Ферменты морских бактерий Pseudoalteromonas citrea, катализирующие деградацию полианионных полисахаридов бурых водорослей

Тип работы:
Диссертация
Предмет:
Биохимия
Страниц:
104


Узнать стоимость новой

Детальная информация о работе

Выдержка из работы

Целью работы является изучение ферментов морских бактерий, катализирующих трансформацию полианионных полисахаридов бурых водорослей (фукоидана и альгиновой кислоты), включающее поиск, выделение и характеристику свойств, установление их специфичности и деталей механизма действия.

Полианионные полисахариды клеточных стенок бурых водорослей -фукоиданы и альгиновые кислоты обладают разнообразной биологической активностью. Наибольший интерес представляет антикоагулянтное и антивирусное действие фукоиданов, в том числе против ВИЧ, вирусов гепатита и герпеса. Фукоиданы применяют как антиопухолевые препараты, а также для получения лечебно-профилактических средств с антикоагулянтными свойствами. Альгиновые кислоты известны как гелеобразователи и энтеросорбенты. Они используются в различных областях промышленности, медицины и сельского хозяйства.

Фукоиданы бурых водорослей представляЕОТ собой семейство гомо- и гетерополисахаридов, состоящих преимущественно из остатков сульфатированной фукозы, которые связаны в основной цепи а-1& mdash-»-3- или а-1-> 3--а-1-«4−0-гликозидными связями. Помимо фукозы, фукоиданы могут содержать как в основной цепи, так и в разветвлениях, минорные моносахариды: маннозу, галактозу, ксилозу, рамнозу, уроновые кислоты.

Альгиновые кислоты — линейные полисахариды, построенные из остатков О-маннуроновой и а-Ь-гулуроновой кислот, связанных 1-«4-О-гликозидными связями.

Ферменты, катализирующие деградацию, полианионных полисахаридов, используются для изучения их структуры, биологической активности и получения лекарственных препаратов. Альгинат-лиазы применяются для получения протопластов разнообразных водорослей. Из природных альгинатов с помощью высокоспецифичных альгинат-лиаз получают поли-М-, поли-Г- и поли-МГ-блоки, которые необходимы для исследований субстратной специфичности ферментов. Альгинат-лиазы в сочетании с дезоксирибонуклеазой и антибиотиками применяются в качестве терапевтических препаратов для лечения заболеваний, вызванных патогенами.

Фукоиданазы обнаружены только в морских организмах и, как правило, уровень их активности чрезвычайно низок. Альгинат-лиазы найдены не только в морских макро- и микроорганизмах, но и в почвенных бактериях. Эти группы ферментов, особенно фукоиданазы, для которых известны и исследуются в настоящее время только единичные представители, относятся к малоизученным.

В качестве источников этих ферментов нами используются морские микроорганизмы, которые являются исключительно перспективными объектами для цоиска различных биологически активных веществ, в том числе ферментов. Они содержат разнообразные ферменты и легко культивируются в контролируемых условиях.

Наши исследования расширят представления о механизмах действия ферментов вообще и ферментов морского происхождения, в частности, последние, если судить по имеющимся немногочисленным литературным данным, значительно отличаются от ферментов с аналогичной специфичностью из наземных организмов. Обнаружение новых источников — продуцентов фукоиданаз и альгиназ, изучение специфичности этих ферментов позволяет получить дополнительную информацию о зависимости «структура-биологическая активность& quot- для полисахаридов бурых водорослей.

Результаты наших исследований могут иметь не только теоретический, но и практический интерес, так как могут использоваться для получения новых эффективных медицинских препаратов, источником которых является легко возобновляемое морское сырье.

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ 2.1. Фукоиданы

2.1.1. Распространение. Фукоиданы — сульфатированные фукозусодержащие полисахариды, которые обнаружены только в морских организмах и не встречаются в наземных (Kloareg, Quatrano, 1988). Основным источником фукоиданов являются бурые водоросли (Kloareg, Quatrano, 1988). Кроме того, фукоиданы обнаружены в мембране яйцеклеток иглокожих (Mulloy et al., 1994). Наиболее богаты этими полисахаридами представители бурых водорослей порядка Fucales. Один из видов фукусовых, Fucus vesiculosas, служит сырьем для производства коммерческого препарата фукоидана.

Следует отметить, что содержание фукоиданов зависит от вида водоросли. Например, фукоиданы в Pelvetia canaliculata составляют 18−24% от сухого веса водоросли, тогда как в Durvillea potatorum 0−2% (Nagumo, Nishino, 1997). Сезон и условия произрастания водоросли также оказывают существенное влияние на содержание фукоидана (Obluchinskaya et al., 2002).

2.1.2. Структура. Химическое строение фукоиданов бурых водорослей весьма разнообразно и изменяется от источника к источнику. Они представляют собой семейство сульфатированных гомо- и гетерополисахаридов, включающее полисахариды как с относительно высоким содержанием уроновых кислот и низким содержанием фукозы и сульфатов, так и практически чистые гомополимеры -сульфатированные a-L-фуканы. Кроме фукозы и уроновых кислот в составе фукоиданов обнаружены галактоза, манноза, ксилоза, рамноза (Percival, McDowell, 1967) (табл. 1).

Фукоиданы, выделенные даже из одного вида водоросли, но произрастающей в разных условиях, различаются не только моносахаридным составом, но и степенью сульфатирования. Известно, что фукоиданы из Laminaria saccharina, произрастающей в -& raquo-Баренцевом море, более сульфатированы и состоят из остатков фукозы и глюкуроновой кислоты, тогда как полисахариды водоросли беломорской популяции наряду с фу козой и глюкуроновой кислотой содержат глюкозу (Усов и др., 1998) (табл. 1).

Таблица 1.

Моносахаридный состав и содержание сульфатов в фукоиданах бурых водорослей

Бурая водоросль Моносахаридный состав Fuc: Glc: Gal:Man:Xyl:Ram:GlcA Количество сульфатов Ссылка

Laminariales Chorda filum & diams-а) 1,0: 0,01:0,02:0,01:0,01:0:0 ¦6) 1,0: 0,05:0,01:0,1:0,04:0(*"5,5) *в) 1,0: 0,6:0,07:0,1:0,15:0:(**3,5) **26,5 ««13 ««13 Chizhov et al., 1999

Ecklonia kurome ¦a) 1,0: 0:0,36:0,48:1,08:0:1,85 ¦6) 1,0: 00:0,81:0,18:0,45:0:0,61 & diams-в) 1,0: 0:0,03:0:0:0,03 *r) 1,0: 0:0,19:0:0:0,07 «2,35 «2,0 «1,61 «1,48 Nishino et al., 1991a- Nishino, et al., 1991b

Laminaria cichorioides ¦¦52: 0,2:2,2:0,2:0,3:0:3,7 ¦¦90: 6:1,2:0:2,8:0:0 ««44 **38 Усов, Кирьянов, 1994 Звягинцева и др., 2003

