Влияние искусственного гипобиоза на липиды неокортекса и тимоцитов крыс

Тип работы:
Диссертация
Предмет:
Биохимия
Страниц:
99


Узнать стоимость

Детальная информация о работе

Выдержка из работы

Потенциальная возможность человека и животных адаптироваться к условиям низких температур — одна из актуальнейших проблем современной биологии и медицины. Особый интерес исследователей привлекает удивительная способность ряда видов млекопитающих в течение многих месяцев переживать неблагоприятные условия среды за счет перестройки организма на пониженный уровень жизнедеятельности. Так, у сусликов в состоянии зимней спячки в десятки-сотни раз снижается уровень метаболизма, а температура тела падает почти до 0& deg-С [Lyman et al., 1982- Калабухов, 1985- Ануфриев, Васильев, 1990]. Низкотемпературное состояние может быть получено и у незимоспящих животных в условиях гипоксии, гиперкапнии и пониженной температуры окружающей среды. В этих условиях крысы или мыши впадают в состояние так называемого & laquo-холодового наркоза& raquo- со снижением температуры тела до 14& deg-С и понижением в 6−7 раз уровня метаболизма со способностью этих животных без патологических последствий самостоятельно возвращаться к норме в обычных условиях [Майстрах, 1964- Игнатьев и др., 1995, 1998]. Искусственная гипотермия находит широкое применение в медицинской практике в связи с необходимостью временного значительного снижения обмена веществ и уровня потребления кислорода при пониженной температуре. Различают общую и локальную гипотермию. Общая подразделяется на & laquo-мягкую»- (35−32& deg-С) и & laquo-умеренную»- (32−27& deg-С). При мягкой гипотермии обычно используется легкая нейровегетативная фармакологическая блокада. При умеренной гипотермии, с современным многокомпонентным интубационным наркозом, применяется искусственная аппаратная вентиляция легких, релаксация и нейровегетативная блокада [Edwards, 1999- Liu, Yenari, 2009- Marion, Bullock, 2009- Turk, 2010]. Для адаптационной медицины, космической биологии и физиологии стресса особый интерес представляет изучение влияния более глубокой гипотермии ниже 27& deg-С). В этом отношении перспективны исследования механизмов искусственного гипометаболического состояния млекопитающих.

При переходе функций организма млекопитающих на пониженный уровень активности в условиях низкой температуры среды существенная роль отводится липидам [Гурин, 1986- Aloia, Raison, 1989- Dark, 2004], в частности, липидам ядер [Brown, London, 1998- Alessenko, Burlakova, 2002- Albi et al., 2008]. Роль липидов при гипотермии, влияние низких температур при искусственном гипобиозе на синтез липидов в тканях животных практически не исследовано. Изучение влияние искусственного гипобиоза на метаболизм мембранных липидов у млекопитающих представляет большой фундаментальный и практический интерес.

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ Цель работы:

Целью является выяснение участия липидов ядер нейронов и глии неокортекса (органа, регулирующего процессы гипобиоза) и роль метаболизма липидов клеток тимуса (органа иммунной системы) в адаптации млекопитающих к искусственному гипобиозу.

Задачи исследования:

Изучить:

1. Влияние искусственного гипобиоза на количество фосфолипидов (сфингомиелина, фосфатидилхолина, фосфатидилсерина, фосфатидилинозитола, кардиолипина и фосфатидилэтаноламина) и нейтральных липидов (холестерина, моно- и диглицеридов, свободных жирных кислот) в гомогенате и ядерных фракциях нейронов и глии коры головного мозга крыс линии Wistar-

2. Количество и метаболизм липидов тимоцитов (по включению 2-[14С]-ацетата in vitro) у крыс линии Wistar в состоянии искусственного гипобиоза и через 24 часа после окончания охлаждения.

3. Сопоставить изменения липидного обмена тимоцитов с эффектами искусственного гипобиоза на клеточный цикл-

4. Оценить биологическую активность состояния искусственного гипобиоза у крыс по критериям изменения структуры ДНК тимоцитов и индукции синтеза холестерина.

Научная новизна работы

Впервые показано, что ядра нейронов и глии неокортекса крыс содержат в 4 раза меньше фосфолипидов и холестерина, и в 4−5 раз больше свободных жирных кислот, моно- и диглицеридов, чем гомогенат неокортекса.

Впервые показано, что адаптация млекопитающих к искусственному гипобиозу сопровождается специфическими изменениями липидного состава 6 ядер нейронов и глин неокортекса: в состоянии искусственного гипобиоза у крыс отношения холестерин/фосфолипиды (М/М) в ядрах нейронов и глии увеличено- в глиальных ядрах увеличено количество холестерина и сфингомиелина. Таким образом, впервые обнаружена функциональная роль липидов ядер в ответе нервных клеток на состоянии искусственного гипобиоза млекопитающих. Обнаружена специфичность изменений липидного состава неокортекса и тимуса крыс в состоянии искусственного гипобиоза: в тимусе растет количество свободных жирных кислот и фосфолипидов при отсутствии изменений в ткани неокортекса. Таким образом, выявлены отличия функциональной роли липидов в разных тканях. Впервые обнаружена высокая интенсивность ацилирования моноглицеридов в тимоцитах крыс. Впервые исследован липидный состав и синтез липидов в тимоцитах у крыс в состоянии искусственного гипобиоза и через 24 часа после окончания охлаждения. Впервые обнаружен эффект последействия искусственного гипобиоза по критерию липидного обмена в тимоцитах. Установлено, что состояние искусственного гипобиоза не повреждает структуру ДНК и не индуцирует синтез холестерина. Показана функциональная роль липидов в адаптивных реакциях млекопитающих на состояние искусственного гипобиоза.

Научная и практическая значимость работы

Исследования посвящены кардинальному вопросу о роли липидов в формировании состояния искусственного гипобиоза у млекопитающих.

Результаты диссертационной работы важны для адаптационной медицины и функциональной биохимии липидов, необходимы для понимания путей адаптации млекопитающих к низким температурам окружающей среды и для поиска способов поддержания длительного, глубокого и безопасного гипобиоза, возможно, с помощью модуляции липидного обмена.

Результаты представляют практический интерес, направляя внимание исследователей к поиску способов увеличения устойчивости млекопитающих к экстремальным условиям посредством регуляции липидного обмена. Данные диссертации важны для адаптационной медицины, космической биологии и радиобиологии.

