Изменения белков в пищевых продуктах при тепловой кулинарной обработке

Тип работы:
Реферат
Предмет:
Пищевая промышленность


Узнать стоимость

Детальная информация о работе

Выдержка из работы

Изменения белков в пищевых продуктах
при тепловой кулинарной обработке
B технологических процессах производства продукции белки пищевых продуктов подвергаются гидратации, дегидратации, денатурации и деструкции.
Эти процессы по-разному влияют на пищевую ценность и безопасность пищи.
Гидратация и дегидратация белков
Пищевая ценность, вкусовые качества пищевых продуктов, их стойкость при хранении обусловлены входящими в их состав веществами органического и неорганического происхождения. Из всех компонентов продуктов питания наибольшее влияние на их свойства оказывает вода. Во многих пищевых продуктах, и даже в тех, в которых ее содержание было преднамеренно снижено в процессе обработки с целью повышения их стойкости при хранении, на ее долю приходится наибольший удельный вес.
Характер воздействия воды на процессы, протекающие при производстве пищевых продуктов, определяется прежде всего общим количеством воды и формами связи ее е другими компонентами, в основном с белками.
По количеству влаги пищевые продукты разделяют на три основные группы: продукты с высокой влажностью (более 40% воды), со средней, или промежуточной, влажностью (10… 40% воды) и с низкой влажностью (менее 10% воды). Влажность пищевых продуктов непосредственно связана с таким показателем их качества, как активность воды (аш), величина которой влияет на течение химических реакций и размножение микроорганизмов в продукте.
Различают четыре формы связи влаги с материалами, и в частности с компонентами пищевых продуктов: химическую, адсорбционную, осмотическую и капиллярно-связанную.
Химически связанную воду подразделяют на воду гидрата в составе гидроксильных групп (ионная связь) и воду молекулярных соединений в виде кристаллогидратов (молекулярная связь). Из всех форм связи химически связанная вода обладает наибольшей энергией.
Адсорбционно-связанная вода характеризуется средней интенсивностью прочности связи. Она образуется в результате притяжения диполей воды полярными молекулами, расположенными на поверхности субстрата. При образовании такой связи молекулы воды могут сохранять свои свойства, в этом случае происходит физическая адсорбция. Если молекула воды расщепляется на ионы, то происходит химическая адсорбция, или хемосорбция.
Увлажнение капиллярно-пористых тел, к которым относится большинство пищевых продуктов, происходит в результате адсорбции влаги, образования раствора и проникания его в клетки пищевого продукта из-за разности концентраций растворенных веществ. Образуется осмотически связанная вода.
Пищевые продукты представляют собой капиллярно-пористые тела с порами различного диаметра, которые могут быть заполнены жидкостью. Капиллярносвязанная влага образуется в результате адсорбции воды стенками капилляров и понижения давления водяного пара над вогнутым мениском жидкости.
Гидратация белков пищевых продуктов в основном обусловлена адсорбционно- и химически связанной водой.
Аминокислоты, из которых состоит белок, относятся к амфо-терным веществам, обладающим одновременно свойствами кислот и оснований. Это объясняется тем, что все амино- и карбоксильные группы аминокислот заняты в образовании пептид-
ных связей. В молекулах диаминокислот остаются свободными аминогруппы, а в молекулах моноаминодикарбоновых кислот — карбоксильные группы. Молекула белка несет положительный или отрицательный заряд.
Амфотерность белков определяется не только присутствием свободных карбоксильных или аминогрупп в белке, но и наличием других функциональных группировок. Слабо выраженными кислотными свойствами обладают БИ-группа цистеина и ОИ-группа тирозина. Поскольку молекула воды также обладает полярностью, то при контакте белка с водой диполи воды адсорбируются поверхностью белковой молекулы, группируясь вокруг полярных групп. Эти группы называют гидрофильными.
Адсорбционная вода удерживается белком благодаря образованию между их молекулами водородных связей, которые относятся к разряду относительно слабых. Однако это свойство компенсируется значительным их числом: каждая молекула воды способна образовать четыре водородные связи, которые распределяются между полярными группами белка и соседними молекулами воды. В результате адсорбционная вода в белке оказывается довольно прочно связанной: она не отделяется от белка самопроизвольно и не может служить растворителем для других веществ.
