиц ржаной клейковины и предохраняет их от вымывания. Из общего количества отмытой клейковины из смеси вычитают долю, приходящуюся на пшеничную клейковину. При исследовании этим способом 34 проб зерна ржи установлено: содержание белка — 9,6… 17,9%, сырой клейковины — 6… 26% и сухой клейковины — 1,5… 6,8%. Этот способ и применяемый расчет неточны, поскольку то и другое, видимо, показывают лишь, какое количество белков ржи входит в состав пшеничной клейковины 3, с. 76.

Слизи оказывают существенное влияние на формирование клейковины зерна ржи. Высказывают предположение, что слизистые вещества не просто мешают частицам клейковины слипаться, но, вступая в соединение с белком, образуют растворимые в воде комплексы. Отрицательного влияния на образование клейковины ржи можно ожидать также от продуктов реакции растворимых белков с углеводами. Присутствие в зерне ржи гликопротеидов было известно раньше, возможно, эти вещества образуются в тесте [3, с. 75].

Учитывая особенности образования и выделения клейковины зерна ржи, разработан метод ее прямого отмывания. Муку (50 г) замешивают в виде суспензии на 1%-ном растворе K2SO4 в 3%-ном NaCl. Из суспензии на сите с отверстиями 300… 400 мкм частично удаляют оболочки. Суспензию 4…5 раз центрифугируют с повторными ее приготовлениями на том же растворе солей. Конечный осадок промывают водопроводной водой на шелковом (капроновом) сите. Выход клейковины при этом обычно составляет до 90% от теоретически возможного.

По физическим свойствам клейковина зерна ржи напоминает слабую клейковину зерна пшеницы с низкой упругостью и эластичностью. Растяжимость ее колеблется в очень широких пределах. В одних случаях она растягивается до тонкой нити, в других получается в виде рыхлой малосвязной массы, которая быстро разрывается даже при слабом растягивании. Клейковина зерна ржи обладает гидратацией, превышающей гидратацию зерна пшеницы и ячменя (220… 310%).

Физические свойства клейковины зерна ржи различных сортов и мест произрастания сильно отличаются. При определении белковых фракций методом последовательной экстракции 0,01 М раствором пирофосфата натрия (pH 7,0), 70%-ным этанолом и 0,2%-ным раствором едкого натра видно, что клейковина зерна ржи отличается от клейковины зерна пшеницы преобладанием спирторастворимой фракции над щелочерастворимой [3, с. 77]

В белках зерна пшеницы на долю клейковинных фракций приходится 70… 75% общего их содержания в зерна, а в белках зерна ржи они составляют лишь 40%. Большая часть белков зерна ржи растворяется в воде и слабых солевых растворах. В зерне пшеницы отношение глиадина к глютенину приблизительно составляет 1: 1, ржи — 2:1.

Глиадин ржи — гетерогенный белок, состоящий из восьми одноцепочных и трех многоцепочных компонентов. Главный компонент глиадина — белок с молекулярной массой 40 000. Глютенин зерна ржи менее гетерогенен. Обнаружено, что увеличение его содержания сопровождается укреплением клейковины [3, с. 77].

Содержание общего азота и белка в зерне снижается от периферии к центру. В периферическом слое эндосперма найдено белка 12,9%, а в центре его 6,2%. Содержание белка в зародыше самое большее (25,8%), он наиболее богат водорастворимыми и солерастворимыми белками (63,1%), в нем повышенное количество лизина (7,2%) и серина (6,7%). Наибольшее количество сырой клейковины сосредоточено в периферических слоях (7,8%), наименьшее — в центре зерновки (0,6%) [3, с. 77].

Клейковина, отмытая из различных частей зерновки, отличается по своим физическим свойствам, лучшая — из периферических слоев. Из зерна ржи с применением измельчения на шаровой мельнице были выделены фракции промежуточного (смесью хлороформа с бензолом) и прикрепленного (этиленхлоргидрином) белка. Они отличались по составу. Если в промежуточном белке содержание солерастворимой и спирторастворимой фракций мало различалось (24,7 и 27,2%), то в прикрепленном белке соотношение этих фракций оказалось резко различным (50,8 и 26,4%). В аминокислотном составе фракций белка ржи наибольшие различия обнаружены по лизину (в промежуточном белке 2,73%, прикрепленном 4,58%), аланину 3,45 и 4,74% и цистину + цистеину 2,31 и 1,58% [3, с. 77]

1.3 Белки зерна тритикале

Тритикале — ботанический род, первая искусственно созданная зерновая культура, полученная от скрещивания пшеницы (Triticum) и ржи (Secale). Разные формы тритикале являются пшенично-ржаными амфидиплоидами (АД). Большое внимание, уделяемое сейчас тритикале, вызвано тем, что этот гибрид объединяет в себе достоинства пшеницы и ржи — высокую продуктивность, повышенное содержание белка, стойкость к низким температурам и другим неблагоприятным факторам среды 3, с. 78.