Laminaria japonica * 1,0: 0,07:0,37:0,09:0,14:0,02:0,21 «1,66 Honya et al., 1999

Laminaria brasiliensis ¦¦90: 0:10:0:0:0 ¦0,88: 0:0,12:0,01:0:0:0 н.о. «0,77 Nagumo, Nishino, 1997 Pereira et al., 1999

Laminaria saccharina (Белое море) ¦¦a) 36,3: 1,5:0:0:0:0:0:8,9 ¦*6) 14: 0,6:0:0:0:0:36,8 & diams-&diams-в) 18,6: 0,2:0:0:0:0:15,0 **37 ««14,3 ««23,8 Усов и др., 1998

Laminaria saccharina (Баренцево море) ¦*a) 34,8: 0:0:0:0:0:9,6 ¦*6) 20,2: 0:0:0:0:0:19,7 & diams-*в) 18,0: 0:0:0:0:0:13,6 ¦*r) 33,8: 0:0:0:0:0:10,8 «¦40,0 **20,4 **25,8 **35,4 Усов и др., 1998

Macrocystis purifera ¦¦36: 0:2:0:1:0:0 н.о. Schweiger, 1962

Undaria pinnatifida •t ¦a) 1,0: 0:0,77:0,04:0,03:0:0,33 ¦6) 1,0: 0:0,87:0,03:0,04:0:0,12 & diams-в) 1,0: 0:1,76:0,04:0,08:0,17 «0,32 «1,12 «3,37 Mori et al., 1982

Fucales Sargassum litiifolium ¦2,5: 0:8,4:1,0:2,5:0:4,6 **19 Abdel-Fattah et al., 1974

Ascophyllum nodosum ¦¦a) 49: 0:0:0:10:0:11 ¦6)1,1: 0:1:0,1:0,1:0:0,2 & diams-в) 8: 0:1:0:0:0:0 & diams-&diams-г) 25: 0:0:0:26:0:27 ¦¦21 «0,8 н.о. ««13 Percival, 1968- Percival, 1971 Medcalf et al., 1978 Dillon et al., 1953 Larsen et al., 1970

Fucus vesiculosus ¦ 1,0: 0:0,02:0,02:0:0:0 0,9 Larsen et al., 1970

Fucus evanescens * 1,0: 0:0:0:0:0:0:0,36 (ацетат) «¦35,4: 4:0:0,8:6,1:0:н.о. «¦10,7: 1,1:3:3,7:17,4:0:15,6 «¦33,2: 0:4,5:3,5:8,1:0:28,9 «¦34: 0:5,4:0:3,8:0:32,5 «1,23 н.о. ««19,6 «¦28,9 **32,5 Bilan et al., 2002

Pelvetia wrightii ¦ 10,0: 0:1,0:0:0:0:0 н.о. Anno et al., 1966

Desmarestiales Desmarestia aculeate «1,0: 0:2,0:0:0,13:0:1,7 н.о. Percival, Young, 1974 — мольные отношения ¦* - процентное содержание н.о. — не определено

Несмотря на широкую известность этих полисахаридов, далеко не все их структурные особенности выяснены с достаточной определенностью из-за сложности и разнообразия их структуры.

На примере полисахарида бурой водоросли F. vesiculosus видно, как изменялись представления о структуре этого фукоидана (рис. 1).

В течение долгого времени считалось, что углеводные цепи этого полисахарида содержат преимущественно остатки фукозы, соединенные а-1-«2-О-гликозидными связями и сульфатированные по С4 (рис. 1 А, Б).

Рис. 1. Предполагаемые структуры фукоиданов бурой водоросли Fucus vesiculosus.

Пересмотр этой структуры привел авторов к выводу, что основная цепь полисахарида содержит а-1 & mdash->-3-связанные остатки фукозы, разветвления присоединены к ним в положении 2, тогда как сульфатные группы — в положении 4 (Patankar et al., 1993) (рис. 1 В).

В недавней работе Bilan и др. показали, что фракция фукоидана, выделенная из Тихоокеанской бурой водоросли F. evanescens, обладает линейной структурой и состоит из чередующихся остатков а-1& mdash->-3- и а-1 & mdash-»-4-связанной L-фукопиранозы, сульфатированной по С2 (рис. 2 А). Небольшое количество дополнительных сульфатных групп расположено в положениях 3 и 4 остатков L-Fuc. Кроме того, в фукоидане часть остатков фукозы ацетилированы (Bilan et al., 2002). Практически полностью сульфатированная фракция фукоидана, выделенная из бурой водоросли L. cichorioides, образована остатками фукозы, соединенными а-1-«3-О-гликозидными связями (Zvyagintseva et al., 2003) (рис. 2 Б). ю д -«3)-a-L-Fu-(l-¦3)-a-L-Fuq> -(l-«4)-a-L-Fu

SOj so3 so, so3

Б SOj SO3 SOj SO3 SO3 SOj

I. i i i i i

4 4 4 4 4 4

-«3)-Fuc-(l-"3)-Fuc-(l-"3)-Fuc-(l-+3)-Fuc-(l-"3)-Fuc-(l-"3)-Fuc-(l-¦3)-Fuc-(l-¦ 2 2 2 2 2 2 t T T T t t

SO3 S03 SOj S03 SO, SOj

Рис. 2. Структуры фукоиданов из F. evanescens (А) и L. cichorioides (Б).

Более разветвленная структура с неупорядоченным расположением сульфата предложена для фукоидана бурой водоросли Е. kurome (Nishino et al., 1991а- Nishino et al., 1991b) (рис. 3).

SOj Fuc"-(1-«3)-Fuca-(l-»

1 4 SO3

2 i l -+3)-Fuc/?a-(l -> 3) v SO3 -> 3)-Fucpa-(l->3) >. 4

Ъриса-(1& mdash->-2)

3)-Fucp или Fuc/a-(l-> 2) S03-> 4)-Fucpa-(l->2)

Fucp или Fuc/a -> 3)-Fuca-(l-+3)-Fuca-(l-* SO3

1 4. i

••i T 4

4 SO3 Fucp или Fuefa

-+3)-Fucpa-(l-> 1

1 2

-Fucpa-(l-*2)-Gal-(l-«4)-Fucpa-(l-» -> 3)-Fucpa-(l->

Рис. 3. Структурные фрагменты фукоиданов, вьщеленных из Е. kurome.

В целом, можно сказать, что отсутствие видимых признаков регулярности в построении полимерных молекул делает в высшей степени затруднительной построение общей концепции структуры фукоиданов. Наличие в их составе минорных компонентов (Man, Xyl, Gal) еще более усложняет структурный анализ фукоиданов водорослей. В настоящее время можно сделать предварительный вывод, что фукоиданы, выделенные из лиминариевых, представляют собой 1& mdash-»-3-a-L-фуканы, а из фукусовых — 1-«3- 1-> 4-а-Ь-фуканы.

В отличие от фукоиданов бурых водорослей полисахариды, выделенные из игЛокожих, обладают линейной структурой с повторяющимися тетрасахаридными звеньями (Ми11оуе1 а!., 1994) (рис^ 4).

