Клинико-патогенетическое значение исследования активности ксантиноксидазы, ксантиндегидрогеназы, 5' -нуклеотидазы в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови у больных системной красной волчанкой

Тип работы:
Диссертация
Предмет:
Ревматология
Страниц:
205


Узнать стоимость

Детальная информация о работе

Выдержка из работы

Системная красная волчанка (СКВ) является типичным представителем диффузных болезней соединительной ткани, которым свойственна системность поражений, выраженные аутоиммунные, иммунокомплексные, воспалительные процессы, метаболические нарушения. Несмотря на относительно небольшую распространенность СКВ (до 500 больных на 1 млн. населения), по сравнению с другими ревматическими заболеваниями, она характеризуется выраженным неуклоннопрогрессирующим течением, ранней и стойкой инвалидизацией и значительной летальностью, и поэтому борьба с этим заболеванием является одной из актуальных задач современной медицины.

Четко обозначенная клиническая картина СКВ не представляет трудности для диагностики. Но дебют заболевания нередко протекает под & laquo-масками»- заболеваний почек, гипертонической болезни, пневмонии, артритов и других заболеваний. Поэтому на ранних стадиях болезни велик риск гиподи-агностики СКВ. Заболевание характеризуется выраженным клиническим полиморфизмом, и поэтому достаточно сложны не только первичная диагностика СКВ, но и определение степени активности процесса у больных с заведомо известным диагнозом, разграничение фаз клинической ремиссии и обострения заболевания, что затрудняет своевременное назначение адекватной терапии.

До настоящего времени в лечебном арсенале врачей не имеется средств, способных полностью остановить развитие патологического процесса при СКВ. Используемые препараты, такие как глюкокортикоиды, имму-номодуляторы, способны лишь замедлить прогрессирование заболевания, но не решают проблемы излечения подобных больных. Это во многом связано с недостаточностью знаний патогенеза СКВ и, вследствие этого, невозможностью создания лечебных препаратов, оперируя которыми можно было бы радикально воздействовать на наиболее важные патогенетические звенья и полностью остановить прогрессирование патологического процесса.

Большинство существующих теорий патогенеза СКВ базируется на нарушениях иммунного гомеостаза, отдельных звеньев гуморального и клеточного иммунитета (2, 38, 69, 71).

Тем не менее, признание первичности иммунологического дефекта в патогенезе СКВ не всегда объяснимо и доказуемо, так как иммунные патологические реакции развиваются на уже предварительно измененные компоненты соединительной ткани, причины метаморфоз которых чаще всего неясны. Известно, что характер дифференцировки стволовых лимфоидных клеток определяется микроокружением, которое создается соединительнотканными клетками, и если последние изменены, повреждены, то они могут влиять негативно на иммунологическую реактивность (51).

В то же время известно достаточно много работ, свидетельствующих о многочисленных нарушениях метаболизма при СКВ (8, 13, 32, 52, 68).

Учитывая, что по данным литературы при СКВ выявлены нарушения нуклеинового метаболизма, проявляющиеся как изменениями пуриновых нуклеотидов, так и гиперпродукцией антител к нуклеиновым кислотам (НК) (63, 70, 83), логично предположить возможные нарушения метаболизма пуринов как предшественников или составных элементов НК. Достаточно хорошо известно, что некоторые метаболиты пуринового цикла (аденозин, гуа-нозин) и энзимы, регулирующие их содержание, оказывают существенное влияние на созревание, пролиферацию и дифференцирование лимфоцитов и их функциональные свойства (90, 117, 136, 143, 151).

Исходя из этого, нам представляется весьма перспективным направление по изучению активности энзимов пуринового метаболизма (ПМ) в клетках крови больных СКВ как в плане диагностики активности патологического процесса, так и раскрытия отдельных патогенетических механизмов СКВ, обусловленных нарушениями ПМ в иммунокомпетентных клетках крови и, возможно, меняющих их иммунные свойства.

С учетом этих факторов нами и были проведены исследования активности некоторых энзимов ПМ: ксантиноксидазы (КО), ксантиндегидрогеназы

КДГ), 5'-нуклеотидазы (5'-НТ) в трех биологических средах (лизаты лимфоцитов, эритроцитов и плазма крови) у больных СКВ. А, учитывая, что СКВ по своим клиническим проявлениям весьма близка к дискоидной красной волчанке (ДКВ), нами были проведены и сравнительные исследования активности этих же энзимов и у больных ДКВ, что может способствовать дифференциальной диагностике СКВ и ДКВ.

Цель исследования

Повышение качества диагностики активности патологического процесса при СКВ, дифференциальной диагностики СКВ и ДКВ, объективизации контроля эффективности проводимой терапии с использованием показателей активности КО, КДГ и 5-НТ в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови. Выявление особенностей пуринового метаболизма при СКВ и ДКВ, способствующих выяснению патогенетических различий этих заболеваний.

Задачи исследования

1. Изучить активность КО, КДГ и 5'-НТ в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови здоровых людей, установить референтные пределы для активности этих энзимов у здоровых и изучить зависимость активности КО, КДГ и 5'-НТ в трех биологических средах от пола и возраста.

2. Изучить активность КО, КДГ, 5'-НТ, содержание мочевой кислоты (МК) у больных СКВ в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови в процессе лечения: при поступлении на лечение, через 10−12 дней и перед выпиской из стационара.

3. Изучить особенности энзимного профиля крови у больных СКВ в зависимости от степени активности патологического процесса, характера течения, поражения почек и сердца.

4. Изучить корреляционные связи между активностями КО, КДГ, 5'-НТ у больных СКВ в трех биологических средах.

5. Выявить энзимологические особенности крови больных СКВ и ДКВ, способствующие их дифференциации.

6. Оценить возможность использования изученных энзимных показателей крови в качестве дополнительных критериев эффективности проводимой терапии больных СКВ.

Научная новизна работы

Впервые у больных СКВ в трех биологических средах (лизаты лимфоцитов, эритроцитов и плазма крови) проведено параллельное исследование активности трех энзимов ПМ: КО, КДГ и 5'-НТ, а также содержания МК в зависимости от степени активности патологического процесса, характера течения, эффективности проводимой терапии, наличия органных поражений и показано, что изученные энзимные показатели способствуют уточнению степени активности патологического процесса, характера течения заболевания, объективизации оценки эффективности проводимой терапии. Также впервые были проведены сравнительные исследования активности КО, КДГ и 5'-НТ в трех биологических средах у больных СКВ и ДКВ и выявлены энзимологические особенности крови при этих двух заболеваниях. Изучены корреляционные связи между активностью энзимов в трех биологических средах в зависимости от активности патологического процесса у больных СКВ. Выдвинута гипотеза о возможности первичности нарушений ПМ и вторичности иммунных нарушений в патогенезе СКВ.

Практическая ценность работы

Проведенные исследования показали, что определение активности КО, КДГ и 5'-НТ в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных СКВ в комплексе с клиническими данными может оказать существенную помощь в выявлении минимальной активации патологического процесса, разграничении фаз клинической ремиссии и обострения заболевания, уточнении степени активности патологического процесса, объективизации оценки эффективности проводимой терапии больных СКВ. Исследования активности КО, КДГ и 5-НТ в трех биологических средах способствуют дифференциации СКВ и ДКВ.

Основные положения, выносимые на защиту

Показатели активности КО, КДГ и 5-НТ в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови у больных СКВ могут быть использованы в качестве дополнительных вспомогательных тестов для ранней диагностики обострения заболевания, уточнения степени активности патологического процесса, характера течения, объективизации оценки эффективности проводимой терапии, дифференциальной диагностики СКВ и ДКВ.

