Ферментативная регуляция SS/SH редокс статуса запасных белков и качества клейковины пшеницы

Тип работы:
Диссертация
Предмет:
Биологические науки
Страниц:
269


Узнать стоимость

Детальная информация о работе

Выдержка из работы

выводы

1. Впервые обнаружено, что в созревающей зерновке пшеницы одновременно присутствуют тиол: кислород оксидоредуктаза (ТО, КФ 1.8.3. 2) и GSH-зависимая протеиндисульфид оксидоредуктаза (ТПДО, КФ 1.8.4. 2), катализирующие соответственно образование и распад дисульфидных связей в запасных белках. Синхронность изменения соотношений SS/SH и ТО/ТПДО в созревающей зерновке свидетельствует, что ферменты регулируют SS/SH редокс статус белков зерновки.

2. Уровень активности тиолоксидазы, дисульфидредуктазы и липоксигеназы в созревающем и зрелом зерне, так же как и физические свойства клейковины, характеризуются высокой модификационной изменчивостью, что показано на сортах и межсортовых замещенных линиях мягкой пшеницы, выращенных в разных почвенно-климатических условиях.

3. Баланс ферментативных активностей, регулирующих SS/SH статус запасных белков в созревающей зерновке, влияет на формирование физических свойств клейковины. В изученных популяциях пшеницы активность тиолоксидазы положительно, активность дисульфидредуктазы и липоксигеназы отрицательно коррелировали с физическими свойствами клейковины. Генотипы с низким отношением тиолоксидаза/дисульфидредуктаза имели низкие показатели технологического качества.

4. GSH-зависимая протеиндисульфид оксидоредуктаза зерновки пшеницы имеет молекулярную массу нативной молекулы около 167 кДа, состоит из двух субъединиц — около 73 и 77 кДа, по энзиматическим характеристикам имеет сходство с протеиндисульфид оксидоредуктазами из животных тканей и принадлежит к суперсемейству тиоловых оксидоредуктаз.

5. Дисульфидредуктаза зерна пшеницы является глутаредоксин подобным белком и функционирует в редуцирующей системе НАДФН/глутатион редуктаза/ОЗН/ТПДО.

6. Экзогенная дисульфидредуктаза в опытах in vitro снижает показатель агрегации глютениновых белков на 25−30% и увеличивает растяжимость теста на 11−50% у разнокачественных сортов. Это указывает на специфичность ТПДО к межмолекулярным SS связям глютенина.

7. Локусы количественных признаков (QTL), ассоциированные с активностью дисульфидредуктазы в зерне мягкой пшеницы, картированы на хромосомах 4А, 5D, 6А и 7D. Положение этих локусов на хромосомах совпало с положением локусов, ассоциированных с показателями физических свойств клейковины.

8. Высокая активность дисульфидредуктазы в прорастающей зерновке свидетельствует об участии фермента в подготовке протеолитической деградации глютениновых агрегатов при прорастании.

9. Обнаружено очень высокое содержание глютелинов в семенах дикого злака перловник Турчанинова (Роасеае) (до 80 — 90% от белкового комплекса семян), что характерно для представителей древних таксонов. Гипотетически, редуцирующие системы, подобные ТПДО, играют важную роль в прорастании семян злаков из филогенетически древних таксонов.

10. Экспериментально подтверждена гипотеза, что модификационная изменчивость показателей качества клейковины обусловлена функционированием в созревающей зерновке пшеницы эндогенных ферментов тиол-дисульфидного метаболизма. В обобщающей схеме показано, что в созревающей зерновке ферменты вовлечены в процесс полимеризации глютенина при образовании разветвленного глютенина и нерастворимых полимеров клейковины. Эндогенные оксидоредуктазы формируют суммарный SS/SH статус муки и влияют на образование клейковины при замесе теста.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Достоинство сортов пшеницы характеризуется их урожайностью, устойчивостью и качеством зерна, которое определяет технологическое использование зерна и его стоимость. Одной из важнейших составляющих понятия & quot-качество зерна& quot- является качество клейковины.

Клейковина пшеницы образуется при гидратации запасных белков эндосперма — проламинов. Разносторонние исследования этих белков выявили их чрезвычайно высокую гетерогенность и множество кооперативных взаимодействий, посредством которых белки связываются в единый полимерный агрегат, которому присущи вязкоэластичные свойства. Эти свойства, в конечном счете, выражаются в показателях качества хлеба (объем, пористость и т. п.).

Основную сложность в поиске путей направленной регуляции качества клейковины на уровне генотипа представляет высокая вариабельность ее физических свойств в меняющихся условиях среды.

Несмотря на интенсивные исследования проламинов в последние десятилетия, остается множество вопросов относительно времени и биохимии фолдинга и агрегации белков клейковины, отложения их в запас, структуры клейковинного комплекса, а также физиологической подоплеки формирования того или иного качества клейковины (Shewry and Halford, 2002- Shewry, 2009).

По общим оценкам 60−80% стабильности параметров хлебопекарного качества обусловлены стабильностью распределения молекулярных размеров полимерных белков клейковины. По данным Lemelin et al. (2005), вариабельность распределения молекулярных размеров глютениновых полимеров в большей степени зависит от физиологических факторов, обусловленных нестабильностью условий среды во время созревания зерновки, и в меньшей — вариабельностью количества субъединиц глютенина. В наших экспериментах, при выращивании одних и тех же сортов пшеницы в условиях Иркутска и Краснодара, также наблюдалась высокая внутрисортовая вариабельность физических свойств теста и низкая вариабельность содержания белка и клейковины. Выращивание сортов пшеницы кубанской селекции в условиях Сибири приводило к существенному (в 2−9 ' раз) повышению разжижения теста при незначительных изменениях параметра & quot-содержание клейковины& quot-. Сорта, выращенные в Иркутске, имели значения показателя ИДК-1 от 85 до 100 единиц, что характерно для слабых пшениц. В условиях Краснодара те же сорта сформировали сильную клейковину (ИДК-1 от 50 до 80 единиц). Рекомбинантные линии популяции 1ТМ1 в условиях жаркого и засушливого лета формировали более упругую клейковину, чем в комфортных условиях оптимальных температур и достаточном водообеспечении.

На начало наших исследований выяснение физиологических причин разнокачественности белковых полимеров клейковины в разных условиях среды сводилось в основном к исследованию роли белков-резидентов эндоплазматического ретикулума — протеин дисульфид изомеразы, пептидил-пролил-цис-транс-изомеразы и молекулярного шаперона связывающего белка В1Р. Однако доказательств того, что эти белки влияют на конечное технологическое качество клейковины, не было получено.

С появлением новых аналитических технологий получила неоспоримые доказательства роль межмолекулярных дисульфидных связей как главной молекулярной подоплеки реологических свойств клейковины, что предопределяет зависимость её физических свойств от различных клеточных агентов, вступающих во взаимодействие с межмолекулярными 88 связями или свободными сульфгидрильными группами белков. Мы предположили, что воздействие условий среды на формирование реологических свойств полимерного белка клейковины может быть опосредовано системой оксидоредуктаз, катализирующих ЗЭ/ЭН редокс превращения в запасных белках. Ферменты, специфичные к лабильным межмолекулярным Б8 связям глютенина и 8Н группам глютениновых субъединиц, могут регулировать 88/8Н статус белков, смещая его в ту или другую сторону, что неизбежно должно приводить к изменению структурного состояния белковой решетки, влиять на процесс полимеризации и реологические характеристики теста.

В нашей работе показано, что активность тиол: кислород оксидоредуктаз из зерновки пшеницы, приводит к окислению непосредственно SH групп уксуснорастворимых запасных белков (представленных главным образом низкомолекулярным глютенином), а также низкомолекулярных тиоловых соединений, например, GSH. Последняя реакция в зерновке пшеницы может приводить к образованию окисленного глутатиона, что защищает лабильные белковые SH группы от глутатионилирования и последующего ингибирования полимеризации запасных белков. Перекись водорода, образующаяся наряду с дисульфидом в результате реакции, катализируемой тиолоксидазой, в свою очередь, способна окислять SH группы остатков цистеина (M0ller, 2007). Для группы сортов с более высоким уровнем тиолоксидазной активности в период поздней молочной спелости (Табл. 16) были характерны лучшие фаринографические показатели: более высокое время образования и устойчивости теста, высокая валориметрическая оценка и низкое разжижение теста, что свидетельствует о взаимосвязи между уровнем тиолоксидазной активности в период созревания зерновки и конечным технологическим качеством клейковины.

Влияние на реологические параметры клейковины эндогенной липоксигеназной активности зависит от ее уровня, превышение некоего оптимального уровня активности липоксигеназы может привести к ослаблению клейковины. Механизмы влияния на реологию теста продуктов липоксигеназного пути не поняты до конца и, по-видимому, не сводятся только к окислению белковых SH групп, как принято считать. Липоксигеназа зерновки пшеницы подробно изучается как агент, окисляющий каротиноиды и влияющий на цвет муки (Simone et al., 2010).

Из двух основных редуцирующих систем клетки на начало наших исследований в зерновке пшеницы была изучена система тиоредоксина h. В нашей работе впервые была выделена и очищена до электрофоретической гомогенности глутатион-зависимая протеиндисульфид оксидоредуктаза (ТПДО), которую на основании изучения ее специфичности и ингибиторного анализа, можно отнести к глутаредоксин подобным белкам, принадлежащим к суперсемейству тиоловых оксидоредуктаз.

В условиях in vitro добавление ТПДО в 4 раза повышало скорость редукции SS связей уксуснорастворимых глютениновых белков и снижало показатели агрегации этих белков. Добавление экзогенной ТПДО к муке разнокачественных сортов пшеницы приводило к повышению растяжимости теста. Активность эндогенной ТПДО положительно коррелировала с разжижением теста и отрицательно — с устойчивостью теста.

Изменение реологических параметров всегда связано с изменением структурного состояния белков. Характер влияния дисульфидредуктазы на реологические параметры клейковины показывает, что фермент катализирует восстановление межмолекулярных SS связей глютенина, следовательно, функционирование этого фермента in vivo может приводить к ослаблению клейковины, а уровень активности эндогенной глутатион-зависимой ТПДО в процессе созревания зерновки может влиять на формирование белкового комплекса клейковины пшеницы и конечное технологическое качество.

Косвенным подтверждением этому служит проведенное с помощью рекомбинантных инбредных линий ITMI' картирующей популяции картирование уровня активности эндогенной ТПДО, которое обнаружило, что положение локусов количественных признаков, ассоциированных с активностью дисульфидредуктазы, совпало с положением локусов, ассоциированных с физическими свойствами теста — силой муки, упругостью, водопоглотительной способностью.

Высокая активность дисульфидредуктазы в прорастающей зерновке предполагает, что этот фермент наряду с тиоредоксином h подготавливает лротеолитическую деградацию запасных белков и, следовательно, так же как и тиоредоксин h, необходим для успешного развития и адаптации проростка на ранних стадиях развития. При этом редуцирующая система тиоредоксина, А способствует быстрой деградации глиадинов при прорастании, а физиологическая роль дисульфидредуктазы, вероятно, состоит в редукции Б8 связей полимерных белков.

Учитывая высокое относительное содержание глютелинов в семенах злаков, принадлежащих к филогенетически древним таксонам, можно предположить важную роль редуцирующих систем, подобных системе ТПДО, в адаптации злаков на ранних стадиях развития и их распространении на огромных территориях планеты.

В редуцирующей системе ТПДО поток электронов протекает аналогично тому, как это происходит в редуцирующей системе глутаредоксина:

НАДФН -" Глутатион редуктаза -> С8Н -> ТПДО -" Мишеневый белок (Рис. 40).

Т< �����������

��унок 40. Редуцирующая система с участием глутаредоксин-подобного белка ТПДО

Фундаментальная роль систем тиоредоксина и глутаредоксина заключается в противодействии окислительному стрессу, регуляции клеточных функций путем поддержания корректного тиолового гомеостаза и активной конформации ферментов, имеющих в активном центре свободные 8Н группы. Подобные антиоксидантные функции, по всей видимости, выполняет редуцирующая система ТПДО в созревающей зерновке.

Влияние редуцирующей системы ТПДО на запасные белки в созревающей зерновке пшеницы отличается от влияния редуцирующей системы тиоредоксина к. По данным ряда авторов (КоЬге11е1 е1 а1., 1992,

Shewry and Tatham, 1997- Buchanan, 2002 Angioloni and Rosa, 2007) тиоредоксины специфичны только в отношении внутримолекулярных SS связей, и либо не оказывают никакого действия на реологию теста, либо укрепляют его в результате переорганизации SS связей в полимерных белках. К тому же в зерновке пшеницы уровень накопления НАДФН- зависимой тиоредоксинредуктазы, необходимой для регенерации тиоредоксина, очень низкий (Serrato et al., 2002). Содержание же эндогенного свободного GSH в зерновке пшеницы достаточно высоко, чтобы обеспечить эффективность функционирования редуцирующей системы с участием ТПДО (HDttner and Wieser, 2001- Li et al., 2004)

Повышение активности дисульфидредуктазы на третьей — четвертой неделях после цветения, в период образования четвертичных структур глютенина (Abonyi et al., 2010) свидетельствует, что эндогенная ТПДО зерновки пшеницы вовлекается в процесс полимеризации запасных белков в период созревания. Достаточно высокая активность фермента в зрелой зерновке указывает, что дисульфидредуктаза участвует в создании суммарного SS/SH редокс статуса белков муки и формировании клейковины при замесе теста.

