Биологически активные в сверхмалых дозах регуляторные белки, выделенные из тканей млекопитающих

Тип работы:
Диссертация
Предмет:
Биофизика
Страниц:
139


Узнать стоимость новой

Детальная информация о работе

Выдержка из работы

Актуальность работы

В последние годы наблюдается возрастающий интерес исследователей к действию сверхмалых доз (СМД) биологически активных веществ. Опубликованы данные для разнообразных групп биологически активных веществ (гормонов, эндогенных регуляторных пептидов, ряд веществ не пептидной природы и др.). Исследование влияния СМД представляет интерес, так как может привести к созданию новых лекарственных веществ или к выявлению новых существенно важных свойств уже известных. Наблюдаемые эффекты возможно объяснить при помощи различных гипотез: концентрирование лекарственного вещества, наличие высокоэффективных систем проведения и усиления рецепторного сигнала, & quot-адаптации"- рецепторов к действию СМД [Сазанов, Зайцев, 1992- Бурлакова и др., 2004], существованием супервысокоаффинных рецепторов и др. [Бурлакова и др., 1990]. Но неоспоримым является факт достоверного воздействия СМД на биологический объект, которые могут совпадать или не совпадать с действием больших доз. Для многих веществ было показано, что эффекты сверхмалых доз примерно совпадают по силе и величине с наблюдаемыми при действии больших доз [Sergeeva et al., 1996].

Благодаря разработке методов выделения и биотестирования удалось выделить и охарактеризовать ранее не идентифицированные регуляторные факторы, белковой природы, проявляющие биологическую активность в СМД [Ямскова и др., 1978- Ямскова, Резникова, 1991]. Действие регуляторных белков (РБ) данной группы в СМД реализуется в рамках концепции, в основе которой лежат представления о нарушениях регуляции органно-тканевого гомеостаза как первопричины развития любой патологии и об изменении состояния воды в биологических жидкостях под действием РБ в СМД, причем вода является матрицей для переноса регуляторного сигнала [Ямскова и др., 1998- Ямское и др., 1999- Бурлакова и др., 2004].

Цель и задачи исследования

Исследование, мембранотропной, специфической биологической активности регуляторных белков, действующих в сверхмалых дозах, а также некоторых физико-химических свойств. В отдельные задачи входили:

1. Выделение регуляторных белков из печени, легкого, тонкого кишечника, желчи млекопитающих и получение их в высокоочищенном состоянии.

2. Изучение дозовой зависимости мембранотропной активности регуляторных белков. 6

3. Изучение физико-химических свойств регуляторных белков.

4. Изучение локализации регуляторных белков в ткани печени позвоночных животных.

5. Разработка новой экспериментальной модели роллерного органного культивирования ткани печени тритона in vitro для исследования специфической биологической активности регуляторных белков, выделенных из печени, сыворотки крови и желчи млекопитающих.

6. Изучение биологического действия регуляторных белков, выделенных из печени, желчи и сыворотки крови млекопитающих на органной культуре печени тритона in vitro.

Новизна работы

Впервые в тканях печени, легкого, тонкого кишечника и желчи млекопитающих, были идентифицированы РБ, действующие в СМД. Было показано, что в тканях РБ присутствуют в виде нескольких фракций, преобладающими из которых являются фракции кислых и основных белков. Изучение физико-химических свойств данных РБ показало, что они представляют собой низкомолекулярные белки, во вторичной структуре которых преобладают В-структуры и статистический клубок. Показано, что в водных растворах РБ ассоциированы и присутствуют в виде наноразмерных частиц. По физико-химическим свойствам данные белки сходны с РБ, которые были ранее идентифицированы в других тканях млекопитающих. Для Р Б печени и сыворотки крови была изучена их локализация в ткани печени позвоночных животных и показано, что оба белка являются внеклеточными. Впервые была разработана модель роллерного органного культивирования ткани печени тритона, на которой было изучено специфическое действие РБ, выделенных из ткани печени, сыворотки крови и желчи. Установлено, что только РБ печени и сыворотки крови проявляют специфическое действие на состояние печени тритона при культивировании: РБ печени стимулирует клетки макрофагального ряда, а РБ сыворотки стимулирует клетки кроветворного ряда. В отдельном эксперименте была продемонстрирована способность РБ желчи уменьшать размеры частиц желчи человека in vitro. Таким образом, благодаря применению различных экспериментальных моделей для изучения специфической активности РБ, выделенных из различных источников, было установлено, что их биологическое действие различается, несмотря на проявление ими сходных физико-химических свойств и мембранотропной активности в СМД. 7

Практическая значимость

В данной работе впервые показано специфическое действие в СМД РБ, выделенных из печени, сыворотки крови и желчи. Полученные данные позволяют поставить вопрос о разработке новых фармакологических препаратов на основе данных РБ. Результаты проведенного исследования указывают на проявление РБ печени гепатопротекторных свойств, а также на возможность применения РБ сыворотки крови для лечения некоторых гематопатологий, а РБ желчи — для лечения и профилактики желчекаменной болезни. Разработанная роллерная органная культура ткани печени тритона может быть рекомендована в качестве модели для первичного скрининга веществ, для которых предполагается проявление гепатопротекторных свойств. В отдельной серии экспериментов была продемонстрирована выраженная лечебно-профилактическая активность РБ тонкого кишечника на развитие инфекции, вызванной высокопатогенным штаммом вируса гриппа птиц A/H5N1. В этом же опыте была показана профилактическая активность РБ сыворотки крови. Объем и структура диссертации

Диссертация изложена на 139 страницах и включает следующие главы.

Введение, в котором рассмотрены актуальность, новизна, практическая значимость работы.

Обзор литературы, в котором рассмотрены общие положения клеточной адгезии, компоненты внеклеточного матрикса, а также белки участвующих в адгезии по типу «клетка-клетка». Рассмотрена пространственная организация межклеточного пространства в печени млекопитающих. Охарактеризованы известные до настоящей работы РБ, биологически активные в СМД, а также адгезиометрические методы исследования РБ из ткани печени.

Экспериментальная часть, посвящена описанию материалов и основных методов, с помощью которых было проведено данное исследование.

Результаты и их обсуждение, глава, в которой представлены результаты, полученные при идентификации РБ в печени, легком, тонком кишечнике и желчи, а также при исследовании их физико-химических свойств и изучения мембранотропной и специфической активности, проявляемой в СМД.

Заключение — раздел, который также входит в данную главу в котором представлены предположения о возможном механизме биологического действия изучаемых РБ. Выводы.

Диссертация содержит 10 таблиц, 17 рисунков, 337 литературные ссылки. 8

ВЫВОДЫ

1. В тканях печени, легкого, тонкого кишечника, а также в желчи млекопитающих, идентифицированы регуляторные белки, биологически активные в сверхмалых дозах,

11 17 соответствующих 10−10″" мг белка в мл. Показано, что в тканях млекопитающих регуляторные белки присутствуют в виде нескольких фракций, различающихся по заряду.

2. Были изучены физико-химические свойства кислых регуляторных белков. Показано, что они представляют собой низкомолекулярные белки, во вторичной структуре которых преобладают В-структуры и статистический клубок- в водных растворах регуляторные белки образуют наноразмерные частицы в диапазоне 30−100 нм.

3. Методами иммуногистохимии в ткани печени позвоночных животных изучена локализация 2-х регуляторных белков, выделенных, соответственно, из печени и сыворотки крови млекопитающих. Впервые показано, что регуляторный белок печени локализуется в области синусоида, а слабокислый регуляторный белок сыворотки крови -в межгепатоцитарном пространстве.

4. Для изучения специфической биологической активности регуляторных белков млекопитающих разработана экспериментальная модель — роллерная органная культура ткани печени тритона in vitro.

5. Показано, что регуляторный белок печени способствовал увеличению площади кластеров пигментированных клеток печени, но в тоже время угнетал пролиферативную активность соединительно-тканных клеток в краевой зоне, по сравнению с контролем- регуляторный белок сыворотки крови стимулировал пролиферацию соединительнотканных клеток в краевой зоне, но способствовал уменьшению площади кластеров пигментированных клеток печени тритона по сравнению с контролем- при добавлении регуляторного белка желчи наблюдали уменьшение площади кластеров пигментированных клеток и угнетение пролиферативной активности соединительнотканных клеток в краевой зоне по сравнению с контролем.

115

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Суммируя полученные в данном исследовании результаты, можно заключить следующее.

В тканевых экстрактах печени, легкого, тонкого кишечника, а также в желчи млекопитающих, обнаружены РБ, проявляющие биологическую активность в

11 17 концентрациях, соответствующих 10″ -10″ мг белка в мл. В данных экстрактах РБ обнаруживаются в виде 2-х фракций: кислых и основных белков. В тканевом экстракте печени обнаружены 4 фракции РБ данной группы. Кроме кислых и основных РБ, обнаружены два РБ со значением pi в области рН 4. 5−5.1 и рН 6. 7−7. 2, соответственно. Было проведено сравнительное исследование двух РБ, характеризующихся значением pi в области рН 4. 5−5. 1, выделенных, соответственно, из сыворотки крови и печени. Полученные результаты указывают на возможность синтеза РБ сыворотки крови клетками печени.