Внедрение в практику

Методы определения активности КО, КДГ и 5'-НТ в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови внедрены в работу муниципального учреждения здравоохранения & quot-Городская клиническая больница № 25″ г. Волгограда. С результатами энзимных исследований и возможностями энзимной диагностики при ревматических заболеваниях систематически знакомятся практические врачи, на курсах усовершенствования, научно-практических конференциях, студенты старших курсов Волгоградского государственного медицинского университета.

Публикации и апробация работы

По теме диссертации опубликовано 4 печатных работ. Материалы диссертации докладывались на научных сессиях и конференциях НИИ клинической и экспериментальной ревматологии РАМН и Волгоградской государственной медицинской академии (2007−2008 гг.). Первичная экспертиза диссертации проведена на заседании ученого совета НИИ клинической и экспериментальной ревматологии РАМН и кафедры госпитальной терапии Волгоградского государственного медицинского университета 12 февраля 2009 г.

Объем и структура диссертации

Диссертация изложена на 210 страницах компьютерного текста и состоит из введения- части I — обзора литературы, представленного одной главой, в которой изложены обобщенные сведения о значении ПМ и отдельных его энзимов в биологии и медицине- части II — собственных исследований, состоящей из 4 глав, содержащих клиническую характеристику больных, методы исследований, результаты исследований и их обсуждение, выводы и практические рекомендации.

выводы

1. В лимфоцитах, эритроцитах и плазме крови больных СКВ выявлены существенные изменения активности энзимов пуринового метаболизма: КО, КДГ и 5'-НТ, зависящие от клинических особенностей заболевания: активности патологического процесса, характера течения и органной патологии.

2. У больных СКВ в активной фазе в плазме крови отмечалось повышение активности КО, снижение активности КДГ, 5'-НТ, увеличение содержания МК, в эритроцитах — снижение активности 5'-НТ и в лимфоцитах — снижение активности КО, КДГ и 5'-НТ.

3. У больных СКВ с I степенью активности патологического процесса в плазме выше, а в лимфоцитах ниже активность всех изученных энзимов, а в эритроцитах выше активность КО, 5'-НТ и ниже КДГ. Чем выше степень активности патологического процесса при СКВ, тем в плазме выше активность КО, ниже КДГ и 5'-НТ, в эритроцитах выше активность КДГ, ниже КО и 5'-НТ, в лимфоцитах ниже активности всех энзимов. Между всеми степенями активности процесса выявлены существенные энзимные различия.

4. Наиболее информативными в отражении минимальной активности процесса при СКВ оказались показатели активности КО в плазме, 5'-НТ в лимфоцитах, КО и КДГ в эритроцитах, которые в 60%, 80%, 86,7% и 86,7% случаев, соответственно, выходили за референтные пределы здоровых лиц.

5. Между всеми вариантами течения заболевания определяются существенные энзимные различия во всех трех биологических средах: лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови, что способствует их дифференциации. Чем острее течение заболевания, тем в плазме выше активность КО, ниже КДГ и 5'-НТ, в эритроцитах ниже активность КО, 5'-НТ и выше КДГ, в лизатах ниже активность всех энзимов.

6. На энзимный профиль крови больных СКВ, помимо активности процесса, характера течения, существенное влияние оказывают поражения почек и сердца. У больных с поражением сердца, по сравнению с больными с поражением почек, выше активность КО во всех трех биологических средах, активность 5'-НТ выше в лимфоцитах, эритроцитах и ниже в плазме, активность КДГ выше в лимфоцитах, но ниже в плазме и эритроцитах. Степень влияния органных поражений на энзимный профиль крови статистически менее значима, чем активности патологического процесса.

7. Анализ корреляционных связей у больных СКВ показал в плазме наличие обратных умеренных связей между КО-КДГ, прямых умеренных между КДГ-5'-НТ, в эритроцитах — умеренных обратных связей между КО-КДГ, в лимфоцитах — прямых умеренных и высокопрочных связей между всеми энзимами. Направления и прочность корреляционных связей менялись в зависимости от степени активности процесса. В лизатах лимфоцитов определялись обратные умеренные и высокопрочные связи между активностью всех энзимов и уровнем иммуноглобулинов G, ЦИК и антител к н-ДНК.

8. У больных ДКВ, по сравнению со здоровыми, в плазме выше активность КО, ниже КДГ и 5'-НТ, в эритроцитах выше активность КО и КДГ, в лимфоцитах ниже активность всех энзимов, а по сравнению с больными СКВ, в плазме ниже активность КО, в эритроцитах выше активность КДГ и 5'-НТ, в лимфоцитах выше активность всех энзимов. Наиболее демонстративным энзимным показателем, способствующим дифференциации СКВ и ДКВ, оказалась активность 5'-НТ в эритроцитах, которая при ДКВ была или в пределах нормы, или слегка повышена, а при СКВ — всегда ниже, чем у здоровых.

9. Выявленные изменения активности энзимов в лимфоцитах больных СКВ свидетельствуют о существенных нарушениях пуринового метаболизма в иммунокомпетентных клетках, способных оказать воздействие на пролиферацию, дифференциацию, функции лимфоцитов, что может привести к иммунорегуляторным расстройствам и обусловить патогенетические механизмы СКВ.

10. В процессе лечения больных СКВ активность энзимов варьирует в зависимости от изменения клинического состояния больных и, вследствие этого, изученные энзимные показатели в комплексе с клиническими данными могут способствовать объективизации оценки эффективности проводимой терапии.

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ

1. Референтные пределы (условная норма) активности энзимов для здоровых лиц, рассчитанные по формуле: М±2а, составили в плазме (нмоль/мин/мл) для активности КО: 2,65−3,85- КДГ: 4,66−5,7- 5'-НТ: 4,516,31- в лизатах эритроцитов (нмоль/мин/мл — 109клеток) для КО: 19,426,0- КДГ: 44,5−51,3- 5'-НТ: 28,7−51,1- в лизатах лимфоцитов (нмоль/мин/мл — 107клеток) для КО: 16,0−24,4- КДГ: 22,8−39,4- 5'-НТ: 31,1−40,7. Содержание М К в плазме: 0,22−0,42 ммоль/л.

2. Для выявления минимальной активности патологического процесса при СКВ и ее разграничения с периодом клинической ремиссии целесообразно определять в лизатах лимфоцитов активность 5'-НТ, в лизатах эритроцитов активность КДГ, которые в 80% и 86,7% случаев, соответственно, ниже минимальной границы нормы, а также КО в эритроцитах, активность которой превышает верхнюю границу нормы в 86,7% случаев.

3. Для контроля эффективности проводимой терапии больных СКВ в первые 10−12 дней лечения больных с I степенью активности процесса рекомендуется ориентироваться на динамику 5'-НТ, активность которой в плазме, в случае улучшения клинического состояния, снижается, а в лизатах лимфоцитах повышается- у больных СКВ с II-III степенью — на динамику активности всех плазменных и лимфоцитарных энзимов, а также эритроцитарной 5'-НТ. Активность этих энзимов при улучшении клинического состояния меняется в сторону нормализации.

4. При дифференциации СКВ и ДКВ целесообразно, помимо клинических данных, ориентироваться на активность 5'-НТ в лизатах эритроцитов, которая при СКВ всегда ниже, чем у здоровых, а при ДКВ или в пределах нормы, или незначительно повышена.

ПоказатьСвернуть

Содержание

ПЕРЕЧЕНЬ ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ.

Часть I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Глава 1. НЕКОТОРЫЕ АСПЕКТЫ ПУРИНОВОГО МЕТАБОЛИЗМА В БИОЛОГИИ И МЕДИЦИНЕ.

