Генетическая детерминация и механизмы модификационной изменчивости в онтогенезе гипоталамического несахарного диабета

Тип работы:
Диссертация
Предмет:
Биологические науки
Страниц:
323


Узнать стоимость

Детальная информация о работе

Выдержка из работы

Актуальность проблемы. Наследственные болезни являются предметом комплексных исследований генетических причин возникновения аномальных процессов, развития патологии в онтогенезе и физиологического взаимодействия со структурами других функциональных систем. Генетический аспект проблемы наследственных заболеваний по определению связан с вычленением компонентов генома, подвергшихся мутационному повреждению. В настоящее время известно не менее десяти тысяч генных мутаций, влияющих на жизнеспособность человека (McKusick, 1998- Krawczak et al., 2000). К важнейшим особенностям высших позвоночных относится регуляционный тип развития со сложными формами взаимного влияния морфогенетических процессов в онтогенезе (Корочкин, 1977- Мицкевич, 1978- Конюхов, 1980- Gilbert et al., 1996- Weatherall, 2001). Выяснение точного механизма реализации генетического дефекта в этой связи требует привлечения дополнительных, более общих, системных подходов, используемых, в частности, в физиологии. Физиологические исследования в своём классическом виде прежде всего ориентированы на выяснение основных закономерностей в работе сложных функциональных систем на уровне целого организма. Но понимание этиологии функциональных дефектов, устойчиво передающихся потомкам, невозможно без основополагающих генетических методов анализа. Физиологические признаки проявляются в форме количественно оцениваемых параметров и, за редким исключением, имеют сложную систему генетического контроля (Ohno, 1976- Фогель, Мотульски, 1990- Friedmann, 1990- Gulcher et al., 2001). Особенности проявления наследственных форм гипоталамического несахарного диабета позволяют в данном достаточно редком случае выделить в мутантном фенотипе действие одного гена главного эффекта (Valtin, 1982- Robertson et al., 1995- Hansen et al., 1997- Willcutts et al. ,

1999- Grant, 2000). Это свойство наследуемого гипоталамического диабета существенно расширяет возможности проведения полноценного генетического анализа, дополненного необходимыми системными физиологическими экспериментами. Актуальность такого исследования в целом обусловлена возрастающим интересом к генетике человека и заключается в большом научном и практическом значении потенциальных результатов для установления общих закономерностей в развитии генетических болезней. В конкретном плане такой комплексный подход является наиболее продуктивным для поиска новых методов ранней диагностики заболевания и способов терапевтической коррекции патологических симптомов гипоталамического несахарного диабета.

Цель и задачи исследования. Общей целью всех экспериментальных работ, выполненных в ходе исследования, было установление механизмов, детерминирующих на генетическом и физиологическом уровне развитие наследственно обусловленных форм гипоталамического несахарного диабета в постнатальном онтогенезе. Достижение поставленной цели было связано с решением следующих конкретных задач.

1. Исследовать закономерности фенотипического проявления мутации diabetes insipidus (несахарный диабет) у крыс линии Brattieboro, представляющих генетическую модель гипоталамического несахарного диабета, с целью определения количественных параметров, необходимых и достаточных для надёжного генотипирования мутантного генотипа по фенотипу.

2. Локализовать на генетической и цитогёнетической карте крысы Rattus norvegicus гибридологическими и молекулярно-генетическими методами мутантный ген diabetes insipidus.

3. Исследовать экспрессивность гена diabetes insipidus в инбредных линиях гомозиготных мутантов и определить параметры экспрессии, характеризующие мутантный фенотип на уровне популяций.

4. Выявить плейотропные эффекты мутации diabetes insipidus на разных уровнях организации основных функциональных систем, осуществляющих базовые физиологические процессы в организме.

5. Установить характер взаимодействия генов локуса diabetes insipidus и генов тканеспецифичных почечных белков при формировании механизмов осморегуляции в постнатальном онтогенезе.

6. Исследовать стабильность в онтогенезе генетически детерминированных процессов, задействованных в становлении осморегулирующей функции у крыс в норме и при развитии гипоталамического несахарного диабета.

Научная новизна и теоретическая значимость работы. Важнейшим научным результатом является локализация мутантного гена diabetes insipidus, детерминирующего развитие несахарного диабета, на генетической карте крысы Rattus norvegicus и картирование мутантного локуса на цитогенетической карте крысы. Это позволило впервые идентифицировать физическое соответствие хромосомы 3 и группы сцепления IV в геноме крысы. Приоритетность полученных результатов зафиксирована публикациями в ведущих зарубежных генетических изданиях и на сайтах с базами данных по организации генома крысы (Khegay, Golybjatnikova, 1993- Khegay, 1996). Важный вклад в частную генетику крысы составляет феногенетическое описание мутантного признака в инбредных сублиниях гомозиготных мутантов. Впервые было показано, что у генетически идентичных мутантных особей наблюдается высокий уровень модификационной изменчивости фенотипических признаков несахарного диабета. Предложен вероятный механизм возникновения устойчивых фенокопий, основанный на концепции отдалённых эффектов дестабилизации функциональных систем гомеостаза внутренней среды в раннем онтогенезе. На основании выявленных множественных плейотропных эффектов мутации diabetes insipidus, имеющей монолокусное генетическое происхождение, постулируется системный многокомпонентный характер симптомов гипоталамического несахарного диабета.

Практическая ценность работы. Результаты работы расширяют представления об этиологии наследственных форм гипоталамического несахарного диабета. В постнатальном онтогенезе установлены критические периоды развития механизмов нейросекреции вазопрессина и концентрирования выводимой из организма мочи, важные для профилактики возникновения отягощенных форм отклонений от нормальной дефинитивной осморегуляции. Определены теоретически и экспериментально обоснованные критерии генотипирования носителей мутантного гена diabetes insipidus по уровню потребления воды, необходимые для проведения селекционно-генетических экспериментов. Выведены устойчивые жизнеспособные инбредные сублинии гомозиготных мутантных крыс, дающие возможность проведения системных функциональных исследований гипоталамического несахарного диабета на фенотипически индифферентных ранних стадиях онтогенеза. Разработанные методы микроколоночной хроматографии белков нейрогипофиза и ферментной микродиссекции почечных канальцев имеют самостоятельное значение и широко используются в исследовании нормальных физиологических процессов.

Апробация работы. Полученные в ходе исследования результаты были представлены на Международном симпозиуме по нейроэндокринологии & laquo-Взаимодействие пептидных и моноаминовых нейрогормонов в нейроэндокринной регуляции& raquo- (Ленинград, 1985) — на 5-м Съезде ВОГиС им. Н. И. Вавилова (Москва, 1987) — на 3-й школе-семинаре по генетике и селекции животных (Новосибирск, 1989) — на 1-й Всесоюзной конференции & laquo-Геном человека& raquo- (Москва, 1990) — на Симпозиуме по физиологии почки и водносолевого обмена, (Новосибирск, 1995) — на 1-м Всемирном конгрессе по нейрогипофизу и вазопрессину (Точиги, Япония, 1995) — на Международных научных конференциях & laquo-Эндокринные механизмы регуляции функций в норме и патологии& raquo- (Новосибирск, 1997 и 2002) — на 2-м Всемирном конгрессе по нейрогипофизарным гормонам (Монреаль, Канада, 1997) — на 33-м Международном конгрессе по физиологическим наукам (Санкт-Петербург, 1997) — на 17-м и 18-м Съездах Всероссийского физиологического общества им. И. П. Павлова (Ростов-на-Дону, 1998- Казань, 2001) — на Международном симпозиуме & laquo-Генетика и развитие психо-нейроэндокринных механизмов& raquo-, (Новосибирск, 1999) — на 3-м и 4-м Всемирных конгрессах по нейрогипофизарным гормонам (Эдинбург, Великобритания, 1999- Бордо, Франция, 2001) — на 10-м Собрании европейской ассоциации нейроэндокринологов (Мюнхен, Германия, 2002).

Все основные результаты получены автором самостоятельно. На отдельных этапах работы ряд экспериментов выполнен в сотрудничестве с В. А. Шульгой, А. А. Мустаевым, Н. И. Тищенко, Т. С. Морозковой, С. Г. Дзгоевым, С. В. Ивановым, А. А. Тинниковым, Н. Н. Войтенко, Н. А. Поповой, А. В. Катохиным. Особой благодарности заслуживает внимательное отношение к работе и неоценимая роль в успешном осуществлении поставленной цели научного руководителя и консультанта академика РАН Л. Н. Ивановой.

Гранты. Работа была поддержана научными программами & laquo-Геном человека& raquo- (проект 122−63−89), РФФИ (проекты 97−04−49 641 и 00−04−49 546).

Структура и объём диссертации. Материалы диссертации изложены на 323 страницах и включают 33 таблицы и 40 рисунков. Список цитированной литературы содержит 879 ссылок на статьи и монографии, в том числе 61 отечественных и 818 зарубежных.

Выводы

1. Гипоталамический несахарный диабет, развивающийся у крыс линии Brattleboro к моменту прекращения вскармливания молоком, характеризуется стабильным проявлением симптомов в течение всей последующей жизни особи. Суточное потребление воды в стандартных условиях содержания является устойчивой индивидуальной характеристикой. Установлены достоверные критерии генотипа по уровню среднесуточного потребления воды.

2. Мутантный ген diabetes insipidus сегрегирует сцепленно с маркёрами группы сцепления IV крысы Rattus norvegicus. Установлен следующий порядок расположения локусов на генетической карте: diabetes insipidus — agouti — Svp-1. Осуществлено физическое картирование мутантного локуса на цитогенетической карте хромосомы 3 крысы в районе 3q41-q42.

3. В инбредных сублиниях гомозиготных мутантов сохраняется высокий уровень вариабельности фенотипических признаков несахарного диабета. Индивидуальные значения признака не воспроизводятся в ближайшем поколении потомков, и для отдельных популяций характерны низкие коэффициенты наследуемости.

4. Мутация diabetes insipidus обладает выраженным плейотропным действием. У гомозиготных мутантов существенно изменена возрастная динамика фертильности и показателей иммунного ответа. Мутантные крысы отличаются пониженным уровнем транскортина в начале жизни и низкой активностью моноаминоксидазы типа Б в мозге во второй половине жизни. Мутация влияет на распределение гликозаминогликанов во внутреннем мозговом веществе почки.

5. Гены локуса diabetes insipidus определяют активность генов тканеспецифичных белков в почке. Динамика белка 120 килодальтон во внутреннем мозговом веществе совпадает с уровнем экспрессии нормального

251 гена вазопрессина. Мутантный ген di позитивно контролирует экспрессию гена тропомиозина в наружном мозговом веществе. В канальцах, формирующих мозговое вещество почки, выявлены специфические белковые субстраты активируемой вазопрессином протеинкиназы А.