По-видимому, специфичность дисульфидредуктазы в отношении межмолекулярных SS связей или труднодоступных внутримолекулярных SS связей полимерных белков зерновки обусловлена ее конформационной лабильностью, благодаря которой повышается доступность & quot-скрытых"- и малодоступных SS связей полимерных белков эндосперма.

Анализ взаимосвязи между балансом тиолоксидазной и дисульфидредуктазной активностей и соотношением SS/SH в созревающей зерновке (от ранней молочной до полной спелости), а также распределение дисульфидредуктазной и тиолоксидазной активностей во фракциях градиента плотности сахарозы при ультрацентрифугировании свидетельствуют, что ферменты могут быть вовлечены в пострансляционную модификацию запасных белков как внутри ЭПР, так и в белковых телах.

Цитоплазматические оксидоредуктазы, вероятно, могут взаимодействовать с лабильными БН группами и Б Б связями глютениновых частиц, образованных путем слияния белковых тел.

Влияние ферментов, катализирующих БЗ/БН превращения в белках, на процесс полимеризации глютениновых субъединиц доказывают существенные корреляционные связи между соотношением ферментативных активностей и параметрами физических свойств теста по альвеографу и фаринографу, выявленные в популяциях разнокачественных пшениц, выращенных в разных климатических условиях. Например, корреляционные связи между реологическими характеристиками и соотношением ферментативных активностей: тиолоксидаза/ТПДО в популяции пшеницы кубанской и сибирской селекции (Табл. 17, 18), липоксигеназа/ТПДО — у замещенных линий Диамант 2/Новосибирская 67 и их родителей (Табл. 20). Кроме того, выявлены достоверные различия в активности ферментов у разнокачественных генотипов по критерию Стыодента (Табл. 16, 21).

На рисунке 41 приведена схема, демонстрирующая вклад различных оксидоредуктаз в создание 88/8Н редокс статуса запасных белков.

Нативные Б8 связи

СБИшротеиндисульфид оксидоредуктаза

Линолеат: кислород оксидоредуктаза Тиол: кислород оксидоредуктаза

Протеин дисульфид. изомераза

8Н группы

Спонтанное окисление термодинамически напряженные 8 В связи

Рисунок 41. Ферментативная регуляция 88/8Н статуса запасных белков зерновки пшеницы.

Основываясь на литературных источниках и результатах собственных исследований, мы предлагаем схему, демонстрирующую основные этапы процесса полимеризации глютениновых субъединиц и роль редокс окружения в этом процессе (Рис. 42).

Образование межмолекулярных ББ связей и белковых агрегатов 1-ого уровня, представляющих разветвленные структуры глютенина, начинается сразу после синтеза высоко- (НМ& yen--08) и низкомолекулярных (ЬМЛУ-ОЭ) субъединиц глютенина в эндоплазматическом ретикулуме, продолжается в транспортных органеллах и в белковых телах. Этот процесс длится примерно три недели, с 7−10-го по 30−32-ой день после цветения, зависит от генетически детерминированного состава НМЛУ-С8 и ЬМ& yen--08, а также от содержания низкомолекулярных редокс агентов (ОЗНАЗЗЗО и аскорбат/дегидроаскорбат) и ферментов, поддерживающих пул восстановленного ОЭН и аскорбата (глутатион редуктаза, дегидроаскорбат редуктаза). В нашей работе показано, что на этой стадии наряду с низкомолекулярными редокс агентами в зерновке пшеницы функционирует лабильная система оксидоредуктаз, катализирующих тиол-дисульфидный метаболизм в запасных белках. Баланс активностей этих ферментов меняется в разных условиях среды, что приводит к различиям в молекулярных размерах белковых полимеров, сформировавшихся в этот период.

Последующее образование белковых агрегатов второго уровня (нерастворимых полимеров глютенина) зависит от результатов первого этапа агрегации, от молекулярной массы агрегатов первого уровня и редокс окружения клеток эндосперма, и совпадает со стадией десикации зерна, поэтому влияние редокс окружения на этом этапе снижается.

Формирование клейковины при замесе теста на 60−80% зависит от размеров белковых полимеров, сформировавшихся на втором этапе агрегации и от суммарного редокс БЗ/ЗН статуса муки. Таким образом, по-видимому, наибольшее влияние на формирование клейковины редокс окружение оказывает на первом этапе агрегации белков при образовании

С 7−10 дня после цветения

До 30−32 дня после цветения

С 32−35 дня после цветения до полной спелости

Полная спелость

Эндоплазматический ретикулум (ЭПР)

ЭПР, аппарат Гольджи, белковые тела

Белковые тела, глютениновые частицы

Мука

Синтез, ко- и посттрансляционный фолдинг HMW-GS с и LMW-GS

Протеин дисульфид Изомераза (ПДИ) Пептидил-пролил-цис-транс-изомераза Шаперон ВІР

Образование агрегатов 1-ого уровня разветвленный глютеннн) Е (Hamer, van Vliet, 2000)

Состав HMW-GS и LMW-GS

GSH/GSSG аскорбат/ дегидроаскорбат липоксигеназа тиолоксидаза редуцирующая система ТПДО

Образование агрегатов 2-ого уровня нерастворимые полимеры I глютенина)

Состав агрегатов 1-ого уровня

GSH/GSSG аскорбат/ дегидроаскорбат липоксигеназа тиолоксидаза редуцирующая система ТПДО

60−80% стабильности хлебопекарного качества

Lemelin et al, 2005)

GSH/GSSG аскорбат/ дегидроаскорбат липоксигеназа тиолоксидаза редуцирующая система ТПДО

Рисунок 42. Роль редокс окружения в образовании нерастворимых полимеров глютенина и формировании реологических свойств клейковины (НМУ-08 -высокомолекулярные субъединицы глютенина- ЬМЛУ-ОБ -низкомолекулярные субъединицы глютенина) разветвленного глютенина, а также непосредственно в процессе замеса теста, когда белковые полимеры, сформировавшиеся в каждой клетке эндосперма, объединяются в единую структуру — белковую решетку клейковины.

Изучение генетических факторов, связанных с активностью ТПДО, имеет большое практическое значение для поиска кандидатных генов, которыми можно манипулировать, используя генетическую трансформацию растений, хромосомную инженерию или маркер-ассоциированную селекцию для регулирования реологических характеристик клейковины.

Использование ферментов в производстве продуктов из злаковых культур имеет всё возрастающее значение в мире, химические технологии замещаются или модифицируются с привлечением различных ферментов, создаются компании, специализирующиеся на отборе подходящих ферментных препаратов и их внедрении в производство (РаиШБ еі а1., 2009). Дисульфидредуктаза зерновки пшеницы, может иметь практическое применение как агент для коррекции хлебной муки с излишне упругой малоэластичной клейковиной или в кондитерском производстве.

Вся совокупность полученных данных служит доказательством гипотезы о том, что варьирование конечных технологических характеристик клейковины пшеницы, выращенной при флуктуациях условий среды, обусловлено лабильной системой оксидоредуктаз, катализирующих БЗ/БН редокс превращения в глютениновых субъединицах и полимерных белках зерновки. Результаты нашей работы вносят значительный вклад в познание процесса формирования полимерных белковых агрегатов в эндосперме созревающей зерновки, расширяют и углубляют понимание природы высокой вариабельности параметров качества клейковины в меняющихся условиях среды.

1. Абдулов Н. П. Кариосистематические исследования семейства злаков//Тр. по прикл. ботанике, генетике и селекции. Прилож. 44. 1931. С. 3−428.

2. Благовещенский A.B., Александрова Е. Г. Белковые комплексы семян эволюционно примитивных и продвинутых растений // Проблемы филогении высших растений / Под ред. Благовещенского A.B. и др. М.: Наука, 1974. С. 7−15.

3. Благовещенский A.B., АлександроваЕ.Г. Биохимические закономерности эволюции и филогении некоторых семейств двудольных растений //Биохимические аспекты филогении высших растений/ Под ред. Благовещенского и др. М.: 1981, с. 3−12.

4. Бунтина М. В. Агрегирующая способность клейковины разных сортов мягкой пшеницы // Тр. по прикл. бот., генет. и селекции. 1981. Т. 70, вып. 2. С. 35−38.

5. Вакар А. Б. Клейковина пшеницы. -М. :Изд-во АН ССР, 1961. 252 с.

6. Вакар А. Б. Белковый комплекс клейковины // Растительные белки и их биосинтез. М.: Наука, 1975. С. 38−58.

7. Василенко И. И, Комаров В. И. Оценка качества зерна. М. :Агропромиздат, 1987. с. 207.

8. Голицын В. М. Неденатурирующий электрофорез. Фракциониование фотосинтетических пигмент-белковых комплексов и белков плазмы крови // Биохимия. 1999. №. 64. С. 44−51.

9. Диксон М., УэббЭ. Ферменты. М.: Мир, 1982. T.l. С. 392.

10. Драгович А. Ю. Закономерности формирования биоразнообразия вида мягкой пшеницы Triricum aestivum L. по генам запасных белков //Автореферат дисс. на соискание ученой степени доктора биол. наук. Москва. 2008. С. 39.

11. Егоров Ц. А., Одинцова Т. Н., Мусолямов А. Х. Определение дисульфидных связей в глиадине у-46 // Биохимия. 1999. Т. 64. С. 354−357.

12. Кичатинова C.B. Ферменты тиол-дисульфидного обмена и их роль в формировании белкового комплекса зерновки пшеницы: Дисс. на соискание ученой степени канд. биол. наук. Иркутск. 1997. 148 с.

13. Колесниченко A.B., Побежимова Т. П., Войников В. К. Характеристика белков низкотемпературного стресса растений //Физиология растений. 2000. Т. 47. С. 624−630.

14. Конарев В. Г. Белки пшеницы. М.: Колос, 1980. -351 с.

15. Кретоеич В. Л. Биохимия зерна и хлеба // М. :Изд-во АН СССР, 1958. 175 с.

16. Кретоеич В. Л., Вакар А. Б. Проблемы качества белка зерновых культур // Труды ВНИИЗ. 1967. Вып. 58. С. 5−22.

17. Кретоеич В. Л., Вакар А. Б. Роль водородных и дисульфидных связей в структуре биополимеров зерна// Сельскохозяйственная биология. 1974. Т. 9. С. 175−186.

18. Кретоеич В. Л., Жмакина O.A. О природе связей в клейковине // Докл. АН СССР. 1978. Т. 238. № 4. С. 985−987.

19. Кретоеич В. Л. Усвоение и метаболизм азота у растений. М. 1987.

20. Кретоеич В. Л. Биохимия зерна и хлеба. М.: Наука, 1991. -133 с.

21. Кузнегре А. Н., Труфанов В. А. Тиол: протеиндисульфид оксидоредуктазная активность созревающих семян пшеницы //Изв. СО АН СССР, сер. биол. 1981. Т.З. С. 86−89.

22. Кузнецов В. В., Шевякоеа H.H. Пролин при стрессе: биологическая роль, метаболизм, регуляция//Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 321−326.

23. Майстренко О. И., Трошина A.B., Палъчикова Г. М., Лбова М. И. Внутрисортовая изменчивость мягкой пшеницы по содержанию и качеству клейковины//Весник с-х науки. 1965. № 8. С. 118−123.

24. Мельникова Н. В., Митрофанова О. П., Ляпунова O.A., Кудрявцев A.M. Мировое разнообразие твердой пшеницы (Triticum durum Desf.) по аллелям глиадинкодирующих локусов// Генетика. 2010. Т. 46. С. 51−57.

25. Методика государственного сортоиспытания сельскохозяйственных культур. М., 1988.

26. Осборн Т. Е. Растительные белки. -M-JI: Биомедгиз, 1935. 219 с.

27. Октябрьский О. Н., Смирнова Г. В. Редокс-регуляция клеточных функций // Биохимия. 2007. Т. 72. С. 158−174.

28. Павлов А. Н. Накопление белка в зерне пшеницы и кукурузы. М., Наука, 1967. 339с.

29. Пермякова М. Д. Роль липоксигеназы в определении качества пшеницы и физиолого-генетические аспекты регуляции ее активности. Дисс. на соиск. уч. ст. канд. биол. наук. Иркутск. 2007. 147с.

30. Пермякова М. Д., Труфанов В. А., Пшеничникова Т. А., Ермакова М. Ф. Роль липоксигеназы в определении качества зерна пшеницы // Прикл. биохим. и микробиол. 2010. Т. 46. С. 96−102.

31. Плиев Б. К., Гурвиц Б. Я. Структура и функции пептидилпролил-г/ио /иранс-изомераз // Биохимия. 1999. т. 64. С. 883−898.

32. Попов Е. М., Демин В. В., Шибанова Е. Д. Проблема белка. Т.2. Пространственное строение белка. М.: Наука, 1996. 478 с.

33. Пшеничникова Т. А., Майстренко О. И. Изучение ранних этапов создания замещенных линий Диамант/Новосибирская 67 по экспрессии генов глиадина/Генетика, 1999. Т. 26. С. 965−970.