Рис. 4. Структура повторяющихся тетрасахаридных блоков в сульфатированных фуканах из морского ежа Lytechinus variegates (А), голотурии Ludwigothurea grisea (Б) и морского ежа Arbacia lixula (В).

Предполагают, что наличие фукоидана, состоящего из регулярно повторяющихся тетрасахаридов определенной структуры, является характерной особенностью иглокожих (Mulloy et al., 1994).

2.1.3. Функции& raquo- выполняемые фукоиданами в бурых водорослях и иглокожих. Публикаций о функции фукоиданов в организмах морских водорослей и животных немного (Kloareg, Quatrano, 1988- Mulloy et al., 1994).

Предполагают, что они являются матричными полисахаридами клеточных стенок бурых водорослей (Kloareg, Quatrano, 1988). Благодаря полианионной природе, фукоиданы могут участвовать в электролитическом гомеостазе. Они очень гигроскопичны и их водные растворы MOiyr образовывать вязкие гели, обеспечивая физиологический барьер, который входит в систему иммунитета. Фукоидан выполняет функцию протектора и наряду с альгиновой кислотой предохраняет водоросль от гибели в момент отлива (Obluchinskaya et al., 2002). Предполагают та! рке, что фукоиданы участвуют в механизме ионной регуляции водоросли (Kloareg, Quatrano, 1988). Как компоненты клеточной стенки эти полисахариды обеспечивают устойчивость и эластичность водоросли.

Известно, что фукоидан, выделенный из яйцеклеток морского ежа L. variegatus, играет важную роль в их оплодотворении (Mulloy et al., 1994).

Выводы

1. Изучено распространение фукоидан-деградирующих ферментов среди 25 штаммов морских бактерий-эпифитов бурых водорослей Р. еуапеясею и С. /Пит и 53 бактерий-изолятов голотурии А. ]аротси$. Показано, что 18 исследованных экстрактов штаммов бактериальных эпифитов бурых водорослей (72%) и 39 бактерий-ассоциантов голотурии (74%) катализировали деградацию фукоиданов. Высокая активность фукоиданаз отмечена для бактерий-эпифитов рода СуЬорка^а и бактерий родов Акеготопаз/Ряеи^акеготопах. Штаммы Рэеи^акеготопаз сИгеа КММ 3296 и КММ 3298, выделенные из бурых водорослей Ь. ыс1югю1с1е8 и С. & pound-йит, соответственно, и КММ 3297 (ассоциант голотурии А. ]аромст) выбраны в качестве продуцентов фукоиданаз.

2. Изучен состав О-гликозилгидролаз 12 штаммов Р. скгеа, в том числе типового штамма АТСС 29 719 т, выделенных из разных морских организмов. Показано, что фукоиданазы синтезируются штаммами, изолированными из организмов богатых фукоиданами, и могут служить экофизиологической характеристикой данного вида бактерий.

3. Установлено, что фукоиданазы штаммов Р. сЬгеа КММ 3296, КММ 3297, КММ 3298 действуют на фукоиданы при рН 6,5−7,0, сохраняют активность до 40−50& deg-С. Ферменты этих штаммов катализируют гидролиз фукоиданов из Ь. Ыс1гогю1с1е8 (1 -*3-а-Ь-фукана) и Р. еапе$сет (1-> 3- 1-> 4-ос-Ь-фукана) по эндо-типу с образованием сульфатированных фукоолигосахаридов. В фукоолигосахаридах, продуктах действия фукоиданазы из Р. с^геа КММ 3296 на фукоидан из К еуапехсепя, преобладают а-1-> 4-связанные остатки фу козы. По всей видимости, этот фермент катализирует гидролиз доступных а-1-«З-О-гликозидных связей и является 1-«З-а-Ь-фуканазой.

4. Показано, что морская бактерия Р. сйгеа КММ 3297, ассоциант голотурии А. }аротст, выращенная на среде, содержащей глюкозу, синтезирует 2 внутриклеточных альгинолитических фермента Ал1, Ал11. Фукоидан из бурой водоросли К еуапеъсет индуцирует биосинтез еще одного альгинолитического фермента АлШ.

5. Показано, что изученные альгинолитические ферменты имеют оптимумы рН 7−8 и полностью сохраняют активность до 35& deg-С (Ал!) и 45& deg-С (АлИ, АлШ).

Молекулярные массы ферментов Ал1, АлП и АлШ составляют 25, 79 и 61 кДа, соответственно. Ионы (0,2 М) и Mg2+ (0,01 М) активируют эти ферменты более, чем в 2 раза. Кт для Ал1 по поли-Г и поли-М-блокам альгиновой кислоты сопоставимы и составляют 24 и 34 мкг/мл, соответственно. Альгинат-лиаза АлШ имеет большее сродство к поли-Г- (Кт — 40,0 мкг/мл), чем к поли-М-блокам (Кт -130,0 мкг/мл).

6. Все исследуемые альгинолитические ферменты являются альгинат-лиазами эндо-типа действия и деградируют полигулуроновую и полиманнуроновую кислоты до олигосахаридов со степенью полимеризации 5> п > 3, имеющих на невосстанавливающем конце моносахаридные остатки с ненасыщенной связью между С4 и С5 атомами. Смесь всех трех ферментов альгинолитического комплекса Р. сИгеа КММ 3297 проявляет синергический эффект при действии на полимерный субстрат. Наличие нескольких альгинолитических ферментов и фукоиданазы в одном организме обеспечивает эффективную деструкцию полианионных полисахаридов бурых водорослей бактерией Р. с^геа КММ 3297.

Показать Свернуть

Содержание

Список сокращений

1. ВВЕДЕНИЕ.

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

2.1. Фукоиданы.

2.1.1. Распространение.

2.1.2. Структура.

2.1.3. Функции, выполняемые фукоиданами в бурых водорослях и иглокожих.

2.1.4. Биологическая активность фукоиданов.

2.2. Фукоиданазы.

2.2.1. Номенклатура. Известные представители.

2.2.2. Физико-химические свойства фукоиданаз.

2.2.3. Тип действия и специфичность фукоиданаз.

2.2.4. Условия культивирования морских бактерий, синтезирующих фукоиданазу.

2.3. Альгиновые кислоты.

2.3.1. Распространение.

2.3.2. Структура.

2.3.3. Биологическая активность альгиновых кислот.

2.3.4. Применение альгиновых кислот и их солей.

2.4. Альгинат-лиазы.

2.4.1. Распространение. Номенклатура.

2.4.2. Свойства и специфичность альгинат-лиаз моллюсков и водорослей.

2.4.3. Альгинат-лиазы морских бактерий.

2.4.4. Альгинат-лиазы почвенных бактерий.

2.4.5. Альгинат-лиазы морских грибов, бактериофагов и вирусов.

2.4.6. Классификация альгинат-лиаз.

2.4.7. Биосинтез альгинат-лиаз.

2.4.8. Сведения о структуре каталитического центра.

2.4.9. Возможный механизм каталитического действия альгинат-лиазы AI-III из Shingomonas sp. AI

2.4. 10. Биологические функции альгинат-лиаз.

2.4. 11. Применение альгинат-лиаз.