Часть II. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ.

Глава 2. КЛИНИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА БОЛЬНЫХ.

2.1. Больные системной красной волчанкой.

2.2. Больные дискоидной красной волчанкой (контрольная группа).

Глава 3. МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

3.1. Выделение лимфоцитов, эритроцитов и приготовление лизатов клеток крови.

3.2. Определение активности ксантиноксидазы в лизатах клеток и плазме крови.

3.3. Определение активности ксантиндегидрогеназы в лизатах клеток и плазме крови.

3.4. Определение активности 5'-нуклеотидазы в лизатах клеток и плазме крови.

Глава 4. АКТИВНОСТЬ ЭНЗИМОВ В КРОВИ ЗДОРОВЫХ

ЛЮДЕЙ.

Глава 5. ЭНЗИМНЫЕ ПОКАЗАТЕЛИ КРОВИ У БОЛЬНЫХ СИСТЕМНОЙ И ДИСКОИДНОЙ КРАСНОЙ ВОЛЧАНКОЙ

5.1. Больные системной красной волчанкой.

5.1.1. Энзимные показатели крови больных СКВ при I степени активности процесса.

5.1.2. Энзимные показатели крови больных СКВ при II степени активности процесса.

5.1.3. Энзимные показатели крови больных СКВ при III степени активности процесса.

5.1.4. Активность энзимов в зависимости от поражения сердца и почек.

5.2. Энзимные показатели крови у больных дискоидной красной волчанкой.

ОБСУЖДЕНИЕ.

ВЫВОДЫ

Список литературы

1. Агеев А. Н. Цитогенетические и иммунологические исследования при системной красной волчанке: Автореф. дисс. канд. мед. наук. Волгоград, 1987. -22с.

2. Бахтияров З. А. Изменение активности ксантиноксидазы у больных с недостаточностью кровообращения // Тер. архив. — 1989. — № 5. — С. 6869.

3. Бедина С. А., Левкина М. В. Мартемьянов В.Ф. и др. Диагностическое значение определения ферментов пуринового метаболизма при ревматоидном артрите // Актуальные проблемы современной ревматологии: Тез. докл. науч. конф. — Волгоград, 1999.- С. 14.

4. Бедина С. А., Мартемьянов В. Ф., Черных Т. П. и др. Энзимная диагностика клинических форм ревматоидного артрита // Актуальные проблемы современной ревматологии: Тез. докл. науч. конф. — Волгоград, 1999.1. С. 15.

5. Беседин А. Г. Клиническое значение исследования гликозоаминоглика-нов в сыворотке крови у больных системной красной волчанкой и системной склеродермией: автореф. Дисс. канд. мед. наук.- Волгоград, 1991. -21 С.

6. Бобоходжаев М. Х., Шукурова С. М., Шифрина М. М. Поражение печени при подагре // Тер. архив. — 1991. — № 2. — С. 64−68.

7. Большая медицинская энциклопедия. Под ред. Б. В. Петровского. — Изд. 3, том 21. -1983. -С. 407.

8. Борзенко Б. Г. Использование ферментативного теста при химиотерапии больных раком молочной железы // Клинич. медицина. — 1990. — № 11.1. С. 66−69.

9. Борзенко Б. Г., Горбачев А. А., Думанский Ю. В. и др. Активность ферментов метаболизма ДНК в сыворотке крови больных раком молочной железы // Вопр. онкологии. — 1990. — № 1. — С. 17−23.

10. Волкова З. Н., Кайнова А. С. Лизосомальный аппарат клеток ретикулоэн-дотелиальной системы и патогенез системной красной волчанки // Вопр. ревматизма.- 1980.- № 3. -С. 55−58.

11. Григоревский В. П., Короткина Р. Н., Карелина А. А. Роль ксантиноксида-зы в генезе острого панкреатита // Патол. физиол. и экспер. тер. — 1989.2.- С. 60−63.

12. Денисова С. Г. Активность 5'-нуклеотидазы и аденозиндезаминазы у больных ишемической болезнью сердца: Тр. Саратов, мед. ин-та. — Саратов, 1974. — Т. 88, Вып. 105. — С. 119−123.

13. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты: Пер. с англ. — М.: Мир, 1982. — Т. 3. — 1118 с.

14. Дмитриенко Н. П. Внеклеточный аденозинтрифосфат и его влияние на функции клеток // Укр. биохимический журн. — 1990. — № 2. — С. 313.

15. Дмитриенко Н. П. Ферменты превращения внеклеточных адениннуклео-тидов // Укр. биохимический журн. — 1981. — № 1. — С. 114−123.

16. Дорофеев Г. И., Кожемякин JI.A., Ивашкин В. Т. Циклические нуклеоти-ды и адаптация организма. — JL, 1978. — 182 с.

17. Дячина Е. Г. Активность КО в сыворотке крови у больных с хирургическими заболеваниями печени, желчевыводящих путей и другими заболеваниями // Лаб. дело. — 1973. — № 11. — С. 647−649.

18. Егуткин Г. Г., Якубовский С. М., Гатцко Г. Г. Кинетические свойства 5'-нуклеотидазы в жировой ткани, печени и крови крыс разного возраста // Укр. биохим. журнал. — 1990. — № 3. — С. 95−98.

19. Елисеев В. В. Роль аденозина в регуляции сердечно-сосудистой системы (обзор) // Химико-фармацевтический журн. — 1987. — № 8. — С. 910 919.

20. Елисеев В. В., Крылова И. Б., Евдокимова Н. Р. Влияние аденозина на размер экспериментального инфаркта миокарда и величину зоны невосстановления кровотока // Кардиология. — 1988. — Т. 12. — С. 98−99.

21. Елисеев В. В., Крылова И. Б., Овчинникова А. Г. и др. Гемодинамические и метаболические эффекты аденозина при экспериментальном инфаркте миокарда // Кардиология. — 1988. — № 11. — С. 103−106.

22. Елисеев В. В., Марихина Б. Л. Сравнительная оценка противогипоксиче-ских свойств некоторых нуклеозидов и нуклеотидов // Хим. -фарм. журн. 1986. & mdash-С. 271−277.

23. Елисеев В. В., Овчинникова А. Г., Евдакимова Н. Р. Антиаритмическое действие аденозина при экспериментальном инфаркте миокарда // Кардиология. — 1987. — Т. 27, № 7. — С. 101−103.

24. Елисеев В. В., Слободская В. В, Ильин Г. И., Костин Э. Д. Влияние рибоксина, уридина, уридин-5-монофосфата и гуанозина на дистрофию миокарда // Хим. -фарм. журн. — 1985. — № 6. — С. 694−696.

25. Заводовский Б. В. Клинико-патогенетическое значение исследования метаболизма иммунокомпетентных клеток периферической крови при воспалительных ревматических заболеваниях: Автореф. дисс. докт. мед. наук. Волгоград, 2004. — 45 с.

26. Заяц Т. Л., Андреев В. И., Карелин А. А. Изменения активности 5'-нуклеотидазы и аденилатциклазы печени крыс при термических ожогах // Вопр. мед. химии. — 1983. -№ 5. — С. 73−75.

27. Зборовская И. А. Клинико-патогенетическое значение антиоксидантной системы при воспалительных ревматических заболеваниях: дисс. докт. мед. наук. Волгоград, 1995.- 349 с.

28. Волгоград, 2005. & mdash-С. 60−61.

29. Зборовский А. Б., Заводовский Б. В., Бобичева Е. В. Антитела к 5'-нуклеотидазе при ревматических заболеваниях // Научно-практическая ревматология. — 2000. № 4. — С. 32−33.