34. Пшеничникова Т. А., Ермакова М. Ф., Попова Р. К. Технологические качества зерна и муки мягкой пшеницы в линиях с межсортовымзамещением хромосом 1 и 6 гомеологичных групп // С. -х. Биол. 2006. № 1. С. 57−63.

35. Пшеничникова Т. А., Ермакова М. Ф., Чистякова Ф. Л., Щукина JI.B., Бёрнер А., Рёдер М. Молекулярное картирование локусов, связанное с показателями качества зерна мягкой пшеницы // С. -х. Биология. 2006. № 5. С. 41−47.

36. Свердлов Е. Д. Взгляд на жизнь через окно генома. Т.1. Москва, Наука. 2009.

37. Семенова Г. П. Редкие и исчезающие виды флоры Сибири: биология, охрана. Н., Принтинг. 2007. 399 с. 525 с.

38. Семихов В. Ф. Роль проламинов в эволюции злаков // Ботанический журнал. 1980. Т. 65. С. 1766−1771.

39. Семихов В. Ф. Спирторастворимые белки семян, их адаптивная роль в эволюции и распространении растений // Сиб. Экол. журн. 2006. Т. 13. № 6. С. 809−824.

40. Семихов В. Ф., Тимощенко A.C., Арефьева Л. П., Новожилова O.A., Прусаков А. Н., Харченко П. Н. Адаптивный потенциал злаков в интродукции растений. Пущино: ОНТИ ПНЦ РАН, 2006.

41. Тимощенко А. С., Семихов В. Ф., Харченко П. Н. Возможность адаптации однолетних злаков (на примере яровой пшеницы) к неоптимальным условиям произрастания // Доклады РАСХН. 2009. № 1. С. 8−10.

42. Торчинский Ю. М. Сера в белках. & mdash-М.: Наука, 1977. 301 с.

43. Точиева Л. Б. Рынок пшеницы в 2009г/Аналитик ID Marketing, Март 2010 r. /www. ID-Marketing. ru

44. Труфаное В. А. Клейковина пшеницы: проблемы качества. Новосибирск: Наука, 1994.- 165 с.

45. Труфаное В. А., Чернов А. Б. Разобщенность биосинтеза глютениновых белков с процессом формирования надмолекулярных структур клейковины // Операт. Информ. Мат-лы (Физиология роста и развития растений). 1980. Иркутск. С. 55−56.

46. Уонг Чи-чен. Изомеразная и шаперонная активности протеин дисульфид изомеразы необходимы для ее функционирования как фолдазы // Биохимия. 1998. № 4. с. 483−489.

47. Флора Центральной Сибири /Под ред. Л. И. Малышева, Г. А. Пешковой. Н., Наука. 1979. Т. 1. 536 с.

48. Флора Сибири: Ропсеае (Gramineae) / Сост. Г. А. Пешкова, О. Д. Никифорова, М. Н. Ломоносова и др. в 14 т. Н., Наука, 1990. Т.2. 361 с. 998. Т. 63. С. 483−490.

49. Чернов А. Б., Труфаное В. А. Влияние различных способов выделения на определяемый состав глиадиновых и глютениновых белков пшеницы // Прикл. биохим. и микробиол. 1985. Т. 21. С. 665−670.

50. Цвелев Н. Н. Злаки СССР. / Н. Н. Цвелев. Л: Наука, 1976. С. 5−61, 547−556

51. Шумный В. К. Генная и хромосомная инженерия для растений. 2007. http: //www. ras. ru

52. Якимова Е. П. Эколого-физиологические особенности адаптации ксерофитных злаков Забайкалья к среде обитания: Автореф. дис. к-та биол. наук. Чита. 1999. 21 с.

53. Abonyi T., Tomoskozi S., Gergely Sz., Scholz E., Lasztity D., Lasztity R. Gluten formation from flour of kernels in developing wheat grain // Cer. Res. Com. 2010. V. 38(l). P. 90−100.

54. Anderson O.D., Green F.C. The characterization and comparative analysis of high-molecular-weight glutenin genes from genomes A and B of a hexaploid bread wheat // Theor. Appl. Genet. 1989. V. 77. P. 689−700.

55. Andrews J.L., Hay R.L., Skerritt J.H., Sutton K.H. HPLC and immunoassay-based glutenin subunit analysis: screening for dought properties in wheats grown under different environmental conditions// J. Cer. Sci. 1994. V. 20. P. 203−215.

56. Anfinsen C.B. Principles that govern the folding of protein chains // Science. 1973. V. 181. P. 223−230.

57. Angioloni A., Rosa M.D. Effect of cysteine and mixing conditions on white/whole dough rheological properties // J. Food Engineer. 2007. V. 80. P. 1823.

58. Ansorge S., Bohley P., Kirschke H. Metabolism of insulin and glucagons glutathione-insulin transhydrogenase from microsomes of rat liver//Europ.J. Biochem. 1973. V. 39. P. 27−35.

59. Arakawa T., Yonezawa D. Composition difference of wheat flour glutens in relation to their aggregation behaviors // Agr. Biol. Chem. 1975. V. 39. P. 2123−2128.

60. Arakawa T., Morishita H., Yonezawa D. Aggregation behaviors of glutens, glutenins and gliadins from various wheats // Agr. Biol. Chem. 1976. V. 40. P. 1217−1220.

61. Aussenac T., Carceller J.L. SDS-unextractable glutenin polymer formation in wheat kernels/AVheat Gluten / Eds. P.R. Shewry, A.S. Tatham. 2000. R. Soc. Chem. Cambridge.

62. Balmer Y., Koller A., delVal G., Manieri W., SchUrmann P., Buchanan B.B. Proteomics gives insight into the regulatory function of chloroplast thioredoxin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2002. V. 200. P. 370−375.

63. Barone R., Briante R., DAuria S., Febbraio F., Vaccaro C., Guidice L.D., Borrelli G.M., Di Fonzo N., Nucci R. Purification and Characterization of the lipoxygenase enzyme from durum wheat semolina // J. Agric. Food Chem. 1999. V. 47. P. 1924−1931.

64. Bartels D., Altosaar I., Harberd N.P., Barker R.F., Thompson R.D. Molecular analysis of y-gliadin gene families at the complex Gli-1 locus of bread wheat (:T. aestivum L.) // Theoretical and Applied Genetics. 1986. V. 72. P. 845−853.

65. Bauer N, Schieberle P. Model studies on the reaction parameters govering the formation of disulphide bonds in LMW-type peptides by disulphide isomerase (DSI)//Wheat gluten/Ed. Shewry P.R., Thatam A.S. 2000. Royal Society of Chemistry, UIC, P. 219−222.

66. Bean S.R., Lookhart G.L. Ultrafast capillary electrophoresis analysis of cereal storage proteins and its applications to protein characterization and cultivar differentiation//-. Agric. Food Chem. 2000. V. 48. P. 344−353.

67. Bechtel D. W., Wilson J.D., Shewry P.R. Immunocytochemical localization of the wheat storage protein triticin in developing endosperm tissue // Cer. Chem. 1991. V. 68. P. 573−577.

68. Bechtel D.B., Wilson J.D. Endosperm structural changes in wheat during drying of maturing caryopses // Cer. Chem. 2005. V. 82. P. 385−389.

69. Beckwith A.C., Nielsen H.C., Wall J.S., Huebner F.R. Isolation and characterization of a high-molecular-weight protein from wheat gliadin// Cereal Chemistry. 1966. V. 43. P. 14−28.

70. Belton P. S., Colquhoum I.J., Field J.M., Grant A., Shewry P.R. Tatham A.S., Wellner N. FTIP and NMR studies on the hydration of a high Mr subunits of glutenin//Int. J. Biol. Macromol. 1995.V. 17.P. 74−80.

71. Bekkers A.C., de Boef E., van Dijk A.A., Hamer R.J. The central domain of high molecular weight glutenin subunits is water-soluble//J. Cereal Sci. 1999.V. 29.P. 109−112.

72. Belton P. S. On the elasticity of wheat gluten // J. Cereal Sci. 1999. V. 29. P. 103 107.

73. Belton P. S. New approaches to study the molecular basis of the mechanical properties of gluten// J. Cer. Sci. 2005. V. 41. P. 203−211.

74. Benedettelli S., Margiotta B., Porceddu E., Ciaffi M., Lafiandra D. Effect of the lack of proteins controlled by genes at the Gli-Dl/Glu-DS loci on the breadmaking quality of wheat// J. Cer. Sci. 1992. V. 16. P. 69−79.

75. Benmoussa M., Vezina L. -P., Page M., Yelle S., Laberge S. Genetic polymorphism in low-molecular-weight glutenin genes from Triticum aestivum, variety Chinese Spring // Theor. Appl. Genet. 2000. Y. 100. P. 789−793.

76. Bietz J.A., Wall J.S. Wheat gluten subunits: Molecular weights determined by sodium sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis// Cer. Chem. 1972, V. 49. P. 416−430.

77. Bietz J.A., Wall J.S. Isolation and characterization of gliadin-lilce subunits from glutenins // Cereal Chem. 1973. V. 50. P. 537−547.

78. Bietz J.A., Huebner F.R., Sanderson J.E., Wall J.S. Wheat gliadin homology revealed through N-terminal amino acid sequence analysis // Cereal Chem. 1977. V. 54. P. 1070−1083.

79. Bietz J.A., Wall J.S. Identity of high molecular weight gliadin and ethanol-soluble glutenin subunits of wheat: Relation to gluten structure// Cereal Chem. 1980. V. 57. P. 415−421.

80. Bloksma A.H. Thiol and disulfide groups in dough reology // Cer. Chem. 1975. V. 52.P. 170−183.

81. Boggini G., Ponga N.E. The breadmalcing quality and storage protein composition of Italian durum wheat//J. Cer. Sci. 1989. V.9. P. 131−138.

82. Bottomley R.C., Kearns H.F., Schofield J.D. Characterisation of wheat flour and gluten proteins using buffers containing sodium dodecyl sulphate // J. Sci. Food Agric. 1982. V. 33. P. 481−491.

83. Boyington J.C., Gaffney B.J., Amzel L.M. The three-dimensional structure of an arachidonic acid 15-lipoxygenase// Science, 1993. V. 260. P. 1482−1486.

84. Branlard G., Dardevet M. Diversity of grain protein and bread wheat quality. II. Correlation between high molecular subunits of glutenin and flour quality characteristics//J. Cereal. Sci. 1985. V.3. P. 345−354.

85. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding //Anal. Biochem. 1976. V. 72. P. 248−254.

86. Branlard G., Autran J., Monneveux P. High molecular weight glutenin subunits in durum wheat (Triticum durum) // Theor. Appl. Genet. 1989. V. 78. P. 353−358.

87. Brash A.R. Lipoxygenase: occurrence, function, caralysis, and acquisition of substrate // J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 23 679−23 682.

88. Brites C., Carrillo M.J. Influence of high molecular weight (HMW) and low molecular weight (LMW) glutenin subunits controlled by Glu-1 and Glu-3 loci on durum wheat quality// Cer. Chem. 2001. V. 78. P. 59−63.

89. Brown J. W.S., Flavell R.B. Fractionation of wheat gliadin and glutenin subunits by two-dimensional ekectrophoresis and the role of group 6 and group 2 chromosomes in gliadin synthesis // Theor. Appl. Genet. 1981.V. 59. P. 349−359.

90. Buchanan B.B., Kobrehel K., Yee B.C., Wong J.H., Lozano R.M., Jiao J.A., Shin S. Use of thiol redox proteins for reducing protein intramolecular disulfide bonds, for improving the quality of cereal products, dough and baked goods. EP 863 154 Al. 1998.

91. Buchanan B.B. Thioredoxin: a photosynthetic regulatory protein finds application in food improvement // J. Sci. Food Agric. 2002. V. 82. P. 45−52.

92. Buchanan B.B., Balmer Y. Redox regulation: A broadening horizon // Ann. Rev. Plan Biol. 2005. V. 56. P. 187−220.

93. Buchanan B.B., Frick O.L. Thioredoxin and food allergy // J. All. Clin. Imm. 2007.V. 119. P. 513−514.

94. Buchanan B.B., del Val G., Lozano R.M., Wong J.H., Yee B.C., Frick O.L. Alleviation of the allergenic potential of airborne and contact allergents by thioredoxin // USP 6 555 116. 29. 04. 2003.

95. Bulleid N.J., Freedman R.B. Defective co-translational formation of disulphide bonds in protein disulphide-isomerase-deficient microsomes// Nature. 1988. V. 335. P. 649−651.

96. Caballero P.A., Gomez M., Rosell C.M. Improvement of dough rheology, bread quality and bread shelf-life by enzymes combination // J. Food Eng. 2007. V. 81.P. 42−53.

97. Campbell W.P., Lee J.W., O^Brien T.P., Smart M.G. Endosperm morphology and protein body formation in developing wheat grain // Austr. J. Plant Physiol. 1981. V.8. P. 5−19.

98. Carceller J. -L., Aussenac T. Accumulation and changes in molecular size distribution of polymeric proteins in developing grains of hexaploid wheats: role of the desiccation phase//Austr.J. Plant Physiol. 1999. V. 26. P. 301−310.

99. Carmichael D.F., Keefe N., Pace M., Dixon J.E. Interchangeable forms of thiol: protein disulfide oxidoreductase//J. Biol. Chem. 1979. V. 254. P. 8386−8390.