3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

3.1. Микроорганизмы и условия их культивирования.

3.2. Реагенты.

3.3. Субстраты.

3.4. Аналитические и физико-химические методы.

3.5. Определение активности О-гликозилгидролаз.

3.6. Выделение и очистка ферментов.

3.6.1. Фукоидан-деградирующие ферменты морской бактерии

Р. citrea КММ

3.6.2. Альгинолитические ферменты морской бактерии

Р. citrea КММ

3.7. Исследование свойств ферментов.

3.8. Получение и характеристика субстратов и продуктов их деградации.

4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.

4.1. Распространение О-гликозилгидролаз в морских бактериях.

4.1.1. Фукоиданазы морских бактерий-эпифитов бурых водорослей.

4.1.2. Фукоиданазы морских бактерий-изолятов голотурии АрояНсИорт & iexcl-аромсих.

4.1.3. Гликозилгидролазы морских бактерий Р. сИгеа.

4.2. Особенности деградации фукоидана морскими бактериями Р. сИгеа.

4.2.1. Физико-химические свойства фукоиданаз.

4.2.2. Специфичность фукоиданаз.

4.2.3. Особенности деградации фукоидана из еуапеясею под действием фукоиданазы из морской бактерии

Р. сИгеа КММ

4.3. Внутриклеточные альгинолитические ферменты морской

•" бактерии Р. сНгеа КММ 3297.

4.3.1. Влияние компонентов питательной среды на синтез альгинолитических ферментов.

4.3.2. Выделение, очистка и разделение альгинолитических ферментов.

4.3.3. Физико-химические свойства альгинолитических ферментов морской бактерии Р. сНгеа КММ

4.3.4. Влияние ионов Ыа+ и двухвалентных металлов на активность альгинат-лиаз.

4.4. Субстратная специфичность альгинолитических ферментов морской бактерии Р. сИгеа КММ 3297.

4.4.1. Структурные характеристики субстратов.

Д 4.4.2. Действие альгинолитических ферментов на альгиновые кислоты и фукоидан.

4.4.3. Исследование энзиматических свойств альгинат-лиаз.

ВЫВОДЫ.

Список литературы

1. Бакунина И. Ю., Сова В. В., Недашковская О. И., Кульман P.A., Лихошерстов JI.M., Мартынова М. А., Михайлов В. В., Елякова Л. А. а-Галактозидаза из морской бактерии Pseudoalteromonas sp. КММ 701 // Биохимия. 1998. Т. 63. С. 1420−1427.

2. Баранов В. Фруктово-ягодное покрытие тортов и пирожных с альгинатом натрия // Обществ, питание. 1980. № 3. С. 12−13.

3. Бурцева Ю. В., Веригина Н. С., Сова В. В., Пивкин М. В., Звягинцева Т. Н. О-Гликозилгидролазы морских мицелиальных грибов. Р-1,3-Глюканазы морского гриба Trichoderma aureviride II Прикл. биохимия и микробиол. 2003. Т. 39. № 5. С. 550−556.

4. Иванова Е. П., Бакунина И. Ю., Недашковская О. И., Горшкова Н. М., Михайлов В. В., Елякова Л. А. Поиск продуцентов а-галактозидаз среди морских бактерий рода Alteromonas II Прикл. биохимия и микробиология. 1996. Т. 32. С. 624−628.

5. Кочетков Н. К., Бочков А. Ф., Дмитриев Б. А., Усов А. И., Чижов О. С., Шибаев В. Н. Химия углеводов. М.: Химия. 1967. С. 477−556.

6. Лоенко Ю. Н., Артюков A.A., Козловская Э. П., Мирошниченко В. А., Еляков Г. Б. Биологически активные полисахариды морских водорослей и трав // Владивосток: Дальнаука ДВО РАН. 1997. С. 12−15.

7. Недашковская О. И., Иванова Е. П., Бакунина И. Ю., Светашев В. И., Звягинцева Т. Н., Михайлов В. В. Характеристика морских бактерий Pseudoalteromonas citrea деградирующих фукоидан // Микробиологичный журнал. 2002. Т. 64. С. 3−10.

8. Розкин М. Я., Левина М. Н., Ефимов B.C., Усов А. И. Антикоагулянтная и стимулирующая липолиз активность полисахаридов из бурых морских водорослей // Фармакология и токсикология. 1991. Т. 54. С. 40−42.

9. Усов А. И. Альгиновые кислоты и альгинаты: методы анализа, определения состава и установления строения // Успехи химии. 1999. Т. 68. С. 1051−1061.

10. Усов А. И., Кирьянов A.B. Полисахариды водорослей. 47. Выделение фракций фукоидана из бурой водоросли Laminaria cichorioides Miyabe // Биоорган, химия. 1994. Т. 20. С. 1342−1348.

11. Усов А. И., Смирнова Г. П., Билан М. И., Шашков A.C. Полисахариды бурых водорослей 53. Бурая водоросль Laminaria saccharina (L.) Lam. как источник фукоидана // Биоорган, химия. 1998. Т. 24. С. 437−445.

12. Усов А. И., Чижов О. С. Химические исследования водорослей. & laquo-Знание»-: М. -1988. 48 с. (Новое в жизни, науке, технике. Сер. Химия, № 5).

13. Хотимченко Ю. С., Ковалев В. В., Савченко О. В., Зиганшина O.A. Физико-химические свойства, физиологическая активность и применение альгинатов -полисахаридов бурых водорослей // Биология моря. 2001. Т. 27. С. 151−162.

14. Abdel-Fattah A.F., Hussein М.М., Salem Н.М. Studies of the purification and some properties of sargassan, a sulphated heteropolysaccharides from Sargassum linifolium II Carbohydr. Res. 1974. V. 33. P. 9−17.

15. Anno K., Terahata H., Hayashi Y., Seno N. Isolation aftd purification of fucoidan from brown seaweed Pelvetia wrightii II Agrie. Biol. Chem. 1966. V. 30. P. 495−499.

16. Austin B. Taxonomy of marine microorganisms. Marine Microbiology. Cambridge: Cambridge University Press, 1988. P. 223.

17. Bartell P.F., Orr T.E., Lam G.K.H. Polysaccharide depolymerase associated with bacteriophage infection // J. Bacteriol. 1966. V. 92. P. 56−62.

18. Bilan M., Grachev A., Ustuzhanina N., Shashkov A., Nifantiev N., Usov A. Structure of a fucoidan from the brown seaweed Fucus evanescens II Carbohydr. Res. 2002. V. 337. P. 719−730.

19. Boyd J., Ghosh M., May T., Shinabarger D., Keogh R., Chakrabarty A. Sequence of the algL gene of Pseudomonas aeruginosa and purification of its alginate lyase product // Gene. 1993. V. 131. P. 1−8.

20. Boyd J., Turvey J.R. Isolation of a poly-?-L-guluronate lyase from Klebsiella aefogenes II Carbohydr. Res. 1977. V. 57. P. 163−171.