6. В постнатальном онтогенезе локализованы критические периоды для становления осморегуляции. Функционирование центрального звена, связанного с синтезом и секрецией вазопрессина, устойчиво изменяется после дисбаланса кортикостероидов со второго по пятый день после рождения. Почечные механизмы модифицируются аномальными кортикостероидными воздействиями в период с пятого по девятый день жизни.

7. Таким образом, моногенный гипоталамический несахарный диабет характеризуется широкой нормой реакции признаков мутации. Исследования на линейных крысах показали, что основной вклад в вариабельность вносит модификационная изменчивость, возникающая преимущественно в критические периоды раннего онтогенеза вследствие отсутствия вазопрессина и дестабилизации морфогенетических процессов, сложившихся в ходе эволюции системы осморегуляции.

Заключение

Гипоталамический несахарный диабет относится к системным заболеваниям, имеющим в своей основе дефекты структур головного мозга, проявляющиеся на уровне вегетативных симптомов. Наследственные формы гипоталамического несахарного диабета являются результатом мутационного повреждения гена, кодирующего синтез гормона вазопрессина в ядрах гипоталамуса. Наиболее очевидные признаки несахарного диабета связаны с функциональными нарушениями в нормальной работе почек и отражаются на количестве потребляемой воды, необходимой для поддержания осмотического равновесия внутренней среды. Развитие болезненного состояния в онтогенезе имеет характер отложенной манифестации со значительной вариабельностью симптомов у отдельных индивидов. Наиболее адекватной лабораторной моделью гипоталамического несахарного диабета являются крысы линии Brattleboro с зафиксированной в геноме мутацией diabetes insipidus. Мутация возникла в результате делеции одного гуанина в консервативной средней части гена гормона вазопрессина. Сдвиг рамки считывания полностью блокирует экспрессию гена на уровне трансляции. Отсутствие у гомозиготных мутантов гормона в крови приводит к постепенному развитию несахарного диабета с постоянным мочеизнурением и потреблением воды, достигающим уровня до 100 процентов от веса тела в сутки. Суточное потребление воды в стандартных условиях содержания является устойчивой индивидуальной характеристикой и может быть положено в основу процедуры генотипирования мутантных крыс. По наиболее достоверному соответствию расщепления потомков теоретически ожидаемому были установлены следующие фенотипические критерии дозы мутантного гена. Относительный уровень потребления воды у гомозиготных мутантов составляет 25% и более, вплоть до 100%, у гетерозиготных мутантов потребление воды варьирует от 5 до 25%, крысы нормального генотипа ежесуточно потребляют воду в количестве менее 5% от веса тела.

В серии дигибридных и тригибридных анализирующих скрещиваний было установлено, что мутантный ген diabetes insipidus сегрегирует сцепленно с маркёрами четвёртой группы сцепления крысы Rattus norvegicus. Частота рекомбинаций указывает на следующий порядок расположения локусов на генетической карте: diabetes insipidus — 23,1 ±1,9 сМ — agouti — 8,0±1,2 сМ — Svp-1. Прямая гибридизация молекулярного зонда гена diabetes insipidus с препаратами метафазных хромосом позволила осуществить физическое картирование мутантного локуса на хромосоме 3 крысы в районе 3q41-q42 и привести к взаимному соответствию генетические и цитогенетические сведения, касающиеся данной части генома Rattus norvegicus.

Индивидуальный уровень потребления воды у гомозиготных мутантов, устанавливающийся к моменту эмансипации крысят, стабильно сохраняется в течение последующей жизни, но не воспроизводится в ближайшем поколении потомков. Исследование особенностей наследования мутантного признака у особей трёх инбредных сублиний крыс с мутантным генотипом выявило независимость фенотипического проявления мутации diabetes insipidus от частичного изменения генетического фона. Установлено, что на популяционном уровне мутантный признак характеризуется генотипическим значением 56,78±0,64, а закономерности в частоте и амплитуде наблюдаемых отклонений в отдельных субпопуляциях свидетельствуют о низком коэффициенте наследуемости. Величина коэффициента наследуемости уровня потребления воды, вычисленная для трёх различных по происхождению инбредных субпопуляций, не выходит за пределы 0,09. Такие низкие значения коэффициента наследуемости характерны для генетически стабильных признаков, имеющих отношение к важнейшим для всего организма базовым физиологическим процессам.

Мутация diabetes insipidus оказывает выраженное плейотропное влияние на реализацию в онтогенезе сложных признаков, формирующихся под контролем системных морфогенетических факторов. У гомозиготных мутантов существенно изменена возрастная динамика фертильности, наблюдается более быстрое, чем в норме, снижение основных показателей уровня иммунного ответа в процессе жизнедеятельности. У мутантных крыс с возрастом происходит повышение до нормы изначально пониженного уровня транспортного белка транскортина в крови, имеющее важное адаптивное значение, а сопровождающая общее старение организма активизация в мозге ключевого фермента катаболизма биогенных аминов — моноаминоксидазы формы Б сдвигается на более поздние сроки. Мутантный генотип существенным образом влияет на распределение гликозаминогликанов во внутреннем мозговом веществе почки, участвующих в формировании условий осуществления реабсорбции воды.

Состав генов, зафиксированных в локусе diabetes insipidus, определяет активность тканеспецифичных генов белков почки. У крыс с нормальными генами, осуществляющими эффективный синтез гормона вазопрессина, во внутреннем мозговом веществе выявлен белок массой в 120 килодальтон, реагирующий на интенсивность секреции вазопрессина в кровь. Сроки возникновения реакции белка и амплитуда ответа совпадают с динамикой активности гена вазопрессина в онтогенезе. Мутантный ген diabetes insipidus осуществляет позитивный контроль экспрессии гена тропомиозина в наружном мозговом веществе почки. У гомозиготных мутантов содержание тропомиозина более чем в два раза выше, чем у нормальных крыс, при сравнении в гидратированном состоянии, и почти в три с половиной раза — при дегидратации. Вазопрессин регулирует уровень посттрансляционного фосфорилирования белков в основных канальцевых отделах, формирующих мозговое вещество почки. В присутствии вазопрессина in vitro усиливается включение фосфора в белки молекулярного веса 15, 20, 25 и 33 кДа в собирательных трубках и белки весом 17, 25 & laquo-Да в толстом восходящем отделе петли Генле.

Гены локуса diabetes insipidus и гены почечных белков интегрированы в общую систему генетического контроля осморегулирующей функции почки. Межгенное взаимодействие в почке включает дистантный механизм с участием циркулирующего в крови вазопрессина. Отсутствие у гомозиготных мутантов вазопрессина разрушает систему координированной регуляции экспрессии генов специализированных почечных белков. Существенно более низкие, чем у нормальных крыс, суммарные адаптивные возможности осморегуляции у крыс Brattleboro являются как прямым следствием отсутствия центрального регуляторного гормонального звена, так и отражением несбалансированности экспрессии в почке ключевых тканеспецифических генов. Функциональные системы, осуществляющие выполнение физиологических функций на уровне организма, в процессе своего становления проходят через отдельные периоды особенно высокой чувствительности к состоянию гормонального баланса. Гормональные нарушения в такие критические периоды способствуют возникновению различных модифицикаций нормального развития.

Методом экспериментального дисбаланса глюкокортикоидных гормонов, контролируемого по дозе и срокам применения, были локализованы критические для системы осморегуляции периоды. Центральное звено осморегуляции, связанное с синтезом и секрецией вазопрессина, устойчиво изменяет параметры своего функционирования после воздействий в период между вторым и пятым днями после рождения. Внутрипочечные механизмы модифицируются аномальными гормональными воздействиями в период с пятого по девятый день жизни. Основное значение результатов, полученных в экспериментах с воздействиями в раннем онтогенезе, заключается в том, что таким образом был установлен один из наиболее вероятных механизмов возникновения у гомозиготных крыс Brattleboro широкой вариабельности фенотипических признаков несахарного диабета.

Межгенное взаимодействие, существующее на разных уровнях экспрессии генов, позволяет высшим организмам сравнительно успешно преодолевать последствия мутационного повреждения многих важнейших генов. Нормальный ген гормона вазопрессина и мутантный ген diabetes insipidus различным образом определяют возможности центрального звена осморегуляции. Вследствие того, что нейроны, экспрессирующие ген вазопрессина, осуществляют единую нервную и гуморальную регуляцию вегетативных процессов, вазопрессин занимает исключительно важное положение в системе водно-солевого обмена. Эволюционно закрепившаяся система центральной регуляции с участием только одного гормона, синтезируемого непосредственно в нервной системе и выделяемого в кровь нейросекрецией, обеспечивает необходимое адекватное и максимально быстрое развитие ответа на сдвиг изоосмотичности. Генетическая система, поддерживающая монолокусный контроль центральной регуляции осморегулирующих процессов, сформировалась за счёт стабилизирующей формы естественного отбора. Общим направлением эволюции системы осморегуляции после выхода животных на сушу было создание физиологических механизмов поддержания водно-солевого гомеостаза, приспособленных к продолжительному функционированию назависимо от условий внешней среды, но одновременно с этим строго и точно поддерживающих объём и осмотическое давление жидкостей внутри организма. Постепенное усложнение внутренней организации структурных образований, реагирующих на вазопрессин, на каждом этапе естественным отбором закреплялось в геноме. Сложившаяся у высших животных система генетического контроля периферических механизмов, непосредственно осуществляющих осмотически активную работу, отражает эволюционно непрерывный процесс реорганизации на генном уровне и вследствие этого обладает высокой пластичностью. Функциональная стабилизация в эволюции сопровождается прогрессивным усложнением системы морфогенетических корреляций, формируя большой скрытый резерв изменчивости и одновременно создавая всё более устойчивые формы наследования и физиологической приспособляемости. Нормальная экспрессия гена вазопрессина стабилизирует и канализирует развитие структур почки и их функциональные параметры в достаточно узком диапазоне изменчивости. Мутация diabetes insipidus выводит физиологические процессы и систему межгенного взаимодействия из сбалансированного состояния. У крыс Rattus norvegicus, как у эволюционно пластичного вида, дестабилизация вызывает быстрое вскрытие резервов изменчивости. Дестабилизирующий эффект мутации diabetes insipidus дистантно через кровь распространяется на свойства почки. Случайные соотношения между различными факторами развития, сложившиеся в отсутствие вазопрессина в критические для онтогенеза почки периоды, фиксируются в форме устойчивых модификаций и определяют в дальнейшем норму реакции мутантного признака. Наблюдаемая у гомозиготных мутантов значительная вариабельность симптомов несахарного диабета, таким образом, имеет в своей основе разбалансирование генетической системы контроля нормального развития структур почки.