Согласно результатам исследования физико-химических свойств кислых и основных РБ, они представляют собой низкомолекулярные белки, вторичная структура которых характеризуется преобладанием Р-структур и статистического клубка. Установлено, что в водных растворах молекулы РБ образуют наноразмерные структуры.

Для изучения специфического действия РБ была разработана роллерная органная культура ткани печени тритона. С помощью оценки таких параметров, как митотическая активность соединительнотканных клеток и площадь кластеров пигментированных клеток, было охарактеризовано состояние ткани печени амфибий при культивировании.

В данном исследовании была изучена специфическая активность трех РБ: сыворотки крови, печени и желчи. Только на модели роллерного органного культивирования печени тритона удалось различить специфическое действие РБ печени и сыворотки крови.

На отдельной экспериментальной модели было показано, что РБ желчи в СМД способствует уменьшению размера частиц желчи человека in vitro.

На монослойной культуре эпителиальных клеток млекопитающих in vitro была показана высокоэффективная противовирусная активность РБ тонкого кишечника в СМД.

Таким образом, в настоящей работе в тканях печени, легкого, тонкого кишечника, а также желчи, были идентифицированы ранее не изученные регуляторные белки, действующие в сверхмалых дозах. Было проведено исследование их физико-химических

113 свойств, разработаны новые экспериментальные модели, на которых была изучена их специфическая биологическая активность. Полученные в этом исследовании результаты показывают, что, несмотря на сходство физико-химических свойств и характера мембранотропного действия изучаемых регуляторных белков тканей млекопитающих, они представляют различающиеся между собой белки.

114

Показать Свернуть

Содержание

ГЛАВА 1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР

Пространственно-функциональная организация ткани печени Пространственно-функциональная организация ткани легкого Пространственно-функциональная организация ткани тонкого кишечника

Ультраструктура отдельных компартментов межклеточного пространства в печени позвоночных

Адгезиометрические методы исследования

Молекулярные основы клеточной адгезии

Регуляторные белки, биологически активные в СМД

Биологически активные в сверхмалых дозах адгезионные белки, выделенные из печени млекопитающих

Кислые адгезионные белки печени млекопитающих

Сывороточный регуляторный белок, биологически активный в сверхмалых дозах

Биологическая активность сывороточного регуляторного белка Свойства биологически активных в СМД регуляторных белков

ГЛАВА 2 МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

Получение экстракта ткани печени, легкого и тонкого кишечника Получение супернатантов экстрактов ткани печени, легкого, тонкого кишечника

Получение супернатанта желчи крупно-рогатого скота

Получение супернатанта сыворотки крови крупно-рогатого скота

Получение фракций соответствующих экстрактов и супернатантов методом изоэлектрофокусирования

Определение концентрации белка

Электрофорез белков в полиакриламидном геле

Обращенно-фазовая высокоэффективная жидкостная хроматография исследуемых фракций (ВЭЖХ)

Определение вторичной структуры с помощью метода кругового дихроизма

Определение гидродинамического радиуса и формы частиц РБ в водном растворе

Определение радиуса частиц РБ, методом атомно-силовой микроскопии Определение влияния растворов, содержащих РБ, на вязкоупругие свойства мембран гепатоцитов мыши при кратковременном органном культивировании in vitro

Получение кроличьей поликлональной антисыворотки на РБ выделенный из печени и сыворотки крови Иммуноферментный анализ антител (ELISA)

Иммуногистохимическое исследование локализации РБ печени и сыворотки крови с использованием FITC -конъюгированных антител Культивирование печени тритона in vitro

Исследование противовирусной активности регуляторных белков Приготовление гистологических срезов

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

Выделение и очистка регуляторных белков печени, легкого, тонкого кишечника крыс Wistar, а также желчи КРС

Изучение мембранотропной активности фракций РБ, выделенных из печени, легкого, тонкого кишечника и желчи млекопитающих Изучение физико-химических свойств фракций РБ, выделенных из печени, легкого, тонкого кишечника и желчи млекопитающих Исследование локализации кислого РБ печени и слабокислого РБ сыворотки крови

Разработка модели для изучения специфического действия регуляторных белков

Исследование специфической биологической активности регуляторных белков, выделенных из тканей млекопитающих

Список литературы

1. Архипенко В. И., Гербильский J1.B., Черненко Ю. П., Чуич Г. А. Структура и функции межклеточных контактов // В кн.: Структура и функции биологических мембран. М. Наука. 1975. С. 77−95.

2. Банников Г. Ф., Трояновский С. М. Изменения дифференцировки и морфогенеза при неопластической трансформации in vivo и in vitro. Иммунологические аспекты биологии развития//М.: & quot-Наука"-. 1984. С. 107.

3. Блюмельфельд J1.A. Параметрический резонанс, как возможный механизм действия сверхнизких концентраций биологически активных веществ на клеточном и субклеточном уровнях//Биофизика. 1993. Т. 38. № 1. С. 129−132.

4. Бочарова О. А., Модянова Е. А. Изменение межклеточных контактов гепатоцитов в онтогенезе у мышей инбредных линий с высокой (СВА) и низкой (С57В1) частотой спонтанных гепатом // Онтогенез. 1982. Т. 13. N4. С. 427−429.

5. Бурлакова Е. Б., Конрадов А. А., Худяков И. В. Воздействие химических агентов в сверхмалых дозах на биологические объекты // Изв. РАН, серия биол. 1990. N2. С. 184−193.

6. Бурлакова Е. Б., Конрадов А. А., Мальцева E. JI. // & laquo-Сверхслабые взаимодействия химических соединений и физических факторов на биосистемы& raquo-. Биофизика. 2004. Т. 49. №. 3. С. 551−564.

7. Бычков С. М., Кузьмина С. А. Изучение механизма стерического исключения клеток, осуществляемого протеогликанами // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1992. N10. С. 360−362.

8. Воронцова М. А., Лиознер Л. Д., Маркелова И. В., Пухальская Е. Ч. Тритон и аксолотль //М.: & laquo-Советская наука& raquo-. 1952. С. 295.

9. Гундорова Р. А., Ченцова Е. В., Ямскова В. П., Романова И. Ю. Применение нового фармакологического препарата Адгелон в офтальмологии // Онтогенез. 2000. Т. 31. N4. С. 272−273.

10. Дольникова А. Э., Сологуб А. А., Строева О. Г., Ямскова В. П. Роль кальций-зависимого и кальций-независимого механизмов в адгезии клеток сетчатки и пигментного эпителия куриных зародышей // Онтогенез. 19 856. Т. 16. N2.С. 149−155.

11. Дольникова А. Э., Ямскова В. П. Молекулярные факторы адгезии клеток нейральных тканей, Са2±независимая система адгезии. // Онтогенез. 1990. Т. 21. N4. С. 358−367. 116

12. Дольникова А. Э., Ямскова В. П., Сологуб А. А., Строева О. Г. Биохимическая характеристика адгезионных факторов клеток сетчатки куриных зародышей // Онтогенез. 1985а. Т. 16. N 5. С. 497−506.

13. Дольникова А. Э., Ямскова В. П., Сологуб А. А., Строева О. Г. Исследования специфической и неспецифической адгезии в процессе агрегации клеток сетчатки куриных зародышей// Онтогенез. 1986. Т. 17. N6. С. 620−626.

14. Дыбан П. Особенности роста и дифференцировки тератокарциномы OCI5SI в сингенных и аллогенных мышах // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1984. Т.1. С. 71−72.

15. Каспаров А. А., Розинова В. Н., Ямскова В. П. Питательная среда с & laquo-Адгелоном»- для консервации роговицы донора // Онтогенез. 2000. Т. 31. N4. С. 273−274.

16. Котелевцев С. В., Ямскова В. П., Ямсков И. А., Нагдалиев Ф. Ф., Труаре В. Влияние Гепалона и Адгелона на перекисное окисление липидов и монооксидазное окисление в эндоплазматическом ретикулуме печени крыс // Онтогенез. 2000. Т. 31, N 4. С. 274−276.

17. Краснов М. С. Григорян Э.Н., Ямскова В. П. и др. Исследование адгезивных белков из нейральных тканей глаза 8-дневных куриных эмбрионов // Онтогенез. 2000. Т. 31. N5. С. 368−373.

18. Краснов М. С., Григорян Э. Н, Ямскова В. П. Модель органотипического культивирования сетчатки вместе с тканями заднего сектора глаза тритона для изучения действия адгезивных гликопротеинов // Изв. Акад. наук, серия биологическая. 20 036. N1. С. 22−36.

19. Краснов М. С., Маргасюк Д. В., Ямсков И. А., Ямскова В. П. Действие новых регуляторных белков из растений в сверхмалых дозах // Радиационная биология и радиоэкология. 2003а. N3. С. 269−272.

20. Маленков А. Г., Модянова Е. А., Ямскова В. П. Тканевоспецифическое ингибирование синтеза ДНК контактинами факторами, обладающими тканеспецифической адгезионной активностью // Цитология. 1978. Т. 20. N8. С. 957−962.