По содержанию белка зерно тритикале превосходят не только зерно ржи, но и зерно пшеницы.

Более высокое содержание белка в зерне тритикале объясняется его повышенной щуплостью и относительно большим содержанием богатых белком алейронового слоя и зародыша. Из муки семи сортов тритикале отмывается клейковина в количестве 27,0…30,8%, в среднем 29,7%, которая имеет худшее качество, более слабая, чем клейковина зерна пшеницы 3, с. 78.

Клейковина тритикале уступает клейковине зерна пшеницы также по набухаемости и растворимости в слабой уксусной кислоте. По фракционному составу белки тритикале в основном занимают промежуточное положение между белками зерна ржи и пшеницы. Белковый комплекс тритикале содержит большое количество альбуминов, унаследованное от ржи, и большое количество проламинов, характерное для пшеницы 3, с. 78.

Фракционный состав белков зерна тритикале по трем сортам из разных районов выращивания изменяется в значительных пределах (первые две цифры — пределы колебаний, третья — в среднем, %): альбумины 16,7… 36,3, 25,2; глобулины 14,4… 18,4, 16,0; проламины 7,3… 26,0, 19,3; глютелины 22,9… 31,1, 28,0; нерастворимый остаток 9,5… 14,0, 11,5. Для сравнения приводятся данные о фракционном составе зерна пшеницы Мироновская 808 (первая цифра) и зерна ржи Харьковская 55 (вторая цифра, %): альбумины 17,2 и 36,3; глобулины 14,4 и 18,4; проламины 23,8 и 7,3; глютелины 34,2 и 22,9; нерастворимый остаток 10,2 и 14,0. [3, с. 78]

Таблица 1 — Средний аминокислотный состав зерна пшеницы, ржи, тритикале, % от общего содержания белка

Наименование

Пшеница

Рожь

Тритикале

Лизин

3,00

4,09

3,50

Гистидин

2,25

2,25

2,35

Аргинин

4,36

4,79

5,22

Аспарагиновая кислота

4,98

6,92

5,80

Треонин

2,68

3,06

2,80

Серин

3,90

3,81

3,74

Глютаминовая кислота

31,18

24,95

29,93

Пролин

9,46

11,00

12,01

Глицин

3,66

3,76

3,60

Аланин

3,62

4,56

3,98

Валин

4,11

4,55

4,22

Изолейцин

3,53

3,57

3,67

Лейцин

6,38

6,36

6,88

Тирозин

2,46

1,99

2,29

Фенилаланин

4,48

4,62

4,79

Триптофан

1,07

1,07

1,00

Аммиак

3,24

3,12

3,26

Электрофоретический анализ глютенина тритикале показал, что в нем присутствуют все субъединицы обеих родительских форм.

В таблице 1 дан средний аминокислотный состав зерна пшеницы, ржи и тритикале. По содержанию аминокислот (в том числе по лизину, треонину, валину) белки зерна тритикале занимают промежуточное место между белками зерна пшеницы и ржи, по другим незаменимым аминокислотам (лейцин, изолейцин, фенилаланин) превосходят и лишь по триптофану уступают белку обоих родителей. Зерно тритикале в целом характеризуется высоким содержанием белка и его высоким качеством [3,с. 78].

1.4 Белки зерна ячменя

Содержание белковых веществ в зерне ячменя колеблется от 7 до 25%. Абсолютное содержание азота в крупных и мелких зернах в пределах колоса или отдельного ряда в колосе остается примерно одинаковым. В процентном отношении содержание белка в крупном зерне ячменя всегда меньше по сравнению с мелким. По данным лаборатории биохимии, содержание отдельных групп белков в зерне ячменя колеблется в значительных пределах в зависимости от места и условий выращивания, а также от сорта [2, с. 79].