На основании гибридизационного и популяционного анализа мутантного гена diabetes insipidus мы приходим к следующему общему заключению. Несмотря на характер проявления в форме физиологических реакций, размах модификационной изменчивости мутантного признака у крыс Brattleboro детерминируется преимущественно генотипом. Осуществляемые вазопрессином процессы регулирования объёмов выводимой мочи и поддержания водно-электролитного равновесия имеют важнейшее для животных после выхода на сушу значение и находятся под защитой сложно организованной многоуровневой системы генетического контроля, сложившейся в ходе всей эволюции животных и поддерживаемой стабилизирующей формой естественного отбора. Мутационное повреждение, касающееся гена вазопрессина, дестабилизирует всю систему

249 морфогенетического контроля в онтогенезе нормального развития системы осморегуляции. Возникновение в линиях гомозиготных мутантных крыс устойчивых фенокопий с различным уровнем экспрессии мутантного гена является наиболее быстрой и динамичной формой адаптивной реакции. Таким единственно возможным образом у генетически однородных животных формируется резерв адаптивных морфофункциональных вариантов, попадающий под действие естественного отбора для последующего эволюционного закрепления в наиболее приспособленных к отсутствию вазопрессина генокопиях.

ПоказатьСвернуть

Содержание

Глава 1. Обзор литературы.

1.1. Гипоталамический несахарный диабет.

1.2. Молекулярно-генетический контроль синтеза вазопрессина

1.3. Структура молекулы вазопрессина

1.4. Внутриклеточная трансдукция гормонального сигнала вазопрессина

1.4.1. Рецепторы вазопрессина.

1.4.2. Амплификация гормонального сигнала в почке.

1.4.3. Белки цитоскелета и рециркуляция аквапоринов.

1.4.4. Нефрогенный несахарный диабет.

1.5. Структура и функции почечных канальцев.

1.6. Системные эффекты вазопрессина.

1.6.1. Центральное звено осморегулирующего рефлекса.

1.6.2. Взаиморегуляция нейросекреторных и иммунных процессов.

1.6.3. Координация механизмов кортикостероидной регуляции и осморегуляции.

1.7. Критические периоды в онтогенезе

Список литературы

1. Акмаев И. Г. Структурные основы механизмов гипоталамической регуляции эндокринных функций. М. Наука. 1979. С. 1−227.

2. Аргутинская С. В., Аршинова Т. В., Селятицкая В. Г., Салганик Р. И. Исследование причин снижения индукции ферментов при длительном введении гормона: рецепция кортизола в клетках печени крыс // Проблемы эндокринологии. 1981. Т. 27. С. 43−48.

3. Войтенко Н. Н., Попова Н. К. Моноаминоксидазы мозга при старении // Вопросы Мед Химии. 1991. Т. 37. С. 28−31.

4. Гинецинский А. Г., Васильева В. Ф., Закс М. Г., Наточин Ю. В., Соколова М. М. Методы исследования осморегулирующей системы рыб. В кн. Руководство по методике исследований физиологии рыб. М. Изд. АН СССР. 1962. С. 204 216.

5. Гинецинский А. Г. Физиологические механизмы водно-солевого равновесия. М. Изд. АН СССР. 1963. С. 1−427.

6. Горкин В. З. Аминоксидазы и их значение в медицине. М. Медицина. 1981. С. 1−100.

7. Графодатский А. С., Раджабли С. И. Хромосомы сельскохозяйственных и лабораторных млекопитающих. Новосибирск. Наука. 1988. С. 1−127.

8. Дзгоев С. Г., Иванова Л. Н. Фосфорилирование белков клеток собирательных трубок под влиянием вазопрессина // Биохимия. 1991. Т. 56. С. 1011−1017.

9. Длоуга Г. Микропункционное исследование некоторых показателей функции почки в процессе развития //Журн Эвол Биохим Физиол. 1975. Т. 11. С. 5364.

10. Длоуга Г., Кршечек И., Наточин Ю. В. Онтогенез почки. Ленинград. Наука. 1981. С. 1−184.

11. Доис Э. Количественные проблемы биохимии. М. Мир. 1983. С. 1−373.

12. Дыгало Н. Н., Науменко Е. В. Влияние гормонов надпочечников плода на реактивность гипоталамо-гипофизарно-адренокортикальной системы взрослых крыс//Онтогенез. 1984. Т. 15. С. 215−219.

13. Дыгало Н. Н., Маркель А. Л., Науменко Е. В. Пренатальная модификация гидрокортизоном адренокортикальной функции взрослых крыс с наследственно обусловленной артериальной гипертензией // Бюлл Эксп Биол Мед. 1987. Т. 103. С. 287−289.

14. Иванова Л. Н., Горюнова Т. Е., Климова В. П. Активность тканевой гиалуронидазы в почке крыс в условиях дегидратации и действия экзогенного антидиуретического гормона//Докл АН СССР. 1975. Т. 224. С. 1209−1211.

15. Иванова Л. Н., Мелиди Н. Н. О роли кислых мукополисахаридов почки в механизме реабсорбции осмотически свободной воды. Бюлл Эксп Биол Мед. 1975. Т. 79. С. 18−21.

16. Иванова Л. Н., Зеленина М. Н., Мелиди Н. Н., Солёнов Е. И., Хегай И. И. Вазопрессин: онтогенез антидиуретического действия на клеточном уровне // Физиол Журн СССР им. Сеченова. 1989. Т. 75. С. 970−979.

17. Иванова Л. Н., Зеленина М. Н., Логвиненко Н. С., Солёнов Е. И., Свиташева Н. Г. Возрастные изменения молекулярных механизмов гормональной регуляции функции почек//Журн Эвол Биохим Физиол. 1990. Т. 26. С. 482 489.

18. Кассирский И. А. Справочник по функциональной диагностике. М. Медицина. 1970. С. 1−848.

19. Конюхов Б. В. Генетика развития позвоночных. М. Наука. 1980. С. 1−291.

20. Корочкин Л. И. Взаимодействие генов в развитии. М. Наука. 1977. С. 1−280.

21. Кржечек И. О возможности влияния на регуляцию приёма соли и воды в критические периоды развития крыс//Журн Эвол Биохим Физиол. 1975. Т. 11. С. 573−581.

22. Лакин Г. Ф. Биометрия. М. Высшая школа. 1980. С. 1−293.

23. Майр Э. Систематика и происхождение видов. М. ИЛ. 1947. С. 1−199.

24. Манк М. Биология развития млекопитающих. М. Мир. 1990. С. 144−152.

25. Маркель А. Л., Казин Э. М., Лурье С. Б., Науменко Е. В. Влияние введений преднизолона в раннем постнатальном онтогенезе на циркадный ритм кортикостероидной функции у взрослых крыс//Онтогенез. 1978. Т. 9. С. 160 165.

26. Маслова Л. Н., Никулина Э. М., Попова Н. К., Науменко Е. В. Нарушение синтеза катехоламинов в раннем онтогенезе и состояние гипофизарно-адренокортикальной системы у взрослых крыс// Онтогенез. 1984. Т. 15. С. 327−332.

27. Маслова Л. Н., Рязанцева Н. В. Влияние стресса и введения гидрокортизона в ранний постнатальный период на функцию гипофизарно-надпочечниковой системы взрослых крыс// Изв С О АН СССР. 1984. Т. 6. С. 104−109.

28. Мицкевич М. С. Гормональные регуляции в онтогенезе животных. 1978. М. Наука. С. 1−222.

29. Морозова Т. М., Сонич В. В., Салганик Р. И. Формирование в онтогенезе рецепторов глюкокортикоидных гормонов в хроматине и цитоплазме печени крыс//Онтогенез. 1973. Т. 4. С. 154−160.

30. Наточин Ю. В. Водно-солевой гомеостаз: эволюция и экология. Серия Научные доклады. Коми филиал АН СССР. 1982. С. 1−48.

31. Наточин Ю. В., Длоуга Г., Лаврова Е. А., Печуркина Н. И., Подсекаева Г. В., Шахматова Е. И. Осморегулирующая функция почки и деятельность петель Генле у водяных крыс, песчанок и крыс Браттлеборо // Физиол Журн СССР им. Сеченова. 1983. Т. 69. С. 695−700.

32. Наточин Ю. В. Уровни и механизмы интеграции в деятельности почки // Успехи Физиол Наук. 1988. Т. 19. С. 3−23.

33. Наточин Ю. В. Физиология водно-солевого обмена и почки. Санкт-Петербург. Наука. 1993. С. 1−576.

34. Науменко Е. В., Дыгало Н. Н., Кудрявцева Н. Н. Норадреналиновые механизмы головного мозга взрослых крыс после воздействия гидрокортизоном в пренатальный период //Докп АН СССР. 1979. Т. 248. С. 1004−1006.

35. Науменко Е. В., Попова Н. К., Иванова Л. Н. Нейроэндокринные и нейрохимические механизмы доместикации животных // Генетика. 1987. Т. 23. С. 1011−1025.

36. Науменко Е. В., Попова Н. К. Онтогенетические и генетико-эволюционные аспекты нейроэндокринной регуляции стресса. Новосибирск. Наука. 1990. С. 40−66.

37. Неженцев М. В. Влияние гидрокортизона на рост белых крыс в различные возрастные периоды //Журн Эвол Биохим Физиол. 1981. Т. 17. С. 151−158.

38. Никитин П. И., Тверской Г. Б. Изменение антидиуретической и окситотической активностей нейрогипофиза в онтогенезе // Физиол Журн СССР им. Сеченова. 1951.Т. 37. С. 205−208.

39. Новикова Н. М., Грищенков В. Г. Влияние односторонней нефрэктомии на количественные изменения белка и РНК митохондрий почек у животных различных возрастов. В кн. Физиологические и молекулярные аспекты онтогенеза. Киев. Наукова думка. 1977. С. 101−107.

40. Панков Ю. А., Усватова А. И. Методы исследования некоторых гормонов и медиаторов. М. Наука. 1965. С. 137−145.

41. Перцева М. Н. Молекулярные основы развития гормонокомпетентности. Ленинград. Наука. 1989. С. 1−251.

42. Поленов А. Л. Гипоталамическая нейросекреция. Ленинград. Наука. 1971. С. 1−158.

43. Попова Н. К., Войтенко Н. Н., Маслова Л. Н. Влияние эмоционального стресса и кортикостерона на активность моноаминоксидаз мозга крыс // Вопросы Мед Химии. 1989. Т. 35. С. 114−119.

44. Робинсон Р., Маркель А. Л. Генетика норвежской крысы. Новосибирск. ИЦиГ СО РАН. 1994. С. 1−206.