30. Земсков В. М. Иммуномоделирующие эффекты нуклеозидов и их производных. Дефекты нуклеинового метаболизма и иммунодефициты // Иммунология. — 1990. — № 3. — С. 4−8.

31. Иванова М. М. Системная красная волчанка, клиника, диагностика и лечение // Клиническая ревматология. 1995. — № 1. — С. 2−19.

32. Иванова М. М., Насонова В. А., Бржезовский М.М.и др. Материалы к апробации диагностических критериев диффузных болезней соединительной ткани // Тер. архив. 1978. — № 8. — С. 73−76.

33. Кагава Я. Биомембраны: Пер. с японского. — М.: Высш. Школа, 1985. — 303 с.

34. Казаченко А. И., Наглер П. Г., Лепепдина О. Л. Реакция флуоресцеинби-меркуриацетата с молибденовым центром ксантиноксидазы из молока // Биохимия. — 1987. -№ 12. & mdash-С. 1948−1957.

35. Ковальский В. В., Воротницкая И. Е. Роль меди и молибдена в регулировании свойств ксантиноксидазы и уратоксидазы // Докл. АН СССР. --1969. -№ 6. & mdash-С. 1422−1424.

36. Кожемякин JT.A., Бондаренко И. Г. Нестабильность генома и СПИД // Биохимия. — 1992. — № 9. — С. 1417−1426.

37. Кожемякин JT.A., Шелепина Е. П., Антонов В. Г. Ксантиноксидазная активность тимоцитов при лимфоцитолитическом действии гипоксантина // Вопр. мед. химии. — 1990. — № 1 — С. 87−90.

38. Кожемякин JI.A., Шелепина Е. П., Антонов В. Г., Краевой С. А. Ксантиноксидазная активность тимоцитов при действии рентгеновского облучения // Радиобиология. — 1989. — № 6. — С. 749−753.

39. Коркач В. И., Французова С. Б., Быченко И. Г. Влияние АТФ и инозина на энергетические процессы в сердечной и скелетной мышцах // Фармакология и токсикология. — 1979. — № 5. — С. 504−506.

40. Кузнецов В. И. Распределение 5'-нуклеотидазной и тромбопластической активности в тканях человека // Казан, мед. ж. — 1983. — № 1 — С. 3235.

41. Лебедев Д. А. Обмен соединительной ткани при системной склеродермии и ревматоидном артрите // Ревматология. 1988. — № 2. — С. 72−78.

42. Лебедев Д. А., Тихомиров Ф. В., Замораева Т. В. Некоторые биохимические аспекты патогенеза системной красной волчанки // Тер. Архив. -1984. -№ 5. -С. 126- 130.

43. Лемперт Б. А. Параметры определения ЦИК и специфичны ПЭГ-теста с использованием в качестве модели аггрегированного Jg G // Лаб. дело. — 1988. — № 1. — С. 28−29.

44. Логинов А. С., Исакова З. С., Скобелева Т. В., Карташова Н. А. Активность 5-нуклеотидазы крови при заболеваниях печени и желчевыводя-щих путей//Сов. мед. — 1989. -№ 1. & mdash-С. 10−12.

45. Луцевич А. Н., Бендер К. И., Решетько О. В. Изучение связи между кинетикой антипирина, содержанием серомукоида и активностью ксантиноксидазы в плазме крыс с острым и хроническим воспалением // Эксперим. и клинич. фармакология. — 1995. — № 4. — С. 51−55.

46. Лызлова С. Н. Фосфагенкиназы. -- Л., 1974. — 168 с.

47. Марри Р., Гриннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2-х томах. Пер. с англ. — Т. 2. — М.: Мир, 1993. — 245 с.

48. Мартемьянов В. Ф., Зборовский А. Б., Стажаров М. Ю. и др. Активность энзимов пуринового метаболизма при ревматоидном артрите, остеоарт-розе и подагре // Вестник ВМА. — Волгоград, 2000. — Т. 56, вып. 6. — С. 104−107.

49. Мартемьянов В. Ф., Стажаров М. Ю., Зборовская А. Б. Энзимная диагностика подагры // Тез. докл. юбилейной конф., посвященной 70-летию ассоциации ревматологов России и 40-летию института ревматологии РАМН. — Москва, 1998.- № 142. — С. 32.

50. Матулис А. А., Стайкайтене Д. Иммунные нарушения и иммунорегули-рующая терапия при ревматических болезнях. Вильнюс.: Мюсклас, 1982.- 152 С.

51. Медицинские лабораторные технологии. Справочник / Под ред. проф. А. И. Карпищенко. — СПб.: Интермедика, 2002. — 600 с.

52. Микунис Р. И., Богач Н. Т. Взаимосвязь между клиническими особенностями хронической ишемической болезни сердца и обменом адениннук-леотидов // Клинич. медицина. — 1982. — Т. 60, № 3. — С. 39−44.

53. Микунис Р. И., Богач Н. Г. Особенности обмена адениннуклеотидов при различных формах инфаркта миокарда // Кардиология. — 1981. — № 6.1. С. 93−97.

54. Мухаммед Нуруззаман. Клинико-патогенетическое значение некоторых звеньев креатинкиназной и аденилаткиназной систем энергообеспечения при диффузных болезнях соединительной ткани: дисс. канд. мед. наук. Волгоград, 1989.- 272 С.

55. Насонова В. А., Астапенко М. Г. Клиническая ревматология: Руководство для врачей. М.: Медицина, 1989. — 592 с.

56. Насонова В. А., Иванова М. М., Бржезовский М. М. и др. Диагностические критерии системной красной волчанки // Сов. Медицина. 1980. -№ 5. -С. 104−108.

57. Насонова В. А., Сигиднн Я. А. Патогенетическая терапия ревматических заболеваний. М., 1985. — 287 с.

58. Николенко Ю. И., Синяченко О. В., Дядык А. И. и др. Циклические нук-леотиды при подагре // Врачебн. дело. — 1988. — № 6. — С. 40−42.

59. Пересыпкин В. В. Клинико-патогенетическое значение элементов про- и антиоксидантной систем крови у больных остеохондрозом поясничного отдела позвоночника и их изменения в процессе комплексной терапии: Дис. канд. мед. наук. & mdash-Волгоград, 2001. -216 с.

60. Подзорова Т. А. Клинико-патогенетическое значение исследования активности энзимов пуринового метаболизма у больных системной красной волчанкой и системной склеродермией: Дисс. канд. мед. наук. — Волгоград, 2000. — 232 с.

61. Подзорова Т. А., Мартемьянов В. Ф., Стажаров М. Ю., Зборовская И. А. Пуриновый метаболизм и системная склеродермия // Человек и лекарство: Мат. VII Российского национального конгресса. — Москва, 2000. — С. 248.

62. Рачинский Л. Ф. Сравнительная оценка эффективности антигипоксиче-ских препаратов в экспериментальной терапии острой кровопотери: Ав-тореф. дис. канд. мед. наук. Ленинград, 1974. — 27 с.

63. Романенко А. В. Захват аденозина нервными окончаниями и его регуляция // Нейрохимия. — 1985. — Т. 4, № 3. — С. 327−336.

64. Сакс В. А. Розенштраух Л.В. Современные проблемы энергетики клеток сердечной мышцы // Тер. архив. — 1977. — № 1. — С. 120−132.

65. Сергеев Н. С., Ананиади Л. И., Львов Н. П. Связь нитратредуктазной активности ксантиноксидазы с оксидазной и дегидрогеназной формами фермента // Докл. АН СССР. — 1983. — № 4. — С. 984−986.

66. Скрипкин Ю. К. Кожные и венерические болезни. М., 2000. — 655с.