21. Boyen C., Bertheau Y., Barbeyron T., Kloareg B. Preparation of guluronate lyase from Pseudomonas alginovora for protoplast isolation in Laminaria II Enzym. Microbiol. Technol. 1990a. V. 12. P. 885−890.

22. Boyen C., Kloareg B., Polne-Fuller M., Gibor A. Preparation of alginate lyases from marine molluscs for protoplast isolation in brown algae // Phycologia. 1990b. V. 29. P. 173−181.

23. Brown B.J., Preston J.F. L-Guluronan-specific alginate lyase from a marine bacterium associated with Sargassum II Carbohydr. Res. 1991. V. 211. P. 91−102.

24. Chizhov A., Dell A., Morris H., Haslam SM McDowell R., Shashkov A., Nifantiev N., Khatuntseva E., Usov A. A study of fucoidan from the brown seaweed Chorda filum II Carbohydr. Res. 1999. V. 320. P. 108−119.

25. Costa A., Michaud P., Petit E., Heyraud A., Colin-Morel P., Courtois B., Courtois J. Purification and properties of a glucuronan lyase from Sinorhizobium meliloti M5N1CS (NCIMB 40 472) // Appl. Environ. Microbiol. 2001. V. 67. P. 5197−5203.

26. Daniel R., Berteau O., Jozefonvicz J., Goasdoue N. Degradation of algal (Ascophyllum nodosum) fucoidan by enzymatic activity contained in digestive glands of the marine mollusk Pecten maximus II Carbohydr. Res. 1999. V. 322. P. 291−297.

27. Davidson I.W., Lawson C.J., Sutherland I.W. An alginate lyase from Azotobacter vinelandii phage //J. Gen. Microbiol. 1977. V. 98. P. 223−229.

28. Davidson I.W., Sutherland I.W., Lawson C.J. Purification and properties of an alginate lyase from a marine bacterium //J. Biochem. 1976. V. 159. P. 707−713.

29. Dillon T., Kristensen K., O’hEochdha C. Seed mucilage of Ascophyllum nodosum I // Proc. R. Irish. Acad. 1953. V. 558. P. 189−194.

30. Doubet R.S., Quatrano R.S. Properties of alginate lyases from marine bacteria // Appl. Environ. Microbiol. 1984. V. 47. P. 699−703.

31. Duarte M.E., Cardoso M.A., Noseda M.D., Cerezo A. Structural studies on fucoidans from the brown seaweed Sargassum stenophyllum II Carbohydr. Res. 2001. V. 333. P. 281−293.

32. Dubois M., Gilles K., Hamilton J., Robers P., Smith F. Colorimetric method for determination of sugars and related substances //Analyt. Chem. 1956. V. 28. P. 350−356.

33. Eftekhar F., Schiller N. Partial purification and characterization of a mannuronan-specific alginate lyase from Pseudomonas aeruginosa II Curr. Microbiol. 1994. V. 29. P. 37−42.

34. Elliot W.J., Prisant L.M. Drug delivery systems for antihypertensive agents // Blood Press. Monit. 1997. V. 2. P. 53−60.

35. Ellouali M., Boisson-Vidal C., Durand P., Jozefonvicz J. Antitumor activity of low molecular weight fucans extracted from brown seaweed Ascophyllum nodosum II Anticancer Res. 1993. V. 13. P. 2011−2019.

36. Favorov V.V. Purification of alginases by affinity chromatography on a Bio-Gel alginate column // Int. J. Biochem. 1973. V. 4. P. 107−110.

37. Favorov V.V., Vozhova E.I., Denisenko V.A., Elyakova L.A. A study of the reaction catalysed by alginate lyase VI from the sea mollusk Littorina sp. // Biochim. Biophys. Acta. 1979. V. 569. P. 259−266.

38. Fujihara M., Iizima N., Yamamoto I., Nagumo T. Purification and chemical and physical characterization of an antitumor polysaccharide from the brown seaweeds Sargassum fulvellum II Carbohydr. Res. 1984a. V. 125. P. 97−106.

39. Fujihara M., Komiyama K., Umezawa I., Nagumo T. Antitumor activity and action-mechanisms of sodium alginate isolated from the brown seaweeds Sargassum fulvellum II Chemotherary. 1984b. V. 32. P. 1014−1009.

40. Fujihara M., Nagumo T. An influence of the structure of alginate on the chemotactic activity of macrophages and the antitumor activity // Carbohydr. Res. 1993. V. 243. P. 211−216.

41. Fujihara M., Nagumo T. Effect of the content of D-mannuronic acid and L-guluronic acid blocks in alginates on antitumor activity // Carbohydr. Res. 1992. V. 224. P. 343−347.

42. Furucawa S., Fujikawa T., Koga., Ide A. Purification and some properties of Exo-type fucoidanases from Vibrio sp. № 5 // Biosci. Biochem. Biotech. 1992. V. 56. P. 18 291 834.

43. Ganesan M., Mairh O., Rao P. Effect of shelf life of brown algae Sarrgassum wightii (Fucales/Phaeophyta) and Turbinaria conoides (Fucales/Phaeophyta) on alginic acid yield // Indian J. of marine science. 2001. V. 30. P. 108−110.

44. Glabe C.G., Grabel B., Vacguier V., Rosen S. Carbohydrate specificity of sea urchin sperm bind in: a cell surface lectin mediating sperm egg adgesion // J. Cell. Biol. 1982. V. 94. P. 123−128.

45. Gonzalez J.M., Weiner R.M. Phylogenetic characterization of marine bacterium strain 2−40, a degrader of complex polysaccharides // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2000. V. 50. P. 831−834.

46. Grasdalen H., Larsen B., Smidsrod O. 13C-N.m.r. studies of monomeric composition and sequence in alginate // Carbohydr. Res. 1981. V. 89. P. 179−191.

47. Greiling H., Stuhlsatz H., Eberhard T., Eberhard A. Studies on the mechanism of hyaluronate lyase action // Connect. Tissue. Res. 1975. V. 3. P. 135−139.

48. Haraguchi K., Kodama T. Purification and properties of poly (P-D-mannuronate) lyase from Azotobacter chroococcum II Appl. Microbiol. Biotechnol. 1996. V. 44. P. 576−581.

49. Haug A, Larsen B, Smidsrod O. Studies on the sequence of uronic acid residues in alginic acid // Acta. Chem. Scand. 1967. V. 21. P. 691−704.

50. Haugen F., Kortner F., Larsen B. Kinetics and specificity of alginate lyases. I. A case study//Carbohydr. Res. 1990. V. 198. P. 101−109.

51. Henrissat B.A. Classification of glycosyl hydrolases based on amino acid sequence similarities // Biochem. J. 1991. V. 280. P. 309−316.

52. Henrissat B.A., Davies G.J. Structural and sequence-based classification of glycoside hydrolases // Cuit. Opin. Struct. Biol. 1997. V. 7. P. 637−644.

53. Jacober L.F., Rice C., Rand A.G. Characterization of the carbohydrate degrading enzymes in the Surf Clam crystalline style // J. Food Sci. 1980. V. 45. P. 381−385.