В белках зерна ячменя, как и в белках зерна пшеницы, преобладают спирторастворимые (проламины) и щелочерастворимые (глютелины) фракции. На их долю в среднем приходится свыше 60%, приведен в таблице 2.

Растворимый в спирте белок ячменя называется гордеин. В состав гордеина входят (%): глютаминовая кислота 43,2; пролин 13,73; лейцин 7,0; фенилаланин 5,3; цистин 2,5; триптофан 1,5; валин 1,4[3, с. 79].

Таблица 2 — Фракционный состав азотистых веществ зерна ячменя, % азота фракции от общего извлеченного азота

Содержание

Альбумины

Глобулины

Проламины

Глютеины

Небелковый азот

Минимальное

7,5

7,0

15,6

18,25

7,5

Максимальное

28,8

21,9

46,4

47,50

16,9

Среднее

12,5

12,7

34,4

29,6

10,8

Белок различных групп и сортов ячменя качественно неодинаков. Наибольшие колебания обнаружены в содержании основных аминокислот (лизина, аргинина), наименьшее — кислых (аспарагиновая и глютаминовая кислоты). По сумме незаменимых аминокислот белок ячменя хотя и ненамного, но более биологически полноценен, чем белок зерна пшеницы. В белке зерна пшеницы содержание незаменимых аминокислот составляет 28,2, а в белке зерна ячменя — 30,56 г/100 г белка. Наиболее отличается белок зерна ячменя по лизину (2,3 и 3,4 г/100 г белка) и треонину (2,9 и 3,8 г/100 г белка).

Из муки, полученной из зерна многих сортов ячменя, можно отмыть клейковину, применяя теплую воду. По своему качеству клейковина зерна ячменя схожа с плохой, короткорвущейся клейковиной зерна пшеницы. Растяжимость ее мала, цвет серый, гидратационная способность ниже, чем у клейковины зерна пшеницы, колеблется от 90 до 160%. Под влиянием молочной кислоты набухаемость клейковины зерна ячменя практически не повышается. Поваренная соль, ускоряя формирование клейковины, снижает ее выход и качество. Протеолитические ферменты (папаин) несколько ослабляют клейковину.

Ячмень используют для приготовления хлеба и лепешек там, где по природным условиям затруднено культивирование других злаков (северные и высокогорные районы). Хлеб из ячменной муки низкого качества быстро черствеет, имеет неприятный привкус. Добавление в тесто из пшеничной муки второго сорта ячменной муки до 10% незначительно снижает количество отмываемой клейковины и укрепляет ее. Хлеб по качеству приближается к хлебу из одной пшеничной муки [3, с. 81].

1.5 Белки зерна овса

Содержание белка в зерне овса колеблется от 9,0 до 19,5%. Фракционный состав белков в семи наиболее распространенных современных сортах овса (в % сухого вещества) приведен в таблице 3.

Таблица 3 — Фракционный состав белков зерна овса

Наименование

Содержание азота в навеске, %

Соотношение между наименьшим и наибольшим содержанием

Среднее содержание к общему азоту, %

Колебания

Среднее содержание

1

2

3

4

5

Общее содержание азота

1,51…2,34

2,08

1: 1,55

100,00

Альбумины

0,18…0,34

0,26

1: 1,88

12,5

Глобулины

0,17…0,55

0,36

1: 3,23

17,3

Проламины

0,12…0,58

0,48

1: 4,83

23,1

Глютелины

0,43…0,80

0,61

1: 1,86

29,3

Белковый азот

-

1,71

-

82,2

Азот нерастворимый

0,27…0,53

0,37

1: 2,00

17,80

Наибольшие колебания по сортам наблюдаются в содержании глобулинов и проламинов, что отражает особенную подвижность этих фракций, связанную с общим биологическим состоянием тканей зерна овса.

По фракционному составу белков зерно овса значительно отличается от белков зерна пшеницы, ржи и ячменя. Преобладающая фракция у зерна овса — глютелины, затем проламины и глобулины. Белок зерна овса, растворимый в спирте, называют авенином и в солевом растворе — авеналином. Общее содержание белков по сортам колеблется незначительно, а количество отдельных аминокислот, входящих в их состав в больших пределах, приведен таблице 4.