67. Стажаров М. Ю. Клинико-патогенетическое значение исследования активности энзимов пуринового метаболизма и антиоксидантной системы крови у больных ревматоидным артритом, остеоартрозом и подагрой: Дис. канд. мед. наук. — Волгоград, 1998. -220 с.

68. Стажаров М. Ю., Бедина С. А., Зборовская И. А. Взаимосвязи ферментов пуринового метаболизма у больных остеоартрозом // Актуальные проблемы современной ревматологии: Сб-к науч. работ. — Волгоград, 2001. & mdash-С. 147−148.

69. Стажаров М. Ю., Левкина М. В., Бедина С. А. и соавт. Изменение активности энзимов пуринового метаболизма и их изоформ при подагре // Актуальные проблемы совр. Ревматологии: Тез. докл. науч. конф. &mdash- Волгоград, 1999. & mdash-С. 93.

70. Уманский В. Ю., Ходуев С. Х., Залеток С. П. и др. Антиметастатический эффект L-лизин-оксидазы // Бюл. эксперим. биол. и медицины. — 1990. — № 5. & mdash-С. 458−459.

71. Федоров Н. А. Биологическое и клиническое значение циклических нук-леотидов. & mdash-М.: Медицина, 1979. — 184 с.

72. Филановская Л. И., Блинов М. Н., Того А. В. Влияние пуриновых нуклео-зидов на лейкоциты в норме и при лейкозах // Экспериментальная онкология. — 1987. — Т. 9, № 3. — С. 39−43.

73. Фримель Г. Иммунологические методы. — М.: Наука, 1987. — 472 с.

74. Халфен Э. Ш, Денисова С. Г. Активность ферментов, ответственных за метаболизм аденозина, у больных ишемической болезнью сердца // Кардиология. — 1977. — № 6. — С. 106−111.

75. Чазов Е. И. Молекулярные основы сердечной недостаточности // Кардиология. — 1975. — № 10. — С. 12−17.

76. Черных Т. П., Мякишев М. В., Стажаров М. Ю. Клинико-патогенетическое значение ферментов пуринового обмена при остеоарт-розе // Актуальные проблемы современной ревматологии: Тез. докл. науч. конф. — Волгоград, 1999. — С. 111.

77. Шелепина Е. П., Антонов В. Г., Кожемякина JI.A. Молекулярный механизм трансформации активности ксантиноксидазы под действием субстрата // Биохимия. — 1990. — № 9. — С. 1707−1712.

78. Affonso О. The chemistry of the inhibition of blood xanthine oxidase by SH reagents // An. Acad. Brasil. Cienc. — 1976. — Vol. 48. — № 3. — P. 591 595.

79. Aitken R.J., Buckingham D., Harkiss D. Use of a xanthine oxidase free radical generating system to investigate the cytotoxic effects of reactive oxygen species on human spermatozoa // J. Reprod. Fertil. — 1993. — Vol. 97. -№ 2. -P. 441−450.

80. Aleo M.F., Casella A., Distefano A. Nicotinic acid and liver xanthine oxidase // Acta Vitaminol. et enzymol. — 1981. — Vol. 3. — № 4. — P. 219−223.

81. Amouzadeh H.R., Quails C.W. Jr., Wyckoff J. H. et al. Biochemical and morphological alterations in xylazine-induced pulmonary edema // Toxicol. Pathol. — 1993. — Vol. 21. — № 6. — P. 562−571.

82. Anderson B.O., Moore E.E., Moore F.A. et al. Hypovolemic shock promotes neutrophil sequestration in lungs by a xanthine oxidase-related mechanism. // J. Appl. Physiol. — 1991. Vol. 71. № 5. — P. 1862−1865.

83. Andrew P.W., Lowrie D.B., Peters T.J. Properties and localisation of rabbit alveolar macrophage 5-Nucleotidase//Enzyme. — 1990. — Vol. 25. — № 3.1. P. 188−195.

84. Appelboom Т., Mandelbaum J., Vertongen F. Purine enzyme levels in rheumatoid arthritis // J. Rheumatol. — 1985. — Vol. 12. — № 6. — P. 10 751 078.

85. Arkesteijn C.L.M. A kinetic method for serum 5'-Nucleotidase using stabilized glutamate degydrogenase // Z. Klin. Chem. und Klin. Biochem. — 1976.1. Bd. 14. -№ 3. -S. 155−158.

86. Ashraf M., Samra Z.Q. Subcellular distribution of xanthine oxidase during cardiac ischemia and reperfusion: an immunocytochemical study // J. Submi-crosc. Cytol. Pathol. — 1993. — Vol. 25. — № 2. — P. 193−201.

87. Bailly Y., Schoen S.W., Delhaye-Bouchaud N. et al. 5'-Nucleotidase activity as a synaptic marker of parasagittal compartmentation in the mouse cerebellum // J. Neurocytol. — 1995. — Vol. 24. — № 11. — P. 879−890.

88. Bailyes E.M., Newby A.C., Siddle K., Luzio J.P. Solubilization and purification of rat liver 5'-Nucleotidase by use of a zwitterionis detergent and a monocloclonal-antibody immunoadsorbent // Biochem. J. — 1982. — Vol. 203. -№ 1. -P. 245−251.

89. Bailyes E.M., Soos M., Jackson P. et al. The existence and properties of two dimers of rat liver ecto-5-Nucleotidase // Biochem. J. — 1984. — Vol. 221.2. -P. 369−377.

90. Baiocchi C., Pesi R., Camici M. et al. Mechanism of the reaction catalysed by cytosolic 5'-Nucleotidase phosphotransferase: formation of a phosphorylatedintermediate // Biochem. J. — 1996. — Vol. 317. — № 4 — Pt 3. — P. 797 801.

91. Bak M.I., Ingwall J.S. Acidosis during ischemia promotes adenosine triphosphate resynthesis in postischemic rat heart. In vivo regulation of 5'-Nucleotidase // J. Clin. Invrst. — 1994. — Vol. 93. — № 1. — P. 40−49.

92. Barbosa R.M., Oliveira E.A., Melo E.H. et al. Action of immobilized xanthine oxidase on purines // Braz. J. Med. Biol. Res. — 1995. — Vol. 28. — № 3. ¦- P. 291−295.

93. Bastian J.F., Ruedi J.M., Mac Pherson G.A. et al. Lymphocyte ecto 5-nucleotidase activity in infancy: increasing activity in peripherial blood B-cells precedes their ability to synthesize Jg G in vitro // J. Jmmunol. -1984. -Vol. 132, № 4.- P. 1767−1772.

94. Battelli M.G., Bionamici L., Abbondanza A. et al. Excitoxic increase of xanthine dehidrogenase and xanthine oxidase in the rat olfactory cortex // Brain Res. Dev. BrainRes. -1995. -Vol. 86, № 1−2. -P. 340−344.

95. Batelli M.G., Lorenzoni E., Stirpe F. Milk xanthine oxidase type D (dehydrogenase) and type О (oxidase) // Biochem. J. — 1973. — Vol. 131. — № 2. — P. 191−198.

96. Belfield A., Ellis G., Goldberg D.M. A specific colorimetric 5'-Nucleotidase assay utilizing the Berthelot reaction // Clin. Chem. — 1970. — Vol. 16. -№ 5. -P. 396−401.

97. Benoit J.N., Grisham M.B., Mesh C.L. et al. Hepatic oxidant and antioxidant systems in portacaval-shunted rats // J. Hepatol. — 1992. — Vol. 14. — № 2−3. -P. 253−258.

98. Bergamini C., Grazi E. Human platelets 5-Nucleotidase a cell membrane ec-toenzyme with a possible regulatory role in the aggregation reaction // Ital. J. Biochem. -1980. — Vol. 29. — № 4. — P. 273−288.