54. Kaneko Y., Yonemoto Y., Okayama K., Kimura A., Murata K. Bacterial alginate lyase: properties of the enzyme formed in a mixed culture of bacteriaisolated from soil // J. Ferment. Bioeng. 1990. V. 70. P. 147−149.

55. Kashiwabara Y., Suzuki H., Nisizawa K. Alginate lyases of Pseudomonads II J. Biochem. 1969. V. 66. P. 503−512.

56. Kennedy L., McDowell K., Sutherland IW. Alginases from Azotobacter species // J. Gen. Microbiol. 1992. V. 138. P. 2465−2471.

57. Kinoshita S., Kumoi Y., Ohshima A., Yoshida T., Kasai N. Isolation of an alginate-degrading organism and purification of its alginate lyase // J. Ferment. Bioeng. 1991. V. 72. P. 74−78.

58. Kitamura K., Matsuo M., Yasui T. Enzymic degradation of fucoidan by fucoidanase from the hepatopancreas of Patinopecten yessoensis II Biosci. Biochem. 1992. V. 56. P. 490−494.

59. Kloareg B., Quatrano R. S. Structure of the cell walls of marine algae and ecophysiological function of the matrix polysaccharides // Oceanogr. Mar. Biol. Annu. Rev. 1988. V. 26. P. 259−315.

60. Kong I., Kim Y., Kim J., Kim S., Oh D., Yu J., Kong J. Alginate lyase production of halophilic Pseudomonas sp. by recombinant Escherichia coli II J. Microbiol. Biotech. 1995. V. 5. P. 92−95.

61. Kraiwattanapong J., Motomura K., Ooi T., Kinoshita S. Characterization of alginatelyase (ALYII) from Pseudomonas sp. OS-ALG-9 expressed in recombinant Escherichiacoli II J. Microbiol. Biotechnol. 1999a. V. 15. P. 117−122. I

62. Kraiwattanapong J., Ooi T., Kinoshita S., Sugimura I. t Sawabe T., Ezura Y. Hydrophobic cluster analysis and classification of sixteen bacterial alginate lyase // J. Microbiol. Biotechnol. 2000. V. 16. P. 219−224.

63. Madgwick J., Haug A., Larsen B. Alginate lyase in the brown alga Laminaria digitata (Huds.) Lamour//Acta. Chem. Scand. 1973. V. 27. P. 711−712.

64. Madgwick J., Haug A., Larsen B. Ionic requirements of alginate-modifying enzymes in the marine alga Pelvetia canaliculata (L.) Dene, et Thur // Bot. Mar. 1978. V. 21. P. 1−3.

65. Maki H., Mori A., Fujiyama K., Kinoshita S. f Yoshida T. Cloning, sequence analysis and expression in Echerichia coli of gene encoding an alginate lyase from Pseudomonas sp. OS-ALG-9 //J. Microbiol. 1993. V. 13. P. 987−993.

66. Malissard M., Chavagnat F., Duez C., Vacheron M.J., Guinand M., Michel G., Ghuysen J-M. Overproduction and properties of the mannuronate alginate lyase AIxMb // FEMS Microbiol. Lett. 1995. V. 126. P. 105−112.

67. Malissard M., Duez C., Guinand M., Vacheron M-J., Michel G. Sequence of a gene encoding a (polyManA) alginate lyase active on Pseudomonas aeruginosa alginate // FEMS Microbiol. Lett. V. 1993. 110. P. 101−106.

68. Matsubara Y., Iwasaki K., Muramatsu T. Action of poly (a-L-guluronate) lyase from Corynebacterium sp. ALY-1 strain on saturated oligoguluronates // Biosci. Biotechnol. Biochem. 1998a. V. 62. P. 1055−1060.

69. Matsubara Y., Kawada R., Iwasaki K., Oda T., Muramatsu T, Extracellular polu (alpha-L-guluronate) lyase from Corynebacterium sp.: Purification, characteristics, and conformational properties // J. Protein Chem. 1998b. V. 17. P. 29−36.

70. McClure M.O., Moore J.P., Blanc D.F. Investigations into the mechanism by which sulfated polysaccharides inhibit HIV-infection in vitro // ADS Research and Human Retroviruses. 1992. V. 8. P. 19−26.

71. Medcalf D.G., Schneider T.L., Barnett R.W. Structural features of a novel glucuronogalactofucan from Ascophyllum nodosum II Carbohydr. Res. 1978. V. 66. P. 167−171.

72. Mikhailov V.V., Romanenko L.A., Ivanova E.P. In The Prokaryotes. / Eds. Dworkin, M., Falkow, S., Rosenberg, T., Schleifer K. -N., Stackebrandt: Springer, N. Y., 2002. (http: //www. prokaryotes. com).

73. Millet J., Jouault S.C., Mauray S. Antithrombotic and anticoagulant activities of a low molecular weight fucoidan by the subcutaneous route // Thromb. Haemost. 1999. V. 81. P. 391−395.

74. Min K. H, Sasaki S.F., Kashiwabara Y., Nisizawa K. Substrate specificity of endo-polyguluronide lyases from Pseudomonas sp. on the basis of their kinetic properties // J. Biochem. 1977a. V. 81. P. 547−553.

75. Min K.H., Sasaki S.F., Kashiwabara Y., Umekawa M., Nisizawa K. Fine structure of SMG alginate fragment in the light of its degradation by alginate lyases of Pseudomonas sp. // J. Biochem. 1977b. V. 81. P. 555−562.

76. Miyazaki M., Obata J., Iwamato Y., Oda T., Muramatsu T. Calcium-sensitive extracellular poly (alpha-L-guluronate) lyase from a marine bacterium Pseudomonas sp. strain F6: Purification and some properties // Fisheries Sci. 2001. V. 67. P. 956−964.

77. Mori H., Kamei H., Nishide E., Nishizawa K. Sugar constituents of some sulfated polysaccharides from the sporophylls of wakame (Undaria pinnatifida) and their biological activities // Mar. Algae Pharm. Sci. 1982. V. 2. P. 109−115.

78. Mulloy B., Ribeiro A., Alves A., Vieira R., Mourao P. Sulfated fucans from echinoderms have a regular tetrasaccharide repeating unit defined by specific patterns of sulfation at the 0−2 and 0−4 position II J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 22 113−22 123.

79. Muramatsu T., Egawa K. Isozymes of alginate lyase in the mid-gut gland of Turbo cornutus II Agric. Biol. Chem. 1980. V. 44. P. 2587−2594.

80. Muramatsu T., Hashimoto H., Takahashi T. Physicochemical characteristics and conformational features of alginate lyase isozymes from Turbo cornutus // Agric. Biol. Chem. 1984. V. 48. P. 79−85.

81. Murata K., Inose T., Hisano T., Abe S., Yonemoto Y., Yamashita T., Takagi M., Saicaguchi K., Kimura A., Imanaka T. Bacterial alginate lyase: Enzymology, genetics and application // J. Ferment. Bioeng. 1993. V. 76. P. 427−437.