По содержанию отдельных аминокислот белки зерна овса заметно отличаются от белков зерна пшеницы и ячменя. Для белков зерна овса по сравнению с белками зерна пшеницы и ячменя характерно повышенное содержание аргинина и резко сниженное (в 2,0… 2,5 раза) — глютаминовой кислоты. В белках зерна овса отмечено также высокое содержание незаменимой аминокислоты лизина — почти в два раза больше, чем в белках пшеницы [3, с. 83].

Таблица 4 — Аминокислотный состав белков зерна овса, г в 100 г белка

Наименование

Колебания

Среднее содержание

1

2

3

Глютаминовая кислота

21,5…22,7

22,0

Аспарагиновая кислота

8,6…9,8

9,1

Аргинин

7,5…7,9

7,7

Лейцин

7,5…7,9

7,7

Фенилаланин

5,2…6,4

5,7

Валин

5,6…5,8

5,7

Аланин

5,0…5,3

5,1

Глицин

4,5…5,0

4,7

Лизин

4,4…4,8

4,4

Серин

4,0…4,4

4,1

Изолейцин

3,9…4,2

4,0

Пролин

3,3…4,0

3,6

Тирозин

3,2…3,7

3,4

Треонин

2,9. 3,1

3,0

Гистидин

2,5…2,7

2,6

Метионин

1,6…2,6

2,3

Цистин (½)

1,7…2,1

2,0

Амидный NH3

2,7…2,9

2,8

Общее содержание белка, %

13,30…14,99

14,1

Белки зерна овса характеризуются высокой биологической активностью. Относительная эффективность белка (определенная в опытах кормления крыс) для зерна овса составляет 1,8… 2,5; ржи — 1,3… 2,2; ячменя — 1,6… 2,0; кукурузы — 1,4… 1,6; пшеницы — 0,9… 1,7. По содержанию незаменимых аминокислот белок зерна овса сходен с высоколизиновыми мутантами зерна кукурузы и ячменя. Например, в белке зерна обычной кукурузы лизина содержится примерно 2,2%, в зерне высокобелковой Флаури-2 — 3,4%, высоколизинового зерна ячменя — 4,2%, овса — 4,4% % 3, с. 83.

Аминокислотный состав белка зерна овса не ухудшается с повышением содержания белка в зерне. У различных сортов зерна овса содержание белка колеблется от 9,0 до 19,5%, относительное содержание авенина сохраняется практически неизменным, на уровне 18… 19%. Содержание лизина в линии овса с 17,0% белка составляет 4,0%. в линии с 21,7% белка — 4,1%, в линии с 25,1% белка — 3,9; содержание лейцина — соответственно 7,8; 7,9 и 7,8%; фенилаланина — 5,5; 5,9 и 5,7% и т. д. Содержание белка в зерне овса можно повысить до весьма значительного уровня. В мировой коллекции найдены образцы зерна овса с содержанием белка свыше 24% 3, с. 83.

1.6 Белки зерна кукурузы

Общее содержание белков в зерне кукурузы, по данным ВИР (Всероссийский институт растениеводства), колеблется от 4,9 до 23,6%. Белками наиболее богат зародыш, в оболочках их немного, приведен в таблице 5. Растворимый в спирте белок зерна кукурузы называют зеином. Он отличается от белков других злаковых тем, что лучше всего растворяется в 90… 93%-ном этиловом спирте. В наибольшем количестве в белках кукурузы содержатся проламины (зеин), на глобулины приходится наименьшая доля, альбуминов также немного. Соотношение фракций белка в зародыше резко отличается от соотношения фракций в эндосперме [3, с. 84].

Таблица 5 — Содержание белков в анатомических частях зерна разных сортов зерна кукурузы, % сухого вещества

Наименование

Соотношение частей

Белки

колебания

среднее содержание

колебания

среднее содержание

1

2

3

4

5

Целое зерно

-

100,00

10,54…12,41

11,70

Эндосперм

81,14…82,65

81,75

9,75…11,63

10,68

Зародыш

10,45…12,60

11,53

19,31…20,62

19,87

Оболочка

6,25…7,19

6,72

5,44…7,60

6,58

Фракционный состав белков зерна кукурузы, по данным разных исследователей, приведен в таблице 6.