На поверхности белковой молекулы имеется два вида полярных групп: связанные и свободные. Связанные полярные группы (пептидные группы главных полипептидных цепей, гидроксильные, сульфгидрильные) присоединяют молекулу воды благодаря молекулярной адсорбции, величина которой постоянна для каждого вида белка и незначительно влияет на изменение степени гидратации белков.
Свободные полярные группы (аминогруппы диаминокислот, карбоксильные группы дикарбоновых кислот), диссоциируя в растворе, определяют суммарную величину заряда белковой молекулы.
Среди факторов, обусловливающих степень гидратации белков, следует выделить рН среды, концентрацию белковых растворов, природные свойства белка и другие.
Ионизация ионогенных групп в результате ионной адсорбции приводит к тому, что в растворе белковые глобулы ведут себя как макроионы, знак и величина заряда которых зависят от рН и состава растворителя. Величину рН, отвечающую равенству общего числа положительных зарядов общему числу отрицательных, то есть суммарному или эффективному заряду глобулы, равному нулю, называют изоэлектрической точкой (ИЭТ) белка. Изоэлектрическая точка — основная электрохимическая константа белков. Белки в этой точке электронейтральны, а их набухаемость и растворимость наименьшие.
Значение рН белкового раствора в ИЭТ соответствует прекращению переноса макроионов белка в электрическом поле. Если величина рН раствора будет отклоняться от ИЭТ белка, то его эффективный заряд увеличится. В области рН выше ИЭТ он будет отрицательным в результате подавления диссоциации основных групп в щелочной среде. Напротив, при рН ниже ИЭТ белок будет обладать суммарным положительным зарядом вследствие подавления диссоциации карбоксильных и других
кислотных групп.
В ИЭТ наблюдается стабильность белковых пен. С изменением растворимости белка при отклонении рН от ИЭТ, а также с изменением ионной силы белкового раствора хорошо коррелирует изменение эмульгирующей емкости белка.
Таким образом, изменяя рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки, можно повышать степень гидратации белка за счет адсорбционно-связанной воды.
Способность белков мяса к дополнительной гидратации используют при его мариновании перед варкой. При этом мясо и рыбу обрабатывают пищевой кислотой (уксусной, лимонной, молочной и др.) или натуральными фруктовыми соками, содержащими смесь пищевых кислот. В результате рН мяса снижается до 3,0.. 3,5, то есть ниже изоэлектрической точки основных белков мяса. При тепловой кулинарной обработке такое мясо меньше обезвоживается, что позволяет получать готовые изделия с более высокими органолептическими показателями качества (сочность, вкус, консистенция). В мясной фарш также добавляют до 8% воды для получения более сочных рубленых мясных изделий (бифштексы, шницели, котлеты, биточки, зразы, рулеты, фрикадельки, тефтели, люля-кебаб).
В мясной промышленности дополнительная гидратация белков мяса достигается добавлением пищевых фосфатов, смещающих рН мяса в нейтральную и слабощелочную сторону от изоэлектрической точки белков мяса.
В растворах небольшой концентрации молекулы белка полностью гидратированы из-за присутствия избыточного количества воды. В концентрированных белковых растворах и обводненных белковых студнях при добавлении воды происходит дополнительная гидратация белков. Это наблюдается, например, при добавлении к яичной массе, предназначенной для изготовления омлетов, воды или молока. При последующей тепловой обработке в результате денатурации белков и структурообразования получается студень, удерживающий всю содержащуюся в белковом растворе влагу. Эффективность дополнительной гидратации в данном случае заключается в улучшении реологических показателей студня — снижении его механической прочности и упругости. Все вместе взятое создает ощущение нежности и сочности готового продукта.
При высоких концентрациях хорошо растворимых солей в растворе присутствует несравненно больше ионов соли, чем заряженных групп белка. При этом гидратация белка водой может уменьшаться, так как раствор соли становится плохим растворителем для белка. Другими словами, снижение активности воды в растворе при введении большого количества диссоциирующих солей соответствует повышению активности белка в растворе и соответствующему снижению его растворимости. Повышение концентрации солей в растворе соответствует также увеличению гидрофильности растворителя и усилению гидрофобного взаимодействия между молекулами белка.