45. Розен В. Б. Основы эндокринологии. М. Высшая школа. 1984. С. 1−336.

46. Салганик Р. И., Грязнова И. М., Маркель А. Л., Багинская Н. В. Влияниевведения кортизола и стрессорных воздействий в раннем онтогенезе нагормональную индукцию у взрослых крыс//Онтогенез. 1978. Т. 9. С. 193−196.

47. Салганик Р. И., Соловьёва Н. А., Мананкова Н. М., Томсонс В. И. Коррекция наследственных ферментопатий в эксперименте путём неонатальной индукции ферментов // Вопросы Мед Химии. 1982. Т. 28. С. 8−15.

48. Северин Е. С., Кочеткова М. Н. Роль фосфорилирования в регуляции клеточной активности. М. Наука. 1985. С. 1−288.

49. Северцов А. С. Возникновение пластичных признаков фенотипа под действием отбора //Журн Общ Биол. 1985. Т. 61. С. 579−589.

50. Солёнов Е. И., Логвиненко Н. С., Зеленина М. Н., Дзгоев С. Г., Иванова Л. Н. Изменение рецепторного звена в процессе развития чувствительности почки к альдостерону и антидиуретическому гормону // Физиол Журн СССР им. Сеченова. 1986. Т. 72. С. 1673−1679.

51. Тинников А. А., Бажан Н. М. Определение глюкокортикоидов в плазме крови и инкубатах надпочечников методом конкурентного связывания гормонов с белками без предварительной экстракции //Лаб Дело. 1984. Т. 12. С. 709 713.

52. Тырышкина Е. М. Динамика активности интерстициальных волюморецепторов печени в условиях различной стимуляции // Физиол Журн СССР им. Сеченова. 1989. Т. 75. С. 1752−1766.

53. Финкинштейн Я. Д. Осморегулирующая система организма высших животных. Новосибирск. Наука. 1983. С. 1−125.

54. Фогель Ф., Мотульски А. Генетика человека. М. Мир. 1990. Т. 3. С. 1−366.

55. Фролькис В. В. Биология старения. М. Наука. 1982. С. 5−23.

56. Хегай И. И., Тищенко Н. И., Иванова Л. Н. Влияние генетического фона на жизнеспособность крыс с наследственным несахарным диабетом // Генетика. 1986. Т. 22. С. 55−61.

57. Хегай И. И., Дзгоев С. Г. Фосфорилирование белков в чувствительных к вазопрессину отделах нефронов почек у крыс // Физиол Журн им. И. М. Сеченова. 1996. Т. 82. С. 105−110.

58. Хегай И. И. Особенности экспрессии гена di (diabetes insipidus) в гомологичных инбредных линиях крыс// Генетика. 2002. Т. 38. С. 1677−1681.

59. Хегай И. И. Фенотипическое проявление мутантного гена diabetes insipidus у крыс и критерии генотипирования по фенотипу // Генетика. 2003. Т. 39. С. 7276.

60. Шмальгаузен И. И. Факторы эволюции (теория стабилизирующего отбора). М. Наука. 1968. С. 1−451.

61. Acher R. The neurohypophysial hormone-neurophysin precursors: composite biosynthesis and composite evolution. In: Imura H., Shizume K., Yosida S. (eds). Progress in endocrinology. Elsevier. Excerpta Medica. 1988. V. 2. P. 1505−1526.

62. Acher R. Neurohypophysial peptide systems: Processing machinery, hydroosmic regulation, adaptation and evolution // Regul Peptides. 1993. V. 45. P. 1−13.

63. Adashi E.Y., Tucker E.M., Hsueh A.J.W. Direct regulation of rat testicular steroidogenesis by neurohypophyseal hormones // J Biol Chem. 1984. V. 259. P. 5440−5445.

64. Ader R., Friedman S.B., Grota L.I. Emotionality and adrenal cortical function: effects of strain test and the 24-hour corticosterone rhythm // Animal Behav. 1967. V. 15. P. 37−44.

65. Agre P., Preston G.M., Smith B.L., Jung J.S., Raina S., Moon C., Guggino W.B., Nielsen S. Aguaporin CHIP: The archetypal molecular water channel // Am J Physiol. 1993. V. 265. P. F463-F476.

66. Aguilera G., Rabadan-Diehl C. Vasopressinergic regulation of the hypothalamic-pituitary-adrenal axis: implications for stress adaptation // Regul Pept. 2000. V. 96. P. 23−29.

67. Alberts В., Bray D., Lewis J., Raff M., Roberts K., Watson, J.D. Molecular Biology of The Cell. Garland Publishing. 1994. P. 1−361.

68. Almeida T.A., Perez J.A., Pinto F.M. Size-fractionation of RNA by hot agarose electrophoresis // Bio. Techniques. 2000. V. 28. P. 414−416.

69. Andersson B. Regulation of water intake // Physiol Rev. 1978. V. 58. P. 582−603.

70. Andersson В., Leksell L.G., Olsson K. Role of sodium in cerebral control of body fluid homeostasis. In: Takacs L. (ed). Kidney and body fluids. Budapest. Pergamon Press. 1980. V. 11. P. 601−610.

71. Ando Y., Asano Y. Luminal prostaglandin E2 modulates sodium and water transport in rabbit cortical collecting ducts //Am J Physiol. 1995. V. 268. P. F1093-F1101.

72. Andreoli Т.Е., Grantham 1.1., Rector F.C. Disturbances in body fluid osmolality. NY. Am Physiol Soc. 1977. P. 85−97.

73. Ang V.T.Y., Jenkins J.S. Neurohypophyseal hormones in the adrenal medulla //J Clin Endocrinol Metab. 1984. V. 58. P. 688−691.

74. Angelogianni P., Li H.L., Gianoulakis C. Ontogenesis of proopiomelanocortin and its processing to beta-endorphin by the fetal and neonatal rat brain // Neuroendocrinology. 2000. V. 72. P. 231−241.

75. Antoni F.A. Novel ligand specificity of pituitary vasopressin receptors in the rat // Neuroendocrinology. 1984. V. 39. P. 186−188.

76. AshkarZ.M., Martial S., Isozaki Т., Price S.R., Sands J.M. Urea transport in initial IMCD of rats fed a low-protein diet: functional properties and mRNA abundance // Am J Physiol. 1995. V. 268. P. F1218-F1223.

77. Baddouri K., Marchetti J., Hilali M., Menard J. Measure de I’hormone antidiuretique et de I’activite renine plasmatiques (Jaculus orientalis et Jaculus deserti) // Endocrinologue. 1981. V. 292. P. 111−1143−111−1146.

78. Baertschi A.J., Friedli M. A novel type of vasopressin receptor on anterior pituitary corticotrophs? // Endocrinology. 1985. V. 116. P. 499−502.

79. Bagnasco S.M., Peng Т., Janech M.G., Karakashian A., Sands J.M. Cloning and characterization of the human urea transporter UT-A1 and mapping of the human Slc14a2 gene//Am J Physiol. 2001. V. 281. P. F400-F406.

80. Bahnsen U., Oosting P., Swaab D., Nahke P., Richter D., Schmale H. A missense mutation in the vasopressin-neurophysin precursor gene cosegregates with human autosomal dominant neurohypophyseal diabetes insipidus // EMBO J. 1992. V. 11. P. 19−23.

81. Bajjalieh S.M., Scheller R.H. The biochemistry of neurotransmitter secretion // J Biol Chem. 1995. V. 270. P. 1971−1974.

82. Bakker J.M., Schmidt E.D., Kroes H., Kavelaars A., Heijnen C.J., Tilders F.J., van Rees E.P. Effects of neonatal dexamethasone treatment on hypothalamo-pituitary adrenal axis and immune system of the rat//J Neuroimmunol. 1997. V. 74. P. 6976.

83. Bankir L., de Rouffignac C. Urinary concentrating ability: insights from comparative anatomy//Am J Physiol. 1985. V. 249. P. R643-R666.

84. Barany M., Barany K. Protein phosphorylation during contraction and relaxation. In: Barany M. (ed.). Biochemistry of Smooth Muscle Contraction. Academic Press. 1996. P. 321−339.

85. Barkalow K., Witke W., Kwiatkowski D. J., Hartwig J. H. Coordinated regulation of platelet actin filament barbed ends by gelsolin and capping protein // J Cell Biol. 1996. V. 134. P. 389−399.

86. Barnes L.D., Hiu Y., Frohnert P.O., Dousa T.P. Subcellular distribution of the enzymes related to the cellular action of vasopressin in renal medulla // Endocrinology. 1975. V. 96. P. 119−125.

87. Baron M. D., Davison M. D., Jones P., Critchley D. R. The sequence of chick alpha-actinin reveals homologies to spectrin and calmodulin // J Biol Chem. 1987. V. 262. P. 17 623−17 629.

88. Bartl S., Baltimore D., Weissman I.L. Molecular evolution of the vertebrate immune system // Proc Natl Acad Sci USA. 1994. V. 91. P. 10 769−10 770.

89. Bastien L., Sawyer N., Grygorczyk R., Metters K., Adam M. Cloning, functional expression, and characterization of the human prostaglandin E2 receptor EP2 subtype // J Biol Chem. 1994. V. 269. P. 11 873−11 877.

90. Bayle F., Eloy L., Trinh-Trang-Tan M.M., Grunfeld J.P., Bankir L. Papillary plasma flow in rats. 1. Regulation of urine osmolality in normal and Brattleboro rats with hereditary diabetes insipidus//Pflugers Arch. 1982. V. 394. P. 211−216.

91. Beach R.E., Good D.W. Effects of adenosine on ion transport in rat medullary thick ascending limb // Am J Physiol. 1992. V. 263. P. F482-F487.

92. Beane M.L., Cole M.A., Spencer R.L., Rudy J.W. Neonatal handling enhances contextual fear conditioning and alters corticosterone stress responses in young rats // Horm Behav. 2002. V. 41. P. 33−40.

93. Beisel K.W., Kennedy J. Identification of novel alternatively spliced isoforms of tropomyosin-encoding gene, TMnm, in the rat//Gene. 1994. V. 143. P. 251−256.

94. Bell J., Adler M.W., Greenstein J.I., Liu-Chen L.Y. Identification and characterization of 125l. arginine vasopressin binding sites on human peripheral blood mononuclear cells // Life Sci. 1993. V. 52. P. 95−105.

95. Bellon G., Pavirani A. Genetic therapy in mucoviscidosis//Arch Pediatr. 2000. V. 2. P. 355−357.

96. Bender W., Spierer P., Hogness D.S. Chromosomal walking and jumping to isolate DNA from the Ace and Rosy loci and the bithorax complex Drosophila // J Mol Biol. 1983. V. 168. P. 17−33.