100. Carolino S., Vaez J., Irsigler A., Valente M., Rodrigues L., Fontes E. Plant BiP gene family: differential expression, stress induction and protective role against physiological stresses //Braz. J. Plant. Physiol. 2003. V. 15. N.2. P. 59−66.

101. Cassidy B.G., Dvorac J., Anderson O.D. The wheat low-molecular-weight glutenin genes: characterization of six new genes and progress in understanding gene family structure// Theor. Appl. Genet. 1998. V. 96.P. 743−750.

102. Cazalis R., Pulido P., Aussenac T., Perez-Ruiz J.M., Cejudo F.J. Cloning and characterization of three thioredoxin h isoforms from wheat showing differential expression seeds // J. Exp. Bot. 2006. V. 57. P. 2165−2172.

103. Chandler M.L., Varandani P.T. Kinetic analysis of the mechanism of insulin degradation by glutathione-insulin transhydrogenase (thiol: protein-disulfide oxidoreductase)//Biochemistry. 1975. V. 14. P. 2107−2115.

104. Chen C.H., Bushuk W. Nature of proteins in triticale and its parental species. I. Solubility characteristics and amino acid composition of endosperm proteins // Can.J. Plant Sci. 1970. V. 50. P. 9−14.

105. Chen X., Schofield J.D. Determination of protein glutathione mixed disulfides in wheat flour// J. Agric. Food Chem. 1995. V. 43. P. 2362−2368.

106. Ciaffi M., Dominiei L., Tanzarella O.A., Poreeddu E. Chromosome location of genes encoding for protein disulfide isomerase (PDI) in common wheat // Proc. 9-th IWGS, Saskatoon, Saskatchewan, Canada, 2−7 Aug. 1998. P. l02−104.

107. Ciaffi M., Lee Y. -K., Tamas L., Gupta R., Skerritt R., Apples R. The low-molecular-weight glutenin subunits proteins of primitive wheats. III. The genes fromD-genome species//Theor. Appl. Gen. 1999. V. 98. P. 135−148.

108. Ciaffi M., Paolaeei A.R., dAloisio E., Tanzarella O.A., Poreeddu E. Cloning and characterization of wheat PDI (Protein Disulfide Isomerase) homoeologous genes and promoter sequences // Gene. 2006. V. 366. P. 209−218.

109. Cineo-Moroyoqui F.J., MaeRitehie F. Quantitation of LMW-GS to HMW-GS ratio in wheat flours // Cer. Chem. 2008. V. 85. P. 824−829.

110. Clayton W.D. Chorology of the genera of Gramineae II Kew Bui., 1975. V. 30(l).

111. Cornish G.B., Bekes F., Allen H.M., Martin D.J. Flour proteins linked to quality traits in an Australian doubled haploid wheat population // Austr. J. Agric. Res. 2001. V. 52. P. 1339−1348.

112. Coutrin C.M., Roelants A., Delcour J.A. Fractionation-reconstitution experiments provide insight into the role of endoxylanases in bread-making // J. Agric. Food Chem. 1999. V. 47. P. 1870−1877.

113. Coutrin C.M., Delcour J.A. Arabinoxylans and endoxylanases in wheat flour bread-making // J. Cer. Sci. 2002. V. 35. P. 225−243.

114. Couturier J., Jacquot J.P., Rouhier N. Evolution and diversity of gluteredoxins in photosynthetic organisms // Cell. Mol. Life Sci. 2009. V. 66. P. 2539−2557.

115. Creighton T.E., Hillson D.A., Freedman R.B. Catalysis by protein disulphide isomerase of the unfolding and refolding of proteins with disulphide bonds // J. Mol. Biol. 1980. V. 142. P. 43−62.

116. Curioni A., Ponga N.E., Peruffo A.D.B. The quantity of bound beta-amylases is related to the size of gluten polymers//Gluten 96. 1996. ed. C.W. Wrigley, RACI: Melbourne, Austria.

117. DAloisio E., Dhanapal A., Tanzarella O.A., Cieffi M., Porceddu E. The PDI (Protein Disulfide Isomerase) gene family in wheat // Proc. llth IWGS (Eds. R. Appels, R. Eastwood et al.) 2008. Sydney: Sydney University Press. P. 1−3.

118. Day L., Greenwell P., Lock S., Brown H. Analysis of wheat flour proteins related to grain hardness using capillary electrophoresis // J. Chromatography. 1999. V. 836. P. 147−152.

119. Darby N.J., Creighton T.E. Functional properties of the individual thioredoxin-like domains of protein disulfide isomerase 11 Biochemistry. 1995. V. 34. P. l 1725−11 735.

120. Darby N.J., Creighton T.E. Characterization of the active site cysteine residues of the thioredoxin-like domains of protein disulfide isomerase // Biochemistry. 1995a. P. 16 770−1678.

121. Davis B.J. Disc electrophoresis. II. Method and application to human serum proteins // Ann. N.Y. Acad. Sci. 1964. V. 121. P. 404−427.

122. Debyser W., Peumans W.J., Van Damme E.J.M., Delcour J. A Triticum aestivum xylanase inhibitor (TAXI), a new class of enzyme inhibitor affecting breadmaking performance // J. Cer. Sci. 1999. V. 30. P. 39−43.

123. De Gara L" de Pinto M.C., Moliterni V.M.C., D’Egidio M.G. Redox regulation and storage processes during maturation in kernels of Triticum durum II J. Exp. Bot. 2003. V. 54. P. 249−258.

124. De Lamotte F, Vianey-Liaud N, Duviau MP, and Kobrehel K. 2000. Glutathione reductase in wheat grain. 1. Isolation and characterization// J. Agric. Food Chem. V. 48. P. 4978−4983.

125. Denesyuk A.I., Vihinen M., Lundell J., Zav%yalov V.P., Korpela T. Structural similarity of the binding sites of cyclophilin A-cyclosporin A and FKBP-FK506 systems //Biochem. Biophys. Res. Commun. 1993. V. 192. P. 912−917.

126. De Simone V., Menzo V, De Leonardis A.M., Ficco D.B.M., Trono D., Cattivelli L., De Vita P. Different mechanisms control lipoxygenase activity in durum wheat kernels//J. Cer. Sci. 2010. V. 52. P. 121−128.

127. D’Ovidio R., Porceddu E, Lafiandra D. PCR analysis of genes encoding allelic variants of high molecular weight glutenin subunits at the Glu-Dl locus // Theor. Appl. Genet. 1994. V. 88. P. 175−180.

128. D 'Ovidio R., Masci S., Porceddu E. Development of a set of oligonucleotide primers specific for genes at the Glu-1 complex loci of wheat// Theor. Appl. Genet. 1995. V. 91.P. 189−194.

129. Dx Ovidio R., Marchitelli C., Ercoli CardelliL., Porceddu E. Sequence similarity between allelic Glu-B3 genes related to quality properties of durum wheat //Theor. Appl. Gen. 1999. V. 98. P. 455−461.

130. D 'Ovidio, Masci S. The low-molecular-weight glutenin subunits of wheatgluten (review)//! Cereal Sci. 2004. V. 39. P. 321−339.

131. Dobraszczyk B.J., Morgenstern M.P. Rheology and the breadmaking process//J. Cereal. Sci. 2003. V. 38. P. 229−245.

132. Dong R., Hao C.Y., Wang A.L., Cai M.H., Yan Y.M. Characterization of HMW glutenin subunits in bread and tetraploid wheats by reversed-phase high-perfomance liquid chromatography// Cer. Res. Comm. 2009. V. 37. P. 65−73.

133. Dornez E., Gebruers K., Cuyvers S., Delcour J.A., Coutrin C.M. Impact of wheat flour-associated endoxylanases on arabinoxylan in dough after mixing and resting // J. Agric. Food Chem. 2007. V. 55. P. 7149−7155.

134. Dunnewind B., van Vielet T., Orsel R. Effect of oxidative enzymes on bulk rheological properties of wheat flour dought // J. Cer. Sci. 2002. V. 36. P. 357−366.

135. DuPont F.M., Hurkman W.J., Tanaka C.K., Chan R. BiP, HSP70, NDK and PDI in wheat endosperm. I. Accumulation of mRNA and protein during grain development// Physiologia Plantarum. 1998. V. 103. P. 70−79.

136. DuPont F.M., Hurkman W.J., Vensel J., Tanaka C.K., Kothan K.M., Chung O.K., Susan B. Protein accumulation and composition in wheat grains: effects of mineral nutrients and high temperature // Eur. J. Agron. 2006a. V. 25. P. 96−107.

137. Egorov T.A., Odintsova T.I., Shewry P.R., Tatham A.S. Characterisation of high Mr wheat glutenin polymers by agarose gel electrophoresis and dynamic light scattering // FEBS Lett. 1998. V. 434, P. 215−217.

138. Edman J.C., Ellis L., Blancher R.W., Roth R.A., Rutter W.J. Sequence of protein disulphide isomerase and implications of its relationship to thioredoxin // Nature. 1985. V. 317. P. 267−270.

139. Eklund H., Cambillau C., Sjoberg B.M., Holmgren A., Jornvall H., Hoog J.O., Branden C.I. Conformational and functional similarities between glutaredoxin and thioredoxins // EMBO J. 1984. V.3. P. 1443−1449.

140. Ellman G.J. Tissue sulfhydryl groups // Arch. Biochem. Biophys. 1959. V. 82. P. 70−77.

141. Every D., Simmons L.D., Ross M.P., Morrison S.C. Biochemical properties of millistream flours relating to the ascorbate improver effects in baking (AIRB) //Proc. 48, h Austr. Cer. Chem. Conf. 2001. Eds. M. Wootton, I.L. Batey, C.W. Wrigley. RACI: Melbourne.

142. Every D., Simmons L.D., Ross M.P. Distribution of redox enzymes in millstreams and relationships to chemical and baking properties of flour // Cer. Chem. 2006. V. 83. P. 62−68.

143. Every D., MotoiL., Rao S.P., Shorter S.C., Simmons L.D. Predicting wheat quality consequences of the ascorbic acid improver effect // J. Cer. Sci. 2008. V. 48. P. 339−348.

144. Ewart J.A.D. Glutenin structure//J. Sci. Food Agric. 1979. V. 30.P. 482−492.

145. Ewart J.A.D. Comments on recent hypothesis of glutenin// Food Chem. 1990. V. 38.P. 159−169.

146. Faubion J.M., Hoseney R.C. Lipoxygenase — its biochemistry and role in breadmaking //Cer. Chem. 1981. V. 58. P. 175−180.

147. Faulds C.B., Juge N., Svensson B. Enzymes in grain processing // J. Cer. Sci. 2009. V. 50. P. 305.

148. Field J.M., Shewry P.R., Burgess S.R., Forde J., Parmar S., Miflin B.J. The presence of high molecular weight aggregates in the protein bodies of developing endosperm of wheat and other cereals // J. Cer. Sci. 1983a. V.l. P. 33−41.

149. Field J.M., Shewry P.R., Miflin B.J. Solubilization and characterization of wheat gluten proteins- correlations between the amount of aggregated proteins an baking quality // J. Sci. Food Agric. 1983. V. 34. P. 370−377.

150. Freedman R.B. How many distinct enzymes are responsible for the several cellular processes involving thiol-disulphide interchange? // FEBS Lett. 1979. V. 97. P. 201−210.

151. Freedman R.B. Native disulphide bond formation in protein biosynthesis: evidence for the role of protein disulphide isomerase // Trends Biochem. Sci. 1984. V.9. P. 438−441.

152. Freedman R.B., Hawldns H.C., Murant S.J., Reid L. Protein disulfide-isomerase: a homologue of thioredoxin implicated in the biosynthesis of secretory proteins // Biochem. Soc. Trans. 1988. V. l6. P. 96−99.

153. Freedman R.B., Hirst T.R., Tuit M.F. Protein disulphide isomerase: building bridges in protein folding // Trends Biochem. Sci. 1994. V. l9. P. 331−336.

154. Friedman M., Krull L.H., Gavins J.E. The chromatographic determination of cystine residues in proteins as S-P-(4-pyridylethyl)cystein // J. Biol. Chem. -1970.1. V. 245. N. 15. P. 3668−3871.

155. Fuchs S., De Lorenzo F., Anfinsen C.B. Studies on the mechanism of the enzymic catalysis of disulfide interchange in proteins. // J. Biol. Chem. 1967. V. 242. P. 398−402.

156. Funk C.D. The molecular biology of mammalian lipoxygenases and the quest for eicosanoid functions using lipoxygenase-deficient mice // Biochim. Biophys. Acta. 1996. V. 1304. P. 65−84.

157. Galili G., Altschuler Y., Levanony H. Assembly and transport of seed storage proteins // Trends Cell Biol. 1993. V.3. P. 437−443.

158. GaoL., Wang A., Li X., Dong K., Wang K., Appels R., Ma W., Yan Y. Wheat quality related differential expressions of albumins and globulins by two-dimensional difference gel electrophoresis (2-D DIGE) //J. Proteomics. 2009. V. 73. P. 279−296.

159. Gebruers K., Debyser W., Goesaert H., Proost P., Van Damme J., Delcour J.A. Triticum aestivum L. endoxylanase inhibitor (TAXI) consist of two inhibitors, TAXI I and TAXI II, with different specificities // Biochem. J. 2001. V. 353. P. 239−244.