В результате гидратации белки растворяются и набухают. Их растворению всегда предшествует процесс набухания. Оно характерно для всех высокомолекулярных соединений и никогда не наблюдается у низкомолекулярных веществ. Процесс растворения условно можно разделить на четыре стадии. В первой стадии до начала растворения система состоит из чистых компонентов: низкомолекулярной жидкости и полимера (белка). Вторая стадия процесса — набухание — заключается в том, что молекулы жидкости проникают в погруженный в нее белок, раздвигают полипептидные цепочки и разрыхляют его. Расстояние между молекулами в белке, а также его масса и объем увеличиваются. Третья стадия растворения заключается в том, что по мере набухания объем белка и расстояние между макромолекулами увеличиваются настолько, что макромолекулы начинают отрываться друг от друга и переходить в слой низкомолекулярной жидкости. В четвертой стадии растворения
молекулы полимера равномерно распределены по всему объему системы, образуя истинный гомогенный раствор.
Набухание, как и растворение, носит избирательный характер. Белки (полярные полимеры) хорошо набухают в полярных жидкостях. Скорость набухания зависит от температуры. Однако существуют определенные температурные интервалы, в которых белок под воздействием тепла денатурирует, а следовательно, теряет способность к гидратации и набуханию. Скорость набухания увеличивается с повышением степени измельченности полимера, так как это вызывает увеличение поверхности соприкосновения набухающего вещества с растворителем. На степень и скорость набухания влияет возраст белка: чем он меньше, тем степень и скорость набухания больше. Скорость и степень набухания некоторых белков зависят от рН среды.
Дополнительная гидратация белков имеет большое практическое значение при производстве мясных рубленых полуфабрикатов, когда к измельченному мясу добавляют воду, поваренную соль и другие компоненты. При перемешивании этих компонентов процесс гидратации белков состоит из накладывающихся друг на друга двух процессов: растворения одних белков и набухания других с образованием студней. При этом повышается липкость массы, в результате чего она хорошо формуется в виде полуфабрикатов, предназначенных для тепловой обработки.
Фарш представляет собой сложную полидисперсную систему, в которой роль дисперсионной среды выполняет водный раствор белков, низкомолекулярных органических и неорганических веществ, а дисперсной фазой служат обрывки (частицы) мышечной, соединительной и жировой тканей, а также хлеба и других компонентов. Частицы в фарше связаны между собой молекулярными силами сцепления и образуют сплошную объемную сетку или своеобразный пространственный каркас. Одновременно частицы взаимодействуют и с дисперсионной средой, с которой они составляют единое целое, причем часть ее дисперсионной среды связана с частицами дисперсной фазы прочнее, чем частицы между собой.
Важной характеристикой сырого фарша является липкость, которая зависит от количества белка, находящегося в растворенном состоянии в водяной фазе. Липкость определяет связность структуры готового фарша. Свойства мясного фарша зависят от его состава, степени измельчения, влажности, природы и концентрации растворенных в воде веществ, водо-связывающей способности компонентов и прочности связи между дисперсными частицами. Степень измельчения мясного сырья определяет характер разрушения клеточной структуры и переход в окружающую среду содержимого клеток, а также величину дисперсных частиц. При увеличении степени измельчения возрастают дисперсность частиц и доля растворенного белка в дисперсионной среде, что повышает водосвязывающую способность фарша. Последняя зависит также от качества исходного мясного сырья, и в первую очередь от его рН. Мясо с высоким значением рН (6,2 и более) способно удерживать значительное количество воды. Увеличение доли прочно связанной белками воды приводит к нарастанию прочностных свойств в системе, что нежелательно, поэтому количество воды, добавляемой при приготовлении фарша, должно быть таким, чтобы сырой фарш хорошо формовался, а готовое изделие было нежным и сочным. При изготовлении мясных рубленых полуфабрикатов количество воды определяется рецептурой, но для получения готового изделия высокого качества необходимо учитывать качество мясного сырья и добавок (их водо-связывающую способность).
От степени гидратации белков в значительной мере зависит такой показатель качества готовой продукции, как сочность и связанные с ней другие критерии органолептической оценки. При оценке роли гидратационных процессов необходимо иметь
60
¦ВСЕ О МЯСЕ, 4−2007
в виду, что в пищевых продуктах наряду с адсорбционной водой, прочно связанной с белками, содержится большее или меньше количество осмотически и капиллярно-связанной воды, которая также влияет на качество продукции.