97. Bennett M.K., Garcia-Arraras J.E., Elferink L.A., Peterson K., Fleming A.M., Hazuka C.D., Scheller R.H. The syntaxin family of vesicular transport receptors // Cell. 1993. V. 74. P. 863−8873.

98. Berliner R.W. The concentrating mechanism in the renal medulla // Kidney Internal 1976. V. 9. P. 214−222.

99. Bertranpetit J., Calafell F. Genetic and geographical variability in cystic fibrosis: evolutionary considerations. In: Weiss K. (ed) Variation in the human genome. England. Wiley. Chichester. 1996. P. 97−114.

100. Beuret N., Rutishauser J., Bider M.D., Spiess M. Mechanism of endoplasmic reticulum retention of mutant vasopressin precursor caused by a signal peptide truncation associated with diabetes insipidus // J Biol Chem. 1999. V. 274. P. 18 965−18 972.

101. Bicknell R.J., Leng G. Endogenous opiates regulate oxytocin but not vasopressin secretion from the neurohypophysis // Nature. 1992. V. 298. P. 161 162.

102. Biemesderfer D., Mentone S.A., Mooseker M, Hasson T. Expression of myosin VI within the early endocytic pathway in adult and developing proximal tubules // Am J Physiol. 2002. V. 282. P. F785-F794.

103. Birnbaumer M., Seibold A., Gilberts., Ishido M., Barberis C., Antaramian A., Brabet P., Rosenthal W. Molecular cloning of the receptor for human antidiuretic hormone // Nature. 1992. V. 357. P. 333−335.

104. Birnbaumer M., Gilbert S., Rosenthal W. An extracellular CNDI mutation of the vasopressin receptor reduces cell surfase expression, affinity for ligand and coupling to the G/adenylyl cyclase system // Molec Endocrinol. 1994. V. 8. P. 886 894.

105. Blackett P.R., Seif S.M., Altmiller D.H., Robinson A.G. Familial central diabetes insipidus: vasopressin and nicotine stimulated neurophysin deficiency with subnormal oxytocin and estrogen stimulated neurophysin //Am J Med Sci. 1983. V. 286. P. 42−46.

106. Blanchoin L., Pollard T.D. Mechanism of interaction of Acan-thamoeba actophorin (ADF/Cofilin) with actin filaments // J Biol Chem. 1999. V. 274. P. 15 538−15 546.

107. Blass E.M., Epstein A.N. A lateral preoptic osmosensitive zone for thirst in the rat // J Comp Physiol Psychol. 1971. V. 76. P. 378−394.

108. Block L.H., Furrer J., Locher R.A., Siegenthaler W., VetterW. Changes in tissue sensitivity to vasopressin in hereditary hypothalamic diabetes insipidus // Klin Wochenschr. 1981. V. 59. P. 831−836.

109. Blondeau В., Lesage J., Czernichow P., Dupouy J.P., Breant B. Glucocorticoids impair fetal (3-cell development in rats // Am J Physiol. 2001. V. 281. P. E592-E599.

110. Blotner H. Primary or idiopathic diabetes insipidus: A system disease // Metabolism. 1958. V. 7. P. 191−200.

111. Bockaert J., Roy C., Rajerison R., Jard S. Specific binding of (3H) lysine-vasopressin to pig kidney plasma membranes: relationship of receptor occupancy to adenylate cyclase activity // J Biol Chem. 1973. V. 248. P. 5922−5930.

112. Bolognani F., Goya R.G. Gene therapy in the neuroendocrine system: its implementation in experimental models using viral vectors // Neuroendocrinology. 2001. V. 73. P. 75−83.

113. Bonilla-Felix M., Jiang W. Aquaporin-2 in the immature rat: expression, regulation, and trafficking // J Am Soc Nephrol. 1997. V. 8. P. 1502−1509.

114. Bonvalet J. -P., Champion M., Courtaion A., Farman N., Wandewalle A., Wanstok F. Number of glomeruli in normal and hypertrophied kidneys of mice and guinea pigs // J Physiol. 1977. V. 269. P. 627−641.

115. Bonvalet J. -P., Pradelles P., Farman N. Segmental synthesis and action of prostaglandins along nephron //Am J Physiol. 1987. V. 253. P. 377−387.

116. Bouby N., Trinh-Trang-Tan M., Doute M., Bankir L. Effects of osmolality and antidiuretic hormone on prostaglandin synthesis by renal papilla // Pflugers Arch. 1984. V. 400. P. 96−99.

117. Bourque C.W., OlietS.H.R., Richard D. Osmoreceptors, osmoreception and osmoregulation // Front Neuroendocrinol. 1994. V. 15. P. 231−274.

118. Braverman L.E., Mancini J.P., McGoldrick D.M. Hereditary idiopathic diabetes insipidus: a case report with autopsy findings // Ann Intern Med. 1965. V. 63. P. 503−508.

119. Brenner В., Seligsohn U., Hochberg Z. Normal response of factor VIII and von Willebrand factor to 1-deamino-8-D-arginine vasopressin in nephrogenic diabetes insipidus // J Endocrinol Metab. 1988. V. 67. P. 191−193.

120. Breyer M.D., Breyer R.M. Prostaglandin E receptors and the kidney//Am J Physiol. 2000. V. 279. P. F12-F23.

121. Brown J.H., Kim K. -H., Jun G., Greenfield N.J., Dominguez R, Volkmann N., Hitchcock-DeGregori S.E., Cohen C. Deciphering the design of the tropomyosin molecule // Proc Natl Acad Sci USA. 2001. V. 98. P. 8496−8501.

122. Bucher M., Hobbhahn J., Taeger K., Kurtz A. Cytokine-mediated downregulation of vasopressin V1A receptors during acute endotoxemia in rats //Am J Physiol. 2002. V. 282. P. R979-R984.

123. Buck J., Sinclair M.L., Schapal L., Cann M.J., Levin L.R. Cytosolic adenylyl cyclase defines a unique signaling molecule in mammals // Proc Natl Acad Sci USA. 1999. V. 96. P. 79−84.

124. Budd T.C., Morris J.F. Age-dependent accumulation of hybrid vasopressin-oxytocin gene products but not hybrid oxytocin-vasopressin products in the endoplasmic reticulum of Brattleboro rats // J Neuroendocrinol. 1997. V. 9. P. 873 878.

125. Bugajski J., Borycz J., Glod R., Bugajski A.J. Crowding stress impairs the pituitary-adrenocortical responsiveness to the vasopressin but not corticotropin-releasing hormone stimulation // Brain Res. 1995. V. 681. P. 223−228.

126. Buijs R.M. Intra- and extrahypothalamic vasopressin and oxytocin pathways in the rat. Pathways to the limbic system, medulla oblongata and spinal cord // Cell Tis Res. 1978. V. 192. P. 423−435.

127. Buijs R.M., Van Heerikhuize J.J. Vasopressin and oxytocin release in the brain: a synaptic event//Brain Res. 1982. V. 252. P. 71−76.

128. Buijs R.M., Kalsbeek A., Van derWoude T.P., Van Heerikhuize J.J., Shinn S. Suprachiasmatic nucleus lesion increases corticosterone secretion //Am J Physiol. 1993. V. 264. P. R1186-R1192.

129. Burbach J.P., Hoop M.J., Schmale H., RichterD., De Kloet E.R., Ten Haaf J.A. Differential responses to osmotic stress of vasopressin-neurophysin mRNA in hypothalamic nuclei // Neuroendocrinology. 1984. V. 39. P. 582−584.

130. Burbach J.P.H., Luckman S.M., Murphy D., Gainer H. Gene Regulation in the Magnocellular Hypothalamo-Neurohypophysial System // Physiol. Rev. 2001. V. 81. P. 1197−1267

131. Burg M.B., Grantham J., Abramov M., Orloff J. Preparation and study of fragments of single rabbit nephrons//Am J Physiol. 1966. V. 210. P. 1293−1298.

132. Burg M.B., Green N. Function of the thick ascending limb of Henle’s loop //Am J Physiol. 1973. V. 224. P. 659−668.

133. Burrell L.M., Phillips P.A., Risvanis J., Aldred K.L., Hutchins A.M., Johnston C.I. Attenuation of genetic hypertension after short-term vasopressin V1A receptor antagonism // Hypertension. 1995. V. 26. P. 828−834.

134. Butkevich I.P., Vershinina E.A. Prenatal stress alters time characteristics and intensity of formalin-induced pain responses in juvenile rats // Brain Res. 2001. V. 915. P. 88−93.

135. Calvo В., Bilbao J.R., Rodriguez A., Rodriguez-Arnao M.D., Castano L. Molecular analysis in familial neurohypophyseal diabetes insipidus: early diagnosis of an asymptomatic carrier//J Clin Endocrinol Metab. 1999. V. 84. P. 3351−3354.

136. Calzone W.L., Silva C., Keefe D.L., Stachenfeld N.S. Progesterone does not alter osmotic regulation of AVP // Am J Physiol. 2001. V. 281. P. R2011-R2020.

137. Cantau В., Keppens S., De Wulf H., Jard S. (3H)-vasopressin binding to isolated rat hepatocytes and liver membranes: regulation by GTP and relation to glycogen phosphorylase activation // J Recept Res. 1980. V. 1. P. 137−168.

138. Carlier M. -F., Ressad F., Pantaloni D. Control of actin dynamics in cell motility. Role of ADF/cofilin // J Biol Chem. 1999. V. 274. P. 33 827−33 830.

139. Carlson D.E., Dornhorst A., Seif S.M., Robinson A.G., Gann D.S. Vasopressin-dependent and independent control of the release of adrenocorticotropin // Endocrinology. 1982. V. 110. P. 680−688.

140. Carr D.J. Neuroendocrine peptide receptors on cell of the immune system // Chem Immunol. 1992. V. 52. P. 84−105.

141. Carvounis C.P. Cell determinants of vasopressin-stimulated water flow// Biol Cell. 1985. V. 55. P. 207−212.

142. Cass L.A., Summers S.A., Prendergast G.V., Backer J.M., Birnbaum M.J., Meinkoth J.L. Protein kinase A-dependent and -independent signaling pathwayscontribute to cyclic AMP-stimulated proliferation // Mol Cell Biol. 1999. V. 19. P. 5882−5891.

143. Cauble M.S., Mack-Shipman L., Schaefer G.B., Balakrishnan S., Larsen J.L. Idiopathic hypothalamic dysfunction with precocious puberty and adipsic hypernatremia first presenting in adolescence // J Pediatr Endocrinol Metab. 2001. V. 14. P. 1163−1167.