160. Gelhaye E., Rouhier N., Jacquot J.P. The thioredoxin h system of higer plants // Plant Physiol. Biochem. 2004. V. 42. P. 265−271.

161. Gianibelli M.C., Larroque O.R., MacRitchie F., Wrigley C.W. Biochemical, Genetic, and Molecular Characterization of Wheat Endosperm Proteins// Cer. Chem. 2001. V. 78. P. 635−646.

162. Gibson L.M., Dingra N.N., Outten C.E., Lebioda L. Structure of the thioredoxin-like domain of yeast glutaredoxin 3// Acta Crystallogr., Sect. D 2008. V. 64. P. 927−932.

163. Gillikin J.W., Boston R.S. Plant BiP proteins/ Guidebook to molecular chaperones and protein-folding catalysis (Ed. M-J. Gething). Oxford University Press, Oxford, New Jork. 2002. P. 38−41.

164. Gillmor S.A., Villasener A., Fletterick R., Sigal E., Browner M.F. The structure of mammalian 15-lipoxigenase reveals similarity to the lipases and the determinants of substrate specificity//Nat. Struct Biol. 1997. V.4. P. 1003−1009.

165. Gobin P., Ng P.K.W., Buchanan B.B., Kobrehel K. Sulfhydryl-disulfide changes in proteins of developing wheat grain // Plant Physiol. Biochem. 1997. V. 35. P. 777−783.

166. GorgA., Postel W., Wesir J., Schiwara H.W., Boesken W.H. Horisontal SDS electrophoresis in ultrathin pore-gradient gels for analysis of urinary proteins //Sciense Tools. 1985. V. 32. P. 5−9.

167. Grasch W., Wieser H. Redox reactions in wheat dough as affected by ascorbic acid//J. Cer. Sci. 1999. V. 29. P. 1−16.

168. Graveland A., Bosveld P., Lichtendonk W.J., Marseille J.P., Moonen J.H.E., Scheepstra A. A model for the molecular structure of glutenins from wheat flour// J. Cereal Sci. 1985. V.3.P. 1−16.

169. Gupta R.B., Singh N.K., Shepherd K.W. The cumulative effect of allelic variation in LMW and HMW glutenin subunits on dough properties in the progeny of two bread wheats // Theor. Appl. Gen. 1989. V. 77. P. 57−64.

170. Gupta R.B., Shepherd K.W. Two-step one-dimensional SDS-PAGE analysis of LMW subunits of glutenin. I. Variation and genetic control of the subunits in hexaploid wheats//Theor. Appl. Genet. 1990. V. 80.P. 65−74.

171. Gupta R.B., MacRitchie F. A rapid one-step one-dimensional SDS-PAGE procedure for analysis of subunit composition of glutenin in wheat // J. Cereal Sci. 1991. V. 14. P. 105−109.

172. Gupta R.B., Shepherd K. W., MacRitchie F. Genetic control and biochemical properties of some high molecular. weight albumins in bread wheat// J. Cereal Sci. 1991. V. 13.P. 221−235.

173. Gupta R.B., Khan K, MacRitchie F. Biochemical basis of flour properties in bread wheats. I. Effects of variation in the quality and size distribution of polymeric protein//J. Cer. Sci. 1993. V. 18. P. 23−41.

174. Gupta R.B., MacRitchie F. Allelic variation at glutenin subunit and gliadin loci, Glu-1, Glu-3 and Gli-1 of common wheats. II. Biochemical basis of the allelic effects on dough properties// J. Cereal Sci. 1994. V. 19. P. 19−29.

175. HadiNezhad M., Bulter F. Association of glutenin subunit composition and dough rheological characteristics with cookie baking properties of soft wheat cultivars // Cer. Chem. 2009. V. 86. P. 339−349.

176. Hamer R., van Vliet T. Understanding the structure and properties of gluten: and overview // Wheat Gluten / Eds. Schewry P.R., Tatham A.S. Royal Society of Chemistry, Cambridge, 2000. P. 125−131.

177. Hart G.E., Langstone P.J. Chromosome location and evolution of isozyme structural genes in hexaploid wheat // Heredity. 1977. V. 39. P. 263−277.

178. Hessler G., Thomson M.J., Bensher D., Nachit M.M., Sorrells M.E. Association of lipoxygenase locus, Lpx-Bl, with variation in lipoxygenase activity in durum wheat seeds// Crop Sci. 2002. V. 42. P. 659−1700.

179. HeydeckD., Schewe T. Improved procedure for the detection of activity of lipoxygenases on electrophoregrams // Biochem. Biophys. Acta 1985. V. 44.1. P. 1261- 1263.

180. Holmgren A. Thioredoxin and glutaredoxin systems // J. Biol. Chem. 1989. V. 264.P. 13 963−13 966.

181. Hoseney R.C., Rao H, Faubion J., Sighu J.S. Mixograph studies. IV. The mechanism by which lipoxyganase increases mixing tolerance // Cereal Chem. 1980. V. 57. P. 163−166.

182. Howitt C.A., Gale K.R., Juhasz A. Diagnostic marker for quality// Gliadin and glutenin. The uniquebalance of wheat quality/ Eds. C. Wrigley, F. Bekes, W. Bushuk. AACC International PRESS. 2006. P. 333−353.

183. Hsia C.C., Anderson O.D. Isolation and characterization of wheat co- gliadin genes // Theor. Appl. Genet. 2001. V. 103. P. 37−44.

184. Hsieh C.C., McDonald C.E. Isolation of lipoxygenase isoenzymes from flour of durum wheat endosperm// Cereal Chem. 1984. V. 61. P. 392−398.

185. Huebner F.R. and Wall J.S. Fractionation and quantitative differences of glutenin from wheat varieties varyng in baking quality // Cer. Chem. 1976. V. 53. P. 258−269.

186. Huimel W.U., Wensley E., Bhave M. Identification and analysis of gene encoding a novel cyclophilin B in wheat potentially involved in storage protein folding // Plant Sci. 2009. V. 176. P. 420−423.

187. Hurkman W.J., Vensel W.H., Tanaka C.K., Whitehand L., Altenbach S.B. Effect of high temperature on albumin and globulin accumulation in the endosperm proteome of the developing wheat grain // J. Cer. Sci. 2009. V. 49. P. 12−23.

188. Hutter S., Wieser H. Studies on distribution and binding of endogenousglutathione in wheat dough and gluten // Eur. Food Res. Technol. 2001. V. 213. P. 329−334.

189. Humphris A.D.L., McMaster T.J., Miles M.J., Gilbert S.M., Shewry P.R., Tatham A.S. Atomic force microscopy (AFM) study of interactions of HMW subunits of wheat glutenin// Cereal Chemistry. 2000. V. 77. P. 107−110.

190. Janolino KG., Clare D.A., Swaisgood H.E. Characteristics of sulfhydryl oxidase isolated by a simple chromatographic procedure// Biochim. Biophys. i Acta. 1981. V. 658. P. 405−409.

191. Johansson E., Henriksson P., Svensson G., Heneen W.K. Detection, chromosomal location and evaluation of the functional value of a novel high Mr glutenin subunit found in Swedish wheats // J. Cereal. Sci. 1993. V. 17. P. 237−245.

192. Johnson J.C., Clarke B.C., Bhave M. Isolation and characterization of cDNAs encoding protein disulfide isomerase and cyclophilins in wheat // J. Cer. Sci. 2001. V. 34. P. 159−171.

193. Johnson J.C., Bhave M. Molecular characterisation of the protein disulfide isomerase genes of wheat // Plant Science. 2004. V. 167. P. 397−410.

194. Johnson J.C., Bhave M. Characterisation and physical mapping of cyclophilin A genes and identification of new classes of cyclophilins in wheat // J. Cer. Sci. 2004 a. V. 40. P. 137−150.

195. Johnson J.C., Apples R., Bhave M. Genetic mapping of the pdi genes of wheat and synteny between these and the espl locus of rice // Proc. 55th Austr. Cer. Chem. Conf. 2005. Sydney, Ausralia.

196. Johnson J.C., Appels R., Bhave M. The PDI genes of wheat and their syntenic relationship to the esp2 locus of rice // Func. Integr. Genom. 2006. V.6. P. 104−121.

197. Jones H.D. Wheat transformation: current technology and application to grain development and composition // J. Cer. Sci. 2005. V. 41. P. 137−147.

198. Josephides C.M., Joppa L.R., Youngs V.L. Effect of chromosome IB on gluten strength and other characteristics of durum wheat // Crop Sci. 1987. V. 27. P. 212−216.

199. Joye I.J., Lagrain B., Delcour J.A. Endogenous redox agents and enzymes that affect protein network formation during breadmalcing A review// J. Cer. Sci. 2009. V. 50. P. 1−10.

200. Joye I.J., Lagrain B., Delcour J.A. Use of chemical redox agents and exogenous enzymes to modify the protein network during breadmaking A review //J. Cer. Sci. 2009a. V. 50. P. 11−21.

201. Joudrier P., Gautier M.F., de Lamotte F., Kobrehel K. The thioredoxin h system: potential application // Biotech. Advances. 2005. V. 25. P. 81−85.

202. Kaczkowski J., Meleszko T. The role of disulfide bonds and their localization in wheat protein molecules // Ann. Technol. Agric. 1980. V. 29. P. 377−384.

203. Kanazawa H., Yonezawa D. Studies on polypeptide composition of low molecular weight glutenin// J. Agric. Chem. Soc. Japan. 1973. V. 47. P. 17−22.

204. Kasarda D.D., Autran J.C., Lew E. J. -L., Nimmo C.C. Shewry R.P. N-terminal amino acid sequences of co-gliadins and co-secalins- Implication for the evolution of prolamin genes // Biochim. Biophys. Acta. 1983. V. 747. P. 138−150.

205. Kasarda D.D., Okita T.W., Bernardin J.E., Baecker P.A., Nimmo C.C., Lew E.J.L., Dietler M.D., Green F.C. Nucleic (cDNA) and amino acid sequences of atype gliadins from wheat (Triticum aestivum) II Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1984. V. 81. P. 4712−4716.

206. Kasarda D.D. Glutenin structure in relation to wheat quality//Wheat is Unique. Ed. Pomeranz Y. 1989. AACC, St. Paul, MN, P 277−302.

207. Kim W.T., Francesghi V.R., Krishnan H.B., Okita T.W. Formation of wheat protein bodies: involvement of the Goldgi apparatus in gliadin transport // Planta. 1988. V. 176. P. 173−182.

208. Kobrehel K., Wong J.H., Balogh A., Kiss F., Yce B.C., Buchanan B.B. Specific reduction of wheat storage proteins by thioredoxin L // Plant Physiol. 1992. V. 492. P. 919−924.

209. Kreis M., Forde B.G., Rahman B.J., Miflin B.J., Shewry P.R. Molecular evolution of the seed storage proteins of barley, rye and wheat // J. Mol. Biol. 1985. V. 183. P. 499−502.

210. Kreis M., Shewry P.R. Unusual features of cereal seed protein structure and evolution//BioEssays. 1989. V. 10. P. 201−207.

211. Kuninori T., Nishiyama J., Matsumoto H. Effect of mushroom extract on the physical properties of dough // Cereal Chem. 1976. V. 56. P. 420−428.

212. Kurek L, Aviezer K, Erel N., Herman E., Breiman A. The wheat peptidyl prolyl cis-trans- isomerase FKBP77 is heat induced and developmentally regulated // Plant Physiology. 1999. V. l 19. P. 693−703.

213. Kurek /., Pirki F., Fischer E., Buchner J., Breiman A. Wheat FKBP73 functions in vitro as a molecular chaperone independently of its peptidyl prolyl cis-trans isomerase activity // Planta. 2002. V. 215. P. 119−126.

214. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the bacteriophage T4 //Nature. 1970. V. 277. P. 680−685.

215. Lagrain B., Leman P., Goesaert H, Delcour J.A. Impact of thermostable amylases during bread making on wheat bread crumb structure and texture // Food Res. Intern. 2008. V. 41. P. 819−827.

216. Lai C.S., Davis A.B., Hoseney R.C. Production of whole wheat bread with good loaf volume // Cereal Chem. 1989. V. 66. P. 224.

217. Lander E.S., Botstein D. Mapping Mendelian factors underlying quantitative traits using RFLP linkage maps // Genetics. 1989. V. 121. P. 185−199.

218. Langridge P., Lagudah E.S., Holton T.A., Appels R., Sharp P.J., Chalmers K.J. Trends in genetic and genime analyses in wheat: a review// Aust. J. Agric. Res. 2001. V. 52. V. 104 301 047.

219. Lash L.H., Jones D.P. The renal thiol (glutathione) oxidase. Subcellular localization and properties// Biochim. et Biophys. Acta. 1984.V. 779. P. 191 200.

220. Lasztity R. Correlation between chemical structure and rheological properties of gluten //Ann. Thechnol. Agric. 1980. V. 29. P. 339−361.

221. Lascano H.R., Casano L.M., Melchiorre M.N., Trippi V.S. Biochemical and molecular characterization of wheat chloroplastic glutathione reductase // Biologia Plant. 2001. V. 44. P. 509−516.

222. Lash L.H., Jones D.P. Purification and Properties of the mambranal thiol oxidase from porcine kidney // Arch. Biochem. Biophys. 1986. V. 247. P. 120−130.