Апробация работы

Результаты исследований и основные положения диссертации были представлены и обсуждены на следующих конференция: на 12-й, 13-й, 14-й, 15-й и 16-й школах-конференциях молодых ученых & laquo-Биология — наука XXI века& raquo- (Пущино, 2008 г., 2009 г., 2010 г., 2011 г., 2012 г.) — на 21-й зимней международной молодежной научной школе & laquo-Перспективные направления физико-химической биологии и биотехнологии& raquo- (Москва, 2009 г.) — на 16-й международной конференции & laquo-Ломоносов-2009»- (Москва, 2009 г.) — на II и III всероссийском с международным участием конгрессе биологов & laquo-Симбиоз России& raquo- (Пермь, 2009 г.- Нижний Новгород, 2010 г.) — на XVI Всероссийском симпозиуме & laquo-Структура и функции клеточного ядра& raquo- (Санкт-Петербург, 2010 г.).

Публикации

По материалам диссертации опубликовано 17 печатных работ, в том числе 3 статьи в отечественных журналах.

Структура и объем диссертации

Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследования, результатов исследования и их обсуждения, заключения, выводов и списка литературы. Работа изложена на 98 страницах машинописного текста, содержит 9 рисунков, 4 таблицы. Список цитируемой литературы включает 220 источников.

выводы

1. Показано участие липидов неокортекса и тимоцитов в адаптации крыс к искусственному гипобиозу.

2. Липиды ядер нейронов и глии играют функциональную роль при искусственном гипобиозе млекопитающих. Увеличение отношения холестерин/фосфолипиды в ядрах нейронов и глии, а также рост количества сфингомиелина и холестерина в ядрах глии свидетельствуют об активации нервных клеток при искусственном гипобиозе.

3. Искусственный гипобиоз крыс модифицирует липидный состав тимоцитов как в состоянии гипометаболизма (увеличено количество фосфатидилхолина, фосфатидилэтаноламина, свободных жирных кислот и фосфатидилинозитола, снижено количество кардиолипина), так и спустя 24 часа после окончания охлаждения (увеличено количество фосфатидилсерина и фосфатидилинозитола, остается сниженным содержание кардиолипина), обнаруживая эффект последействия.

4. Состояние искусственного гипобиоза не влияет на синтез холестерина и жирных кислот, но модифицирует ацилирование моноглицеридов, при резком угнетении синтеза кардиолипина в тимоцитах крыс.

5. Состояние искусственного гипобиоза крыс не вызывает повреждений структуры ДНК тимоцитов.

6. Выявлены особенности липидного состава ядер нейронов и глии неокортекса крыс. Нейрональные ядра обеднены холестерином и фосфолипидами и обогащены моно- и диглицеридами по сравнению с эндоплазматическим ретикулумом- количество кардиолипина в ядрах глии превышает количество кардиолипина в ядрах нейронов.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В настоящем исследовании показана функциональная роль липидов в механизмах адаптации незимоспящих млекопитающих к искусственному гипобиозу. Искусственный гипобиоз вызывает специфические изменения липидного состава неокортекса, тимоцитов и ядер нейронов и глии неокортекса крыс, свидетельствующие о модуляции клеточных функций. Выявлено участие фосфатидилхолина, фосфатидилсерина, фосфатидилинозитола, фосфатидилэтаноламина, кардиолипина, свободных жирных кислот, моно- и диглицеридов в адаптации крыс к искусственному гипобиозу. Показано, что состояние искусственного гипобиоза у крыс не вызывает повреждений ДНК и не индуцирует новообразования холестерина и жирных кислот в тимоцитах. Установлено, что искусственный гипобиоз, как стрессовый фактор, вызывает эффект последействия в тимоцитах крыс.

В настоящем исследовании искусственный гипобиоз рассматривается как один из видов стрессовых состояний млекопитающих. Такой подход представляет интерес для адаптационной медицины и космической биологии. Состояние искусственного гипобиоза при температуре тела 15−18& deg-С в условиях гипоксии-гиперкапнии вызывает эффект последействия, выраженный в адаптивных изменениях метаболизма липидов и клеточного цикла, имеющих отношение к адаптации млекопитающих к экстремальным условиям.

ПоказатьСвернуть

Содержание

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ.

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ГЛАВА 1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР.

1.1 Липиды как структурные и функциональные биомолекулы.

1.1.1 Термин липиды.

1.1.2 Фосфолипиды клеток млекопитающих.

1.1.3 Нейтральные липиды клеток млекопитающих.

1.1.4 Синтез нейтральных липидов и фосфолипидов.

1.2 Биологические мембраны и фазовые свойства липидов.

1.3 Гипометаболические состояния млекопитающих.

1.3.1 Естественные гипометаболические состояния.

1.3.2 Искусственный гипобиоз млекопитающих.

1.4 Влияние гипотермии на метаболизм липидов и свойства мембран.

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1 Объект исследования.

2.2. Методы исследования.

2.2.1. Охлаждение крыс.

2.2.2. Выделение ядерных фракции нейронов и глии неокортекса.

2.2.3. Выделение тимоцитов крыс.

2.2.4 Исследование синтеза липидов в тимоцитах при инкубации in vitro.

2.2.5. Исследование включения 2-[14С]-ацетата в суммарную фракцию белков и липидов при инкубации тимоцитов in vitro.

2.2.6. Выделение и очистка общей фракции липидов.

2.2.7. Анализ липидов методом тонкослойной хроматографии.

2.2.8. Количественное определение нейтральных липидов.

2.2.9. Определение липидного фосфора.

2.2. 10. Определение удельной радиоактивности липидов.

2.2. 11. Определение жизнеспособности и интенсивности пролиферации тимоцитов.

2.2. 12. Определение уровня поврежденное& trade- ДНК в изолированных тимоцитах.

2.2. 13. Определение количества белка.

2.2. 12 Статистическая обработка результатов исследования.

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1 Влияние искусственного гипобиоза на липидный состав неокортекса крыс.

3.1.1 Количество липидов в ткани неокортекса крыс в условиях искусственного гипобиоза.

3.1.2 Липидный состав нейрональных и глиальных ядер неокортекса крыс в норме и при воздействии на организм искусственного гипобиоза.

3.2 Влияние искусственного гипобиоза на липидный обмен тимоцитов крыс.

3.2.1 Влияние искусственного гипобиоза липидный состав и распределение клеток по фазам клеточного цикла тимоцитов крыс.

3.2.2 Влияние искусственного гипобиоза на включение 2-[14С]-ацетата в липиды тимоцитов крыс в условиях in vitro.

3.3 Влияние искусственного гипобиоза на структуру ДНК в тимоцитах крыс.

Список литературы

1. Аксенова Г. Е., Логвинович О. С., Фиалковская J1.A., Афанасьев В. Н., Игнатьев Д. А., Коломийцева И. К. Активность орнитиндекарбоксилазы в органах и тканях крыс при искусственном гипобиозе // Биохимия. 2010. Т. 75. Вып. 9. С. 1257−1264.

2. Алесенко A.B. Роль метаболитов сфингомиелинового цикла в проведении сигналов пролиферации, дифференцировки и смерти клеток. // Биологические мембраны. 1999. Т. 12. № 2. С. 242−252.