21. Маленков А. Г. Чуич Г. А. Межклеточные контакты и реакция ткани // М. Медицина. 1979. С. 135.

22. Маргасюк Д. В., Григорян Э. Н., Ямскова В. П. Исследование влияния на клеточную пролиферацию в роговице глаза тритона адгезивного белка, выделенного из роговицы глаза быка // Изв. РАН Сер. Биол. 2005а. N 6. С. 738 743.

23. Маргасюк Д. В., Краснов М. С., Ямскова В. П., Григорян Э. Н., Ямсков И. А. Исследование регуляторного белка, выделенного из роговицы глаза быка: выделение, очистка, локализация в ткани и биологическая активность // Офтальмология. 2005b. Т.2. № 3. С. 81−87.

24. Мелихов И. В. Тенденции развития нанохимии // Росс. Хим. Ж. 2002. T. XLVI. № 5. С. 7−14

25. Назарова П. А., Ямскова В. П., Краснов М. С., Ямсков И. А. Исследование регуляторного белка, выделенного из предстательной железы быка // Доклады академии наук. 2005. Т. 405. N5. С. 708−710.

26. Назарова П. А., Краснов М. С., Ямскова В. П., Ямсков И. А. Регуляторный белок, выделенный из молока крупного рогатого скота // Прикладная биохимия и микробиология. 2006. Т. 42. N5. С. 529−533.

27. Ольшевская J1.B., Модянова Е. А. Влияние ионов кальция и магния на ультраструктуру контактов клеток печени // Цитология. 1971. T. XIII. N.1. С. 37−42. 118

28. Остерман JI.А. Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопными методами // М.: Изд. & quot-Наука"-. 1983. С. 304.

29. Рамис Е. К проблеме нуклеации (образования клеток) при самоорганизации наноструктур белка in vitro и in vivo // Ж. техн. физики. 2005. Т. 75. С. 107−113.

30. Рамис Е. Неравновесное состояние наноструктур белка при его самоорганизации // Ж. техн. физики. 2006. Т. 76. С. 121−127.

31. Рыбакова Е. Ю. О возможном механизме, лежащем в основе метода биотестирования in vitro регуляторных белков, проявляющих биологическую активность в сверхмалых дозах. // Онтогенез. 2005. Т. 36. N3. С. 234.

32. Сазанов Л. А., Зайцев С. В. Действие сверхмалых доз (10"18−10"14) биологически активных веществ: общие закономерности, особенности и возможные механизмы // Биохимия. 1992. Т. 57(10). С. 1443−1459.

33. Степанов В. М. Молекулярная биология. Структура и функции белков. // 1996. М.: Высшая школа. С. 335.

34. Туманова Н. Б., Попова Н. В., Ямскова В. П. Влияние макромолекулярных адгезионных факторов на пролиферацию гепатоцитов в органных культурах эмбриональной печени мышей // Известия Акад. наук серия биол. 1996. N.6. С. 653−657.

35. Туманова Н. Б., Ямскова В. П. Нарушение молекулярных механизмов клеточной адгезии в печени мышей при генетической предрасположенности к спонтанному бластомогенезу // Известия Акад. наук серия биол. 1995. N.3. С. 261−265.

36. Успенский Ю. П., Мехтиев С. Н. Клиническое значение нарушений реологии желчи и холестаза у больных с гепатобилиарной патологией- общий подход к фармакотерапии // Современная гастроенторология. 2004. N6(20). С. 54−65.

37. Ушаков В. Ф. Механическая модель контакта гепатоцитов // Биофизика. 1980. Т. 25. N3. С. 491−493.

38. Ушаков В. Ф. Механические свойства межклеточных контактов // Киев. Здоров’я. 1982. С. 33−53. 119

39. Ушаков В. Ф., Палиенко JI.A., Лившиц К. И., Гриша Н. П., Крамарь С. Д., Филимонова JI.A. Состояние клеточной поверхности гепатоцитов при действии четыреххлористого углерода // Архив анат., гистол. и эмбриол. 1990. N12. С. 44−48.

40. Ушаков В. Ф., Черненко Ю. П. Адгезионная прочность ультраструктурных элементов контактов гепатоцитов // Биофизика. 1978. Т. 23. N3. С. 558−559.

41. Филонов А. С., Гаврилко Д. Ю., Яминский И. В. Программное обеспечение для обработки трехмерных изображений & laquo-ФемтоСкан Онлайн& raquo-. // М.: Центр перспективных технологий, 2005. С. 89. (http: //www. nanoscopy. net).

42. Хасигов П. З., Хасанбаева Г. Ш., Рубачев П. Г., Николаев А. Я., Грачев С. В. Белки базальных мембран//Биохимия. 1996 Т. 61(7). С. 1152−1168.

43. Хем А., Кормак Д. Гистология // Мир. 1983. Т.4. С. 647−589.

44. Щеголев А., Мишев М. Структурно-метаболитическая характеристика синусоидальных клеток печени//Успехи современной биологии. 1991. Т. 111. С. 73−82.

45. Энгельгардт Н. В. Иммунохимический анализ // 1968. М. Медицина. С. 165−188.

46. Энгельгардт Н. В. Синтез белков плазмы крови и альфа-фетопротеина в онтогенезе // Иммунологические аспекты биологии развития. М. Наука. 1984. С. 92−100.

47. Эрайзер Т. Д., Эльгорт Д. Ф., Шипова Л. Я. Продукция альфа-фетопротеина и сывороточного альбумина индивидуальными гепатоцитами в онтогенезе. В кн.: Вопросы молекулярной биологии. Материалы научной конференции. Ереван. 1979. С. 42−26.

48. Ямсков И. А., Виноградов А. А., Даниленко А. Н., Маслова JI.A., Рыбакова Е. Ю., Ямскова В. П. Низкомолекулярный гликопротеин из сыворотки крови крупного рогатого скота: структура и свойства// Прикладная биохимия и микробиология. 2001. Т. 37. N1. С. 36−42.

49. Ямскова В. П., Модянова Е. А., Резникова М. М., Маленков А. Г. Высокоактивные тканевоспецифические адгезионные факторы печени и легкого // Молекулярная биология. 1977b. Т.П. N5. С. 1147−1154.

50. Ямскова В. П. Роль ионов кальция в стабилизации адгезионного фактора печени крыс//Биофизика. 1978. Т. 23. С. 428−432.

51. Ямскова В. П., Резникова М. М. Роль макромолекулярных компонентов клеточной поверхности в специфической адгезии клеток // Успехи биологической химии. 1979. Т. 20. С. 95−112.

52. Ямскова В. П., Резникова М. М. Низкомолекулярный полипептид сыворотки крови теплокровных: влияние на клеточную адгезию и пролиферацию // Журнал общей биологии. 1991. Т. 52. N2. С. 181−191.

53. Ямскова В. П., Туманова Н. Б. Макромолекулярные факторы Са-зависимой адгезии клеток печени // Известия Акад. наук. Серия биол. 1994. N5. С. 732−737.

54. Ямскова В. П., Туманова Н. Б., Логинов А. С. Сравнительное исследование действия экстрактов печени мышей линии С57В1 и СВА на адгезию гепатоцитов // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1990. N3, С. 303−306.

55. Adams С., Nelson W. Cytomechanics of cadherin-mediated cell-cell adhesion // Curr. Opin. Cell Biol. 1998. V. 10. N5. P. 572−578.

56. Albrechtsen R., Wewer U.M., Thorgeirsson S.S. De novo deposition of laminin positive basement membrane in vitro by normal hepatocytes and during hepatocarcinogenesis // Hepatology. 1988. V.8. P. 538−546.

57. Altmann G.G. Factors involved in the Differentiation of the epithelial cells in the adult rat small intestine // In: Cairnie A.B., Lala P.K., Osmond D.G. (eds.). Stem Cells of Renewing Cell Populations. New York. Academic Press. 1976.

58. Anderson H. Adhesion molecules and animal development // Experientia. 1990. V. 46. P. 2−13.

59. Andrade M.A., Chacon P., Merelo J.J., Moran F. Evaluation of secondary structure of proteins from UV circular dichroism spectra using an unsupervised learning neural network. 1993. Prot. Eng. V. 6(4). P. 383−390.

60. Andres J., Stanley K., Cheifetz S., Massague J. // J. Cell Biol. 1989. V. 109. P. 3137−3145.

61. Armstrong J.K., Wenby R.B., Meiselman H.J. Fisher T.C. The Hydrodynamic Radii of Macromolecules and Their Effect on Red Blood Cell Aggregation // Biophysical Journal. 2004. V. 87. P. 4259270.

62. Barni S., Bertone V., Croce A.C., Bottiroli G., Bernini F., Gerzeli G. Increase in liver pigmentation during natural hibernation in some amphibians // J. Anat. 1999. V. 195. P. 19−25.