144. Cemeroglu A.P., Buyukgebiz A. Psychogenic diabetes insipidus in toddlers with compulsive bottle-drinking: not a rare entity // J Pediatr Endocrinol Metab. 2002. V. 15. P. 93−94.

145. Ceriotti G., Spandrio L. A spectrophotometric method for determination of urea // Clin Chim Acta. 1963. V. 8. P. 295−299.

146. Chen Y., Yoo В., Lee J.В., Weng G., Iyengar R. The signal transfer regions of Galpha s // J Biol Chem. 2001. V. 276. P. 45 751 -45 754.

147. Ceremuga Т.Е., Yao X.L., McCabe J.T. Vasopressin-activated calcium-mobilizing (VACM-1) receptor mRNA is present in peripheral organs and the central nervous system of the laboratory rat // Endocr Res. 2001. V. 27. P. 433 445.

148. Chase P.В., Chen Y., Kulin K.L., Daniel T.L. Viscosity and solute dependence of F-actin translocation by rabbit skeletal heavy meromyosin // Am J Physiol. 2000. V. 278. P. C1088-C1098.

149. Chikanza I.C., Grossman A.S. Hypothalamic-pituitary-mediated immunomodulation. arginine vasopressin is a neuroendocrine immune mediator// Br J Rheumatol. 1998. V. 37. P. 131−136.

150. Cho Y., Hitchcock-DeGregori S.E. Relationship between alternatively spliced exons and functional domains in tropomyosin // Proc Natl Acad Sci USA. 1991. V. 88. P. 10 153−10 157.

151. Chomczynski P., Sacchi N. Single-step method of RNA isolation by acid guanidium thiocyanate-phenol-chloroforme extraction //Anal Biochem. 1987. V. 162. P. 156−159.

152. Chomczynski P. Solubilization in formamide protects RNA from degradation // Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 3791−3792.

153. Christensen B.M., Zelenina M., Aperia A., Nielsen S. Localization and regulation of PKA-phosphorylated AQP2 in response to V2-receptor agonist/antagonist treatment Am J Physiol. 2000. V. 278. P. F29-F42.

154. Civelli O., Birnberg N., Herbert E. Detection and quantitation of POMC mRNA in pituitary and brain tissues from different species // J Biol Chem. 1982. V. 257. P. 6783−6788.

155. Coggins C.H., Leaf A. Diabetes insipidus//Am J Med. 1967. V. 42. P. 807−813.

156. Cole D.G., Chin S.W., Wedaman K.L., Hall K" Vuong Т., Scholey J.M. Novel heterotrimeric kinesin-related proteins purified from sea urchin eggs // Nature. 1993. V. 366. P. 268−270.

157. Colombo R., DalleDonne I., Milzani A. Alpha-actinin increases actin filament end concentration by inhibiting annealing //J Mol Biol. 1993. V. 230. P. 1151−1158.

158. Constantinescu A., Diamond I., Gordon A.S. Ethanol-induced Translocation of cAMP-dependent Protein Kinase to the Nucleus. Mechanism and functional consequences // J Biol Chem. 1999. V. 274. P. 26 985−26 991.

159. Conti M. Phosphodiesterases and cyclic nucleotide signaling in endocrine cells // Mol Endocrinol. 2000. V. 14. P. 1317−1327.

160. CookT.A., Urrutia R., McNiven M.A. Identification of dynamin 2, an isoform ubiquitously expressed in rat tissues// Proc Natl Acad Sci USA. 1994. V. 91. P. 644−648.

161. Cooper C.L., Malic K.U. Effect of glucocorticoids on vascular reactivity to vasoactive hormones in rat isolated kidney: lack of relationship to prostaglandins // Br J Pharmacol. 1984. V. 82. P. 679−688.

162. Cooper K.E. Molecular biology of thermoregulation: some historical perspectives on thermoregulation // J Appl Physiol. 2002. V. 92. P. 1717−1724.

163. Cramer D.V. Biochemical linkage map. Rattus norvegicus. In: O’Brien S.J. (ed). Genetic maps. Cold Spring Harbor Lab. 1987. P. 464−469.

164. Crofton J.Т., Baer P.G., Share L., Brooks D.P. Vasopressin release in male and female rats: effects of gonadectomy and treatment with gonadal steroid hormones //Endocrinology. 1985. V. 117. P. 1195−1120.

165. Crofton J.Т., Share L. Sexual dimorphism in vasopressin and cardiovascular response to haemorrhage in the rat // Circ Res. 1990. V. 66. P. 1345−1353.

166. Csaba G. Hormonal regulation: morphogenetic and adaptive systems // Biol Rev. 1977. V. 52. P. 295−303.

167. Csaba G. Phylogeny and ontogeny of hormone receptors: the selection theory of receptor formation and hormonal inprinting // Biol Rev. 1980. V. 55. P. 47−63.

168. Csaba G., Ronai A., Laszlo V., Darvas Z., Berzetei I. Amplification of hormone receptors by neonatal oxytocin and vasopressin treatment // Horm Metab Res. 1980. V. 12. P. 28−31.

169. Culpepper R.M., Andreoli Т.Е. PGE2, forskolin, and cholera toxin interactions in modulating NaCI transport in mouse mTALH //Am J Physiol. 1984. V. 247. P. F784-F792.

170. Cunningham A.J. A method of increased sensitivity for detecting single antibody forming cells // Nature. 1965. V. 207. P. 1106−1107.

171. Cunningham E.T., de Souza E.B. Interleukin 1 receptors in the brain and endocrine tissues // Immunol Today. 1993. V. 14. P. 171−176.

172. Dayanithi G., Weller U., Ahnert-Hilger G., Link H., Nordmann J.J., Gratzl M. The light chain of tetanus toxin inhibits calcium-dependent vasopressin release from permeabilized nerve endings // Neuroscience. 1992. V. 46. P. 489−493.

173. De Arruda M. V., Watson S., Lin C. -S., Leavitt J., P. Matsudaira. Fimbrin is a homologue of the cytoplasmic phosphoprotein plastin and has domains homologous with calmodulin and actin gelation proteins // J. Cell Biol. 1990. V. 111. P. 1069−1079.

174. De Bree F.M., Burbach J.P.H. Heterologous biosynthesis and processing of preprovasopressin in Neuro2A neuroblastoma cells// Biochimie. 1994. V. 76. P. 315−319.

175. De Camilli P., Emr S.D., McPherson P. S., Novick P. Phosphoinositides as regulators in membrane traffic // Science. 1996. V. 271. P. 1533−1539.

176. Deen P.M.T., Verdijk M.A.J., Knoers N.V.A.M., Wieringa В., Monnens L.A.H., van Os C.H., van Oost B.A. Requirement of human renal water channel aquqporin 2 for vasopressin-dependent concentration of urine // Science. 1994a. V. 264. P. 92−95.

177. Deen P.M.T., Croes H., Aubel R.A.M.H., Ginsel L.A., van Os C.H. Water channels encoded by mutant aquaporin-2 genes in nephrogenic diabetes insipidus are impaired in their cellular routing // J Clin Invest. 1995. V. 95. P. 2291−2296.

178. Defer N., Best-Belpomme M., Hanoune J. Tissue specificity and physiological relevance of various isoforms of adenylyl cyclase //Am J Physiol. 2000. V. 279. P. F400-F416.

179. De Keyzer Y., Auzan C., Lenne F., Beldjord C., Thibonnier M., Bertagna X., Clauser E. Cloning and characterization of the human Ve pituitary vasopressin receptor// FEBS Lett. 1994. V. 356. P. 215−220.

180. De Keyzer Y., Lenne F., Auzan C., Jegou S., Rene P., Vaudry H., Kuhn J. -M., Luton J. -P., Clauser E., Bertagna X. The pituitary V3 vasopressin receptor and the corticotroph phenotype in ectopic ACTH syndrome // J Clin Invest. 1996. V. 97. P. 1311−1318.

181. Denenberg V.H. Critical periods, stimulus input, and emotional activity: a theory of infantile stimulation // Psychol Rev. 1964. V. 71. P. 335−351.

182. Demarest K.T., McKay D.W., Riegle G.D., Moore K.E. Sexual differences in tuberoinfundibular dopamine nerve activity induced by neonatal androgen exposure//Neuroendocrinol. 1981. V. 32. P. 108−113.

183. Denker B.M., Smith B.L., Kuhajda F.P., Agre P. Identification, purification, and partial characterization of a novel Mr 28,000 integral membrane protein from erythrocytes and renal tubules // J Biol Chem. 1988. V. 263. P. 15 634−15 642.

184. Denton D.A., McKinley M.J., Weisinger R.S. Hypothalamic integration of body fluid regulation // Proc Natl Acad Sci USA. 1996. V. 93. P. 7397−7404.

185. Dessauer C.W., Gilman A.G. Purification and characterization of a soluble form of mammalian adenylyl cyclase//J Biol Chem. 1996. V. 271. P. 16 967−16 974.

186. Dessauer C.W., Scully T.T., Gilman A.G. Interactions of forskolin and ATP with the cytosolic domains of mammalian adenylyl cyclase // J Biol Chem. 1997. V. 272. P. 22 272−22 277.

187. Devoto M., Gaslini I.G. No evidense for segregation distortion of cystic fibrosis alleles among sibs of cystic fibrosis patients // Eur J Hum Genet. 1995. V. 3. P. 324−325.

188. De Vries G.J., Buijs R.M., Van Leeuwen F.W., Caffe A.R., Swaab D.F. The vasopressinergic innervation of the brain in normal and castrated rats // J Comp Neurol. 1985. V. 233. P. 236−254.

189. De Wied D., Diamant M., Fodor M. Central nervous system effects of the neurohypophyseal hormones and related peptides // Front Neuroendocrinol. 1993. V. 14. P. 251−302.

190. DiGiovanni S.R., Nielsen S., Christensen E.I., Knepper M.A. Regulation of collecting duct water channel expression by vasopressin in Brattleboro rat // Proc Natl Acad Sci USA. 1994. V. 91. P. 8984−8988.

191. Dillman J.F., Dabney L.P., Pfister K.K. Cytoplasmic dynein is associated with slow axonal transport // Proc Natl Acad Sci USA. 1996. V. 93. P. 141−144.

192. Dlouha H., Bibr В., Jezek J., Zicha J. Single nephron glomerular filtration rate ratios of superficial, intercortical and juxtamedullary nephrons in rats during development// Pflugers Arch. 1976. V. 366. P. 277−279.

193. Dlouha H., Krecek J., Zicha J. Hypertension in rats with hereditary diabetes insipidus. The role of age // Pflugers Arch. 1977. V. 369. P. 177−182.

194. Dlouha H., Krecek J., Zicha J. Unilateral nephrectomy and intake of 0,6% NaCI solution as a complex hypertensogenic stimulus in Brattleboro rats: its age-dissociation // Physiol Bohemoslov. 1980. V. 29. P. 97−106.