Потеря белками связанной воды происходит под влиянием внешних воздействий. Различают необратимую дегидратацию белков, происходящую при замораживании, хранении в замороженном состоянии и размораживании мяса, мясопродуктов, рыбы, при тепловой обработке продуктов, и обратимую дегидратацию, являющуюся составной частью целенаправленного технологического процесса — сублимационной сушки продуктов.
При быстром размораживании мяса дегидратация белков -это результат неполного восстановления белковых систем, нарушенных в период замораживания. Дегидратация белков рыбы связана с денатурацией их при замораживании и последующем хранении. При размораживании этих продуктов часть воды выделяется в окружающую среду в капельно-жидком состоянии. Вместе с водой из продукта удаляются растворимые вещества — экстрактивные, минеральные, витамины, белки и другие вещества.
Необратимая дегидратация белков с выделением воды в окружающую среду происходит, например, при варке мяса. В окружающую среду переходит около половины содержащихся в продукте воды и растворимых веществ.
Таким образом, необратимая дегидратация белков может быть причиной уменьшения массы продукта, некоторого снижения его пищевой ценности, в том числе и органолептических показателей.
Денатурация белков
Важное свойство белков — их способность к денатурации. Этим понятием обозначают явления, связанные с необратимым изменением вторичной, третичной и четвертичной структур белка под воздействием нагревания, кислот, щелочей, УФ-лу-чей, ионизирующей радиации, ультразвука и других видов воздействий. Иными словами, денатурация — это необратимое нарушение нативной пространственной конфигурации белковой молекулы, сопровождающееся существенными изменениями биологических и физико-химических свойств белков.
Поскольку в образовании вторичной и третичной структур частично участвуют относительно слабые связи, физическое состояние белка в значительной степени зависит от температуры, рН, присутствия солей и других факторов. Нагревание, например, вызывает распрямление полипептидной цепи белковой молекулы- некоторые химические реагенты разрывают водородные связи. Изменение рН также обусловливает разрыв связей, при этом проявляется электростатическая неустойчивость.
Белки под влиянием различных физических и химических факторов теряют свои нативные свойства, внешне это выражается в их свертывании и выпадении в осадок. Негидролитическое необратимое нарушение нативной структуры белка и называется денатурацией. При этом рвутся в основном водородные связи, изменяется пространственная структура белка, однако разрыва ковалентных связей в белковой молекуле не происходит.
Денатурация приводит к развертыванию молекулы белка, и он переходит в более или менее разупорядоченное состояние (в нем уже нет ни спиралей, ни слоев, ни других каких-либо видов регулярной укладки цепи). В денатурированном состоянии амидные группы пептидной цепи образуют водородные связи с окружающими их молекулами воды- таких водородных связей значительно больше, чем внутримолекулярных.
Для кулинарных процессов особое значение имеет тепловая денатурация белков. Механизм тепловой денатурации белков можно рассмотреть на примере глобулярных белков.
Основная молекула глобулярного белка состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, сложенных складками и образующих клубки. Такая структура стабилизируется непрочными связями, среди которых большую роль играют водородные связи, образующие поперечные мостики между параллельными пептидными цепями или их складками. При нагревании белков начинается усиленное движение полипептидных цепей или складок, что приводит к разрыву непрочных связей между ними. Белок разворачивается и приобретает необычную, неприродную форму, водородные и другие связи устанавливаются в несвойственных данной молекуле местах, и конфигурация молекулы меняется. В результате происходит развертывание и перегруппировка складок, сопровождаемые перераспределением полярных и неполярных групп, причем неполярные радикалы концентрируются на поверхности глобул, понижая их гидрофильность. При денатурации белки становятся нерастворимыми и в большей или меньшей мере утрачивают способность к набуханию. При тепловой денатурации белков активная роль играет вода, которая участвует в образовании новой конформационной структуры денатурированного белка. Полностью обезвоженные белки не денатурируют даже при длительном нагревании. Денатурирующий эффект внешних воздействий тем сильнее, чем выше гидратация белков и ниже их концентрация в растворе.