63. Behrens J., Mareel M., Van Roy F., Birchmeier W. Dissecting tumor cell invasion: epithelial cells acquire invasive properties after the loss of uvomorulin-mediated cell-cell adhesion // J. Cell Biol. 1989. V. 108. P. 2435−2447.

64. Bellocq N.C., Pun S.H., Jensen G.S., Davis M.E. Transferrin-containing, cyclodextrin polymer-based particles for tumor-targeted gene delivery // Bioconjug. Chem. 2003. V. 14(6). P. l 122−32.

65. Bertolotti R., Rutishauser U., Edelman G. A cell surface molecule involved in aggregation of embryonic liver cells // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1980. V. 77. N8. P. 4831−4835.

66. Bertalanffy F.D., Dynamics of cellular populations in the lung // In: The Lung. Int. Acad. Pathol. Monograph № 8. Baltimore. Williams and Wilkins. 1967. P. 19−30.

67. Bevilacqua M., Pober J., Mendrick D., Cotran R., Gimbrone J. Identification of an inducible endothelial-leukocyte adhesion molecule // Proc. Natl. Acad. Sci. 1987. V. 84. P. 9238−9242.

68. Bevilacqua M., Spengeling S., Gimbrone J., Seed B. Endothelial leukocyte adhesion molecule 1: an inducible receptor for neutrophils related to complement regulatory proteins and lectins // Science. 1989. V. 243. P. l 160−1165.

69. Birchmeier W., Behrens J. Cadherin expression in carcinomas: role in the formation of cell junctions and the prevention of invasiveness // Biochim. Biophys. Acta. 1994. V. 1198. P. 11−26.

70. Birkedal-Hansen H. Proteolytic remodeling of extracellular matrix // Curr. Opin. Cell Biol. 1995. V.7. N5. P. 728−735.

71. Birkedal-Hansen H. Proteolytic remodeling of extracellular matrix // Curr. Opin. Cell Biol. 1995. V.7. N5. P. 728−735.

72. Birkedal-Hansen H. Proteolytic remodeling of extracellular matrix // Curr. Opin. Cell Biol. 1995. V.7. N5. P. 728−735. 122

73. Bissell M., Barcellos-Hoff M. Influence of ECM on gene expression // J. Cell Sci. Suppl. 1987. V.8. P. 327−343.

74. Bissell M., Hall H., Parry G. How does extracellular matrix direct gene expression? // J. Theor. Biol. 1982. V. 99. P. 31−68.

75. Bjork I., Lindahl U. Mechanism of the anticoagulant action of heparin // Mol. Cell Biochem. 1982. V. 48. P. 161−182.

76. Bloom S.R. Gut Hormones // Edinburgh, Churchill. 1978. P. 67−123.

77. Boiler K., Vestweber D., Kemler R. Cell-adhesion molecule uvomorulin is localized in the intermediate junction of adult intestinal epithelial cells // J. Cell Biol. 1985. V. 100. P. 327−332.

78. Boudreau N., Bissell M. Extracellular matrix signaling: integration of form and function in normal and malignant cells // Curr. Opin. Cell Biol. 1998. V. 10. N5. P. 640−647.

79. Bourdon M., Ruoslahti E. Tenascin Mediates Cell Attachment through an RGD-dependent Receptor // J. Cell Biol. 1989. V. 108. P. 1149−1155.

80. Boyer J.L. and Thiery J.P. Epithelial cell adhesion mechanisms // J. Membran. Biol. 1989. V. 112. P. 97−108.

81. Boyer J.L. Tight junction in normal and cholestatic liver: does the paracellular pathway have junctional significance? //Hepathology. 1983. V.3. N4. P. 614−617.

82. Brackenbury R., Thiery J.P., Rutishauser U. and Edelman G. Adhesion among neural cells of chick embryo. 1. An immunological assay for molecules involved in cell-cell binding // J. Biol. Chem. 1977. V. 252. P. 6835−6840.

83. Brady-Kalnay S., Tonks J. Protein tyrosine phosphatases as adhesion receptors // Curr. Opin. Cell Biol. 1995. V.7. N5. P. 650−658.

84. Brennan M. Structural alterations in fibronectin correlated with morphological changes in smooth muscle cells // Dev. Biol. 1983. V. 97. P. 391−397.

85. Brooks S.A., Dwek M.V., Shumacher S.U. // Functional & Molecular Glycobiology. Oxford, UK: Bios. Sci. Publ. Limited. 2002. P. 354.

86. Burridge K. Substrate adhesion in normal and transformed fibroblasts: organization and regulation of cytoskeletal, membrane and extracellular matrix components at focal contacts //CancerRev. 1986. V. 24. P. 68−78.

87. Burridge K., Chzanowska-Wodnicka M. Focal adhesion, contractility, and signaling // Ann. Rev. Cell Dev. Biol. 1996. V. 12. P. 453−518.

88. Burridge K., Chzanowska-Wodnicka M., Zhong C. Focal adhesion assembly // Trends Cell Biol. 1997. V.7. P. 342−347.

89. Carlsson R., Engvall E., Freeman A., Rouslahti E. Laminin and fibronectin in cell adhesion: enchanced adhesion of cells from regenerating liver to laminin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1981. V. 78(4). P. 24 003−24 006.

90. Cepek K., Shaw S., Parker C., Russel G., Morrow J., Rimm D., Brenner M. Adhesion between epithelial cells and T lymphocytes mediated by E-cadherin and the aVb7 integrin. // Nature. 1994. V. 372. P. 190−193.

91. Chakravarti S., Tam M., Chung A. The basement membrane glycoprotein entactin promotes cell attachment and binds calcium ions // J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 10 597−10 603.

92. Chen L., Subirade M. Chitosan/beta-lactoglobulin core-shell nanoparticles as nutraceutical carriers // Biomaterials. 2005. V. 26 (30). P. 6041−53.

93. Cheng H., Leblond C.P. Origin, differentiation and renewal of the four main epithelial cell types in the mouse small intestine. I. Columnar cells, Am. Anat. 1974. V. 141. P. 461.

94. Cicero R, Sciuto S, Chillemi R, Sichel G. Melanosynthesis in the Kupffer cells of Amphibia // Comp Biochem Physiol. 1982. V. 73A. P. 477−479.

95. Citi S. The molecular organization of tight junctions // J. Cell Biol. 1993. V. 121. P. 485−489.

96. Clement В., Rescan P.Y., Baffet G., Loreal O., Lehry D., Compion J.P., Guillouzo A. Hepatocytes may produce laminin in fibrotic liver and inprimary culture // Hepatology. 1988. V.8. P. 794−803.

97. Collet A.J., Des Biens G. Fine structure of myogenesis and elastogenesis in the developing rat lung // Anat. Rec. 1974. Y. 179. P. 343.

98. Collet A.J. Evolution of mesenchymal cell in fetal rat lung // Anat. Embryol. 1975. V. 147. P. 273.

99. Coman D.R. Cellular adhesiveness in relation to invasioness of cancer: electron microscopy of liver perfused with a chelating agent // Cancer res. 1954. V. 14. N7. P. 519

100. Coman D.R. Adhesiveness and stickiness: two independent properties of the cell surface // Cancer res. 1961. V. 21. P. 1436−1438.

101. Coman D.R. Decreased mutual adhesiveness, a property of cell from squamous-cell carcinomas // Cancer res. 1944. V.4. P. 625−629.

102. Corsaro C., Scalia M., Blanco A.R., Aiello I., Sichel G. Melanins in physiological conditions protect against lipoperoxidation // A study on albino and pigmented Xenopus. Pigment. Cell Res. 1995. V.8. P. 279−282.

103. Corsaro C., Scalia M., Leotta N., Mondio F., Sichel G. Characterization of Kupffer cells in some Amphibia // J. Anat. 2000. V. 196. P. 249−261.

104. Creaser E.H., Russell L.M. Further characterization of a protein promoting aggregation of retina cells // Biochem. J. 1971. V. 123(l). P. 127−8.

105. Cunningham B. Cell adhesion molecules as morphoregulators // Curr. Opin. Cell Biol. 1995. V.7. N.5. P. 628−634.

106. Cunningham B. Structure of cell adhesion molecules // In: The cell in contact. Eds: Edelman G.M. and Thiery J. -P. Aneurosciences Institute Publication. N.Y. Chichester. Brisbane. Toronto. Singapore. John Wiley & Sons. 1985. Ch.9. P. 197−217.

107. Damsky C., Richa J., Solter D., Knudsen K., Buck C. Identification and purification of a cell surface glycoprotein mediating intercellular adhesion in embryonic and adult tissue // Cell. 1983. V. 34. P. 455−456.

108. Damsky C., Knudsen K., Buck C. Integral membrane glycoproteins in cell-cell and cell-substratum adhesion // In: The biology of glycoproteins. R. Ivatt. Ed. 1984. Plenum N.Y. P. 1−64.

109. David H., Freytag G.H. Submikropische Befunde an der Urodelenleber // Acta Biol. Med. Germ. 1963. V. 10. P. 663−672.

110. De Fougerolles A., Springer T. Intercellular adhesion molecules (ICAMs) // In «Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins». Eds. Kreis T. and Vale R. 1993. Oxford University Press. P. 58−60.