99. Berger R., Mezey E., Clancy K.P. Analysis of aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase/oxidase as possible candidate genes for autosomal recessivefamilial amyotrophic lateral sclerosis // Somat. Cell. Mol. Genet. — 1995. — Vol. 21. -№ 2. -P. 121−131.

100. Berman R.S., Martin W. Arterial endothelial barrier dysfunction: actions of homocysteine and the hypoxanthine-xanthine oxidase free radical generating system // Br. J. Pharmacol. — 1993. — Vol. 108. — № 4. — P. 920−926.

101. Betz A.L., Randall J., Martz D. Xanthine oxidase is not a major source of free radicals in focal cerebral ischemia // Am. J. Physiol. — 1991. — Vol. 260. — № 2.- Pt 2. — P. H563-H568.

102. Bhide S.V., Shah S., Desai M.P. Arginase and xanthine oxidase activity in liver tissue in pathological conditions // Biochem. Med. — 1974. — Vol. 9.4. -P. 386−389.

103. Bodansky O., Schwartz M.K. 5'-Nucleotidase // Adv. Clin. Chem. — 1968.1. Vol. 11. -P. 277−328.

104. Bondaryenko J.G., Kozhemyakin L.A., Symonyenkova V.A. The pathogenetic significance of xanthine oxidase activity in acute viral hepatitis is humans // Histochem. J. — 1990. — Vol. 22. — № 3. — P. 174.

105. Boyum A. Isolation of mononuclear cells and granulocytes from human blood // Scand.I. Clin. Lab. Invest. — 1968. — Vol. 21. — Suppl. 97 (Paper IV) — P. 77−89.

106. Boyum A. Separation of white blood cells // Nature. — 1964. — Vol. 204. — P. 793−794.

107. Brown A.M., Benboubetra M., Ellison M. et al. Molecular activation-deactivation of xanthine oxidase in human milk // Biochim. Biophys. Acta. — 1995. — Vol. 1245. — № 2. — P. 248−254.

108. Burgess F.W., el-Kouni M.H., Parks R.E. Jr. 5'-Nucleotidase activities of human peripheral lymphocytes // Biochem. Pharmacol. — 1985. — Vol. 34. 17. -P. 3061−3070.

109. Cabre F., Camela E.I. Purification, properties and functional groups of bovine liver xanthine oxidase // Biochem. Soc. Trans. — 1987. — Vol. 15. — № 3.1. P. 511−512.

110. Carcassi A., Marcolongo R. Jr., Marinello E. et al. Liver xanthine oxidase in gouty patients // Arthritis and Rheumat. — 1969. — Vol. 12. — № 1. — P. 17−20.

111. Castelli P., Condemi A.M., Brambillasca C. et al. Improvement of cardiac function by allopurinol in patients undergoing cardiac surgery // J. Cardio-vasc. Pharmacol. — 1995. — Vol. 25 — № 1. — P. 119−125.

112. Chalmers F.H., Hare C., Wooley G., Fraser J.H. Lymphocyte ectoenzyme activity compared in healthy persons and patients seropositive to or et high risk of HIV infection // Jmmunol. Cell. Biol.- 1990.- Vol. 68, № 2. P. 81−85.

113. Chang W.S., Chang Y.H., Lu F.J., Chiang H. C Inhibitory effects of phenolics on xanthine oxidase // Anticancer. Res. — 1994. — Vol. 14. -• № 2A. — P. 501−506.

114. Chang W.S., Lee Y.J., Lu F.J., Chiang H.C. Inhibitory effects of flavonoids on xanthine oxidase // Anticancer. Res. — 1993. — Vol. 13. — № 6A. — P. 2165−2170.

115. Chang W.S., Wen P.C., Chiang H.C. Structure, activity relationship of caffeic acid analogues on xanthine oxidase inhibition // Anticancer. Res. — 1995. — Vol. 15. — № 3. — P. 703−707.

116. Chatham W.W., Baggott J.E., Loose L.D., Blackburn W.D. Jr. Effects of tenidap on superoxide-generating enzymes. Noncompetitive inhibition of xanthine oxidase // Biochem. Pharmacol. — 1995. — Vol. 50. — № 6. — P. 811−814.

117. Chow C.W., Clark M.P., Rinaldo J.E., Chalkley R. Multiple initiators and C/EBP binding sites are involved in transcription from the TATA-less rat XDH/XO basal promoter // Nucleic. Acids. Res. — 1995. — Vol. 23. — № 16. -P. 3132−3140.

118. Christensen L.D., Andersen V. Natural killer cells lack ecto-5'-Nucleotidase // Nat. Immun. — 1992. — Vol. 11. — № 1. — P. 1−6.

119. Christensen L.D., Andersen V., Nygaard P., Bendtzen K. Effects of immuno-modulators on ecto-5'-Nucleotidase activity on blood mononuclear cells in vitro // Scand. J. Immunol. — 1992. — Vol. 35. — № 4. — P. 407−413.

120. Chuang Nin-Nin, Newby A.C. Characterization of molecular forms of 5'-NT in normal serum and in serum from cholestatic patients and bile-duct-ligated rats // Biochem. J. — 1984. — Vol. 224. — № 3. — P. 689−695.

121. Ciccarelli R., Dilorio P., Giuliani P. et al. Rat cultured astrocytes releas gua-nin-based purines in basal conditions and after hypoxia-hypoglicemia // Glia. 1998. -Vol. 25. -№ 1. -P. 93−98.

122. Cighetti G., Del Puppo M., Paroni R., Galli K.M. Lack of conversion of xanthine dehydrogenase to xanthine oxidase during warm renal ischemia // FEBS Lett. — 1990. — Vol. 274. — № 1−2. — P. 82−84.

123. Clapperton M., McMurray J., Fisher A.C., Dargie H.J. Does luminol chemiluminescence detect free radical scavengers? // Br. J. Clin. Pharmacol. 1995. — Vol. 39. — № 6. — P. 688−691.

124. Coetzee I.H., Lochner A. Free radical effects on myocardial membrane mi-croviscosity // Cardioscience. — 1993. — Vol. 4. — № 4. — P. 205−215.

125. Coudray C., Rachidi S., Favier A. Effect of zinc on superoxide-dependent hy-droxyl radical production in vitro // Biol. Trace. Elem. Res. — 1993. — Vol. 38-№ 3. -P. 273−287.

126. Devenui Z.J., Orchard J.L., Powers R.E. Xanthine oxydase activity in mause pan crease: effect of caerulein-induced acute pancreatitis // Biochem. and Bio-phys. Res. Commun. — 1987. -Vol. 149. -№ 3. -P. 841−843.

127. Dianzani U., Massaia M., Pileri A. et al. Differential expression of ecto-5-Nucleotidase activity by functionally and phenotypically distinct subpopula-tions of human Leu 2 + / T 8 + lymphocytes // J. Jmmunol.- 1986.- Vol. 137, № 2, — P. 484−489.

128. Dinda P. K., Kossev P., Beck I.T., Buell M.G. Role of xanthine oxidase-derived oxidants and leukocytes in ethanol-induced jejunal mucosal injury // Dig. Dis. Sci. — 1996. — Vol. 41. — № 12. — P. 2461 -2470.

129. Dixon T.F., Purdom M. Serum 5'-nucleotidsae // J. Clin. Pathol. — 1954. — № 7. -P. 341−343.

130. Dreher D., Jornot L., Junod A.F. Effects of hypoxanthine/ xanthine oxidase on Ca stores and protein synthesis in human endothelial cells // Circ. Res. — 1995. — Vol. 76. — № 3. — P. 388−395.