223. Laurent T.C., Moore E.C., Reichard P. Enzymatic synthesis of deoxyribonucleotides. Isolation and characterization of thioredoxin, the hydrogen donor from Escherichis coli B // J. Biol. Chem. 1964. V. 239. P. 3436−3444.

224. Lee Y. -K., Bekes F., Gras P., Ciaffi M., Morell M.K., Appels R. The low-molecular-weight glutenin proteins of primitive wheats. IV. Functional properties of products from individual genes// Theor. Appl. Genet. 1999. V. 98.P. 149−155.

225. Leenhardt F., Lyan B., Rock E., Boussard A., Potus J., Chanliaud E., Remesy C. Wheat lipoxigenase activity induces greater liss of carotenoids than vitamin E during breadmaking // J. Agric. Food Chem. 2006. V. 54. P. 1710−1715.

226. Lemaire S.D., Collin V., Keryer E., Quesada A., Miginiac-Maslow M. Characterization of thioredoxin y, a new type of thioredoxin identified in the genome of Chlamydomonas reinbardtii//FEBS Lett. 2003. V. 543. P. 87−92.

227. Lemaire S.D., Collin V., Keryer E., Lssakidis-Bourquet E., Lavergne D. Miginiac-Maslow M. Chlamydomonas reinbardtii: a model organism for the study of the thioredoxin family // Plant Physiol. Biochem. 2003a. V. 41. P. 513−521.

228. Lemelin E., Branlard G., Salvo L., Lein V., Aussenac T., Dayde J. Breadmakig stability of wheat flour: Relation between mixing properties andmolecular weight distribution of polymeric glutenins // J. Cer. Sei. 2005. V. 42. P. 317−326.

229. LevanonyH., Rubin R., Altsghuler Y., Galili G. Evidence for a novel route of wheat storage proteins to vacuoles // J. Cell Biol. 1992. V. l 19. P. 1117−1128.

230. Li X., Wu Y., Zhang D-Z., Gillikin J.W., BostonR.S., Franceschi V.R., Okita T. W. Rice prolamin protein body biogenesis: a BiP-mediated process // Science. 1993. V. 262. P. 1054−1056.

231. Li W.L., Faris J.D., Chittor J.M., Leach J.E., Hulbert S.H., Liu D.J., Chen P.D., Gill B.S. Genomic mapping of resistance genes in wheat // Theor. Appl. Genet. 1999. V. 98. P. 226−233.

232. Li W., Bollecker S.S., Scho? eid J.D. Glutathione and related thiol compounds. I. Glutathione and related thiol compounds in flour // J. Cereal Sei. 2004. V. 39. P. 205−212.

233. Li W, Tsiami A.A., Bollecker S.S., Scho? eid J.D. Glutathione and related thiol compounds. II. The importance of protein bound glutathione and related protein-bound compounds in gluten proteins // J. Cereal Sei. 2004. V. 39. P. 213 224.

234. Lindsay M.P., Skerritt J.H. Examination of the structure of the glutenin macropolymer in wheat fliur and doughs by stepwise reduction// J. Agric. Food Chem. 1998. V. 46. P. 3447−3457.

235. Lindsay M.P., Skerritt J.H. The glutenin macropolymer of wheat flour dough: Structure-function perspectives// Trends Food Sci. Technol. 1999. V. 10.P. 247−253.

236. Lindsay M.P., Skerritt J.H. Immunocytochemical localization of gluten proteins uncovers structural organization og glutenin macropolymer// Cer. Chem. 2000. V. 77. P. 360−369.

237. Liu L., He Z.H., Ma W.J., Liu J.J., XiaX.C., Pena R.J. Allelic variation at the Glu-D3 locus in Chinese bread wheat and effects on dough properties, pan bread and noodle qualities // Cer. Res. Comm. V. 37. P. 57−64.

238. Loussert C., Popineau Y., Mangavel C. Protein bodies ontogeny and localization of prolamin component in the developing endosperm of wheat caryopses //J. Cer. Sci. 2008. V. 47. 445−456.

239. Lowiy O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L. and Randall R.J. Protein measurement with the folin phenol reagent// J. Biol. Chem. 1951. 93: 265−275.

240. Lozano R.M., Wong J.H., Yee B.C., Peters A., Kobrehel K., Buchanan B.B. New evidence for a role for thioredoxin h in germination and seedling development // Planta. 1996. V. 200. P. 100−106.

241. Luo C., Giffin W.B., Branlard G., McNeil D.L. Comparison of low- and high molecular-weight wheat glutenin allele effects on flour quality // Theor. Appl. Genet. 2001. V. 102. P. 1088−1098.

242. Mackintosh S.H., Meade S.J., Healy J.P., Sutton K.H., Larsen N.G., Squires A.M., Gerrard J A. Wheat glutenin proteins assemble into a nanostructure with unusual structural features// J. Cer. Sci. 2009. V. 49. P. 157−162.

243. MacRitchie F, du Cros D.L., Wrigley C.W. Flour polypeptides related to wheat quality// Adv. Cereal Sci. Technol. 1990. V. 10. P. 79−145.

244. MacRitchie F. Physicochemical properties of wheat proteins in relation to functionality// Adv. Food Nutr. Res. 1992. V. 36. P. 1−87.

245. Marx C., Wong J.H., Buchanan B.B. Thioredoxin and germinating barley: targets and protein redox changes // Planta 2003. V. 216. P. 454−460.

246. Masci S., Lafiandra D., Porceddu E., Lew E., Tao HP., Kasarda D.D. Dglutenin subunits: N-terminal sequences and evidence for the presence of cysteine //Cereal Chem. 1993. V. 70. P. 581−585.

247. Masci S., Egorov T.A., Ronchi C., Kuzmicky D.D., Kasarda D.D. Lafiandra D. Evidence for the presence of only one cysteine residue in the D-type low molecular weight subunits of wheat glutenin// J. Cereal Sci. 1999. V. 29.P. 17−25.

248. Masci S., Rovelli L., Kasarda D.D., Vensel W.H., Lafiandra D. Characterisation and chromosomal localization of C-type low-molecular-weight subunits in the bread wheat cultivar Chinese Spring// Theor. And Appl. Genetics. 2002. V. 104. P. 422−428.

249. Margiotta B., Urbano M., Colaprico G., Johansson E., Buonocore F., D^Ovidio R., Lafiandra D. Detection of y-type subunit at the Glu-Al locus in some Swedish bread wheat lines // J. Cereal Sci. 1996. V. 23. P. 203−211.

250. Marchylo B.A., Lukow O.M., Kruger J.E. Quantitative variation in high molecular weight glutenin subunits 7 in some Canadian wheats// J. Cereal Sci. 1992. V. 15.P. 29−37.

251. Marino C.L., Nelson J.C., Lu Y.H., Sorrells M.E., Leroy P., TuleenN.A., Lopes C.R., Hart G.E. Molecular genetic maps of the group 6 chromosomes of hexaploid wheat (Triticum aestivum L. em. Thell.)//Genome. 1996. V. 39. P. 359−366.

252. Marx C., Wong J.H., Buchanan B.B. Thioredoxin and germinating barley: targets and protein redox changes I I Planta 2003. V. 216. P. 454−460.

253. Maucher T., Figueroa J.D.C., Reule W., Peha J. Influence of low molecular weight glutenins on viscoelastic properties of intact wheat kernels and their relation to functional properties of wheat dough // Cer. Chem. 2009. V. 86. P. 372−375.

254. Maystrenko O.I., Pshenichnikova T.A., Popova O.M. The development of 1A, 6D double substitution line Diamant/Novosibirskaya 67: the final stage // EWAC Newsletter, Proc. 10-th EWAC Meeting. Italy, Viterbo, 1998. P. 123−127.

255. Mcintosh R.A., Hart G.E., Devos K.M., Gale H.D., Rogers W.Y. Cataloque of gene symbols for wheat. In: Proc. 9 th Inter. Wheat Genet. Symp. Y.5. University Extension Press. Saakatchewan, Saskatoon. Canada (ed. A.E. Slinkard) P. 1−236.

256. Mcintosh S., Watson L., Bundock P., Crawford A., White J., Cordeiro G., Barbary D., Rooke L., Henry R. SAGE of the developing wheat caryopsis // Plant Biotech. J. 2007. V.5. P. 69−83.

257. Merlino M., Leroy P., Chambon C., Branlard G. Mapping and proteomic analysis of albumin and globulin proteins in hexaploid wheat kernels (Triticum aestivum L.)// Theor. Appl. Genet. 2009. V. l 18. P. 1321−1337.

258. Mestres-Ortega D., Meyer Y. The Arabidopsis thaliana genome encodes at least four thioredoxins m and a new procariotic-like thioredoxin // Gene 1999. V. 240.P. 307−316.

259. Metakovsky E. V, Felix I., Branlard G. Association between dough quality (W values) and certain gliadin alleles in French common wheat cultivars // J. Cereal Sci. 1997. V. 26. P. 371−373.

260. Meyer M.P., Tomchick D.R., Klinman J.P. Enzyme structure and dynamics affect hydrogen tunneling: the impact of a remote side chain (1553) in soybean lipoxygenase-1// Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2008. V. 105. P. 1146−1151

261. Meyer Y., Verdoucq L., Vignols F. Plant thioredoxins and glutaredoxins: identity and putative roles // Trends Plant Sci. 1999. V. 4. P. 388−394.

262. Meyer Y, Siala W., Bashandy T., Riondet C., Vignols F., Phillipe J. Glutaredoxins and thioredoxins in plants // BBA 2008. V. l783. P. 589−600.

263. Meyer Y, Buchanan B.B., Vignols F., Reichheld J-P. Thioredoxins and glutaredoxins: unifying elements in redox biology // Ann. Rev. Genet. 2009. V. 43. P. 335−367.

264. Miflin B.J., Burgess S.R., Shewry P.R. The development of protein bodies in the storage tissues of seeds: subcellular separation of homogenates of barley, maize and wheat endosperm and of pea cotyledons // J. Exp. Bot. 1981. V. 32. P. 199 219.

265. Miflin B.J., Field J.M., Shewry P.R. Cereal storage proteins and their effects on rheological properties. Seed Proteins. 1983. Academic Press: London. P. 255 319.

266. Minoda Y., Kurane R. and Yanada K. Thiol-disulfide transhydrogenase from Baker’s Yeast and a new method for the direct assay of an enzyme-catalyzed thiol-disulfide interchange activity//Agric. Biol. Chem. 1973. V. 37. P. 2511−2516.

267. Moller I.M., Jensen P.E., Hansson A. Oxidative modification to cellular components in plants // Annu. Rev. Plant Biol. 2007. V. 58. P. 459−481.

268. Morell S., Follmann H., Haberlein I. Identification and localization of the first glutaredoxin in leaves of a higher plant // FEBS Lett. 1995. V. 369. P. 149−152.

269. Morel M., Kohler A., Martin F., Gelhaye E., Riuhier N. Comparison of the thiol-dependent antioxidant systems in the ectomycorrhizal Laccaria bicolor and the saprotrophic Phanerochaete chrysosporium II New Phytol. 2008. V. 180. P. 391−407.

270. Motohashi K, Kondoh A., Stumpp M.P., Hisabori T. Comprehensive survey of proteins targeted by chloroplast thioredoxin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2001. V. 98. P. 11 224−11 229.

271. Mtiller S. and Wieser H. Disulphide bonds of a-type gliadins // J. Cer. Sci. 1995. V. 22. P. 21−27.

272. Miiller S., Vensel W.H., Kasarda D.D., Kohler P., WieserH. Disulphide bonds of adjacent cysteine residues in low molecular weight subunits of wheat glutenin// J. Cer. Sci. 1998. V. 27. P. 109−116.

273. Munstedt H., Kurzbeck S., Egersdorfer L. Influence of molecular structure on rheological properties of polyethylenes. Part II. Elongational behavior // Rheologica Acta. 1998. V. 37. P. 21−29.

274. Nakamura M., Kurata T. Effect of L-ascorbic acid on the rheological properties of wheat flour water dough // Cer. Chem. 1997. V. 74. P. 647−650.

275. Nelles E.M., Randall P.G., Taylor J.R.N. Improvement of brown bread quality by prehydration treatment and cultivar selection of bran 11 Cereal Chem. 1998. V. 75. P. 536−540.

276. Nelson J.C., Deynze A.E., Autrique E., Sorrells M.E., Lu Y.H. Negre S., Bernard M., Leroy P. Molecular mapping of wheat. Homoeologous group 3 // Genome. 1995. V. 38. P. 525−533.

277. Nelson J.C. QGENE: software for mapping based genomic analysis and breeding//Mol. Breed. 1997. V. 3. P. 239−245.

278. Nelson J.C., Autrique J.E., Fuentes-Davila G., Sorrells M.E. Chromosomal location of genes for resistance to Karnal bunt in bread wheat // Crop Sei. 1998. V. 38. P. 231−236.

279. Nelson J.C., Andreescu C., Breseghello F., Finney P.L., Gualberto D.G., Bergman C.J., Pena R.J., Perretant M.R., Leroy P., Qualset C.O., Sorrells M.E. Quantitative trait locus analysis of wheat quality traits // Euphytica. 2006. V. 149. P. 145−159.

280. Nicolas J., Drapron R. Lipoxygenase and some related enzymes in breadmalcing I I Lipids end Cereal Technology. P.J. Barnes, ed. 1983. Academic Press. London.