3. Алесенко A.B. Функции сфингомиелина в клеточной пролиферации и смерти. //Биохимия. 1998. Т. 63. № 1. С. 75−82.

4. Алесенко A.B., Бурлакова Е. Б., Пантаз Э. А. Влияние сфингомиелина на активность РНК-полимераз в ядрах клеток нормальной и регенерирующей печени крыс. // Биохимия. 1984. Т. 49. № 4. С. 621 628.

5. Алесенко A.B., Красильников В. А., Бойков П. Я., Логинов A.C., Макарьева Е. Д. Влияние циклогексемида на липидный метаболизм в клетках, ядрах и субядерных структурах печени крыс. // Биохимия. 1989. Т. 54. С. 328−337.

6. Алесенко A.B., Соловьев A.C., Терентьев A.A., Хренов A.B. Роль продуктов сфингомиелинового цикла в развитии апоптоза, индуцированного через рецепторы Fas, и фактора некроза опухоли альфа. // Известия А Н. Сер. Биологическая. 1998. № 2. С. 157−166.

7. Антонов В. Ф., Смирнова Е. Ю., Шевченко Е. В. Липидные мембраны при фазовых превращениях. Москва: Наука- 1992. 136 с.

8. Ануфриев А. И., Васильев И. С. Особенности терморегуляции длиннохвостых сусликов в различные периоды жизни. В книге: Адаптация животных к холоду. / под ред. Н. Г. Соломонова. Новосибирск: Наука, Сибирское отделение- 1990. С. 15−20.

9. Белоусов A.B. Роль центральной нервной системы в контроле зимней спячки // Успехи физиол. наук. 1993. Т. 24. С. 109−127.

10. Биохимия: Учебник для ВУЗов. / под ред. Е. С. Северина. Москва: ГЭОТАР-МЕД- 2004. 724 с.

11. Болдырев A.A., Кяйвяряйнен Е И, Илюха В А. Биомембранология: Учебное пособие. Петрозаводск: Изд-во Кар Н Ц РАН- 2006. 226 с.

12. Гланц С. Медико-биологическая статистика. Москва: Практика- 1999. 462 с.

13. Турин В. Н. Обмен липидов при гипотермии, гипертермии и лихорадке. Минск: Беларусь- 1986. 190 с.

14. Турин В. Н. Центральные механизмы терморегуляции. Минск: Беларусь- 1980. 127 с.

15. Давыдов Б. И., Ушаков И. Б. Ионизирующее излучение и головной мозг. Поведенческие, структурные и функциональные модели. // ВИНИТИ. Сер. Радиационная биология. 1987. № 8. С. 335.

16. Демин H.H., Шортанова Т. Х., Эмирбеков Э. З. Нейрохимия зимней спячки млекопитающих. Ленинград: Наука- 1988. 136 с.

17. Дятловицкая Э. В., Безуглов В. В. Липиды как биоэффекторы. Введение. // Биохимия. 1998 Т. 63. № 1. С. 3−5.

18. Иванов К. П. Изменения физиологических функций, механизмы их восстановления и температурные границы жизни при гипотермии // Успехи физиологических наук. 1996. Т. 27. № 3. С. 84−105.

19. Иванов К. П. Кислородное голодание и температура тела. Ленинград: Наука- 1968. 136 с.

20. Иванов К. П. Физиологическая блокада механизмов холодовой смерти. Возобновление физиологических функций при глубокой смертельно опасной гипотермии // Успехи физиологических наук. 2007. Т. 38. № 2. С. 63−74.

21. Игнатьев Д. А., Ануфриев А. И., Ахременко А. К. Способ моделирования гипотермии. Авторское свидетельство СССР № 4735/30(116 006) от 7. 09. 89 г.

22. Игнатьев Д. А., Воробьев В. В., Сухова Г. С., Зиганшин Р. Х., Сухов В. П., Темнов А. А., Ашмарин И. П. Зимняя спячка и искусственный гипобиоз (изучение нейрохимических факторов гибернации). // Нейрохимия. 1998. Т. 15. № 3. С. 240−63.

23. Игнатьев Д. А., Гордон Р. Я., Патрушев И. В., Попов В. И. Функциональное состояние головного мозга зимоспящих и незимоспящих при различных температурах животных // Успехи физиол. наук. 2012. Т. 43. № 1. С. 48−74.

24. Игнатьев Д. А., Сухова Г. С., Сухов В. П. Анализ изменений частоты сердцебиений и температуры суслика Citellus undulates в различных физиологических состояниях // Журн. общ. биол. 2001. Т. 62. С. 66−77.

25. Игнатьев Д. А., Фиалковская JI.A., Перепелкина Н. И., Маркевич JI.H., Краев И. В., Коломийцева И. К. Влияние гипотермии на радиоустойчивость крыс. // Радиационная биология. Радиоэкология. 2006. Т. 46. №. 6. С. 1−7.

26. Калабухов Н. И. Спячка млекопитающих. Москва: Наука- 1985. 264 с.

27. Климов А. Н., Никульчева Н. Г. Обмен липидов и липопротеидов и его нарушения. Санкт-Петербург: Питер Ком- 1999. 512 с.

28. Козлов М. В., Шишкина JI.H. Влияние повреждающих акторов разной природы на состав липидов печени мышей. // Рад. биол. Радиоэкол. 2008. Т. 48. № 3. С. 349−355.

29. Колаева С. Г. Зимняя спячка. // Вестник РАН. 1996. Т. 63. № 12. С. 1076−1081.

30. Коломийцева И. К. Липиды в гибернации и искусственном гипобиозе млекопитающих. // Биохимия. 2011 Т. 76. № 12. С. 1604−1614.

31. Коломийцева И. К. Методологические аспекты проблемы немонотонной зависимости «доза-эффект». // Биофизика. 2009. Т. 54. № 5. С. 946−952.

32. Коломийцева И. К. Радиационная биохимия мембранных липидов. Москва: Наука- 1989. 181 с.

33. Коломийцева И. К., Казначеев Ю. С., Потехина Н. И., Кузин A.M. Сравнительное исследование переноса липидов между органеллами в клетке и с помощью липидпереносящих белков in vitro. II Биохимия. 1985. Т. 50. № 6. С. 891−896.

34. Крепе Е. М. Липиды клеточных мембран. Москва: Наука- 1981. 339 с.

35. Кузин A.M. Структурно-метаболическая теория в радиобиологии. Москва: Наука- 1986. 287 с.

36. Кулагина Т. П., Коломийцева И. К. Влияние сыворотки крови на синтез липидов в тимоцитах крыс //Биохимия. 1989. Т. 54(8). С. 1325−1328.