При значениях рН среды, близких к ИЭТ белка, происходит максимальная дегидратация белка. Наиболее полно денатурация осуществляется в ИЭТ белка. Смещение рН в ту или иную сторону от ИЭТ белка способствует повышению его термостабильности и ослаблению денатурационных процессов.
Температура денатурации белков повышается в присутствии других термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например сахарозы. Это свойство белков используют, когда при тепловой обработке необходимо повышение температуры смеси, не допуская расслоения или струк-турообразования в белковой коллоидной системе. Появление на поверхности белковой молекулы после денатурации ранее скрытых радикалов или функциональных групп изменяет физико-химические и биологические свойства белков. В результате денатурации свойства белков необратимо изменяются.
Потеря способности к гидратации объясняется утратой белками нативных свойств, важнейшим из которых является выраженная гидрофильность (большое сродство к воде), и связана с изменением конформации полипептидных цепей в белковой молекуле в результате денатурации.
Набухание и растворимость белков в воде обусловлены наличием на поверхности белковых молекул большого числа гидрофильных групп (СООН, ОН, ЫИ2), способных связывать значительное количество воды.
Как уже отмечалось, способность разных нативных белков пищевых продуктов растворяться в каком-либо растворителе используют для разделения или выделения определенной белковой фракции. Денатурированные белки такими различиями не обладают, они все одинаково нерастворимы и не способны набухать в воде. Исключение из этого общего правила составляет фибриллярный коллаген мяса и рыбы, который после тепловой денатурации и деструкции до глютина способен растворяться в горячей воде.
В результате денатурации белки теряют биологическую активность. В сыром мясе тканевые ферменты также находятся в активном состоянии, участвуя в автолизе мяса. Это их свойство используют для практических целей. Полная инактивация кислой фосфатазы происходит при достижении температуры в геометрическом центре мясного изделия 80 °C, что соответствует температуре пастеризации. При необходимости проверить достаточность тепловой кулинарной обработки мясного изделия определяют наличие или отсутствие в нем активной кислой фосфатазы.
В нативном белке пептидные группы экранированы внешней гидратной оболочкой или находятся внутри белковой глобулы и таким образом защищены от внешних воздействий. При денатурации белок теряет гидратную оболочку, что облегчает доступ пищеварительным ферментам желудочно-кишечного тракта к функциональным группам. Белок переваривается быстрее. Кроме того, иногда ингибиторная функция белка исчезает после денатурации. В результате тепловой денатурации белка происходит агрегирование белковых молекул. Поскольку гидратная оболочка вокруг молекулы белка нарушается, отдельные молекулы белка соединяются между собой в более крупные частицы и уже не могут держаться в растворе. Начинается процесс свертывания белков, в результате которого образуются новые молекулярные связи.
Взаимодействие денатурированных молекул белка в растворах и гелях протекает по-разному. В слабоконцентрированных белковых растворах при тепловой денатурации агрегация молекул белка происходит путем образования межмолекулярных связей как прочных, например дисульфидных, так и слабых (но многочисленных) — водородных. В результате образуются крупные частицы. Дальнейшая агрегация частиц приводит к расслоению коллоидной системы, образованию хлопьев белка, выпадающих в осадок или всплывающих на поверхность жидкости, часто с образованием пены. Концентрация белков в таких растворах не превышает 1%.
В более концентрированных белковых растворах при денатурации белков образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе. В результате агрегации денатурированных молекул белка образуется структурированная белковая система. Денатурация белков в концентрированных растворах с образованием сплошного геля происходит при тепловой обработке мяса, рыбы (белки саркоплазмы), куриных яиц и разных смесей на их основе. Точные концентрации белков, при которых их растворы в результате нагревания образуют сплошай гель, неизвестны. Учитывая, что способность к гелеобразованию у белков зависит от конфигурации (асимметрии) молекул и характера образующихся при этом межмолекулярных связей, надо полагать, что для разных белков указанные концентрации различны. Некоторые белки, представляющие собой более или менее обводненные гели, при денатурации уплотняются, в результате чего происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Белковый гель, подвергшийся нагреванию, как правило, характеризуется меньшим объемом, массой, пластичностью, повышенной механической прочностью и большей упругостью по сравнению с исходным гелем нативных белков. Подобные изменения белков наблюдаются при тепловой обработке мяса, рыбы (белки миофибрилл), варке круп, бобовых, макаронных изделий, выпечке изделий из теста.