111. De Persio C., Jackson., Zaret K. The extracellular matrix coordinately modulates liver transcription factors and hepatocyte morphology // Mol. Cell Biol. 1991. V. ll. P. 4 405 125

112. Deal D., Bowlos C., Bourgeosis S. Detection of sugar-binding sites in the fibrillar and the granular components of the nucleolus: an experimental study in cultured mammalian cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. V. 84. P. 1876−1880.

113. Donato R. Functional roles of SI00 proteins, calcium-binding proteins of the EF-hand type //Biochim. Biophys. Acta. 1999. V. 1450. N3. P. 191−231.

114. Donato R. S-100 proteins // Cell Calcium. 1986. V.7. P. 123−145.

115. Duust R. The cell population of liver tissue and the cytological reference bases // Symp. on liver function. Publ. of the Amer. Inst. Biol. Sci. 1958. V.4. P. 3−10.

116. Edelman G. Expression of cell adhesion molecules during embriogenesis and regeneration // Exp. Cell Res. 1985a. V. 161. P. l-16.

117. Edelman G. Modulation of cell adhesion during induction histogenesis and perinatal development of the nervous system // Ann. Rev. Neurosci. 1984. V. 27. P. 339−377.

118. Edelman G., Gallin W., Delouvee A., Cunningham В., Thiery J. Early epochal maps of two different cell adhesion molecules // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1983. V. 14. P. 4384−4388.

119. Edelman G., Thiery J. -P. (Eds) The cell in contact // N.Y. Chichester. Brisbane. Toronto. Singapore. John Wiley& Sons. 1985. P. 508.

120. Elias H. Human hepatocarcinoma and the comparative embryology of the vertebrate liver //J. Natl. Cancer Inst. 1955. V. 15. P. 1451−1462.

121. Elias H., Sherrick H. Morphology of the liver // N. Y. 1969. P. 365.

122. Engel J. Laminins and other strange proteins // Biochemistry. 1992. V. 31. P. 10 643−10 651.

123. Engel J. EGF-like domains in extracellular matrix proteins: localized signals for growth and differentiation? // FEBS lett. 1989. V. 251. P. l-7.

124. Engvall E. Laminin // In: «Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins». Eds. Kreis Т., Vale R. Oxford University Press. 1993. P. 66−68.

125. Engvall E., Perlman P. Enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). Quantitative assay of immunoglobulin G // Immunochemistry. 1971. V.8. P. 871−874.

126. Epstein C.J. Cell size, nuclear content and the development of polyploidy in the mammalian liver//Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1966. V. 57. P. 327−334.

127. Erickson H., Carrell N. Fibronectin in extended and compact conformations. Electron microscopy and sedimentation analysis // J. Biol. Chem. 1983. V. 258. P. 14 539−14 544.

128. Farguhar M.G., Palade G.E. Junctional complexes in various epithelia // J. Cell Biol. 1963. V. 17.P. 375−412.

129. Farquhar M., Palade G. Junctional complexes in various epithelia // J. Cell Biol. 1963. V. 17. P. 375−412.

130. Fernandez-Botran R. Soluble cytokine receptors: their role in immunoregulation // FASEB J. 1991. V. 5(l 1). P. 2567−74.

131. Frangioni G, Borgioli G. Periodic changes in the organs involved in the erythropoiesis of anemic newts // J. Exp. Zool. 1987. V. 243. P. 409- 416.

132. Frixen U.H., Behrens J., Sachs M., Eberle G., Voss В., Warda A., Lochner D., Birchmeier W. E-cadherin-mediated cell-cell adhesion prevents invasiveness of human carcinoma cells // J. Cell Biol. 1991. V. l 13(1). P. 173−85.

133. Galbraith C., Sheetz M. Forces on adhesive contacts affect cell function // Current Opinion in Cell Biology. 1998. V. 10. N5. P. 566−572.

134. Gallagher J. The extended family of proteoglycans: social residents of the pericellular zone // Curr. Opinions Cell Biol. 1989. V.l. P. 1201−1218.

135. Gallin W., Edelman G., Cunningham B. Characterisation of L-CAM, a major cell adhesion molecule from embryonic liver cells // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1983. V. 80. P. 1038−1042.

136. Garrod D. Desmocollins // In: «Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins». Eds. Kreis Т., Vale R. 1993. Oxford University Press. P. 130−132.

137. Gendrault J.L., Montecino-Rodrigues E., Cinqualbre J. Sinusoidal liver cells // Eds. Knock D.L., Wisse E. Amsterdam: Elsevier Bioched. Press. 1982. P. 137.

138. Germain L., Goyette R., Marceau N. Differential cytokertin and alpha-fetoprotein expression in morphologically distinct epithelial cells emerging at the early stages of rat hepatocarcinogenesis // Cancer Rec. 1985. V. 45. P. 673−681.

139. Giancotti F., Mainiero F. Integrin-mediated adhesion and signaling in tumorigenesis // Boichim. Biophys. Acta. 1994. V. l 198. P. 47−64.

140. Glauman H., Ericsson J. Evidence for the participation of the Golgi apparatus in the intercellular trasport of nascent albumin in the liver cell // J. Cell Biol. l971.V. 47. P. 555−567.

141. Goodenough D. Gilula N. The aplitting of hepatocyte gap junctions and zonula occludentes with hypertonic disaccharides // J. Cell Biol. 1974. V. 61. P. 575−590.

142. Goodenough D., Revel J. A fine structural analisis of intercellular junctions in the mouse liver//J. Cell Biol. 1970. V. 45. P. 278−290.

143. Gordon M. Hemopoietic growth factors and receptors: bound and free // Cancer Cells. 1991. V. 3(4). P. 127−33.

144. Gosling J. P. Ed. In: «Immunoassaays: a practical approach». 2000. Oxford University Press, P. 19−36.

145. Gressner A.M., Vassel A. Developmental changes of proteoglican synthesis in rat liver and isolated hepatocytes // Mech. Age. Devel. 1985. V. 31. P. 307−327.

146. Grumet M., Edelman G. Heterotypic binding between neuronal membrane vesicles and glial cells is mediated by specific cell adhesion molecule // J. Cell Biol. 1984. V. 98. P. 17 461 756.

147. Guan J-L., Hynes R. Lymphoid cells recognize an alternatively spliced segment of fibronectin via the integrin receptor alpha 4 beta 1 // Cell. 1990. V. 60. P. 53−61.

148. Gucuen-Guillouzo C. Role of homotypic and heterotypic cell interactions in expression of specific functions by cultured hepatocytes, Research in Isolated and cultured hepatocytes. Guillouzo& C. Gucuen-Guillouzo eds. // INSERM. 1986. P. 259−284.

149. Guida G., Maida I., Gallone A., Boffoli D., Cicero R. Ultrastructural and functional study of the liver pigment cells from Rana esculenta L. // In Vitro Cell Dev. Biol. Animal. 1998. V. 34. P. 393−400.

150. Guida G., Gallone A., Maida I., Boffoli D., Cicero R. Tyrosinase gene expression in the Kupffer cells of Rana esculenta L. // Pigment Cell Res. 2000. V. 13. P. 431−435.

151. Guillouzo A. Plasma protein production by cultured adult hepotocytes. Isolated and cultured hepatocytes // Les Editions Inserm. 1986. P. 347−389.

152. Gumbiner B. Cell adhesion: the molecular basis of tissue architecture and morphogenesis // Cell. 1996a. V. 84. P. 345−357.

153. Gumbiner B. Signal transduction by (3-catenin // Current Opinion in Cell Biology. 1995. V.7. N5. P. 634−641.

154. Gumbiner В., McCrea P. Catenins as mediators of the cytoplasmic functions of adhesion molecules // J. Cell Sci. 1993. V. 17(suppl). P. 135−158.

155. Gumbiner B.M. Epitheliai morphogenesis // Cell. 1996b. V. 84. N2. P. 345−357.

156. Gupta A.K., Curtis A.S. Lactoferrin and ceruloplasmin derivatized superparamagnetic iron oxide nanoparticles for targeting cell surface receptors // Biomaterials. 2004. V. 25(15). P. 3029−40.

157. Hahn E., Wick G., Pencev D., Timpl R. Distribution of basement membrane proteins in normal and fibrotic human liver: collagen IV, laminin and fibronectin // Gut. 1980. V. 21. P. 43−71.

158. Hames B.D. One-dimensional gel electrophoresis of proteins // In Gel Electrophoresis of Proteins. A Practical Approach (Hames B.D. and D. Rickwood, eds.) Oxford University Press, New York. 1990. P. 106.

159. Hatta K., Okada Т., Takeichi M. A monoclonal antibody disrupting calcium-dependent cell-cell adhesionof brain tissues: possible role of its target antigen in animal pattern formation// Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1985. V. 82. P. 2789−2793.

160. Hausman R., Moscona A. Purification and characterization of the retina specific cell-aggregating factor // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1975. V. 72. P. 916−919.