37. Кулагина Т. П., Коломийцева И. К., Моисеева С. А., Кузин A.M. Немонотонность изменений метаболизма липидов ядер тимоцитов при хроническом воздействии на крыс у-излучения с мощностью дозы 3 Гр/сут. // Доклады Академии Наук. 2000. Т. 370. № 3. С. 403−406.

38. Кулагина Т. П., Шевченко H.A., Архипов В. И. Влияние судорожной активности на липиды гомогената, нейрональных и глиальных ядер головного мозга крыс. // Биохимия. 2004 Т. 69. № 10. С. 1404−1409.

39. Кулагина Т. П., Шурута С. С., Коломийцева И. К. Метаболизмнейтральных липидов ядер и хроматина тимоцитов крыс в норме ипосле у-облучения. // Биохимия. 1993. Т. 58. № 2. С. 295−299. 80

40. Ляпков Б. Г., Ткачук E.H. Тканевая гипоксия: клинико-биохимические аспекты. // Вопросы медицинской химии. 1995. Т. 41. Вып. 2. С. 2−8.

41. Майстрах Е. В. Гипотермия и анабиоз. Москва: Медицина- 1964. 327 с.

42. Маркевич Л. Н., Коломийцева И. К. Липиды микросом и митохондрий печени при остром и хроническом у-облучении. // Биохимия. 1994. Т. 59. № 7. С. 767−771.

43. Милейковская Е., Жанг М., Доухан В. Роль кардиолипина в энергозапасающих мембранах. // Биохимия. 2005. Т. 70. № 2. С. 191 196.

44. Молчанов М. И., Никифоров В. В., Трусова В. Н., Светличкин В. В. Выделение ДНК-мембранного комплекса из Bacillus subtilis. II Биохимия. 1981. Т. 46. № 3. С. 512−519.

45. Накипова О. В., Кокоз Ю. М., Повзун A.A., Лазарев A.B. Влияние внутриклеточного pH на потенциалзависимый кальциевый ток миокарда лягушки // Биол. мембраны. 1989. Т. 6. № 12. С. 1285−1295.

46. Новоселова Е. Г., Кулагина Т. П., Потехина Н. И., Коломийцева И. К., Кузин A.M. Метаболизм холестерина в клетках крови облученных крыс //Докл. Акад. Наук СССР. 1985. Т. 284(2). С. 510−512.

47. Прохорова М. И., Туликова З. Н. Большой практикум по углеводному и липидному обмену. Ленинград: Изд-во Ленинградского ун-та- 1965. 215 с.

48. Реджебова O.K. Влияние гипоксической гипоксии на иммунологическую реактивность и некоторые факторы неспецифической резистентности организма человека и животных. // Физиологический журнал. 1992. Т. 38. № 5. С. 98−111.

49. Серебрянникова Э. Т., Векслер Я. И. Влияние адаптации к переохлаждению на жирнокислотный состав липидов тканей крыс. // Укр. биохим. журн. 1977. Т. 49. № 2. С. 16−21.

50. Сирота Н. П., Кузнецова Е. А. Применение метода & laquo-комета тест& raquo- в радиобиологических исследованиях. // Радиационная биология. Радиоэкология. 2010. Т. 50. № 3. С. 329−340.

51. Сирота Н. П., Кузнецова Е. А. Уровень спонтанных повреждений ДНК в лейкоцитах периферической крови людей разного возраста. // Бюлл. эксп. биол. 2008. Т. 145. № 2. С. 154−158.

52. Сирота Н. П., Подлуцкий А. Я., Газиев А. И. Исследование повреждений ДНК в единичных клетках млекопитающих. // Радиобиология. 1991. Т. 31. № 5. С. 722−728.

53. Слоним А. Д. Эволюция терморегуляции. Ленинград: Наука- 1986. 76 с.

54. Смирнов Л. П., Богдан В. В. Липиды в физиолого-биохимических адаптациях эктотермных организмов к абиотическим и биотическим факторам среды. Москва: Наука- 2007. 181 с.

55. Степанова С. И. Биоритмологические аспекты проблемы адаптации. Москва: Наука- 1986. 241 с.

56. Стручков В. А., Стражевская Н. Б. ДНК-связанные липиды: состав и возможные функции. // Биохимия. 1993. Т. 58. № 8. С. 1154−1175.

57. Стручков В. А., Стражевская Н. Б. Структурные и функциональные аспекты ядерных липидов нормальных и опухолевых клеток. // Биохимия. 2000. Т. 65. № 5, С. 620−643.

58. Тараховский Ю. С. Интеллектуальные липидные наноконтейнеры в адресной доставке лекарственных веществ. Москва: Изд-во ЛИИ- 2011. 280 с.

59. Тимофеев Н. Н. Гипобиоз и криобиоз. Прошлое, настоящее и будущее. Москва: Информ-Знание- 2005. 256 с.

60. Тимофеев Н. Н., Прокопьева Л. П. Нейрохимия гипобиоза и пределы криорезистентности организма. Москва: Медицина- 1997. 202 с.

61. Тнимов М. Н., Семенюк А. В., Воронина Н. П., Шишкина Л. Н., Маянский Д. Н., Куликов В. Ю. Влияние низкой температуры на перекисное окисление липидов в легких и активность легочных макрофагов у крыс. // Бюлл. эксп. биол. 1984. Т. 98. № 11. С. 591−593.

62. Тнимов М. Н., Семенюк А. В., Непомнящих Г. И., Воронина Н. П., Шишкина Л. Н., Куликов В. Ю., Маянский Д. Н. Реактивность мононуклеарных фагоцитов легких и печени крыс при действии низких температур. //Бюлл. эксп. биол. 1985. Т. 100. № 9. С. 365−367.

63. Урнышева В. В., Шишкина Л. Н. Влияние химических токсикантов в малых дозах на состав фосфолипидов печени животных. // Известия А Н. Серия биологическая. 2004. № 2. С. 163−168.

64. Хомутов А. Е., Кульба С. Н. Анатомия центральной нервной системы: учебное пособие. Ростов-на-Дону: & laquo-Феникс»-- 2008. С. 235−238.

65. Хочачка П., Сомеро Дж. Стратегия биохимической адаптации. Москва: Мир- 1977. 398 с.

66. Ярилин А. А. Иммунология. Москва: ГЭОТАР-Медиа- 2010. 752 с.

67. Afanasyev V.N., Korol В.A., Matylevich N.P., Pechatnikov V.A., Umansky S.R. The use of flow cytometry for the investigation of cell death. // Cytometry. 1993. V. 14. P. 603−609.

68. Agren J.J., Kurvinen J.P., Kuksis A. Isolation of very low density lipoprotein phospholipids enriched in ethanolamine phospholipids from rats injected with Triton WR 1339. // Biochim. Biophys. Acta. 2005. V. 1734(1). P. 34−43.