131. Dwenger A., Funck M., Lueken B. et al. Effect of ascorbic acid on neutrophil functions and hypoxanthine/ xanthine oxidase-generated, oxygen-derived radicals // Eur. J. Clin. Chem. Clin. Biochem. — 1992. — Vol. 30. — № 4. — P. 187−191.

132. Dykens J.A., Shick J.M. Relevance of purine catabolism to hypoxia and recovery in euryoxic and stenoxic marine invertebrates, particularly bivalve molluscs // ComP. Biochem. and Physiol. — 1988. — Vol. 91. — № 1. — P. 35−41.

133. Edwards N.L., Mitchell B.S. Plasma membrane 5-Nucleotidase and other purine enzymes in murine lymphocytes // Purine Metabol. Man 4: Proc. 4th Int. SymP., Maastrich, 13−18 June, 1982. Pt B. New-York, London, 1984. — P. 129−132.

134. Ericson A., Niklasson F., Verdier C. Metabolism of guanosine in human ery-trocytes // Vox sang. — 1985. — Vol. 48. — № 2. — P. 72−83.

135. Fabiani R., Ronquist G. Association of some hydrolytic enzymes with the prostasome membrane and their differential responses to detergent and PIPLC treatment // Prostate. — 1995. — Vol. 27. — № 2. — P. 95−101.

136. Farr M., Garvey K., Bold A.M. et al. Significance of the hydrogen ion concentration in synovial fluid in rheumatoid arthritis // Clin. Exp. Rheumatol. — 1985. -Vol. 3. — № 2. — P. 99−104.

137. Farr M., Wainwright A., Salmon M. et al. Platelets in the synovial fluid of patients with rheumatoid arthritis // Rheumatol. Int. — 1984. — Vol. 4. — № 1.1. P. 13−17.

138. Fenoglio C., Scherini E., Vaccarone R., Bernocchi G. A re-evaluation of the ultrastructural localization of 5'-Nucleotidase activity in the developing rat cerebellum, with a cerium-based method // J Neurosci. Methods. — 1995.

139. Vol. 59. — № 2. — P. 253−263.

140. Flocke K. Isolation and characterization of 5-Nucleotidase of a human pancreatic tumor cell line // Biochim. et Biophys. Acta. Protein Struct, and Mol. Enzymol. — 1991. — Vol. 1076i — № 2. — P. 273−281.

141. Fouw N.J., Ma D.D., Michalevicz R. et al. Differential cytotoxicity of deoxy-guanosine and 8-aminoguanosine for human leukemic cell lines and normal bone marrow progenitor cells // Hematol. Oncol. — 1984. — Vol. 2. — № 2.1. P. 189−197.

142. Fox I.H., Marchant P. J. Purine catabolism in man: characterization of placental microsomal 5-Nucleotidase // Can. J. Biochem. -1976. — Vol. 54. — № 5. -P. 462−469.

143. Fox N.E., Van Kuijk F.J. Immunohistochemical localization of xanthine oxidase in human retina // Free Radic. Biol. Med. — 1998. — Vol. 24 — № 6. -P. 900−905.

144. Frederiks W.M., Bosch K.S., Kooij A. Quantitative in situ analysis of xanthine oxidoreductase activity in rat liver // J. Histochem. Cytochem. — 1995.

145. Vol. 43. — № 7. — P. 723−726.

146. Frederiks W.M., Marx F., Bosch K.S. et al. Duirnal variation in 5-NT activity in rat liver. A quantitative histochemical study // Histochemistry. — 1987. — Vol. 87. -№ 5. -P. 439−443.

147. Frederiks W.M., Marx F., Kooij A. The effect of ischaemia on xanthine oxidase activity in rat intestine and liver // Int. J. ExP. Pathol. — 1993. — Vol. 74. -№ 1. -P. 21−26.

148. Fredholm B.B., Lindgren E. Inhibition of soluble 5'-Nucleotidase from rat brain by different xanthine derivatives // Biochem. Pharmacol. — 1983. — Vol. 32. -№ 18. -P. 2832−2834.

149. Fujiwara Т., Kato S., Itonaga I. et al. Fine structure and distribution of lymphatics in the synovial membrane of monkey and human knee joints. A study using an enzyme-histochemical method // Int. OrthoP. 1995. -Vol. 19. — № 6. — P. 396−402.

150. Fukano M., Amano S., Hazama F., Hosoda S. 5'-Nucleotidase activities in sera and liver tissues of viral hepatitis patients // Gastroenterol. Jpn. — 1990.

151. Vol. 25. — № 2. — P. 199−205.

152. Fukushima Т., Adachi Т., Hirano K. The heparin-binding site of human xanthine oxidase // Biol. Pharm. Bull. — 1995. — Vol. 18. — № 1. — p. 156 158.

153. Furukawa K., Hasunuma K., Shinohara Y. Characterization of Pi-repressible enzymes secreted in culture media by Neurospora Crassa wild-type cells and null-type mutants//J. Bacteriol.- 1987. -Vol. 169, № 10. -P. 4790−4795.

154. Fukuzawa К., Soumi К., Iemura M. et al. Dynamics of xanthine oxidase and Fe (3+)-ADP-dependent lipid peroxidation in negatively charged phospholipid vesicles // Arch. Biochem. Biophys. — 1995. — Vol. 316. — № 1. — P. 8391.

155. Galley H.F., Davies M.J., Webster N.R. Xanthine oxidase activity and free radical generation in patients with sepsis syndrome // Crit. Care. Med. — 1996. -Vol. 24. -№ 10. -P. 1649−1653.

156. Gatruli E., Aten R.F., Behrman H.R. Inhibition of gonadotropin action and progesterone synthesis by xanthine oxidase in rat luteal cells // Endocrinologi. — 1991. -Vol. 128. -№ 5 -P. 2252−2258.

157. Geiger J.D., Nagy J.I. Lack of adenosine deaminase deficiency in the mutant mouse wasted // FEBS Lett. — 1986. — Vol. 208. — № 2. — P. 431 -434.

158. Ghezzi P., Bianchi M., Mantovani A. et al. Enhanced xanthine oxidase in mice treated with interferon inducers// Biochem. Biophys. Res. Commun. -1984. -Vol. ll9, Nl. -P. 144−149.

159. Goldberg D.M., Belfield A. Reciprocal relationship of alkaline phosphatase and 5-Nucleotidase in human bone // Nature. — 1974. — Vol. 247. — № 5439. -P. 286−288.

160. Grober A.K., Agrawal D.K., Ahmad S. et al. Size of 5-Nucleotidase in smooth muscle // J. Biochem. — 1985. — Vol. 98. — № 2 — P. 573−575.

161. Guerciolini R., Szumlanski C., Weinshilboum R.M. Human liver xanthine oxidase nature and extent of individual variation // Clin. Pharmacol. Ther. — 1991. — Vol. 50. — № 6. — P. 663−672.

162. Guerri C., Esquifino A., Sanchis R., Grisolia S. Growth, enzymes and hormonal changes in offspring of alcohol-fed rats // Ciba. Found, symp. — 1984. — Vol. 105. -P. 85−102.

163. Gutensohn W., Thiel E. Prognostic implication of ecto-5'-Nucleotidase activity in acute lymphoblastic leukemia // Cancer. — 1990. — Vol. 66. — № 8.1. P. 1755−1758.

164. Gutteridge S., Malthouse J.P. G., Lamy M.T., Bray R.C. The molibdenum centre of xanthine oxidase and other molibdenum — containing enzymes // Biochem. Soc. Trans. — 1981. — Vol. 9. № 2 — P. 324.