Таблица 6. — Фракционный состав белка анатомических частей зерна кукурузы, % азота фракции от общего содержания

Наименование

Альбумины

Глобулины

Проламины

Глютенины

Небелковый азот

Колебания

Среднее содержание

Колебания

Среднее содержание

Колебания

Среднее содержание

Колебания

Среднее содержание

Колебания

Среднее содержание

Целое зерно

6,25…24,4

17,98

9,08. 24,85

13,3

29,8…41,1

33,9

18,75…25,0

22,97

5,15…26,06

12,85

Эндосперм

2,18…18,1

11,89

6,01…22,8

16,03

30,6…61,1

42,48

10,2…23,5

21,29

4,0…21,80

8,34

Зародыш

47,02…83,4

67,24

4,0…12,53

7,51

1,0…2,51

1,4

4,1…12,2

6,1

7,5…32,94

17,75

В мучнистом и стекловидном эндосперме их соотношение также неодинаково. Стекловидная часть содержит больше белков, чем мучнистая. Наиболее изменяется содержание зеина и глобулинов. В мучнистой части больше глобулинов и меньше проламинов, чем в стекловидной. Смесью хлороформа и бензола плотностью 1,46 г/мл из зерна кукурузы лопающихся сортов извлекали промежуточный белок. Выход его составил 19,0… 27,4% к массе размолотого зерна. Содержание прикрепленного белка в 1,5… 1,7 раза больше, чем промежуточного 3, с. 84.

Технологическая характеристика зерна лопающихся сортов кукурузы изменяется по взрывной способности и соотношению промежуточного и прикрепленного белков, от которого зависит прочность эндосперма, наблюдается связь — увеличение фракции прикрепленного белка зерна кукурузы характеризуется большей взрываемостью и лучшим качеством взорванных зерен. Фракции азота в различных частях зерна высокобелковой и низкобелковой кукурузы неодинаковы.

С повышением содержания белка в зерне кукурузы и белка в эндосперме увеличивается содержание спирторастворимой фракции и снижается содержание щелочерастворимой. Соотношение в содержании других фракций изменяется незначительно. Повышение белковости зерна кукурузы (при селекции или применении азотных удобрений) происходит в результате увеличения спирторастворимой фракции, главным образом зеина, очень бедного незаменимыми аминокислотами — метионином, триптофаном и особенно лизином. Это означает, что биологическая ценность белка зерна кукурузы с повышением белковости зерна снижается [3, с. 84].

Белки зерна кукурузы по наиболее дефицитным аминокислотам (лизину, триптофану и метионину) уступают белкам пшеницы. При сравнении со стандартом ФАО (Food and Agriculture Organization), в котором содержание треонина принимают за 1, содержание лизина должно составлять 1,1. Содержание триптофана характеризуется такими показателями: в белках зародыша кукурузы от 0,30 до 0,37; эндосперма от 0,18 до 0,19; зерна в целом от 0,20 до 0,24 2, с. 86.

Белки зародыша зерна кукурузы, богаты незаменимыми аминокислотами, которые достаточно хорошо сбалансированы, что нельзя сказать об аминокислотном составе белков эндосперма и зерна в целом. Белки с зародышем при переработке кукурузы обычно удаляют. Ввиду высокой биологической ценности их целесообразно использовать после обезжиривания в качестве ценных добавок к различным пищевым продуктам. Суммарные белки зерна кукурузы отличаются пониженной биологической ценностью в наибольшей степени по триптофану и лизину. В рецепты кормов с кукурузой (высокоэнергетическим кормом) добавляют богатые этими аминокислотами компоненты [3, с. 86].

Уже созданы формы зерна кукурузы, которые при 17… 18% белка содержат значительно больше лизина. [3, с. 87]

Таблица 7 — Содержание белковых фракций в зерне кукурузы, %

Наимено-

вание

Обычная кукуруза

Мутант Опейк-2

Мутант Флаури-2

Наименование

Обычная кукуруза

Мутант Опейк-2

Мутант Флаури-2

Альбумин

8,10

17,20

20,30

Лизин в общем белке, %

1,6

3,70

3,40

Глобулин

5,90

6,50

10,10

Лизин

2,24

4,31

3,29

Зеин

5,90

0,51

1,99

Метионин

1,9

1,6

2,3

Глютелины

80,0

75,80

67,60

Триптофан

0,60

1,15

0,75

1.7 Белки зерна проса

Содержание белков в зерне проса колеблется от 8,8 до 19,3%, составляя в среднем 13,7%. При удалении цветковых оболочек количество белковых веществ в ядре изменяется в пределах 11,2… 23,5% при среднем содержании 16,0%. Азот небелковых веществ содержится в количестве от 1 до 9% от общего количества азота, составляя в среднем 4,3% сухого вещества. Распределение белков зерна проса по фракциям приведено в таблице 8.