Таким образом, гели представляют собой коллоидные системы или растворы высокомолекулярных соединений, утратившие текучесть из-за возникновения в них определенных внутренних структур в виде пространственного сетчатого каркаса, ячейки которого заполнены дисперсионной средой.
Деструкция белков
При тепловой обработке продуктов изменения белков не ограничиваются их денатурацией. Для доведения продукта до полной готовности необходимо нагревать его при температурах, близких к 100 °C, более или менее продолжительное время. В этих условиях белки подвергаются дальнейшим изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих продуктов, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углерода оксид. Накапливаясь в продукте и окружающей среде, эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой
62
пищи. При длительном гидротермическом воздействии часть белков может гидролизоваться с расщеплением пептидных связей. При этом происходит деполимеризация белковой молекулы с образованием водорастворимых азотистых веществ небелкового характера (свободных аминокислот, пептидов).
Деструкция коллагена мяса и рыбы приводит к образованию глютина — белка, растворимого в горячей воде. Аминокислотный состав глютина аналогичен составу коллагена. На переход коллагена в глютин влияют следующие технологические факторы:
• температура среды- при жаренье мяса, птицы, рыбы, когда температура в толще продукта не превышает 80. 85 °C, переход коллагена в глютин протекает медленно- в связи с этим кулинарная обработка методом жаренья возможна только для таких частей туш, в которых коллагена содержится сравнительно мало и морфологическое строение соединительной ткани простое, коллагеновые волокна тонкие, располагаются параллельно направлению мышечных волокон- коллаген рыб подвергается деструкции значительно легче, чем мяса (говядины)
• реакция среды- подкисление ее пищевыми кислотами или продуктами, добавками, содержащими эти кислоты, ускоряет переход коллагена в глютин
• измельчение мяса способствует снижению гидротермической устойчивости коллагена- это объясняется тем, что при измельчении мяса в мясорубке или рыхлении порционных кусков мяса волокна коллагена разрезаются на более мелкие фрагменты, поверхность контакта белка с окружающей средой многократно возрастает.
Наряду с перечисленными выше технологическими факторами на устойчивость коллагена к гидротермической дезагрегации влияют анатомо-морфологические признаки: в мясных тушах количество внутримышечной ткани и сложность ее строения возрастают по направлению от задней части к передней, а также сверху вниз- таким образом, более жесткое мясо имеет и более низкую пищевую ценность, так как белки соединительной ткани являются неполноценными по аминокислотному составу. Деструкция коллагена до глютина ускоряется и в щелочной среде.
Поведение белка-глютина (желатина) в растворе зависит от температуры. При высокой температуре водные растворы глютина обладают свойствами нормальной (ньютоновской) жидкости, молекулы глютина независимо от их молекулярной массы находятся в изолированном друг от друга состоянии. По мере охлаждения раствора, при температуре ниже 40 °C, его молякулярно-дисперсное состояние нарушается, появляются свойства упруго-вязкой жидкости, свойственные псевдорастворам. Дальнейшее охлаждение водяного раствора глютина сопровождается постепенным появлением упругих свойств с образованием студня, характеризующегося определенной величиной предельного напряжения сдвига. При постоянной температуре окружающей среды (например, 5 °С) в течение 50. 80 мин механическая прочность студня возрастает и стабилизируется. Студни с достаточно высокой механической прочностью можно получить и при комнатной температуре, увеличив концентрацию глютина до 3,5%. Однако на практике стремятся снижать концентрацию глютина, одновременно понижая температуру процесса, и таким способом получают более пластичные и, следовательно, более нежные студни. При варке мяса часть глютина переходит в бульон (0,5. 1,0% массы мяса). При варке студней с использованием субпродуктов второй категории (ноги, головы, хвосты) состав мяса подбирают так, чтобы содержание глютина в бульоне к концу варки не превышало 3%. При варке костных бульонов коллаген костей — оссеин — также денатурирует и переходит в глютин. Однако оссеин костей довольно устойчив к гидротермическому воздействию — для получения бульона с 3%-ной концентрацией глютина измельченные кости надо варить около 5 ч.
-ВСЕ О МЯСЕ, 4−2007

ПоказатьСвернуть
Заполнить форму текущей работой