69. Albi E., Lazzarini R., Magni M.V. Phosphatidylcholine/sphingomyelin metabolism crosstalk inside the nucleus. // Biochem. J. 2008. V. 410(2). P. 381−389.

70. Albi E., Peloso I., Magni M.V. Nuclear membrane sphingomyelin-cholesterol changes in rat liver after hepatectomy. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. V. 262(3). P. 692−695.

71. Alessenko A.V., Burlakova E.B. Functional role of phospholipids in the nuclear events. // Bioelectrochemistry. 2002. V. 58(1). P. 13−21.

72. Alessenko A.V., Khrenov A.V. Role of sphingosine in induced apoptosis. // Lipids. 1999. V. 34 Suppl. P. S75−76.

73. Allfrey VG. Changes in chromosomal proteins at times of gene activation. // Fed Proc. 1970. V. 29(4). P. 1447−60.

74. Aloia R.C. Phospholipid composition of hibernating ground squirrel {Cittelus lateralis) kidney and low temperature membrane function. // Comp. Biochem. and Physiol. 1978. V. 60B (1). P. 19−26.

75. Aloia R.C. The role of membrane fatty acids in mammalian hibernation. // Fed. Proc. 1980. V. 39(12). P. 2974−2979.

76. Aloia R.C., Raison I.K. Membrane function in mammalian hibernation. // Biochim. Biophys. Acta. 1989. V. 988. P. 123−146.

77. Aloia R.C. Brain lipid composition of the hibernating active ground squirrel (iCittelus lateralis). //J. Therm. Biol. 1979. V. 4(2). P. 223−231.

78. Arispe N., Doh M., Simakova O., Kurganov B., De Maio A. Hsc70 and Hsp70 interact with phosphatidylserine on the surface of PC 12 cells resulting in a decrease of viability. // FASEB J. 2004. V. 18(14). P. 16 361 645.

79. Athenstaedt K., Daum G. Phosphatidic acid, a key intermediate in lipid metabolism. //Eur. J. Biochem. 1999. V. 266(1). P. 1−16.

80. Baker R.R., Chang H. The acylation of l-acyl-sn-glycero-3-phosphorylcholine by glial and neuronal nuclei and derived neuronal nuclear envelopes: a comparison of nuclear and microsomal membranes. // Can. J. Biochem. 1981. V. 59(10). P. 848−856.

81. Baker R.R., Chang H. The fatty acid composition of lipids of neuronal and glial nuclear fractions isolated from 15-day-old rabbit cerebral cortex. // Can. J. Biochem. 1980. V. 58(8). P. 620−628.

82. Bansal V.S., Majerus P.W. Phosphatidylinositol-derived precursors and signals. // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 1990. V. 6. P. 41−67.

83. Beckman A.L., Stanton L.L. Properties of the CNS during hibernation. In: Beckman A.L., editor. The neural basis of behavior. New York: Spectrum (MPTP Press) — 1982. p. 19−45.

84. Berridge M.J. The Croonian lecture, 1988. Inositol lipids and calcium signalling. // Proc. R. Soc. Lond. B Biol. Sci. 1988. V. 234(1277). P. 359 378.

85. Berridge M.J., Irvine R.F. Inositol trisphosphate, a novel second messenger in cellular signal transduction. // Nature. 1984. V. 312(5992). P. 315−321.

86. Bevers E.M., Comfurius P., van Rijn J.L., Hemker H.C., Zwaal R.F. Generation of prothrombin-converting activity and the exposure of phosphatidylserine at the outer surface of platelets. // Eur. J. Biochem. 1982. V. 122(2). P. 429136.

87. Bittova L., Stahelin R.V., Cho W. Roles of ionic residues of the CI domain in protein kinase C-alpha activation and the origin of phosphatidylserine specificity. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276(6). P. 4218−4226.

88. Brown D.A., London E. Functions of lipid rafts in biological membranes. // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 1998. V. 14. P. 111−136.

89. Brown D.A., London E. Structure and function of sphingolipid- and cholesterol-rich membrane rafts. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275(23). P. 17 221−17 224.

90. Brown M.S., Dana S.E., Goldstein J.L. Regulation of 3-hydroxy-3-methylglutaryl coenzyme A reductase activity in human fibroblasts by lipoproteins. //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1973. V. 70(7). P. 2162−2166.

91. Brown M.S., Goldstein J.L. A receptor-mediated pathway for cholesterol homeostasis. // Science. 1986. V. 232(4746). P. 34−47.

92. Cantley L.C. The phosphoinositide 3-kinase pathway. // Science. 2002. V. 296(5573). P. 1655−1657.

93. Capuzzi D.M., Margolis S. Metabolic studies in isolated rat liver cells. I. Lipid synthesis. //Lipids. 1971. V. 6(8). P. 601−608.

94. Carrasco S., Merida I. Diacylglycerol, when simplicity becomes complex. // Trends. Biochem. Sci. 2007. V. 32(1). P. 27−36.

95. Chang T.Y., Chang C.C., Ohgami N., Yamauchi Y. Cholesterol sensing, trafficking, and esterification. // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 2006. V. 22. P. 129−157.

96. Chevallier F., Lutton C. The intestine is the major site of cholesterol synthesis in the rat. //Nat. New Biol. 1973. V. 242(115). P. 61−62.

97. Chicco A.J., Sparagna G.C. Role of cardiolipin alterations in mitochondrial dysfunction and disease. // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2007. V. 292(1). P. C33−44.

98. Cornell R.B., Goldfine H. The coordination of sterol and phospholipid synthesis in cultured myogenic cells. Effect of cholesterol synthesisinhibition on the synthesis of phosphatidylcholine. // Biochim. Biophys. Acta. 1983. V. 750(3). P. 504−520.

99. Cossins A.R. Adaptation of biological membranes to temperature: The effect of temperature acclimation of goldfish upon the viscosity of sinaptosomal membranes. // Biochim. et Biophys. Acta. 1977. V. 470(4). P. 395−411.

100. Dark J. Annual lipid cycles in hibernators: integration of physiology and behavior. // Annu. Rev. Nutr. 2005. V. 25. P. 469−497.

101. Dawson T.M., Dawson V.L. Molecular pathways of neurodegeneration in Parkinson’s disease. // Science. 2003. V. 302(5646). P. 819−822.

102. Dennick R.G. The intracellular organisation of cholesterol biosynthesis. A review. // Steroids Lipids Res. 1972. V. 3(4). P. 236−256.

103. Di Paolo G., De Camilli P. Phosphoinositides in cell regulation and membrane dynamics. // Nature. 2006. V. 443(7112). P. 651−657.

104. Dinh T.P., Freund T.F., Piomelli D. A role for monoglyceride lipase in 2-arachidonoylglycerol inactivation. // Chem. Phys. Lipids. 2002. V. 121(1−2). P. 149−158.