281. Nieto-TaladrizM.T., Perretant M.R., Rousset M. Effect of gliadins and HMW and LMW subunits of glutenin on dough properties in the F6 recombinant inbred lines from a bread wheat cross // Theor. Appl. Genet. 1994. V. 88. P. 81−88.

282. Nieto-Taladriz M.T., Ruiz M., Martinez M.C., Vazquez J.F., Carrillo J.M. Variation and classification of B low-molecular weight glutenin subunits alleles in durum wheat // Theor. Appl. Genet. 1997. V. 95. P. 1155−1160.

283. Noctor G., Foyer C. Ascorbate and glutathione: keeping active oxygen under control// Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1998.V. 49. P. 249−279.

284. Okita T.M., Rogers J.C. Compartmentation of proteins in the endomembrane system of plant cells 11 Annu. Rev. Plant Phys. Plant Mol. Biol. 1996. V. 47. P. 327−350.

285. Orsi A., Sparvoli F., Ceriotti A. Role of individual disulphide bonds in the structural maturation of a low molecular weight glutenin subunits// J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 32 322−32 329.

286. Osborne T.B. The proteins of the wheat-kernel. Carnegie Institution of Washington. 1907. P. 119.

287. Ostrowski M., Kisten W. Properties of a flavoprotein sulfhydryl oxidase from rate seminal vesicle secretion // Biochemistry. 1980. V. 19. P. 2639−2645.

288. Payne P.I., Corfield K.G. Subunit composition of wheat glutenin proteins, isolated by filtration in a dissociating medium // Planta. 1979. V. 145. P. 83−88.

289. Payne P.I., Law C.N., Mudd E.E. Control by homoeologous group 1 chromosomes of the high-molecular-weight subunits of glutenin, a major protein of wheat endosperm // Theor. Appl. Genet. 1980. V. 58. P. l 13−120.

290. Payne P.L., Holt L.M., Law C.N. Structural and genetic studies on the high-molecular-weight subunits of wheat glutenin. I. Allelic variation in subunits amongst varieties of wheat (Triticum aestivum)// Theor. Appl. Genet. 1981. V. 60. P. 229−236.

291. Payne P. L, Lawrence G.J. Catalogue of alleles for the complex gene loci, Glu-Al, Glu-Bl and Glu-Dl which code for the high-molecular-weight subunits of glutenin in hexaploid wheat// Cereal Res. Commun. 1983. V. l 1. P. 29−35.

292. Payne P.L., Holt L.M., Jackson E.A., Law C.N. Wheat storage proteins: Their genetics and their potential for manipulation by plant breeding// Philos. Trans. R. Soc. Lond. 1984. V. 304. P. 359−371.

293. Payne PJ., Jackson E.A., Holt L.M. The association between y-gliadin 45 and gluten strength in durum wheat varieties. A direct causal effect on the result of genetic linkage //J. Cer. Sci. 1984. V.2. P. 73−81.

294. Payne P.L., Holt L.M., Jarvis M.G., Jackson E.A. Two-dimensional fractionation of the endosperm proteins of bread wheat (Triticum aestivum): Biochemical and genetic studies // Cereal Chem. 1985. V. 62. P. 319−326.

295. Payne P. L, Nightingale M.A., Krattiger A.F., Holt L.M. The relationship between HMW glutenin subunit composition and the bread-making quality of British- grown wheat varieties I I J. Sci. Food Agric. 1987. V. 40. P. 51−65.

296. Parker M.L. Protein accumulation in the developing endosperm of a high protein line of Triticum dicoccoides II Plant. Cell Environ. 1982. V.5. P. 37−43.

297. Pascal S., Debrauwer L., Ferte M-P., Anglade P., Rouimi P., Scalla R. Analysis and characterization of glutathione S-transferase subunits from wheat

298. Triticum aestivum L.) // Plant. Sci. 1998. V. 134. P. 217−226.

299. Pastory G.M., Foyer C.H. Common components, networks, and pathways of cross-tolerance to stress. The central role of «redox» and abscisic acid-mediated controls // Plant Physiol. 2002. V. 129. P. 460−468.

300. Patacchini C., Masci S., D^Ovidio R., Lafiandra D. Heterologous expression and purification of native and mutated LMW-GS from durum wheat// J. Chromatography. 2003. V. 786. P. 215−220.

301. Pitts E.G., Rafalski J.A., Hedgcoth C. Nucleotide sequence and encoded amino acid sequence of a genomic gene region for a low molecular weight glutenin// Nucleic Acids Research. 1988. V. 16. P. 11 376.

302. Pirozi M.R., Margiotta B., Lafiandra D., MacRitchie F. Composition of polymaric proteins and bread-making quality of wheat lines with allelic HMW-GS differing in number of cysteines// J. Cer. Sci. 2008. V. 48. P. 117−122.

303. Ponga N.E., Lafiandra D., Feillet P., Autran J-C. Evidence for a direct causal effect of low molecular weight glutenin subunits on gluten vescoelasticity in durum wheats // J. Cer. Sci. 1988. V.7. P. 211−214.

304. Ponga N.E., Autran J.C., Mellini F., Lafiandra D., Feillet P. Chromosome IB-encoded gliadins and glutenin subunits in durum wheat: genetics and relationship to gluten strength//J. Cereal Sci. 1990.V.l l.P. 15−34.

305. Porta H., Rocha-Sosa M. Plant lipoxygenases. Physiological and Molecular Features//Plant Physiology. 2002. V. 130. P. 15−21.

306. Prioul J. -L., Pelleschi S., Sene M., Thevenot C., Causse M., de Vienne D., Leonardi A. From QTL for enzyme activity to candidate genes in maize //J. Exp. Bot. 1999. V. 50. P. 1281−1288.

307. Puig A., Gilbert H.R. The role of the thiol/disulfide centers and peptide binding site in the chaperone and anti-chaperone activities of protein disulfide isomerase // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 7764−7771.

308. Quail P.H. Plant cell fractionation // Annu. Rev. Plant Physiol. 1979. V. 30. P. 425−484.

309. Rafalski J.A. Structure of wheat gamma-gliadin genes // Gene. 1986. V. 43. P. 221−229.

310. Rakszegi M., Bekes F., Lang L., Tamas L., Shewry P.R., Bedo Z. Technological quality of transgenic wheat expressing an increased amount of a HMW glutenin subunit // J. Cer. Sci. 2005. V. 42. P. 15−23.

311. RhaziL., Cazalis R., Aussenac Y. Sulfhydryl-disulfide changes in storage proteins of developing wheat grain- influence on the SDS-unextractable glutenin polymer formation// J. Cer. Sci. 2003. V. 38. P. 3−13.

312. Rhazi L., Cazalis R., Lemelin E., Aussenac Y. Changes in the glutathione thiol-disulfide status during wheat grain development// Plant Physiol. Biochem. 2003a. V. 41. P. 895−902.

313. Roden L.T., Miflin B.T., Freedman R.B. Protein disulfide isomerase is located in the endoplasmic reticulum of developing wheat endosperm 11 FEBS Lett. 1982. V. 132. P. 121−124.

314. Rothfus J.A., Kennel S.J. Properties of wheat beta-amylase adsorbed on glutenin// Cer. Chem. 1970. V. 47.P. 140−146.

315. Rouhier N., Gelhaye E., Jacquot J. -P. Plant glutaredoxins: still mysterious reducing systems // Cell. Mol. Life Sci. 2004. V. 61. P. 1266−1277.

316. Rouhier N., Villarejo A., Srivastava M., Gelhave E., Keech O., Droux M., Finkemeier I., Samuelsson G., Dietz K.J., Jacquot J-P., Wingsle G. Identification of Plant Glutaredoxin Targets // Antiox. Redox Sign. 2005. V.7. P. 919−929.

317. Rouhier N., Lemaire S.D., Jacquot J. -P. The role of glutathione in photosynthetic organism: emerging function for glutaredoxins and glutathionylation // Annu. Rev. Plant Biol. 2008. V. 59. P. 143−166.

318. Rouhier N. Plant glutaredoxins: pivotal players in redox biology and iron-sulphur centre assembly // New Phytol. 2010. V. 186. P. 365−372.

319. Rubin R., Levanony H., Galili G. Characterization of two types of protein bodies in developing wheat endosperm // Plant Physiol. 1992. V. 99. P. 718−724.

320. Ruiz M., Corrillo J.M. Linkage relationships between prolamin genes on chromosomes 1A and IB of durum wheat// Theor. Appl. Genetics. 1993. V. 87. P. 353−36.

321. Ruiz M., Corrillo J.M. Relationships between different prolamin proteins and some quality properties in durum wheat // Plant Breed. 1995. V. l 14. P. 40−44.

322. Sabatini D., Kreibich G., Morimoto T., Adesnik M. Mechnism for the incorporation of proteins in membranes and organelles // J. Cell Biol. 1982. V. 92. P. 1−22.

323. Serrato A.J., Perez-Ruiz J.M., Cejudo F.J. Cloning of thioredoxin h reductase and characterization the thioredoxin reductase-thioredoxin h system from wheat // Biochem. J. 2002. V. 367. P. 491−497.

324. ShaniN., Rosenberg N., Kasarda D.D., Galili G. Mechanisms of assembly of wheat high molecular weight glutenins inferred from the expression of wild-typeand mutant subunits in transgenic tobacco// J. Biol. Chem. 1994. V. 269.P. 8924−8930.

325. SharpP.J., Jhonston S., Brown G. Mcintosh R.A., Pallota M., Carter M" Potter R., Jones G.K. Validation of molecular markers for wheat breeding // Austr. J. Agric. Res. 2001. V. 52. P. 1357−1366.

326. Shewry P.R., Tatham A.S., Forde J., Kreis M, Miflin B.J. The classification and nomenclature of wheat gluten protewins: a reassessment //J. Cer. Sci. 1986.V.4. P. 97−106.

327. Shewry P.R., Tatham A.S. The prolamin storage proteins of cereal seeds: structure and evolution // Biochemical Journal. 1990. V. 267. P. 1−12.

328. Shewry P.R., Halford N.G., Tatham A.S. The high molecular weight subunits of wheat glutenin // J. Cereal Sci. 1992. V. 15. P. 105−120.

329. Shewry P.R., Tatham A.S. Disulphide bonds in wheat gluten proteins // J. Cer. Sci. 1997. V. 25. P. 207−227.

330. Shewry P.R. The synthesis, processing and deposition of gluten proteins in the developing wheat grain // Cereal Foods World. 1999. V. 44. P. 587−589.

331. Shewry P.R., Halford N.G. Cereal seed storage proteins: structure, propertiesand role in grain utilization // J. Exp. Bot. 2002. V. 53. P. 947−958.

332. Shiiba K., Negishi Y., Okada K., Nagao S. Purification and characterization of lipoxygenase isozymes from wheat germ//Cereal. Chem. 1991. V. 68. P. 115−122.

333. Shimoni Y., Zhu X.Z., Levanony H., Segal G., Galili G. Purification, characterization, and intracellular localization of glycosylated protein disulphide isomerase from wheat grains // Plant Physiol. 1995. V. 108. P. 327−335.

334. Shimoni Y., Segal G., ZhuX.Z., Galili G. Nucleotide sequence of a wheat cDNA Encoding protein disulfide isomerase // Plant Physiol. 1995 a. V. 107. P. 281.

335. Shimoni Y, Galili G. Intramolecular disulfide bonds between conserved cysteins in wheat gliadins control their deposition into protein bodies- // J, Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 18 869−18 874.

336. Shomburg D., Salzmann M., Stephan D. /Enzyme Handbook, V. 7. (Stephan D. ed.), Springer-Verlag, Berlin, 1994, P. 1−7.

337. Siedow J.N. Plant lipoxygenase: structure and function // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1991. V. 42. P. 145−188.

338. Singh N.K., Shepherd K. W. The structure and genetic control of a new class of disulphide-linked proteins in wheat endosperm// Theor. Appl. Genet. 1985. V.7. P. 79−92.

339. Singh N.K., Shepherd K.W. Linkage mapping of the genes controlling endosperm proteins in wheat. 1. Genes on the short arms of group 1 chromosomes// Theor. Appl. Genet. 1988. V. 66. P. 628−641.

340. Singh N.K., Shepherd K.W., Langridge P., Green L.C. Purification and biochemical characterization of triticin, a legume-like protein in wheat endosperm// J. Cereal Sci. 1991. V.3.P. 207−219.

341. Singh N.K., Donovan G.R., Carpenter H.C., Skerritt J.H., Langridge P. Isolation and characterization of wheat triticins cDNA revealing a unique lysine-rich repetitive domain//Plant Mol. Biol. 1993. V. 22.P. 227−237.

342. Singh R.P., Nelson J.C., Sorrels M.E. Mapping Yr28 and other genes for resistance to stripe rust in wheat // Crop. Sci. 2000. V. 40. P. 1148−1155.

343. Sissons M.J., Bekes F., Skerritt J.H. Isolation and functionality testing of low molecular weight glutenin subunits// Cereal Chem. 1998. V. 75.P. 30−36.

344. Skylas D.J., Van DykD., Wrigley C.W. Proteomic of wheat grain // J. Cer. Sci. 2005. V. 41. P. 165−179.

345. Slivinski E.L., Kolster P., Prins A., van Vliet T. On the relationship between gluten protein composition of wheat flours and large-deformation properties of their doughs// J. Cer. Sci. 2004. V. 39. P. 247−264.