Основную часть белков составляет спирторастворимая фракция, наиболее устойчивая и мало изменяющаяся по количеству в разных сортах. По сравнению с фракционным составом белков других злаковых культур просо отличается наиболее высоким содержанием проламинов и наименьшим — глобулинов. [3, с. 87]

Таблица 8 — Фракционный состав белков зерна проса, % азота фракций от общего азота

Наименование

Колебания

Среднее содержание

Наименование

Колебания

Среднее содержание

Альбумины

7,55…14,12

11,55

Проламины

51,71…61,46

55,12

Глобулины

5,56…9,33

7,41

Неизлеченный остаток

9,54…13,17

11,52

Глютелины

9,53…17,34

13,34

Аминокислотный состав суммарных белков, выделенных этиленхлоргидрином и составивших 95,5% от всех азотистых веществ зерна проса, показан в таблице 9. Особенность аминокислотного состава зерна проса по сравнению с другими злаковыми — повышенное содержание аланина и более низкое содержание аспарагиновой кислоты. Аргинина содержится меньше, чем в белках зерна ячменя и овса, лизина — меньше, чем в белках зерна овса и ржи. Азотистые вещества в отдельных частях зерна проса распределены неодинаково. Зародыш отличается повышенной концентрацией белка — 25%, в том числе 7% водорастворимого. В цветковых оболочках содержится белка 3,9… 5,1%, в том числе водорастворимого 0,44… 0,66% [3, с. 88].

Таблица 9 — Аминокислотный состав суммарных белков зерна проса, % от общего содержания белка

Наименование

Колебания

Среднее содержание

Аланин

9,46…10,51

10,03

Аргинин

3,77…5,83

4,77

Аспарагиновая кислота

3,15…3,54

3,66

Валин

5,64…6,49

6,04

Гистидин

2,32…3,70

2,85

Глютаминовая кислота

18,38…19,72

18,90

Лейцин+изолейцин

14,45…15,65

15,16

Глицин

1,26…3,15

2,42

Лизин

1,62…2,86

2,17

Метионин

1,26…2,39

1,91

Пролин

3,87…6,89

5,25

Серин

5,28…7,20

6,31

Треонин

3,18…4,82

3,96

Тирозин

2,33…3,76

3,23

Триптофан

1,46…1,81

1,54

Фенилаланин

4,92…6,53

5,57

2. БИОХИМИЧЕСКИЕ И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ ЗЛАКОВЫХ КУЛЬТУР. БИОЛОГО-ФИЗИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ В ПИТАНИИ ЧЕЛОВЕКА

2.1 Биохимические и физико-химические свойства белков злаковых культур

Свойства белков в первую очередь зависят от аминокислотного состава, от взаимного расположения аминокислот, а также от структуры белковой молекулы, элементарного состава и многих других факторов.

Однако, все белки имеют ряд общих характерных свойств. Так же как и аминокислоты, белки являются амфотерными соединениями. Для них характерна изоэлектрическая точка — величина рН, при которой белок как кислота и как основание имеет наименьшую степень диссоциации. При набухании белки образуют коллоидные растворы — студни и гели. Белки являются очень чувствительными веществами к действию физических, химических и биологических факторов, воздействие которых может привести, например, к денатурации белка.

Специфика структурообразования белков придает им вполне определенные физико-химические свойства.

В зависимости от длины цепи все полипептиды можно подразделить на пептиды (содержащие от 2 до 10 аминокислот), полипептиды (от 10 до 40 аминокислот) и белки (свыше 40 аминокислот) [5].

Несмотря на то что водные растворы белков — устойчивые и равновесные системы (их можно отнести к истинным молекулярным растворам), высокая молекулярная масса белков придает им коллоидный характер. В коллоидных системах частицы дисперсионной фазы имеют диаметр 0,001…0,1 мкм.