105. Dowhan W., Bogdanov M. Functional roles of lipids in membranes. In: Vance D.E., Vance J.E., editors. Biochemistry of lipids, lipoproteins and membranes. Amsterdam: Elsevier Science Publishers BV. 2002. P. 1−35.

106. Edwards S.L. Uses of therapeutic hypothermia. // Prof. Nurse. 1999. V. 14(6). P. 405409.

107. Egerton M., Scollay R., Shortman K. Kinetics of mature T-cell development in the thymus. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. V. 87(7). P. 2579−2582.

108. Emoto K., Toyama-Sorimachi N., Karasuyama H., Inoue K., Umeda M. Exposure of phosphatidylethanolamine on the surface of apoptotic cells. // Exp. Cell Res. 1997. V. 232(2). P. 430−434.

109. Engelman J.A., Luo J., Cantley L.C. The evolution of phosphatidylinositol 3-kinases as regulators of growth and metabolism. // Nat. Rev. Genet. 2006. V. 7(8). P. 606−619.

110. Fariss M.W., Chan C.B., Patel M., Van Houten B., Orrenius S. Role of mitochondria in toxic oxidative stress. // Mol. Interv. 2005. V. 5(2). P. 94 111.

111. Flores I., Jones D.R., Merida I. Changes in the balance between mitogenic and antimitogenic lipid second messengers during proliferation, cell arrest, and apoptosis in T-lymphocytes. // FASEB J. 2000. V. 14(13). P. 18 731 875.

112. Folch J., Lees M., Sloane Stanley G.H. A simple method for the isolation and purification of total lipides from animal tissues. // J. Biol. Chem. 1957. V. 226(1). P. 497−509.

113. Fox P.L., Zilversmit D.B. High de novo synthesis of glycerolipids compared to deacylation-reacylation in rat liver microsomes. // Biochim. Biophys. Acta. 1982. V. 712(3). P. 605−615.

114. Gadella B.M., Harrison R.A. The capacitating agent bicarbonate induces protein kinase A-dependent changes in phospholipid transbilayer behavior in the sperm plasma membrane. // Development. 2000. V. 127(11). P. 24 072 420.

115. Galster W., Morrison P. Gluconeogenesis in arctic ground squirrels between periods of hibernation. // Am. J. Physiol. 1975. V. 228. P. 325−330.

116. Gerlach E., Deuticke B. A simple method for microdetermination of phosphate in paper chromatography. // Biochem. Z. 1963. V. 337. P. 477 479. Article in German.

117. Giaja J. Hypothermia, hibernation and experimental poikilothermism // Biol. Med. (Paris). 1953. V. 42(6). P. 545−580.

118. Gohil VM, Hayes P, Matsuyama S, Schagger H, Schlame M, Greenberg ML. Cardiolipin biosynthesis and mitochondrial respiratory chain function are interdependent. // J. Biol. Chem. 2004. V. 279(41). P. 42 612−42 618.

119. Goldman S.S. Cold resistance of the brain during hibernation. III. Evidence of a lipid adaptation. // Amer. J. Physiol. 1975. V. 228(5). P. 834−840.

120. Goldstein J.L., DeBose-Boyd R.A., Brown M.S. Protein sensors for membrane sterols. // Cell. 2006. V. 124(1). P. 35−46.

121. Guan Z.Z., Soderberg M., Sindelar P., Edlund C. Content and fatty acid composition of cardiolipin in the brain of patients with Alzheimer’s disease. //Neurochem. Int. 1994. V. 25(3). P. 295−300.

122. Hachmann H.J., Lezius A.G. High-molecular-weight DNA polymerases from mouse myeloma. Purification and properties of three enzymes. // Eur. J. Biochem. 1975. V. 50(2). P. 357−366.

123. Hamberger A., Svennerholm L. Composition of gangliosides and phospholipids of neuronal and glial cell enriched fractions. // J. Neurochem. 1971. V. 18(10). P. 1821−1829.

124. Hannun Y.A., Loomis C.R., Merrill A.H. Jr., Bell R.M. Sphingosine inhibition of protein kinase C activity and of phorbol dibutyrate binding in vitro and in human platelets. // J. Biol. Chem. 1986. V. 261(27). P. 1 260 412 609.

125. Hannun Y.A., Obeid L.M. Principles of bioactive lipid signalling: lessons from sphingolipids. //Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2008. V. 9(2). P. 139−150.

126. Hatch G.M. Cardiolipin: biosynthesis, remodeling and trafficking in the heart and mammalian cells (Review). // Int. J. Mol. Med. 1998. V. 1(1). P. 33−41.

127. Hauff K.D., Hatch G.M. Cardiolipin metabolism and Barth Syndrome. // Prog. Lipid Res. 2006. V. 45(2). P. 91−101.

128. Hazel J.R. Influence of thermal acclimation on membrane lipid composition of rainbow trout liver. // Amer. J. Physiol. 1979. V. 236(1). P. R91-R101.

129. Hazel J.R. Thermal adaptation in biological membranes: is homeoviscous adaptation the explanation? Annu Rev Physiol. 1995−57: 19−42.

130. Hoch F.L. Lipids and thyroid hormones. // Prog. Lipid Res. 1988. V. 27(3). P. 199−270.

131. Horn W., Karnovsky M.L. Features of the translocation of protein kinase C in neutrophils stimulated with the chemotactic peptide f-Met-Leu-Phe. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1986. V. 139(3). P. 1169−1175.

132. Hunt A.N., Clark G.T., Attard G.S., Postle A.D. Highly saturated endonuclear phosphatidylcholine is synthesized in situ and colocated with CDP-choline pathway enzymes. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276(11). P. 84 928 499.

133. Huwiler A., Kolter T., Pfeilschifter J., Sandhoff K. Physiology and pathophysiology of sphingolipid metabolism and signaling. // Biochim. Biophys. Acta. 2000. V. 1485(2−3). P. 63−99.

134. Ikonen E. Cellular cholesterol trafficking and compartmentalization. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2008. V. 9(2). P. 125−138.

135. Jacobs R.A., Majerus P.W. The regulation of fatty acid synthesis in human skin fibroblasts. Inhibition of fatty acid synthesis by free fatty acids. // J. Biol. Chem. 1973. V. 248(24). P. 8392−8401.

136. Kanfer J.N., McCartney D., Singh I.N., Freysz L. Phospholipase D activity of rat brain neuronal nuclei. // J. Neurochem. 1996. V. 67(2). P. 760−766.

137. Knipparth W.G., Mead J.F. Influence of temperature on fatty acid pattern of mosquito fish (Gambusia affinis) and guppies (Lebistus reticulatus). II Lipids. 1966. V. 1(2). P. 113−117.