346. Southan M., MacRitchie F. Molecular weight distribution of wheat proteins// Cer. Chem. 1999. V. 76. P. 827−836.

347. Sreeramulu G., Singh N.K. Genetic and biochemical characterization of novel low molecular weight glutenin subunits in wheat (Triticum aestivum L.)// Genome. V. 40. P. 41−48.

348. Starke D.W., Chen Y., Bapna C.P., Lesnefsky E.J., Mieyal J.J. Sensitivity of protein sulfhydryl repair enzymes to oxidative stress // Free Radic. Biol. Med. 1997. V. 23.P. 373−384.

349. Steiner R. F., De Lorenzo F., Anfinsen C. B. Enzymically catalyzed disulfide interchange in randomly cross-linked soybean trypsin inhibitor // J. Biol. Chem. 1965. V. 240. P. 4648−51.

350. Stewart D.E., Sarkar A., Wampler J.E. The Occurrence and Role of cis Peptide Bonds in Protein Structures // J. Mol. Biol. 1990. V. 214. P. 253−260.

351. Sugiyama T., Rafalski A., Soil D. The nucleotide sequence of a wheat y-gliadin genomic clone // Plant Sci. 1986. V. 44. P. 204−209.

352. Suske C., Wagner W., Follman H. NADPH-dependent thioredoxin reductase and a new thioredoxin from wheat// Zeitschrift fiir Naturforschung. 1979. V. 34. P. 214−221.

353. Sutton K.H. Qualitative and quantitative variation among high molecular weight subunits of glutenin detected by reverse-phase high-performance liquid chromatography//J. Cereal Sci. 1991. V. 14. P. 25−34.

354. Sutton K.H. Analysis of wheat glutenin protein aggregate size using photon correlation spectroscopy // Gluten / Ed.W. Wrigley RACI: Melbourne. 1996. P. 317−320.

355. Swaisgood H.E. Sulphydryl oxidase: properties and applications// Enzyme Microb. Thechnol. 1980. V.2. P. 265−272.

356. Takamory K, Thorpe J., Goldsmith L. Skin sulfhydryl oxidase (Purification and some properties) // Biochem. Biophys. Acta. 1980. V. 615. P. 309−323.

357. Takemoto Y., Coughlan S.J., Okita T.W., Satoh H., Ogawa M., Kumamaru T. The Rice Mutant esp2 Greatly Accumulates the Glutelin Precursor and Deletes the Protein Disulfide Isomerase // Plant Physiol. 2002. V. 128. P. 1212−1222.

358. Tao H.P., Kasarda D.D. Two-dimensional gel mapping and N-terminal sequencing of LMW-glutenin subunits // J. Exp. Bot. 1989. V. 40.P. 1015−1020.

359. Tatham A.S., Miflin B.J., Shewry P.R. The beta-turn conformation in wheat gluten proteins: Relationship to gluten elasticity // Cereal Chem. 1985. V. 62. P. 405−442.

360. Tatham A.S. and Shewry P.R. The conformation of the wheat gluten proteins. The secondary structures and thermal stabilities of alpha- beta-, gamma- and omega gliadins // J. Cereal Sci. 1985. V.3. P. 103−113.

361. Tatham A.S., Field J.M., Shewry P.R. The conformations of wheat gluten proteins. II. Aggregated gliadins and low molecular weight subunits of glutenin// J. Cereal Sci. 1987. V. 51. P. 203−214.

362. Tatham A.S., Shewry P.R., Belton P. S. Structural studies of cereal prolamins, including wheat gluten // Advances in Cereal Science and Technology/ Ed. Pomeranz Y. Am. Assoc. Cer. Chem.: St. Paul, 1990. V.X. P. 1−78.

363. Tatham A.S. and Shewry P.R. The S-poorprolamins of wheat, barleyand rye 11 J. Cer. Sci. 1995. V. 22. P. l-16.

364. Thompson S., Bishop D.H.L., Madgwick P., Tatham A.S., Shewry P.R. Highlevel expression of a wheat LMW glutenin subunits using a baculovirus system// J. Agric. Food Chem. 1994. V. 42.P. 426−431.

365. Tomizawa H.H. Properties of glutathione insulin transhydrogenase from beef liver//J. Biol. Chem. 1962. V. 237. P. 3393−3396.

366. Tosi P., Parker M., Gritsch C.S., Carzaniga R., Martin B., Shewry P.R. Trafficking of storage proteins in developing grain of wheat // J. Exp. Bot. 2009. V. 60. P. 979−991.

367. Toth B., Galiba G., Feher E., Sutka J., Snape J.W. Mapping genes affecting flowering time and frost resistance on chromosome 5B of wheat // Theor. Appl. Genet. 2003. V. 107. P. 509−514.

368. Tranbarger T.J., Franceschi V.R., Hildebrand D.F., Grimes H.D. The soybean 94-kilodalton vegetative storage protein is a lipoxigenase that is localized in paraveinal mesophyll cell vacuoles // Plant Cell 1991. V.3. P. 973−987.

369. Varandani P.T. Insulin degradation. V. Unmasking of glutathione-insulin transhydrogenase in rat liver microsomal membrane // Biochim. Biophys. Acta. 1973. V. 304. P. 642−659.

370. Varshney R.K., Tuberosa R. (eds.) Genomic-Assisted Crop Improvement, V.2. Genomics Applications in Crops. Springer. 2008. 509 p.

371. Vensel W.H., Janaka C.K., CaiN., Wong J.H., Buchanan B.B., Hurkman W.J. Developmental changes in the metabolic protein profiles of wheat endosperm 11 Proteomics. 2005, V.5. P. 1594−1611.

372. Veraverbeke W.S., Larroque O.R., Bekes F., Delcour J.A. Oxidation of high and low molecular weight glutenin subunits isolated from wheat//Wheat gluten/ Ed. Shewry P.R., Thatam A.S. Royal Society of Chemistry, UK, 2000. P. 223−226.

373. Vlamins-Gardikas A., Holmgren A. Thioredoxin and glutaredoxin isoforms // Meth. Enzyrn. 2002. V. 347. P. 286−296.

374. Wagner M.H., Bastian H., Hachmann P., Meissner J., Kurzbeck S., Miinstedt H., Langouche F. The strain hardening behaviour of linear and long-chain-branched polyolefin melts in extensional flows // Rheologica Acta. 2000. V. 39. P. 97−109.

375. Waga J., Zientarski J., Obtulowiez K, Bilo B., Stachowicz M. Gliadin immunoreactivity and dough rheological properties of winter wheat genotypes modified by thioredoxin // Cer. Chem. 2008. V. 85. P. 488−494.

376. Waines J.G., Payne P.I. Electrophoretic analysis of the high-molecular weight glutenin subunits of Tritieum monoeoecum, T. urartu, and the A genome of bread wheat (T. aestivum) // Theor. Appl. Genet. 1987. V. 74. P. 71−76.

377. Wang C.C., Tsou C.L. Protein disulfide isomerase is both an enzyme and a chaperone. // FASEB J. 1993. V.7. P. 1515−1517.

378. Wang C. C. Protein disulfide isomerase as an enzyme and a chaperone in protein folding // Meth. Enzymol. 2002. V. 348. P. 66−75.

379. Wang Y.G., Khan K, Hareland G., Nygard G. Distribution of protein composition in bread wheat flour mill streams and relationship to breadmaking quality // Cer. Chem. 2007.V. 84. P. 271−275.

380. Watanabe E., Bell A.E., Broekway B.E. The effect of protein disulfide isomerase on dough rheology assessed by fundamental and empirical testing // Food Chem., 1998. V. 4. P. 481−486.

381. Watanabe N., Masum Akond A.S.M.G., Naehit M.M. Cenetic mapping of the gene affecting polyphenol oxidase activity in tetraploid durum wheat // J. Appl. Genet. 2006. V. 47. P. 201−205.

382. Weegels P.L., Hamer R.J. Imoroving the bread-making quality of gluten // Cereal Foods World. 1992. V. 37. P. 379−385.

383. Weegels P.L. Theoretical considerations on glutenin polymerisation//Gluten 96. 1996. P. 163−168. ed. C.W. Wrigley. RACI: Melbourne, Australia.

384. Werner W.E., Adalstein A.E., Kasarda D.D. Composition of high-molecular-weight glutenin subunit dimmers formed by partial reduction of residue glutenin// Cereal Chem. 1992. V. 69.P. 535−541.

385. Wetterau J.R., Combs K.A., Spinner S.N., Joiner B.G. Protein disulfide isomerase is a component of the microsomal triglyceride transfer protein complex // J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 9800−9807.

386. Wieser H., Kieffer R. Correlation of the amount of gluten protein types to the technological properties of wheat flours determined on a micro-scale // J. Cer. Sci. 2001. V. 34. P. 19−27.

387. Wieser H. Chemistry of gluten proteins // Food Microbiol. 2007. V. 24. P. 115−119.

388. WongJ.H., KobrehelK, Nimbona C., Yee B.C., Balogh A., Kiss F., Buchanan 2?. 5. Thioredoxin and bread wheat 11 Cer. Chem. 1993. V. 70. P. 113−114.

389. Wong J.H., Cai N., Balmer Y., Tanaka C.K., Vensel W.H., Hurkman W.J., Buchanan B.B. Thioredoxin targets of developing wheat seeds identified by complementary proteomic approaches// Phytochemistry. 2004. V. 65. P. 16 291 640.

390. Wrigley C. W and Shepherd K.W. Electrofocusing of grain proteins from wheat genotypes // Ann. New York Acad. Sci. 1973. V. 209. P. 154−162.

391. Wrigley C.W. Giant proteins with flour power // Nature. 1996. V. 381. P. 738−739.

392. Wu H., Bhave M. Molecular characterization of cyclophilin B genes and promoter sequences in wheat and rice // Proc. l 1th IWGS (Eds. R. Appels, R. Eastwood et al.) 2008. Sydney: Sydney University Press.

393. Xu Q., Xu J., Liu C.L., Chang C., Wang C.P., You M.S., Li B.Y., Liu G.T. PCR-based markers for identification of HMW-GS at Glu-Blx loci in common wheat // J. Cer. Sci. 2007. V. 47. P. 394−398.

394. Yamamoto S., Suzuki H., Ueda N. Arachidonate 12-lipoxygenases // Prog. Lipid. Res. 1997. V. 36. P. 23−41.

395. Ye B., Gilter C., Gressel J. A high-sensitivity, single-gel, polyacrylamide gel electrophoresis method for the quantitative determination of glutathione reductases // Analyt. Biochem. 1997. V. 246. P. 159−165.

396. Zawistowska U., Langstajf J., Bushuk W. Improving effects of a natural alpha-amylase inhibitor on the baking quality of wheat-flour containing malted barley flour // J. Cer. Sci. 1988. V.8. P. 207−209.

397. Zhang P., He Z., Chen D., Zhanq Y., Larroque O.R., Xia X. Contribution of common wheat protein fraction to dough properties and quality of northern-style Chinese steamed bread // J. Cer. Sci. 2006. V. 46. P. l-10.

398. Zhu J., Khan K. Characterization of glutenin protein fractions from sequential extraction of hard red spring wheats of different breadmaking quality //Cer. Chem. 2004. V. 81. P. 681−685.

399. Zimmerman D.C., Veck B.A. Hydroperoxide isomerase. A new enzyme of lipid metabolism // Plant Physiol. 1970. V. 46. P. 445−453.

ПоказатьСвернуть

Содержание

Список используемых сокращений.

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Характеристика белков пшеницы.

Классификация белков эндосперма пшеницы.

Полимерные белки:

1.1.1. Высокомолекулярные субъединицы глютенина (НМ?-СЗ).

1.1.2. Низкомолекулярные субъединицы глютенина (ЬМ& yen--03).

1.1.3. Тритицины.

1.1.4. Высокомолекулярные альбумины.

1.1.5. Образование глютениновых полимеров и взаимосвязь с качеством клейковины.

Мономерные белки:

1.1.6. Глиадины.

1.1.7. Альбумины и глобулины.

1.1.8. Некоторые аспекты эволюции белков семян злаков.

1.1.9. Синтез запасных белков в созревающей зерновке и отложение в запас.

1.2. Ферменты, катализирующие фолдинг белков в полости ЭПР.

1.2.1. НАДФН протеин дисульфид изомераза.

1.2.2. Пептидилпролил цис-транс- изомераза.

1.2.3. Связывающий белок В1Р.

1.3. Характеристика факторов, определяющих редокс ЗН/БЭ баланс в клетках зерновки пшеницы.

1.3.1. Низкомолекулярные редокс БН/ЗЗ агенты клеток эндосперма пшеницы.

1.3.2. Эндогенные оксидоредуктазы, регулирующие редокс ЗН/ЗЗ баланс в клетках зерновки пшеницы.

1.3.3. Система НАДФН/тиоредоксин редуктаза/тиоредоксины.

1.3.4. Система НАДФН/глутатион редуктаза/ОБН/глутаредоксины.

1.3.5. Липоксигеназы.

1.3.6. Влияние других редокс ферментов эндосперма пшеницы на хлебопекарные свойства муки.

1.4. Генетическое картирование признаков качества пшеницы.

Заполнить форму текущей работой