161. Hay E. Cell biology of extracellular matrix // Ed. Hay E. N. -Y. -L. Plenum press. 1982. P. 417.

162. He H. -T., Barbet J., Chain J. -C., Goridis C. Phosphatidylinositol is involved in the membrane attechment of NCAM-120, the smallest component of the neural cell adhesion molecule // EMBO J. 1986. V.5. P. 2489−2494.

163. Heath S., Wissing S. Fine structure of the surface of mouse hepatic cells // Am. J. Anat. 1966. V. 119. P. 97−127.

164. Hedgecock E., Culotti J., Hall D. The unc-5, unc-6, and unc-40 genes guide circumferential migrations of pioneer axons and mesodermal cells on the epidermis in C. elegans//Neuron. 1990. V.4. P. 61−85.

165. Hedin U. Plasma fibronectin promotes modulation of arterial smooth-muscle cells from contractile to synthetic phenotype // Differentiation. 1987. V. 33. P. 239−246.

166. Hedrick L., Cho K., Vogelstein B. Cell adhesion molecuies as tumour suppressors // Trends Cell Biol. 1993. V.3. P. 36−39.

167. Hemler M. Integrin associated proteins // Curr. Opin. Cell Biol. 1998. V. 10. N5. P. 578−586.

168. Hemler M. Integrins // In «Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins». Eds. Kreis Т., Vale R. 1993. Oxford University Press. P. 143−145.

169. Henriksen J., Horn T. Christoffersen P. The blood-lymph barrier in the liver. A review based onmorphological and functional concepts of normal and cirrhotic liver // Liver. 1984. V.4. P. 221−232.

170. Hoffman S., Edelman G. A proteoglycan with HNK-1 antigenic determinants is a neuron -associated ligand for cytotactin // Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1987. V. 84. P. 2523−2527.

171. Holtfreter J. // Arch. Exp. Zellforschung. 1939. V. 23. P. 169−209.

172. Horn Т., Lyon H., Christoffersen P. The blood hepatocytic barrier: a light microscopical, transmission- and scanning electron microscopic study // Liver. 1986. V.6. P. 233−245.

173. Hynes R. Fibronectins // In «Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins». Eds. Kreis Т., Vale R. 1993. Oxford University Press. P. 56−58.

174. Hynes R. Fibronectins // Springer-Veriag. New York. 1990. P. 223.

175. Hynes R. Integrins: versatility, modulation, and signaling in cell adhesion // Cell. 1992. V. 69. P. ll-25.

176. Ingber D., Folkman J. How does extracellular matrix control capillary morphogenesis? // Cell. 1989b. V. 58. P. 803−805.

177. Iancu T.C. Ferritin and haemosiderin in pathological tissues // Electron Microsc Rev. 1992. V.5. P. 209−229.

178. Ingber D., Folkman J. Mechanochemical switching between growth and differentiation during fibroblast growth factor-stimulated angiogenesis in vitro: role of extracellular matrix // J. Cell Biol. 1989a. V. 109. P. 317−330.

179. Ingber D., Prusty D., Frangioni J., Cragoe E., Lechene C., Schwartz M. Control of intracellular pH and growth by fibronectin in capillary endothelial cells // J. Cell Biol. 1990. V. 110. P. 1803−1811.

180. Jackson R., Busch S., Cardin A. Glycosaminoglycans: molecular properties, protein interactions, and role in physiological processes // Physiol. Rev. 1991. V. 71. P. 481−539.

181. Kalomiris E., Bourguigon L. Mouse T lymphoma cells contain a transmembrane glycoprotein (GP85) that binds ankyrin // J. Cell Biol. 1988. V. 106. P. 319−327.

182. Karecla P., Bowden S., Green S., Kishaw P. Recognition of E-cadherin on epithelial cells by the mucosal T cell integrin aM290(37(aE|37) // Eur. J. Immunol. 1995. V. 25. P. 825−856.

183. Kartenbeck J., Koch P., Franke W. Desmoglein // In: «Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins». Eds. Kreis Т., Vale R. 1993. Oxford University Press. P. 133 135.

184. Kirchausen Т., Bonifacino J.S., Riezman H. Linking cargo to vesicle formation: receptor tail interactions with coat proteins // Curr Opin Cell Biol. 1997. V.9. P. 488−495.

185. Kleiner D., Stetler-Stevenson W. Structural biochemestry and activation of matrix metalloproteases // Curr. Opin. Cell Biol. 1993. V.5. P. 891−897.

186. Kraemer M., Vassy J., Foucrier J., Chalumeau M. Ultrastructural localization of transferrin synthesis in rat hepatocytes during prenatal and postnatal development // Cell. Differ. 1981. V. 10. P. 211−217.

187. Krahl V.E. Anatomy of the mammalian lung // In: American Physiological Society: Handbook of Physiology. Baltimore. Williams and Wilkins. 1964. V.l. P. 213.

188. Kreuter J. Nanoparticles and nanocapsules-new dosage forms in the nanometer size range // Pharm Acta Helv. 1978. V. 53(2). P. 33−39.

189. Kuroda Y. Preparation of an aggregation-promoting supernatant from embryonic chick liver cells // Exp. Cell Res. 1968. V. 49. P. 626−637.

190. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. 1970. V. 227. P. 680−685.

191. Lander A. Proteoglycans // In: «Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins». Eds. Kreis Т., Vale R. 1993. Oxford University Press. P. 12−17.

192. Leenen P.J.M., Campbell P.A. Heterogeneity of mononuclear phagocytes. An interpretative review // In: Horton MA, editor. Blood cell biochemistry, Macrophages and related cells. New York: Plenum Press. 1993.V.5. P. 29−85.

193. Lambert M.W. Accessory bronchiolo-alveolar communications // J. Pathol. Bact. 1955. V. 70. P. 311.

194. Le Bouton A., Masse J. A random arrangement of albumin-containing hepatocytes seen with histo-immunologic methods. Il. Conditions that produse the artefact. Anat. Res. 1980. V. 197. P. 195−203.

195. Leblond C.P., Cheng H. Identification of stem cells in the small intestine of the mouse // In: Stem Cells of Renewing Cell Populations. New York. Academic Press. 1976.

196. Legrand J-F., Als-Nielsen J., Colman D., Hendrickson W. Structural basis of cell-cell adhesion by cadherins // Nature. 1995. V. 374. P. 327−337.

197. LeSage G., Glaser S., Alpini G. Regulation of cholangiocyte proliferation // Liver. 2001. V. 21(2). P. 73−80.

198. Magnani J., Thomas W., Steinberg M. Two distinct adhesion mechanisms in embryonic neural retina cells. 1. A kinetic analysis // Dev. Biol. 1981. V. 81. P. 96−105.

199. Marcum J., Reilly C., Rosenberg R. // in Biology of Proteoglycans. Ed. Wight Т., Mecham R. Academic Press. San Diego. CA. 1987. P. 301−343.

200. Martin G., Sank C. Extracellular matrices, cells, and growth factors // In: «Peptide Groth Factors and Their Receptors». V.2. Eds: Sporn M. and Roberts A. Ed. Springer-Verlag. Berlin. 1990. P. 463−477.

201. Martin G.R., Rohrbach D. H., Terranova V.P., Liotta L.A. Structure, function and pathology of basement membranes // In Connective Tissue Diseases. Eds: Wagner B.M. and Fleischmajer R. Ed. Williams & Wilkins. Baltimore. 1983. P. 57−69.

202. Martinez-Hernandez A. The hepatic extracellular matrix. Electron immunohistochemical studies in normal rat liver // Lab. Invest. 1984. V. 51. P. 57−75.

203. Mercurio A. Shaw L. Laminin binding proteins // BioEssay. 1991. V. 13. P. 469−473.

204. Mercurio A., Woo H. -J. Laminin binding proteins (LBP, CBP35) // In: «Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins». Eds. Kreis Т., Vale R. Oxford University Press. 1993. P. 68−70.

205. Mirvish S. The carcinogenic action and metabolism of urethane and N-hydroxyurethane // Adv. Cancer Res. 1968. V. ll. P. 1−42.

206. Modjanova E., Malenkov A. Alteration of properties of cell contacts during progression of hepatomes // Exp. Cell. Res. 1973. V. 76. P. 305−314.

207. Мое H. The goblet cells, Paneth cells and basal granular cells of the epirhelium of the intestine // Int. Rev. Gen. Exp. Zool. 1976. V.3. P. 417.

208. Monroy E. New findings related to pinocytosis // Exp Cell Res. 1969. V. 59. P. 153−157.

209. Moscona A. Studies of cell aggregation: demonstration of material with selective cell-binding activity // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1963. V. 49. P. 743−748.

210. Moscona A. A. Cell agregation: properties of specific cell-ligands and their role in the formation of multicellular systems // Develop. Biol. 1968. V. 18. P. 250−277.

211. Moscona A. Rotation mediated histogenetic aggregation of dissociated cells // Exp. Cell Res. 1961. V. 22. P. 455−458.

212. Mosher D. (ed.) Fibronectin // Academic Press. New York. 1989.

213. Motta P. A scanning electron microscopy study of the rat liver sinusoid. Endothelial and Kupffer cells // Cell Tiss Res. 1975. V. 164. P. 371−385.