138. Kolomiytseva I.K., Kulagina T.P., Markevich L.N., Arkhipov V.I., Slozhenikina L.V., Fialkovskaya L.A., Potekhina N.I. Nuclear and chromatin lipids: metabolism in normal and gamma-irradiated rats. // Bioelectrochemistry. 2002. V. 58(1). P. 31−39.

139. Kulagina T.P., Markevich L.N., Kolomiytseva I.K., Alesenko A.V. Synthesis of lipids in isolated nuclei from rat thymus and liver cells. // Biochemistry. 2003. V. 68(5). P. 575−576.

140. Lagerwall K., Madhu B., Daneryd P., Schersten T., Soussi B. Purine nucleotides and phospholipids in ischemic and reperfused rat skeletal muscle: effect of ascorbate. // Am. J. Physiol. 1997. V. 272(1 Pt 2). P. H83−90.

141. Lemmon M.A. Membrane recognition by phospholipid-binding domains. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2008. V. 9(2). P. 99−111.

142. Li Z., Vance D.E. Phosphatidylcholine and choline homeostasis. // J. Lipid Res. 2008. V. 49(6). P. 1187−1194.

143. Liu L., Yenari M.A. Clinical application of therapeutic hypothermia in stroke. //Neurol. Res. 2009. V. 31(4). P. 331−335.

144. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent. // J. Biol. Chem. 1951. V. 193(1). P. 265−275.

145. Lyman C.P., Willis J.S., Malan A., Wang L.C.H. Hibernation and torpor in mammals and birds. New York: Academic Press- 1987. 317 p.

146. Maftah A., Ratinaud M.H., Dumas M., Bonte F., Meybeck A., Julien R. Human epidermal cells progressively lose their cardiolipins during ageing without change in mitochondrial transmembrane potential. // Mech. Ageing Dev. 1994. V. 77(2). P. 83−96.

147. Majerus P.W. Inositol phosphate biochemistry. // Annu. Rev. Biochem. 1992. V. 61. P. 225−250.

148. Majerus P.W., Connolly T.M., Deckmyn H., Ross T.S., Bross T.E., Ishii H., Bansal V.S., Wilson D.B. The metabolism of phosphoinositide-derived messenger molecules. // Science. 1986. V. 234(4783). P. 1519−1526.

149. Majerus P.W., Neufeld E.J., Wilson D.B. Production of phosphoinositide-derived messengers. // Cell. 1984. V. 37(3). P. 701−703.

150. Marion D., Bullock M.R. Current and future role of therapeutic hypothermia. // J. Neurotrauma. 2009. V. 26(3). P. 455−467.

151. Marsh J.B., Weinstein D.B. Simple charring method for determination of lipids. // J. Lipid Res. 1966. V. 7(4). P. 574−576.

152. Martin C.E., Hiramitsu K., Kitajima Y., Nozawa Y., Skriver L., Thompson G.A. Fatty acid desaturase regulation of membrane fluidity in acclimation of Tetrahymena cells. //Biochem. 1976. V. 15(24). P. 5218−5228.

153. McMillin J.B., Dowhan W. Cardiolipin and apoptosis. // Biochim. Biophys. Acta. 2002. V. 1585(2−3). P. 97−107.

154. Menon A.K., Stevens V.L. Phosphatidylethanolamine is the donor of the ethanolamine residue linking a glycosylphosphatidylinositol anchor to protein. // J. Biol. Chem. 1992. V. 267(22). P. 15 277−15 280.

155. Michell R.H. Inositol derivatives: evolution and functions. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2008. V. 9(2). P. 151−161.

156. Miller N.G.A., Hill M.W., Smith M.W. Positional and species analysis of gold-fish adapted to different environmental temperatures. // Biochim. et Biophys. Acta. 1976. V. 455(3). P. 644−654.

157. Mouritsen O.G. Life as matter of fat. Heidelberg: Springer-Verlag- 2005. 276 p.

158. Nakamura M.T., Cheon Y., Li Y., Nara T.Y. Mechanisms of regulation of gene expression by fatty acids. // Lipids. 2004. V. 39(11). P. 1077−1083.

159. Nelson T.J., Alkon D.L. Insulin and cholesterol pathways in neuronal function, memory and neurodegeneration. // Biochem. Soc. Trans. 2005. V. 33(Pt 5). P. 1033−1036.

160. Nohturfft A., Zhang S.C. Coordination of lipid metabolism in membrane biogenesis. // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 2009. V. 25. P. 539−566.

161. Ohanian J., Ohanian V. Sphingolipids in mammalian cell signalling. // Cell. Mol. Life Sci. 2001. V. 58(14). P. 2053−2068.

162. Oishi K., Raynor R.L., Charp P.A., Kuo J.F. Regulation of protein kinase C by lysophospholipids. Potential role in signal transduction. // J. Biol. Chem. 1988. V. 263(14). P. 6865−6871.

163. Ostrander D.B., Sparagna G.C., Amoscato A.A., McMillin J.B., Dowhan W. Decreased cardiolipin synthesis corresponds with cytochrome c release in palmitate-induced cardiomyocyte apoptosis. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276(41). P. 38 061−38 067.

164. Ott M., Zhivotovsky B., Orrenius S. Role of cardiolipin in cytochrome c release from mitochondria. // Cell Death Differ. 2007. V. 14(7). P. 12 431 247.

165. Paila Y.D., Tiwari S., Chattopadhyay A. Are specific non annular cholesterol binding sites present in G-proten coupled receptors? // Biochim. Biophys. Acta. 2009. V. 1788(2). P. 295−302.

166. Pelech S.L., Vance D.E. Regulation of phosphatidylcholine biosynthesis. // Biochim. Biophys. Acta. 1984. V. 779(2). P. 217−251.

167. Pelech S.L., Vance D.E. Signal transduction via phosphatidylcholine cycles. // Trends Biochem. Sci. 1989. V. 14(1). P. 28−30.

168. Perry D.K., Hannun Y.A. The role of ceramide in cell signaling. // Biochim. Biophys. Acta. 1998. V. 1436(1−2). P. 233−243.

169. Pfeiffer K., Gohil V., Stuart R.A., Hunte C., Brandt U., Greenberg M.L., Schagger H. Cardiolipin stabilizes respiratory chain supercomplexes. // J. Biol. Chem. 2003. V. 278(52). P. 52 873−52 880.

170. Porter J.W., Swenson T.L. Induction of fatty acid synthetase and acetyl-CoA carboxylase by isolated rat liver cells. // Mol. Cell. Biochem. 1983. V. 53−54(1−2). P. 307−325.

171. Post J.A., Bijvelt J.J., Verkleij A.J. Phosphatidylethanolamine and sarcolemmal damage during ischemia or metabolic inhibition of heart myocytes. // Am. J. Physiol. 1995. V. 268(2 Pt 2). P. H773-H780.