82. Nagumo T., Nishino T. Fucan Sulfates and Their Anticoagulant Activities // In: Polysaccharides in Medicinae Applications. (Ed. S. Dumitriu). University of Sherbrooke, Quebec, Canada. N. -York-Basel-Hong Kong. 1997. P. 545−574.

83. Nakada H.I., Sweeny P.C. Alginic acid degradation by eliminases from abalone hepatopancreas //J. Biol. Chem. 1967. V. 242. P. 845−851.

84. Nakagawa A, Ozaki T, Chubachi K, Hosoyama T, Okubo T, et al. An effective method for isolating alginate lyase-producing Bacillus sp. ATB-1015 strain and purification and characterization of the lyase // J. Appl. Microbiol. 1998. V. 84. P. 328 335.

85. Nelson T.E. A photometric adaptation of the Somogy method for the determination of glucose // J. Biol. Chem. 1944. V. 153. P. 375−381.

86. Nisano T., Nishimura M., Yamashita T., Sakaguchi K., Murata K. On the self-processing of bacterial alginate lyase // J. Ferment. Bioeng. 1994. V. 78. P. 109−110.

87. Nishino T., Kiyohara H., Yamada H., Nagumo T. An anticoagulant fucoidan from the brown seaweed Ecklonia kurome II Phytochemistry. 1991a. V. 30. P. 535−539.

88. Nishino T., Nagumo T., Kiyohara H., Yamada H. Structural characterization of a new anticoagulant fucan sulfate from the brown seaweed Ecklonia kurome II Carbohydr. Res. 1991b. V. 211. P. 77−90.

89. Nisizawa K., Fujibayashi S., Kashiwabara Y. Alginate lyases in the hepatopancreas of a marine mollusc, Dolabella auricular Solander // J. Biochem. 1968. V. 64. P. 25−37.

90. Obluchinskaya E., Vaskoboinikov G., Galynkin V. Contens of alginic acid and fucoidan in focus algae of the Barents sea // Appl. Biochem. Microbiol. 2002. V. 38. P. 186−188.

91. Okazaki M., Furuya K., Tsukayama K., Nisizawa K. Isolation and identification of alginic acid from a calcareous red alga Serraticardia maxima II Bot. Mar. 1982. V. 25. P. 123−131.

92. Okinaka Y., Mimori K., Takeo K., Kutamura S., Takeuchi Y., Yamaoka N., Yoshikawa M. A structural model for the mechanisms of elicitor release from fungal cell walls by plant beta-l, 3-endoglucanase // Plant. Physiol. 1995. Vol. 109. № 3.P. 839−845.

93. Patankar M.S., Oehninger S., Barnett T., Williams R., Clark G. A revised structure for fucoidan may explain some of its biological activities // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 21 770−21 776.

94. Pecina A., Pascual A., Paneque A. Cloning and expression of the algL gene, encoding the Azotobacter vinelandii alginate lyase: purification and characterization of the enzyme//J. Bacteriol. 1999. V. 181. P. 1409−1414.

95. Percival E. Glucuronoxylofucan, a cell-wall component of Ascophyllum nodosum. Part I // Carbohydr. Res. 1968. V. 7. P. 272−283.

96. Percival E. Glucuronoxylofucan, a cell-wall component of Ascophyllum nodosum. Part II. Methylation // Carbohydr. Res. 1971. V. 17. P. 121−126.

97. Percival E., McDowell R.H. Chemistry and Enzymology of Marine Algal Polysaccharides. N. Y. -L.: Acad. Press. 1967. P. 219.

98. Percival E., Young M. Carbohydrates of the brown seaweeds. Part III. Desmarestia aculeate II Carbohydr. Res. 1974. V. 32. P. 195−200.

99. Pitt T.L., Raisbeck L.C. Degradation of the mucoid polysaccharide of Pseudomonas aeruginosa by Beneckea pelagia II J. Appl. Bacteriol. 1978. V. 45. P. 297−300.

100. Ponce M.A., Pujol C.A., Damonte E.B., Flores M.L., Stortz C.A. Fucoidans from the brown seaweed Adenocystis utricularis: extraction methods, antiviral activity andmstructural studies // Carbohydr. Res. 2003. V. 338. P. 153−165.

101. Preiss J., Ashwell G. Alginic acid metabolism in bacteria. I. Enzymatic formation of unsaturated oligosaccharides and 4-deoxy-L-eayi/i/-o-5-hexoseulose uronic acid // J. Biol. Chem. 1962. V. 237. P. 309−316.

102. Redenbach M., Kieser H.M., Denapaite D., Eichner A., Cullum J. A set of ordered cosmids and a detailed genetic and physical map for the 8 Mb Streptomyces coelicolor A3 (2) chromosome // Mol. Microbiol. 1996. V. 21. P. 77−96.

103. Rehm B.H.A. Alginate lyase from Pseudomonas aeruginosa CFl/Mlprefers the hexameric oligomannuronate as substrate // FEMS Microbiol. Lett. 1998. V. 165. P. 175 180.

104. Riesen V.L. Digestion of algin by Pseudomonas maltophilia and Pseudomonas put ida II Appl. Environ. Microbiol. 1980. V. 39. P. 92−96.

105. Romeo Т., Preston J.F. Purification and structural properties of an extracellular (1-> 4)-p-D-mannuronan-specific alginate lyase from a marine bacterium // Biochemistry. 1986. V. 25. P. 8385−8391.

106. Rossel K.G., Srivastava L.M. Seasonal variation in the chemical constituents of the brown algae Macrocystis integrifolia and Noveocystic luetkeana II Can. J. Bot. 1984. V. * 62. >. 2229−2236.

107. Saga N. Isolation of protoplasts from edible seaweeds // Bot. Mag. 1984. V. 97. P. 423−427.

108. Sakai Т., Kimura A., Kato I. A marine strain of Flavobacteriaceae utilizes brown seaweed fucoidan // Mar. Biotechnol. 2002. V. 4. P. 399−405.

109. Sakai Т., Takeshi S., Kimura A., Hitomi H., Kojima D., Kaoru S., Ikai В., щ Katsushige K., Akiyoshi N., Sumiko S., Nakanishi K., Kato I., Ikunoshin R. Endo alginate lyase // 2001. Patent USA № 6 277 616.

110. Sasaki KM Sakai Т., Kojuma K., Nacayama S., Nakanishi Y., Kato I. Partialpurification and characterization of an enzyme releasing 2-sylfo-a-L-fucopyranose from2. sulfo-a-L-fucopyranosyl-(l->2)pyridylaminated fucose from a sea urchin,

111. Strongylocentrotus nudus II Biosci. Biotech. Biochem. 1996. V. 60. P. 666−668. i

112. Sawabe T. // Nippon. Suisan. Gakkaishi. 2000. V. 66. P. 615−618. (перевод с японского на русский).

113. Sawabe Т., Ezura Y., Kimura Т. Characterization of an alginolytic marine bacterium from decaying Rishiri-kombu Laminaria japonica var. ochotensis // Nippon. Suisan. Gakkaishi. 1992. V. 58. P. 141−145.

114. Sawabe Т., Ohtsuka M., Ezura Y. Novel alginate lyases from marine bacterium Alteromonas sp. strain H-4 // Carbohydr. Res. 1997. V. 304. P. 69−76.