Способность белков связывать на своей контактной поверхности воду — одно из их характерных физико-химических свойств, имеющее исключительное значение в организации биологических систем. Она играет важную роль в технологии пищевых продуктов. С гидрофильностью связаны такие процессы, как набухание и растворимость белков, их осаждение и денатурация при воздействии жестких физико-химических факторов среды.

Гидрофильность представляет собой следствие действия электростатических сил притяжения, развивающихся между ионогенными и полярными группами белковой глобулы и диполями воды.

Гидратация белков — важнейший фактор устойчивости их растворов. Гидратация ионогенных групп белка обусловлена ориентацией дипольных молекул воды в электрическом поле иона, а гидратация полярных групп белка — ориентацией молекул воды в результате взаимодействия диполей и образования водородных связей. В результате постоянного снижения энергии связи молекулы белка с растворителем по мере удаления от этой молекулы гидратный слой приобретает все более и более диффузный характер, но в основном энергия взаимодействия сосредоточена в первом молекулярном слое. Поэтому молекулы гидратной воды можно представить в виде одного слоя вокруг ионизированных и полярных групп белка, тогда как неполярные участки (если они все же имеются на поверхности белковой молекулы) остаются свободными от воды и представляют собой отдельные островки на молекуле белка. Количество связанной воды для различных белков составляет около 0,15…0,35 г на 1 г белка. Связанная вода в гидратной оболочке находится в упорядоченном состоянии, что приводит к уменьшению энтропии при гидратации [5].

Вследствие большой разницы в скорости диффузии молекул белков и низкомолекулярного растворителя (воды) часто на первой стадии процесса растворения белков наблюдается проникновение малых молекул растворителя в пространство между полимерными цепями. Происходит увеличение объема молекулы. Это явление называют — набуханием, которое переходит в собственно растворение (неограниченное набухание) в том случае, если между полипептидными цепями отсутствуют поперечные химические связи. Это явление характерно для глобулярных белков. В полипептидах, образующих сетчатую структуру, растворение невозможно, и процесс оканчивается набуханием (ограниченное набухание). Такие превращения характерны для некоторых фибриллярных белков.

Степень набухания зависит от различных факторов, в том числе от природы растворителя.

Растворение высокомолекулярных соединений, в том числе белков, — самопроизвольный процесс.

При обводнении системы на стадии набухания и растворения белков изменение свободной энергии превышает изменение теплосодержания и энтропия системы начинает возрастать.

Под действием электростатических сил поверхность белковой глобулы покрывается гидратной оболочкой. Первый слой молекул воды (мономолекулярный слой) довольно прочно адсорбирован на поверхности, последующие слои гидратной оболочки, по мере того как электростатические силы ослабевают, становятся все менее и менее упорядоченными. Возникает ситуация, характерной особенностью которой является медленный переход от твердой фазы (белковой глобулы) к дисперсионной среде (воде); белковая глобула как бы закреплена на «якорях», роль которых выполняют диполи воды. Поскольку диэлектрическая проницаемость воды достаточно высокая, взаимосвязь между белковой глобулой и водной средой достаточно стабильна.

При контакте с водой сухой белок набухает, молекулы воды проникают в белковую массу и в результате гидратации молекулы белка разъединяются. Важную роль здесь играют не только электростатические силы, но и силы осмоса. Набухший белок можно считать раствором воды в белке; энергия набухания велика. Дальнейшее поглощение воды приводит к растворению белка.

Растворимость связана с химической структурой белков. Поскольку аминокислотный состав белков различен, растворимость белков колеблется в широких пределах и будет определяться соотношением гидрофильных (ионогенных и полярных) и гидрофобных (неполярных) R-групп, спецификой их укладки в трехмерную структуру: чем больше гидрофильных R-групп на поверхности белковой глобулы, тем выше ее гидрофильность, тем выше растворимость белка; поверхностные гидрофобные R-группы снижают растворимость. Глобулярные белки обладают лучшей растворимостью, чем фибриллярные. При достаточно большом количестве поверхностных гидрофобных R-групп полное растворение белка также не происходит и завершается лишь ограниченным набуханием.

Явление набухания белков широко распространено в пищевой технологии; оно, например, играет ведущую роль в образовании пшеничного теста с присущими ему свойствами. Набухшие белки муки глиадин и глютенин известны под названием клейковина. Они образуют в тесте трехмерную губчато-сетчатую структурную основу, которая обусловливает упругость, растяжимость, эластичность, пластичность теста. Качество клейковины определяет в основном качество хлебобулочного изделия (его вкус, форму, структуру мякиша) [5].