172. Powell G.K., McElveen M.A. Effect of prolonged fasting on fatty acid re-esterification in rat intestinal mucosa. // Biochim. Biophys. Acta. 1974. V. 369(1). P. 8−15.

173. Rosen H., Goetzl E.J. Sphingosine 1-phosphate and its receptors: an autocrine and paracrine network. // Nat. Rev. Immunol. 2005. V. 5(7). P. 560−570.

174. Schlame M. Cardiolipin synthesis for the assembly of bacterial and mitochondrial membranes. // J. Lipid Res. 2008. V. 49(8). P. 1607−1620.

175. Schlame M., Rua D., Greenberg M.L. The biosynthesis and functional role of cardiolipin. // Prog. Lipid Res. 2000. V. 39(3). P. 257−288.

176. Sedlakova A., Ahlers I., Praslicka M. Lipid mobilization and lipolysis in adipose tissue of single X-irradiated rats. // Folia Biol. (Praha). 1980. V. 26(3). P. 204−210.

177. Sekimizu K., Kornberg A. Cardiolipin activation of dnaA protein, the initiation protein of replication in Escherichia coli. // J. Biol. Chem. 1988. V. 263(15). P. 7131−7135.

178. Serkova N.J., Rose J.C., Epperson L.E., Carey H.V., Martin S.L. Quantitative analysis of liver metabolites in three stages of the circannual hibernation cycle in 13-lined ground squirrels by NMR. // Physiol. Genomics. 2007. V. 31(1). P. 15−24.

179. Serra G., Fratta W. A possible role for the endocannabinoid system in the neurobiology of depression. // Clin. Pract. Epidemiol. Ment. Health. 2007. V.3.P. 25.

180. Simons K., Vaz W.L. Model systems, lipid rafts, and cell membranes. // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 2004. V. 33. P. 269−295.

181. Sinensky M. Homeoviscous adaptation a homeostatic process that regulates the viscosity of membrane lipid in Escherichia coli. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1974. V. 71. P. 522−525.

182. Singer S.J., Nicolson G.L. The fluid mosaic model of the structure of cell membranes. // Science. 1972. V. 175(23). P. 720−731.

183. Singh A., Balint J.A., Edmonds R.H., Rodgers J.B. Adaptive changes of the rat small intestine in response to a high fat diet. // Biochim. Biophys. Acta. 1972. V. 260(4). P. 708−715.

184. Srere H.K., Wang L.C.H., Martin S.L. Central role for differential gene expression in mammalian hibernation. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 7119−7123.

185. Sugiura T., Kondo S., Sukagawa A., Nakane S., Shinoda A., Itoh K., Yamashita A., Waku K. 2-Arachidonoylglycerol: a possible endogenous cannabinoid receptor ligand in brain. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. V. 215(1). P. 89−97.

186. Taha T.A., Mullen T.D., Obeid L.M. A house divided: ceramide, sphingosine, and sphingosine-1-phosphate in programmed cell death. // Biochim. Biophys. Acta. 2006. V. 1758(12). P. 2027−2036.

187. Takahashi M., Murate M., Fukuda M., Sato S.B., Ohta A., Kobayashi T. Cholesterol controls lipid endocytosis through Rabll. // Mol. Biol. Cell. 2007. V. 18(7). P. 2667−2677.

188. Thompson R.J. Studies on RNA synthesis in two populations of nuclei from the mammalian cerebral cortex. // J. Neurochem. 1973. V. 21(1). P. 19−40.

189. Tomiuk S., Zumbansen M., Stoffel W. Characterization and subcellular localization of murine and human magnesium-dependent neutral sphingomyelinase. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275(8). P. 5710−5717.

190. Tontonoz P., Mangelsdorf D.J. Liver X receptor signaling pathways in cardiovascular disease. //Mol. Endocrinol. 2003. V. 17(6). P. 985−993.

191. Tronchere H., Record M., Terce F., Chap H. Phosphatidylcholine cycle and regulation of phosphatidylcholine biosynthesis by enzyme translocation. // Biochim. Biophys. Acta. 1994. V. 1212(2). P. 137−151.

192. Tsai M.H., Yu C.L., Stacey D.W. A cytoplasmic protein inhibits the GTPase activity of H-Ras in a phospholipid-dependent manner. // Science. 1990. V. 250(4983). P. 982−985.

193. Tuominen E.K., Wallace C.J., Kinnunen P.K. Phospholipid-cytochrome c interaction: evidence for the extended lipid anchorage. // J. Biol. Chem. 2002. V. 277(11). P. 8822−8826.

194. Turk E.E. Hypothermia. // Forensic Sei. Med. Pathol. 2010. V. 6(2). P. 106 115.

195. Van Golde L.M.G., Van den Bergh S.G. In book: Lipid metabolism in mammals. Ed. Snyder F. N.Y.: L.: Plenum Press. 1977.

196. Van Meer G., Voelker D.R., Feigenson G.W. Membrane lipids: where they are and how they behave. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2008. V. 9(2). P. 112 124.

197. Vitiello F., Zanetta J.P. Thin-layer chromatography of phospholipids. // J. Chromatogr. 1978. V. 166(2). P. 637−640.

198. Volpe J.J., Vagelos P.R. Mechanisms and regulation of biosynthesis of saturated fatty acids. // Physiol. Rev. 1976. V. 56(2). P. 339−417.

199. Wickner W., Kornberg A. A novel form of RNA polymerase from Escherichia coli. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1974. V. 71(11). P. 44 254 428.

200. Willis J.S. Hibernation: cellular aspects. // Ann. Rev. Physiol. 1979. V. 41(3). P. 275−286.

201. Woelk H., Kanig K., Peiler-Ichikawa K. Incorporation of 32P into the phospholipids of neuronal and glial cell enriched fractions isolated from rabbit cerebral cortex: effect of norepinephrine. // J. Neurochem. 1974. V. 23(5). P. 1057−1063.

202. Wymann M.P., Schneiter R. Lipid signalling in disease. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2008. V. 9(2). P. 162−176.

203. Yeagle P.L. Modulation of membrane function by cholesterol. // Biochimie. 1991. V. 73(10). P. 1303−1310.

204. Yeung T., Gilbert G.E., Shi J., Silvius J., Kapus A., Grinstein S. Membrane phosphatidylserine regulates surface charge and protein localization. // Science. 2008. V. 319(5860). P. 210−213.

205. Zhang M., Mileykovskaya E., Dowhan W. Gluing the respiratory chain together. Cardiolipin is required for supercomplex formation in the inner mitochondrial membrane. // J. Biol. Chem. 2002. V. 277(46). P. 4 355 343 556.

Заполнить форму текущей работой