214. Motta P, Porter K.R. Structure of rat liver sinusoids and associated tissues spaces as revealed by scanning electron microscopy // Cell Tiss Res. 1974. V. 148. P. l 11−125.

215. Muller W., Muller I., Zahn R. Species-specific aggragation factor in sponges. IV. Inactivation of the aggregation factor by mucoid cells from another species // Exp. Cell Res. 1976. V. 98. P. 31−40.

216. Muller W., Muller I., Zahn R. Two different aggregation principles in aggregationprocess of dissociated sponge cell (Geodia cydonium) // Experrientia. 1974. V. 30. P. 899−901.

217. Muller W., Zahn R. Purification and characterization of a species-specific aggregation factor in sponges // Exp. Cell Res. 1973. V. 80. P. 95−104.

218. Nakagawa S., Takeichi M. Neural crest cell-cell adhesion controlled by seguential and subpopulation-specific expression of novel cadherins // Development. 1995. V. 121. P. 13 211 332.

219. Naito M, Hasegawa G, Takahashi K. Development, differentiation, and maturation of Kupffer cells // Microsc Res Tech 1997. V. 39. P. 350−364.

220. Nicola N. Guidebook to cytokines and their receptors // A Sambook and Tooze Publication. Oxford University Press. O. N.Y.T. 1994. P. 261.

221. Obrink В. C-CAM (Cell-CAM 105) // In: «Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins». Eds. Kreis Т., Vale R. 1993b, Oxford University Press. P. 123−124.

222. Obrink B. Cell adhesion and cell-cell proteins // In: «Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins». Eds. Kreis Т., Vale R. 1993a Oxford University Press. P. 109−113.

223. Obrink B. Epithelial cell adhesion // Exp. Cell Res. 1986. V. 163. P. l-21.

224. Ocklind C., Forsum U., Obrink B. Cell surface localization and tissue distribution of hepatocyte cell-cell adhesion glycoprotein Cell-CAM 105 // J. Cell Biol. 1983. V. 96. N4. P. 1168−1172.

225. Ocklind C., Obrink B. Intercellular adhesion of rat hepatocytes. Indentification of a cell surface glycoprotein involved in the initial adhesion process // J. Biol. Chem. 1982. V. 257. N12. P. 6788−6795.

226. Oda H., Uemura Т., Harada Y., Iwai Y., Takeichi M. A Drosophila homolog of cadherin associated with Armadillo and essential for embryonic cell-cell adhesion // Dev. Biol. 1994. V. 165. P. 716−726.

227. Oda H., Uemura Т., Shiomi K., Nagafuchi A., Tsukita S., Takeichi M. Identification of a Drosophila homologue ofa-catenin and its association with the armadillo protein // J. Cell

228. Biol. 1993. V. 121. P. 1133−1140.

229. Ogou S. -I. Yoshida-Noro C., Takeichi M. Calcium-dependent cell-cell adhesion molecules common to hepatocytes and teratocarcinoma stemm cells // J. Cell Biol. 1983. V. 97. P. 944−948.

230. Olivier J. Drug Transport to Brain with Targeted Nanoparticles // The Journal of the American Society for Experimental NeuroTherapeutics. 2005. V.2. P. 108−119.

231. Olsen B.R. Collagen biosynthsis // In: «Cell Biology of Extracellular Matrix». Ed. by Hay E. 1991. New York: Plenum Publishihg. P. 177−220.

232. Olsen B.R. New insights into the function of collagens from genetic analysis // Current Opinion in Cell Biology. 1995. V.7. N5. P. 720−728.

233. Onuma K., Kanzaki N., Kobayashi N. Association of calcium phosphate and fibroblast growth factor-2: a dynamic light scattering study // Macromol. Biosci. 2004. V. 21. P. 39−46.

234. Orci L, Pictet R, Rouiller C. Image ultrastructurale de pinocytose dans la cellule de Kupffer du foie de rat // J Microsc 1967. V.6. P. 413−418.

235. Overduin M., Harvey Т., Barby S., Tohg K., Yau P., Takeichi M., Ikura M. Solution structure of the epithelial cadherin domain responsible for selective cell adhesion // Science. 1995. V. 267. P. 386−389.

236. Ozawa M., Engel J., Kemler R. Single amino acid substitutions in one Ca2+ binding site of uvomorulin abolish the adhesive function. // Cell. 1990 Nov 30. V. 63(5). P. 1033−8.

237. Paul D. Connexins // In: «Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins». Eds. Kreis Т., Vale R. 1993. Oxford University Press. P. 127−130.

238. Paulsson M., Aumailley M., Deutzmann R., Timpl R., Beck K., Engel J. Laminin-nidogen complex // Eur. J. Biochem. 1987. V. 166. P. 11−19.

239. Perl A., Wilgenbus P., Dahl U., Semb H., Christofori G. A causal role for E-cadherin in the transition from adenoma to carcinoma // Nature. 1998. V. 392. P. 190−193.

240. Peters T. The biosynthesis of rat serum albumin. 1. Properties of rat albumin gene expression in chick embryo hepatocytes cultured without hormones and its partial reversal by insulin. //J. Biol. Chem. 1983. V. 258. P. 13 355−13 360.

241. Pickart L, Thayer L, Thaler M. A synthetic tripeptide which increases survival of normalliver cells, and stimulates growth in hepatoma cells // Biochem Biophys Res Commun. 1973. V. 54(2). P. 562−6.

242. Pickart L, Thaler MM. Tripeptide in human serum which prolongs survival of normal liver cells and stimulates growth in neoplastic liver // Nat New Biol. 1973. V. 243(124). P. 85−7.

243. Pierson R., Temin H. The partial purification from calf serum of a fraction with multiplication-stimulating activity for chicken fibroblasts in cell culture and with non-suppressible insulin-like activity // J. Cell Physiol. 1972. V. 79. P. 319−330.

244. Provencher S.W. Secondary structure of the pore-forming colicin A and its C-terminal fragment. Experimental fact and structure prediction // Makromol. Chem. 1985. V. 15. P. 632.

245. Purrello M., Scalia M., Corsaro C., Di Pietro C., Piro P., Sichel G. Melanosynthesis, differentation and apoptosis in Kupffer cells from Rana esculenta // Pigment Cell Res. 2001. V. 14. P. 126−131.

246. Pxytycz В., Jozkowicz A. Differential effects of temperature on macrophages of ectothermic vertebrates //J. Leukoc. Biol. 1994. V. 56. P. 729−731.

247. Reichardt J.K. Genetic basis of galactosemia//Hum. Mutat. 1992. V. l (3) P. 190−6.

248. Rescan P.Y., Clement В., Grimaud J.A., Guillois В., Strain A., Guillouzo A. Participation of hepatocytes in the production of basement membrane components in human and rat liver during the perinatal period // Cell Diff. Dev., 1989, V. 26. P. 131−144.

249. Riechardt L. Extracellular matrix molecules and their receptors // In: «Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins». Eds. Kreis Т., Vale R. Oxford University Press. 1993. P. 3−12.

250. Riechardt L., Tomaselli K. Extracellular matrix molecules and their receptors: functions in neural development // Annu. Rev. Neurosci. 1991. V. 14. P. 531−570.

251. Robinson M.S. Coats and vesicle budding // Trends Cell Biol. 1997. V.7. P. 99−102.

252. Rosen S. Selectins // In: «Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins». Eds. Kreis Т., Vale R. 1993. Oxford University Press. P. 168−171.

253. Rosenman S., John T. CD44 // In: «Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins Eds. Kreis Т., Vale R. 1993. Oxford University Press. P. 27−30.

254. Ruoslanti E. Subunit structure of a laminin-binding integrin and localization of its binding site on laminin // J. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 13 369−13 372.

255. Ruoslanti E. Fibronectin and its receptors //Ann. Rev. Biochem. 1988. V. 57. P. 375−413.

256. Ruoslanti E., Pierschbacher M. New perspectives in cell adhesion: RGD and integrins // Science. 1987. V. 238. P. 491−497.

257. Ruoslanti E., Pierschbacher M. Molecular basis of cell-extracellular matrix interaction // In: «The Liver: Biology and Pathology». 1988. 2nd. Ed. New York: Raven. P. 739−745.

258. Ruoslanti E., Vaheri A. Cell-to-cell contact and extracellular matrix // Current Opinion in Cell Biology. 1997. V.9. P. 603−754.

259. Rutishauser U. Neural cell adhesion molecule (N-CAM) // In: «Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins». Eds. Kreis Т., Vale R. 1993. Oxford University Press. P. 158−159.

260. Rutishauser U., Jessell T. Cell adhesion molecules in veterbrane neural development // Physiol. Rev. 1988. V. 68. P. 819−857.

261. Saber M., Novikoff P., Shafritz D. Albumin and collagen mRNA expressionin normal and analbuminemic rodent liver: analyses by in situ hybridization using biotinylated probes // J. Histochem. Cytochem. 1990. V. 38(2). P. 199−207.