195. Dlouha H., Krecek J., Zicha J. Postnatal development and diabetes insipidus in Brattleboro rats//Ann N Y Acad Sci. 1982. V. 394. P. 10−19.

196. Doi Y. Interaction of gelsolin with covalently cross-linked actin dimer // Biochemistry. 1992. V. 31. P. 10 061−10 069.

197. Dominguez R., Freyzon Y., Trybus K.M., Cohen. C. Crystal structure of vertebrate smooth muscle myosin motor domain and its complex with the essential light chain: visualizatioin of the pre-power stroke state // Cell. 1998. V. 94. P. 559 571.

198. Dohrman D.P., Diamond I., Gordon A.S. Ethanol causes translocation of cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit to the nucleus // Proc Natl Acad Sci USA. 1996. V. 93. P. 10 217−10 221.

199. Doucet A., Barlet-Bas С., Siaume-Perez S., Khadouri C., Marsy S. Gluco- and mineralocorticoids control adenylate cyclase in specific nephron segments //Am J Physiol. 1990. V. 258. P. F812-F820.

200. Dousa T.P., Barnes L.D. Effects of colchicine and vinblastine on the cellular action of vasopressin in mammalian kidney. A possible role of microtubules // J Clin Invest. 1974a. V. 54. P. 252−262.

201. Dousa T.P., Barnes L.D. Effects of colchicine, vinblastine and cytochalasin В on renal response to vasopressin // Federation Proc. 1974b. V. 33. P. 388−389.

202. Dousa T.P., Valtin H. Cellular action of vasopressin in the mammalian kidney // Kidney Internal 1976. V. 10. P. 46−63.

203. Dousa T.P., Barnes L.D. Regulation of protein kinase by vasopressin in renal medulla//Am J Physiol. 1977. V. 232. P. F50-F58.

204. Dousa T.P. Cyclic-3', 5'-nucleotide phosphodiesterase isozymes in cell biology and pathophysiology of the kidney // Kidney Internat. 1999. V. 55. P. 29−62.

205. Drowin J., Chamberland M., Charron J., Jeannotte L., Nemer M. Structure of the rat proopiomelanocortin (POMC) gene // FEBS L. 1985. V. 193. P. 54−58.

206. Dublineau I., Elalouf J.M., Pradelles P., de Rouffignac C. Independent desentitization of rat renal thick ascending limbs and collecting ducts to ADH // Am J Physiol. 1989. V. 256. P. F656-F663.

207. Dugard M.L., Tremblay-Leveau H., Mellier D., Caston J. Prenatal exposure to ethinylestradiol elicits behavioral abnormalities in the rat // Brain Res Dev Brain Res. 2001. V. 129. P. 189−199.

208. Dunn F.L., Brennan T.J., Nelson A.E., Robertson G.L. The role of blood osmolality and volume in regulating vasopressin secretion in the rat // J Clin Invest. 1973. V. 52. P. 3212−3219.

209. Du Vigneaud V., Lawler С., Popenoe E. Enzymatic cleavage of glycine-amide from vasopressin and a proposed structure for this pressor-antidiuretic hormone of the posterior pituitary // J Am Chem Soc. 1953. V. 75. P. 48−80.

210. Earnest S., Khokhlatchev A., Albanesi J.P., Barylko B. Phosphorylation of dynamin by ERK2 inhibits the dynamin-microtubule interaction // FEBS L. 1996. V. 396. P. 62−66.

211. Ecelbarger C.A., Terris J., Frindt G., Echevarria M., Marples D., Nielsen S., Knepper M.A. Aquaporin-3 water channel localization and regulation in rat kidney //Am J Physiol. 1995. V. 269. P. F663-F672.

212. Echevarria M., Windhager E.E., Tate S.S., Frindt G. Cloning and expression of AQP3, a water channel from the medullary collecting duct of rat kidney // Proc Natl Acad Sci USA. 1994. V. 91. P. 10 997−11 001.

213. Edwards R.M., Jackson B.A., Dousa T.P. Protein kinase activity in isolated tubules of rat renal medulla //Am J Physiol. 1980. V. 238. P. F269-F278.

214. Edwards R.M., Jackson B.A., Dousa T.P. ADH-sensitive cAMP system in papillary collecting duct: effect of osmolality and PGE // Am J Physiol. 1981. V. 240. P. F311-F318.

215. Edwards B.R., La Rochelle F.T., Gellai M. Concentration of urine by dehydrated Brattleboro homozygotes: is there a role for oxytocin? // Ann N Y Acad Sci. 1982. V. 394. P. 497−502.

216. Elands J., Resink A., de Kloet E.R. Neurohypophyseal hormone receptors in the rat thymus, spleen, and lymph nodes//Endocrinology. 1990. V. 126. P. 27 032 710.

217. Elkjaer M.L., Nejsum L.N., Gress V., Kwon Т.Н., Jensen V.B., Frokiaer J., Nielsen S. Immunolocalization of aquaporin-8 in rat kidney, gastrointestinal tract, testis, and airways //Am J Physiol. 2001. V. 281. P. F1047-F1057.

218. Eng C.M., Resnick-Silverman L.A., Niehaus D.J., Astrin K.H., Desnick R.J. Nature and frequency of mutations in the a-galactosidase A gene that cause Fabry disease // Am J Hum Genet. 1993. V. 53. P. 1186−1197.

219. Engelhardt V.A., Lyubimova M.N. Myosin and adenosinetriphosphatase// Nature. 1939. V. 144. P. 668.

220. Erdosova R., Kraus M., Rehulka J. Influence of stress and phenobarbital on corticosterone metabolism during early postnatal life of rat // Life Sciences. 1977. V. 20. P. 459−466.

221. Erkut Z.A., Pool C., Swaab D.F. Glucocorticoids suppress соrticotropin-releasing hormone and vasopressin expression in human hypothalamic neurons // J Clin Endocrinol Metab. 1998. V. 83. P. 2066−2073.

222. Erskine M.S., Geller E., Juwiler A. Effect of neonatal hydrocorticosterone treatment on pituitary and adrenocortical response to stress in young rats // Neuroendocrinology. 1979. V. 29. P. 191−199.

223. Ervin M.G., SeidnerS.R., Leland M.M., Ikegami M., Jobe A.H. Direct fetal glucocorticoid treatment alters postnatal adaptation in premature newborn baboons//Am J Physiol. 1998. V. 274. P. R1169-R1176.

224. Eubanks S, Nguyen TL, Deeb R, Villafania A, Alfadhli A, Breslow E. Effects of diabetes insipidus mutations on neurophysin folding and function // J Biol Chem. 2001. V. 276. P. 29 671−29 680.

225. Evans D.A.P., Van der Kleu A.A.M., Sonnemans M.A.F., Burbach J.P.H., Van Leeuwen F.W. Frameshift mutations at two hotspots in vasopressin transcripts in postmitotic neurons // Proc Natl Acad Sci USA. 1994. V. 91. P. 6059−6063.

226. Evans S.J., Murray T.F., Moore F.L. Partial purification and biochemical characterization of a membrane glucocorticoid receptor from an amphibian brain // J Steroid Biochem Mol Biol. 2000. V. 72. P. 209−221.

227. Fahrenholz F., Boer R., Crause P., Fritzsch G., Grzonka Z. Interactions of vasopressin agonists and antagonists with membrane receptors // Eur J Pharmacol. 1984. V. 100. P. 47−58.

228. Falconer D.S. Introduction to quantitative genetics // Edinburgh. Oliver and Boyd. 1981. P. 1−290.

229. Feng J., Ito M., Ichikawa K., Isaka N., Nishikawa M., Hartshorne D.J., Nakano T. Inhibitory phosphorylation site for rho-associated kinase on smooth muscle myosin phosphatase//J Biol Chem. 1999. V. 274. P. 37 385−37 390.

230. Ferguson G.D., Vician L., Herschman H.R. Synaptotagmin IV: biochemistry, genetics, behaviour, and possible links to human psychiatric disease // Mol Neurobiol. 2001. V. 23. P. 173−185.

231. Festing M.F.W., Staats J. Standardized nomenclature for inbred strains of rats // Transplantation. 1973. V. 16. P. 221−245.

232. Fine L.G., Trizna W. Influence of prostaglandins on sodium transport of isolated medullary nephron segments//Am J Physiol. 1977. V. 232. P. F383-F390.

233. Finer J.Т., Simmons R.M., Spudich J.A. Single myosin molecule mechanics: piconewton force and nanometre steps//Nature. 1994. V. 368. P. 113−119.

234. Fitzsimmons M.D., Roberts M.M., Sherman T.G., Robinson A.G. Mathematical models of vasopressin synthesis//Am J Physiol. 1992. V. 262. P. R1121-R1130.

235. Fitzsimmons M.D., Roberts M.M., Robinson A.G. Control of pituitary vasopressin content: implications for the regulation of the vasopressin gene // Endocrinology. 1994. V. 134. P. 1874−1878.

236. Flamion В., Spring K.R. Water permeability of apical and basolateral cell membranes of rat inner medullary collecting duct // Am J Physiol. 1990. V. 259. P. F986-F999.

237. Floderus Y., Iselius L., Lindstren J., Wetterburg L. Evidence for a major locus as well as a multifactorial component in the regulation of human red blood cell catechol-O-methyltransferase activity // Hum Hered. 1982. V. 32. P. 76−79.

238. Flynn F.W., KirchnerT.R., Clinton M.E. Brain vasopressin and sodium appetite //Am J Physiol. 2002. V. 282. P. R1236-R1244.

239. Fontana A., Grob P.J. Lymphokines and the brain // Springer Semin Immunopathol. 1984. V. 7. P. 375−386.

240. Franci C.R., Anselmo-Franci J.A., Kozlowski G.P. Actions of endogenous vasopressin and oxytocin on anterior pituitary hormone secretion // Neuroendocrinology. 1993. V. 57. P. 693−699.

241. Friedmann T. The human genome project-some implications of extensive reverse genetic medicine//Am J Hum Genet. 1990. V. 46. P. 407−414.

242. Frokiaer J., Marples D., Valtin H., Morris J.F., Knepper M.A., Nielsen S. Low aquaporin-2 levels in polyuric Dl severe mice with constitutively high cAMP-phosphodiesterase activity//Am J Physiol. 1999. V. 276. P. F179-F190.

243. Funk C.D., Furci L., FitzGerald G.A., Grygorczyk R., Rochette С., Bayne M.A., Abramovitz M., Adam M., Metters K M. Cloning and expression of a cDNA for the human prostaglandin E receptor EP: subtype // J Biol Chem. 1993. V. 268. P. 26 767−26 772.