115. Sawabe Т., Sawada C., Suzuki E., Ezura Y. Intracellular alginate-oligosaccharide degrading enzyme activity that is incapable of degrading intact sodium alginate from a marine bacterium Alteromonas sp. //Fisheries Sci. 1998. V. 64. P. 320−334.

116. Schaumann K., Weide G. Enzymatic degradation of alginate by marine fungi // Hydrobiologia. 1990. V. 204/205. P. 589−596.

117. Schiller N., Monday S., Boyd C., Keen N., Ohman D. Characterization of the Pseudomonas aeruginosa alginate lyase gene (. AlgL): cloning, sequencing, and expression in Esherichia coli II J. Bacterid. 1993. V. 175. P. 4780−4789.

118. Schweiger R.G. Methanolysis of fucoidan. II. The presence of sugars other than L-fucose//J. Org. Chem. 1962. V. 27. P. 4270−4276.

119. Seiderer L.J., Newell R.C., Cook P.A. Quantitative significance of style enzymes from two marine mussels (Choromytilus meridionalis Krauss and Perna perna Linnaeus) in relation to diet // Mar. Biol. Lett. 1982. V. 3. P. 257−271.

120. Shimokawa T., Yoshida S., Kusakabe I., Takeuchi T., Murata K., Kobayashi H. Some properties and action mode of (1-> 4)-p-L-guluronan lyase from Enterobacter cloacae M-l // Carbohydr. Res. 1997a. V. 304. P. 125−132.

121. Shiraiwa Y., Abe K., Sasaki S.F., Ikawa T., Nisizawa K. Alginate lyase activities in the extracts from several brown algae // Bot. Mar. 1975. V. 18. P. 97−104.

122. Skjak-Brak G. Alginates: biosynthesis and some structure-function relationships relevant to biomedical and biotechnological applications // Biochem. Plant Polysacch. 1992. V. 20. P. 27−33.

123. Skjak-Brak G., Larsen B., Grasdalen H. The role of O-acetyl groups in the biosynthesis of alginate by Azotobacter vinelandii II Carbohydr. Res. 1985. V. 145. P. 169−174.

124. Skjak-Brak G., Grasdalen H., Larsen B. Monomer sequence and acetylation pattern in some bacterial alginates // Carbohydr. Res. 1986. V. 154. P. 239−250.

125. Skjak-Brak G., Martinsen A. Applications of some algal polysaccharides in biotechnology // In Seaweed Resources in Europe: Uses and Potential, ed. MD Guiry, GBlunden, 1991. P. 219−257. NewYork: Wiley & Sons.

126. Stevens R.A., Levin R.E. Purification and characteristics of an alginase from Alginovibrio aquatilis II Appl. Environ. Microbiol. 1977. V. 33. P. 1156−1161.

127. Suda K., Tanji Y., Hori K., Unno H. Evidence for a novel Chlorella virus-encoded alginate lyase //FEMS Microbiol. Lett. 1999. V. 180. P. 45−53.

128. Sutherland I.W., Keen G.A. Alginases from Beneckea pelagia and Pseudomonas spp. // J. Appl. Biochem. 1981. V. 3. P. 48−57.

129. Takeshita S., Oda T., Muramatsu T. Spectroscopic studies on denaturants and guluronate lyase from a marine bacterium // Biosci. Biotechnol. Biochem. 1995. V. 59. P. 881−885.

130. Takeshita S., Sato N., Igarashi M., Muramatsu T. A highly denaturant durable alginate lyase from a marine bacterium Purification and properties // Biosci. Biotech. Biochem. 1993. V. 57. P. 1125−1128.

131. Tanaka K., Nakano T., Nogychi, Rigman W. Purification of a-L-fucosidase of Abalone livers //Arch. Biochem. Biophys. 1968. V. 126. P. 624−633.

132. Thanassi N.M., Nakada G.I. Enzymic of degradation fucoidan by enzymes from the hepatopancreas of Abalone//Arch. Biochem. Biophys. 1967. V. 118. P. 172−177.

133. Tseng C., Yamaguchi K., Kitamikado M. 2 Types of alginate lyase from a marine bacterium Vibrio sp. Al-9 // Nippon. Suisan. Gakkaishi. 1992a. V. 58. P. 743−749.

134. Tseng C., Yamaguchi K., Kitamikado M. Isolation and some properties of alginate lyase from a marine bacterium Vibrio sp. Al-128 // Nippon. Suisan. Gakkaishi. 1992b. V. 58. P. 533−538.

135. Tseng C., Yamaguchi K., Nshimura M., Kitamikado M. Alginate lyase from Vibrio-Alginolyticus ATCC-17 749 // Nippon. Suisan. Gakkaishi. 1992c. V. 58. P. 2063−2067.

136. Warren J. Microbial hydrolysis of polysaccharides // Annu. Rev. Microbiol. 1996. V. 50. P. 183−212.

137. Watanabe T., Nisizawa K. Enzymatic studies on alginate lyase from Undaria pinnatifida in relation to texture softening prevention by ash-treatment (Haiboshi) // Bull. Jpn. Soc. Sci. Fish. 1982. V. 48. P. 243−249.

138. Wong T., Preston L., Schiller N. Alginate lyase: Review of major sources and enzyme characteristics, structure-function analysis, biological roles, and applications // Annu. Rev. Microbiol. 2000. V. 54. P. 289−340.

139. Yonemoto Y., Tanaka H., Hisano T., Sakakuchi K., Abe S., Yamashita T., Kimura A., Murata K. Bacterial alginate lyase gene: nucleotide sequence and molecular route for generation of alginate lyase species // J. Ferment. Bioeng. 1993. V. 75. P. 336−342.

140. Yoon H., Hashimoto W., Katsuya Y., Mezaki Y., Murata K., Mikami B. Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of alginate lyase Al-II from Shingomonas species A1 // Biochem. Biophys. Acta. 2000. V. 1476. P. 382−385.

141. Yoon H., Hashimoto W., Miyake O., Murata K., Mikami B. Crystal structure of alginate lyase Al-III complexed with trisaccharide product at 2.0 A resolution // J. J. Mol. Biol. 2001. V. 307. P. 9−16.

142. Yoon H., Mikami B., Hashimoto W., Murata K. Crystal structure of alginate lyase Al-III from Shingomonas species A1 at 1. 78 A resolution // J. Mol. Biol. 1999. V. 290. P. 505−514.

143. Zhuang C., Itoh H., Mizuno T., Ito H. Antitumor active fucoidan from the brown seaweed, umitoranoo (Sargassum thunbergii) // Biosci. Biotechnol. Biochem. 1995. V. 59. P. 563−567.

144. Zvyagintseva T.N., Shevchenko N.M., Popivnich I.B., Sundukova E.V., Isakov V.V., Scobun A.S., Elyakova L.A. A new procedure for the separation of water-soluble polysaccharides from brown seaweeds // Carbohydr. Res. 1999. V. 332. P. 32−39.

Заполнить форму текущей работой