262. Scalia M., Geremia E., Corsaro C., Santoro C., Sciuto S., Sichel G. The extracutaneous pigmentary system: evidence for the melanosynthesis in Amphibia and Reptilia liver // Сотр. Biochem. Physiol. 1988. V. 89B. P. 715−717.

263. Schlesinger M. Immunological functions of the thymus // Isr. J Med Sci. 1977. V13(4). P. 343−6.

264. Sell S., Osborn K., Leffert H.L. Autoradiography of «oval cells» appearing rapidly in the livers of rats fed N-2-fluorenylacetamide in a chloride devoid diet // Carcinogenesis. 1981. V.2. P. 7−14.

265. Sergeeva M.G., Gonchar M.V., Chistyakov V.V., Mevkh A.T. Ultralow concentrations of ibuprofen activate cell prostaglandin synthesis // Appl Biochem Biotechnol. 1996. V. 61(l-2). P. 167−71.

266. Shapiro L., Fannon A., Kwong P., Thompson A., Lehmann M., Grubel G., Legrand J-F., Als-Nielsen J., Colman D., Hendrickson W. Structural basis of cell-cell adhesion by cadherins //Nature. 1995. V. 374. P. 327−337.

267. Shapiro S. Matrix metalloproteinase degradation of extracellular matrix: biological consequences // Current Opinion in Cell Biology. 1998. V. 10. N5. P. 602−609.

268. Shashoua V.E., Hesse G.W., Moore B.W. Proteins of the Brain Extracellular Fluid: Evidence for Release of S-100 Protein // J. ofNeurochemistry. 1984. V. 42. P. 1536−1541.

269. Sichel G., Corsaro C., Scalia M., Di Bilio A. J, Bonomo R.P. In vitro scavenger activity of some flavonoids and melanins against O2 //1991. Free Rad Biol Med V. ll. P. 1−8.

270. Sichel G., Scalia M., Corsaro C. Amphibia Kupffer cells // Microsc. Res. Tech. 2002. V. 57. P. 477−490.

271. Smedsrad В., Seteternes Т., Sorensen K., Lindhe O"., Sveinbjo"rnsson B. Scavenger endothelial cells // In: Wisse E, Knook DL, de Zanger R, Fraser R, editors. Cells of the hepatic sinusoid. 1999. V. 7. Leiden: Kupffer Cell Foundation. P. 147−152.

272. Smith P.K., Krohn R.I., Hermanson G.T., Mallia A.K., Gartner F.H., Provenzano M.D., Fujimoto E.K., Goeke N.M., Olson B.J., Klenk D.C. Measurement of protein using bicinchoninic acid // Anal. Biochem. 1985. V. 150. P. 76 85.

273. Sonnenberg A. Integrins and their ligands // Curr. Top. Microbiol. Immunol. 1993. V. 184. P. 7−35.

274. Springer T. Adhesion receptors of the immune system // Nature. 1990. V. 346. P. 425−434.

275. Stamenkovic I., Amiot M., Pesando J., Seed B. A lymphocyte molecule implicated in lymph node homing is a member of the cartilage link protein family // Cell. 1989. V. 56. P. 1057−1062.

276. Stepanek P. Dynamic Light Scattering. The method and some applications // Ed. By Brown W. Oxford: Clarendron Press, 1993. P. 177.

277. Stoolman L. Adhesion molecules controlling lymphocyte migration // Cell. 1989. V. 56. P. 907−910.

278. Streuli C., Schmidhauser C., Bailey N., Yurchenco P., Skubitz A., Roskelley C., Bissell M. Laminin mediates tissue-specific gene expression in mammary epithelia // J. Cell Biol. 1995. V. 129. P. 591−603.

279. Takeichi M. The cadherins: cell-cell adhesion molecules controlling animal morphogenesis//Development. 1988. V. 102. P. 639−655.

280. Takeichi M. Cadherins: molecular family essential for selective cell-cell adhesion and animal morphogenesis // Trend. Genet. 1987. V.3. P. 213−217.

281. Takeichi M. Morphogenetic roles of classic cadherins // Current Opinion in Cell Biology. 1995. V. 7(5). P. 619−628.

282. Thiery J., Brackenbury R., Rutishauser U., Edelman G. Adhesion among neural cells of chick embryo. II. Purification and characterization of a cell adhesion molecule (CAM) from neural retina // J. Biol. Chem. 1977. V. 252. P. 6841−6849.

283. Thiery J., Delouvee A., Gallin W., Cunningham В., Edelman G. Ontogenetic expression of cell adhesion molecules: L-CAM is found in epithelia derived from the three primary germ layers // Dev. Biol. 1984. V. 102. P. 61−78.

284. Thiery J., Tucker G., Aoyama H. Gangliogenesis in avian embryo: migration and adhesion properties of neural crest cells. Molecular basis of neural development // N.Y. Acad. Press. 1985.

285. Thomas W.A., Steinberg M. Two distinct adhesion mechanisms in embryonic neural retina cells. II. An immunological analysis // Dev. Biol. 1981. V. 81. P. 106−114.

286. Tietz P. S., LaRusso N.F. Cholangiocyte biology // Curr Opin Gastroenterol. 2005. V. 21(3). P. 337−43.

287. Timpl R. Nidogen/Entactin // In: «Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins». Eds. Kreis Т., Vale R. 1993a. Oxford University Press. P. 116−118.

288. Timpl R., Dziadek M., Fujiwara S., Nowack H., Wick G. // Eur. J. Biochem. 1983. V. 137. P. 455−465.

289. Troccoli N.M., Hausman R.E. Retina cognin does not bind to itself during membrane interaction in vitro II Cell Differ. 1988. V. 22. P. 225−232.

290. Tryggvason K. The laminin family // Curr. Opin. Cell Biol. 1993. V.5. P. 877−882.

291. Tsukita S., Itoh M., Nagafuchi A., Yonemura S. Submembranous junctional plaque proteins include potential tumour suppressor molecules // J. Cell Biol. 1993. V. 123. P. 10 491 053.

292. Turner R.J. The functional development of the reticulo endothelial system in the toad, Xenopus laevis (Daudin) // J Exp Zool. 1969. V. l70. P. 467180.

293. Turner R.J. Antimicrobial responses in Amphibia // J. R. Soc. Med. 1979. V. 72. P. 697−701.

294. Turner M.L. Cell adhesion molecules: a unifying approach to topographic biology // Biol. Rev. 1992. V. 67. P. 359−377.

295. Umbreit J., Roseman S. A requirement for reversible binding between aggregating embryonic cells before stable adhesion // J. Biol. Chem. 1975. V. 250. P. 9360−9368.

296. Uthne K. Human somatomedins. Purification and some studies on their biological action // Acta Endocrinology (Suppl.) V. 175. P. l-35.

297. Van der Rest M., Garrone R. Collagen family of proteins // FASEB J. 1991. V.5. P. 2814−2823.

298. Van Golde L.M. Metabolism of phospholipids in the lung // Am. Rev. Respir. 1976. V. l 14. P. 977.

299. Van Eijk H.G., De Yong G. The physiology of iron, transferrin, and ferritin // Biol. Trace Elem. Res. 1992. V. 35. P. 13−24.

300. Van Furth R., Cohn Z.A., Hirsch J.G., Humphrey J.H., Spector W.G., Langevoort H.L. The mononuclear phagocyte system: a new classification of macrophages, monocytes, and their precursor cells // Bull World Health Org. 1972. V. 46. P. 845−852.

301. Vasiliev J.M., Gelfand I.M. Morphogenetic reactions and locomotory behaviour of trasformed cells in culture // In: «Fundamental aspects of metastasis». Ed. L. Weiss. Amsterdam. 1976. P. 71.

302. Vasiliev J.M., Gelfand I.M., Domnina I.V. Contact inhibition of phagocytosis in epithelial sheets: alterations of cell surface properties induced by cell-cell contacts // Proc. Nat. Sci. USA. 1975. V. 72. P. 719−722.

303. Venyaminov S. Yu, Yang J.T. «Determination of protein secondary structure» In «Circular Dichroism and the conformational analysis of Biomolecules» // Edited by G.D. Fasman. 1996. New York. Plenum Press. P. 69−107.

304. Victorov I.V., Lyjin A.A., Aleksandrova O.P. // Brain Res. Prot. 2001. V.7. P. 30−37.

305. Vleminck K., Vakaet L., Mareel M., Fries W., Van Roy F. Genetic manipulation of E-cadherin expression by epithelial tumor cells reveals an invasion suppressor role // Cell. 1991. V. 66. P. 107−119.

306. Welsch U. Phagocytosis in the amphibian lung // Anat. Anz. 1981. V. 104. P. 319−327.

307. West С., Lanza R. Fibronectin alters the phenotypic properties of cultured chick embryo chondroblasts // Cell. 1979. V. 17. P. 491−501.

308. Williams A., Barclay A. Cell Adhesion molecules // Ann. Rev. Immunol. 1988. V.6. P. 381−405.

309. Williams A., Beyers A. CD2 // In: «Guidebook to the extracellul

Заполнить форму текущей работой