244. Fushimi K., Uchida S., Hara Y., Hirata Y., Marumo F., Sasaki S. Cloning and expression of apical membrane water channel of rat kidney collecting tubule // Nature. 1993. V. 361. P. 549−552.

245. Fushimi K., Sasaki S., Marumo F. Phosphorylation of serine 256 is required for cAMP-dependent regulatory exocytosis of the aquaporin-2 water channel // J Biol Chem. 1997. V. 272. P. 14 800−14 804.

246. Gabreels B.A., Verwer R.W., Sonnemans M.A., Sluiter A.A., Ang C.W., van Leeuwen F.W. Lack of translation of normal 7B2 mRNA levels in hypothalamic mutant vasopressin cells of the homozygous Brattleboro rat// Neurosci Lett. 1997. V. 239. P. 5−8.

247. Galkin V.E., Orlova A., Lukoyanova N., Wriggers W., Edelman E.H. Actin depolymerizing factor stabilizes an existing state of f-actin and can change the tilt of f-actin subunits // J Cell Biol. 2001. V. 153. P. 75−86.

248. Gamba G. Alternative splicing and diversity of renal transporters //Am J Physiol. 2001. V. 281. P. F781-F794.

249. Ganguly R., Ganguly M., Menta N.M., Banerjee M.R. Absolute requirement of glucocorticoids for expression of the casein gene in the presence of prolactin // Proc Natl Acad Sci USA. 1980. V. 77. P. 5979−5983.

250. Gao В., Gilman A.G. Cloning and expression of a widely distributed (type IV) adenylyl cyclase // Proc Natl Acad Sci USA. 1991. V. 88. P. 10 178−10 182.

251. Gasser D.L. Seminal vesicle protein in rats: A gene in the fourth linkage group determining electrophoretic variants// Biochem Genet. 1972. V. 6. P. 61−63.

252. Gauer O.H., Henry J.P., Behn C. The regulation of extracellular fluid volume // Ann Rev Physiol. 1970. V. 12. P. 547−595.

253. Geeves M.A., Holmes K.C. Structural mechanism of muscle contraction //Annu Rev Biochem. 1999. V. 68. P. 687−728.

254. Gellai M., Edwards B.R., Valtin H. Urinary concentrating ability during dehydratation in the absence of vasopressin //Am J Physiol. 1979. V. 237. P. F100-F104.

255. Gilbert S.F., Opitz J.M., Raff R.A. Resynthesizing evolutionary and developmental biology// Develop Biol. 1996. V. 173. P. 357−372.

256. Gill S.R., Schroer T.A., Szilak I., Steuer E.R., SheetzM.P., Cleveland D.W. Dynactin, a conserved, ubiquitously expressed component of an activator of vesicle motility mediated by cytoplasmic dynein // J Cell Biol. 1991. V. 115. P. 1639−1650.

257. Gilman A.G. Guanine nucleotide binding regulatory proteins and dual control of adenylate cyclase // J Clin Invest. 1984. V. 73. P. 1−4.

258. Gilman A.G. G proteins: transducers of receptor-generated signals // Annu Rev Biochem. 1987. V. 56. P. 615−649.

259. Ginty D.D., Bonni A., Greenberg M.E. Nerve growth factor activates a Ras-dependent protein kinase that stimulates c-fos transcription via phosphorylation of CREB // Cell. 1994. V. 77. P. 713−725.

260. Goll D.E., Suzuki A., Temple J., Holmes G.R. Studies on purified a-actinin. I. Effect of temperature and tropomyosin on the a-actinin/F-actin interaction // J Mol Biol. 1972. V. 67. P. 469−488.

261. Goncharevskaya O., Dlouha H. The development of various generations of nephrons during postnatal ontogenesis in the rat//Anat. Rec. 1975. V. 182. P. 367−376.

262. Gonzalez С.В., Figueroa C.D., Reyes C.E., Caorsi C.E., Troncoso S., Menzel D. Immunolocalization of V1 vasopressin receptors in the rat kidney using anti-receptor antibodies//Kidney Internat. 1997. V. 52. P. 1206−1215.

263. Gordon A.M., Homsher E., Regnier M. Regulation of contraction in striated muscle // Physiol Rev. 2000. V. 80. P. 853−924.

264. Gottlieb T.A., Ivanov I.E., Adesnik M., Sabatini D.D. Actin microfilaments play a critical role in endocytosis at the apical, but not the basolateral surface of polarized epithelial cells // J Cell Biol. 1993. V. 120. P. 695−710.

265. Grant F.D. Genetic models of vasopressin deficiency // Exp Physiol. 2000. V. 85. P. 203S-209S.

266. Grantham J.J. Vasopressin: effect on deformability of urinary surface of collecting duct cells // Science. 1970. V. 168. P. 1093−1095.

267. Graves Т.К., Patel S., Dannies P. S., Hinkle P.M. Misfolded growth hormone causes fragmentation of the Golgi apparatus and disrupts endoplasmic reticulum-to-Golgi traffic // J Cell Sci. 2002. V. 114. P. 3685−3694.

268. Green J.R., Buchan G.C., Alvord E.C.J., Swanson A.G. Hereditary and idiopathic types of diabetes insipidus // Brain. 1967. V. 90. P. 707−714.

269. Guillou J. -L., Nakata H., Cooper D.M.F. Inhibition by calcium of mammalian adenylyl cyclases //J Biol Chem. 1999. V. 274. P. 35 539−35 545.

270. Gulcher J., Kong A., Stefansson K. The genealogic approach to human genetics of disease // Cancer J. 2001. V. 7. P. 61−68.

271. Guldenaar S.E., Noctor S.C., McCabe J.T. Fos-like immunoreactivity in the brain of homozygous diabetes insipidus Brattleboro and normal Long-Evans rats // J Comp Neurol. 1992. V. 322. P. 439−448.

272. Gunther R.A., Rabinowitz L. Urea and renal concentrating ability in the rabbit// Kidney Internat. 1980. V. 17. P. 205−222.

273. Hammell R.L., Hitchcock-DeGregori S.E. The Sequence of the alternatively spliced sixth exon of alpha -tropomyosin is critical for cooperative actin binding but not for interaction with troponin // J Biol Chem. 1997. V. 272. P. 22 409−22 416.

274. Handler J.S. Antidiuretic hormone moves membranes // Am J Physiol. 1988. V. 255. P. F375-F382.

275. Hansen L.K., Rittig S., Robertson G.L. Genetic basis of familial neurohypophyseal diabetes insipidus //Trends Endocrinol Metab. 1997. V. 8. P. 363−372.

276. Harmanci M.C., Kachadorian W.A., Valtin H., DiScala V.A. Antidiuretic hormone-induced intramembranous alterations in mammalian collecting ducts // Am J Physiol. 1978. V. 235. P. F440-F443.

277. Harris H.W., Strange J.K., Zeidel M.L. Current understanding of the cellular biology and molecular structure of the antidiuretic hormone-stimulated water transport pathway//J Clin Invest. 1991. V. 88. P. 1−8.

278. Harrison J.R., Woitge H.W., Kream B.E. Genetic approaches to determine the role of glucocorticoid signaling in osteoblasts // Endocrine. 2002. V. 17. P. 37−42.

279. Hasson Т., Mooseker M.S. Vertebrate unconventional myosins //J Biol Chem. 1996. V. 271. P. 16 431−16 434.

280. Hata Y., Slaughter C.A., Sudhof T.C. Synaptic vesicle fusion complex contains unc-18 homologue bound to syntaxin // Nature. 1993. V. 366. P. 347−351.

281. Hawthorn J., Nussey S.S., Henderson J.R., Jenkins J.S. Immunohistochemical localization of oxytocin and vasopressin in the adrenal glands of rat, cow, hamster and guinea pig // Cell Tis Res. 1987. V. 250. P. 1−6.

282. Hayden S.M., Miller P. S., Brauweiler A., Bamburg J.R. Analysis of the interactions of actin depolymerizing factor with G- and F-actin // Biochemistry. 1993. V. 32. P. 9994−10 004.

283. Haylor J., Towers J. Renal vasodilatory activity of prostaglandin E2 in the rat anaesthetized with pentobarbitone//Br J Pharmacol. 1982. V. 76. P. 131−137.

284. Hays R.M. Alteration of luminal membrane structure by antidiuretic hormone // Am J Physiol. 1983. V. 245. P. C296-C298.

285. Hays R.M., Franki N., Simon H., Gao Y. Antidiuretic hormone and exocytosis: lessons from neurosecretion //Am J Physiol. 1994. V. 267. P. C1507-C1524.

286. Hays R.M. Cellular and molecular events in the action of antidiuretic hormone // Kidney Internat. 1996. V. 49. P. 1700−1705.

287. Hebert R., Jacobson H., Breyer M. PGE2 inhibits AVP induced water flow in cortical collecting ducts by protein kinase С activation //Am J Physiol. 1990. V. 259. P. F318-F325.

288. Helfman D.M., Cheley S., Kuismanen E., Finn L.A., Yamawaki-Kataoka Y. Nonmuscle and muscle tropomyosin isoforms are expressed from a single gene by alternative RNA splicing and polyadenylation // Mol Cell Biol. 1986. V. 6. P. 3582−3595.

289. Heppner C., Kotzka J., Bullmann C., Krone W., Muller-Wieland D. Identification of mutations of the arginine vasopressin-neurophysin II gene in two kindreds with familial central diabetes insipidus//J Clin Endocrinol Metab. 1998. V. 83. P. 693 696.

290. Herskovits J.S., Burgess C.C., Obar R.A., Vallee R.B. Effects of mutant rat dynamin on endocytosis // J Cell Biol. 1993. V. 122. P. 565−578.

291. Herskovits J.S., Shpetner H.S., Burgess C.C., Vallee R.B. Microtubules and Src homology 3 domains stimulate the dynamin GTPase via its C-terminal domain // Proc Natl Acad Sci USA. 1993. V. 90. P. 11 468−11 472.

292. Hetman J.M., Soderling S.H., Glavas N.A., Beavo J.A. Cloning and characterization of PDE7B, a cAMP-specific phosphodiesterase // Proc Natl Acad Sci USA. 2000. V. 97. P. 472−476.

293. Higgs H.N., Pollard T.D. Regulation of actin polymerization byArp2/3 complex and WASp/Scar proteins //J Biol Chem. 1999. V. 274. P. 32 531−32 534.

294. Highsmith S. Lever arm model for force generation by actin-myosin-ATP // Biochemistry. 1999. V. 38. P. 791−797.

295. Hill M.A., Schedlich L., Gunning P. Serum-induced signal transduction determines the peripheral

Заполнить форму текущей работой