Ограниченным набуханием обладает и коллаген. При водно-тепловой обработке вторичного сырья мясной промышленности межцепочечные мостики в коллагеновых волокнах разрываются и освобожденные полипептидные цепи переходят в раствор. Частично деструктурированный таким образом коллаген называется желатином. После такой обработки желатин в горячей воде легко набухает и растворяется, образуя вязкие растворы.

Взаимодействие биополимеров с растворителями имеет большое значение в биологических процессах, при переработке биологического сырья, получении очищенных препаратов этих веществ. Например, белки в организме животных и в растениях находятся в набухшем состоянии. Их свойства, в том числе молекулярные массы, определяют, как правило, в растворах.

При набухании объем и масса образцов увеличиваются в 10…15 раз. Характеристики набухания аналогичны характеристикам сорбции. Основной из них является изотерма набухания, которая показывает зависимость степени набухания, а от термодинамической активности растворителя (от давления его пара) при данной температуре.

Степень набухания может достигать также определенного предельного значения, после чего с ростом давления пара растворителя не увеличивается. Система переходит в состояние геля (гели высокомолекулярных соединений называют студнями), что объясняется ограниченным растворением белка в данном растворителе.

При этом повышение концентрации белка, снижение температуры его раствора, внесение в раствор соответствующих электролитов способствуют резкому возрастанию межмолекулярных сил сцепления и резкому увеличению вязкости белкового раствора. Раствор теряет текучесть. Происходит образование структурированной системы, сеток (трехмерных каркасов), внутри которых находятся захваченные (иммобилизованные) молекулы воды.

Высокой способностью образовывать гель (студень) обладают фибриллярные белки. Их нитевидная форма обусловливает интенсивное образование трехмерных сеток. Это свойство фибриллярных белков широко используется в пищевой технологии. Пищевые студни готовят из костей, хрящей и мяса. При термической обработке этих полупродуктов основной структурный белок коллаген переходит в воду. Дальнейшее снижение температуры приводит к образованию геля (студня). Студни не только сами по себе являются пищевыми продуктами, но также широко используются в кулинарии для приготовления всевозможных заливных блюд. Получение кисломолочных продуктов (сметана, простокваша, кефир, кумыс) представляет собой перевод казеина молока из молекулярного состояния в состояние геля. Желатин — продукт неполного гидролиза коллагена — широко используется в пищевой промышленности для структурирования пищевых продуктов.

В соединительной ткани коллаген находится в гелеобразном состоянии, в таком же состоянии в мышечной ткани находятся актин и миозин. Поэтому эти ткани обладают высокой упругостью и прочностью.

При набухании растет энтропия, благодаря чему и происходит переход набухания в растворение, а также обеспечивается устойчивость системы.

К факторам, влияющим на набухание и растворение, относятся температура, давление, природа растворителя. Способствует растворению диссоциация функциональных групп частиц в системе амфотерных электролитов степень набухания и растворимость зависят от pH раствора. Наименьшее набухание и растворимость отмечают в изоэлектрической точке [5].

Выше и ниже этой точки набухание и растворимость увеличиваются; заряжение макромолекул приводит к расталкиванию одноименных заряженных частиц, что способствует набуханию. Значительное влияние на набухание оказывает присутствие неорганических электролитов (нейтральных солей).

Если в раствор белков ввести какую-либо нейтральную соль ((NH4)2S04, Na2SО4, NaCl), то они выпадают в осадок; этот процесс осаждения белков получил название высаливания белков.

Механизм высаливания состоит в том, что анионы и катионы; вводимой в раствор белка соли, имеющие достаточно большие электростатические заряды, интенсивно гидратируются диполями воды. Между гидрофильной поверхностью белковой молекулы и ионами соли развивается конкуренция за захват молекул воды. Более мощные электростатические силы соли снимают гидратную оболочку с поверхности белковой молекулы. Лишенные гидратных оболочек белковые молекулы при броуновском движении сталкиваются между собой, агрегируются и, в конечном счете, выпадают в осадок. При внесении нейтральной соли снижается также диэлектрическая проницаемость воды.

ПоказатьСвернуть
Заполнить форму текущей работой