165. Hanczycowa H., Lubczynska-Kjwalska W., Sekowska E. Aktywnosc 5'-nukleotydazy w surowicy krwi w przewlewfum zapaleniu trzustki // Pol. Tyd. Lek. — 1982. -Vol. 37. — № 13. — P. 375−377.

166. Hardonk M.J., Kordstaal J. 5-Nucleotidase. ГУ. Localization of 5-Nucleotidase and alkaline phosphatase isoenymes in the kidney of young and adult mice // Histochemie. — 1968. — Vol. 15. — № 4. — P. 290−299.

167. Hassoun P.M., Yu F.S., Zulueta J.J. et al. Effect of nitric oxide and cell redox status on the regulation of endothelial cell xanthine dehydrogenase // Am. J. Physiol. — 1995. — Vol. 268. — № 5. — P. L809-L817.

168. Hawes E.M., Watts J.A. Xanthine oxidase/dehydrogenase release following ischemia in isolated rat hearts // Am. J. Cardiovasc. Pathol. — 1993. — Vol. 4. № 4. -P. 326−335.

169. Heinz F., Pilz R., Reckel S. et al. A new spectrophotometric method for the determination of 5'-Nucleotidase // J. Clin. Chem. and Clin. Biochem. — 1980. -Vol. 18. -№ 11. -P. 781−788.

170. Hellsten Westing Y. Immunohistochemical localization of xanthine oxidase in human cardiac and skeletal muscle // Histochemistry. -1993. -Vol. 100, № 3. -P. 215−222.

171. Hille R., Nishino T. Flavoprotein structure and mechanism. 4. Xanthine oxidase and xanthine dehydrogenase // FASEB. J. — 1995. — Vol. 9. — № 11.1. P. 995−1003.

172. Hir M. Le, Dubach U.C. Characterizatin of a soluble 5-Nucleotidase of rat kidney // Mol. Nephrol.: Biochem. Aspects Kidney Funct. Proc. 8th Int. SimP. Dubrovnic, Okt. 5−8. 1986. — Berlin, New-York, 1987. — P. 305−310.

173. Hir Michel Le, Dubach Ulrich C. An ATP-inhibited soluble 5'-Nucleotidase of rat kidney I I Amer. J. Physiol. — 1988. — Vol. 254. — № 2. — P. F191-F195.

174. Hochberg M.C. Updating the American College of Rheumatology revised criteria for the classification of systemic lupus erythematosus (Letter) // Arthritis Rheum.- 1997. -Vol. 40. -P. 1725.

175. Hopson S.B., Lust R.M., Su Y.S. et al. Allopurinol improves myocardial reperfusion injury in a xanthine oxidase-free model // J. Natl. Med. Assoc. — 1995. — Vol. 87. № 7. — P. 480−484.

176. Horton J.W., White DJ. Role of xanthine oxidase and leukocytes in postburn cardiac dysfunction // J. Am. Coll. Surg. — 1995. — Vol. 181. — № 2. — P. 129−137.

177. Hossain M.A., Hamamoto I., Todo S. et al. Comparison of warm and cold ischemia of the canine small intestine // Eur. Surg. Res. — 1995. — Vol. 27. — № 4. -P. 234−240.

178. Howes B.D., Bray R.C., Richards R.L. et al. Evidence favoring molybdenum-carbon bond formation in xanthine oxidase action: 17Q. and 13C-ENDOR and kinetic studies // Biochemistry. — 1996. — Vol. 35. — № 5. — P. 14 321 443.

179. Ibrahim В., Stoward P.J. The histochemical localization of xanthine oxidase // Histochem. J. — 1978. — Vol. 10. — № 5. — P. 615−617.

180. Ichida K., Amaya Y., Noda K. et al. Cloning of the cDNA encoding human xanthine dehydrogenase (oxidase): structural analysis of the protein and chromosomal location of the gene // Gene. — 1993. — Vol. 133. — № 2. — P. 279−284.

181. Ikeda К., Sunose H., Takasaka Т. Effects of free radicals on the intracellular calcium concentration in the isolated outer hair cell of the guinea pig cochlea //Acta. Otolaryngol. Stockh. — 1993. -Vol. 113. -№ 2. — P. 137−141.

182. Jamal L., Afkham-Ebranimi A., Saggerson E.D. A novel assay for 5'-Nucleotidase using 1. N6-etheno-AMP as substrate, and comments on the properties of the reaction product, ethenoadenosine // Biochem J. — 1988. — Vol. 250. -№ 2. -P. 369−373.

183. Jankela J., Baranovska M., Antalikova J. Forms of xanthine oxidoreductase in the tissues of Japanese quail // Vet. Med. Praha. — 1993. — Vol. 38. — № 5. — P. 297−304.

184. Janssen M., Van der Meer P., de Jong J.W. Antioxidant defences in rat, pig, guinea pig, and human hearts. — comparison with xanthine oxidoreductase activity // Cardiovasc. Res. — 1993. — Vol. 27. № 11. — P. 2052−2057.

185. Jarasch E.D. Significance of xanthine oxidase in capillary endotelian cells // Acta Physiol. Scand. — 1986. — Vol. 126. — Suppl. № 548. — P. 39−46.

186. Jensen M.H., Iversen A., Hagerstrand I. The 5'-Nucleotidase activity in normal human serum. Electrophoretic patterns and substrate specificity // Clin. Chim. Acta. — 1980. -Vol. 104. -№ 2. -P. 221−226.

187. Joannidis M., Gstraunthaler G., Pfaller W. Xanthine oxidase: evidence against a causative role in renal reperfusion injury // Am. J. Physiol. — 1990. — Vol. 258. — № 2 — Pt. 2. — P. F232-F236.

188. Jsenberg D. Comparison of lupus activity indices // Clin. Exp. Rheumatol. -1990. Vol 8, Suppl. 5. — P. 37.

189. Jsenberg D., Gladman A. Assessing Lupus // Arthritis Rheum. 1998. — Vol. 41, № 12. -P. 2276−2278.

190. Kaiserling E., Caesar R. Elektronenmikroskopischer nachweis der 5'-Nucleotidase im keimzentrum der menschlichen tonsille // Z. Zellforch. — 1969. -Bd. 95. -№ 2. -S. 202−215.

191. Kalckar H.M. Differential spectrophotometry of purine compounds by means of specific enzymes. I. Determination of hydroxypurine compounds // J. Biol. Chem. — 1947. — Vol. 167. — № 2. — P. 429−443.

192. Kato S. Enzyme-histochemical identification of lymphatic vessels by light and backscattered image scanning electron microscopy // Stain. Technol. -- 1990. -Vol. 65. -№ 3. -P. 131−137.

193. Kato S., Yasunaga A., Uchida U. Enzyme-histochemical method for identification of lymphatic capillaries // Lymphology. -1991. — Vol. 24. — № 3. — P. 125−129.

194. Kefford R.F., Fox R.M. Purine nucleoside toxicity in nondividing human lymphoid cells // Cancer Res. — 1982. — Vol. 42. — № 1. — P. 324−330.

195. Kela U., Vijayvargiya R., Trivedi C.P. Inhibitory effects of methylxanthine oxidase // Life Sci. — 1980. — Vol. 27. — № 22. — P. 2109−2119.

196. Kerstens P.J., Stolk J.N., De Abreu R.A. et al. Azathioprine related bone marrow toxicity and lowactivities of purine enzymes in patients with rheumatoid arthritis// Arthritis. Rhem. -1995.- Vol. 38, № 1.- P. 142−145.

197. Kitakaze M., Hori M., Morioka T. et al. Alpha 1-adrenoceptor activation increases ecto-5'-Nucleotidase activity and adenosine release in rat cardiomyo-cytes by activating protein kinase С // Circulation. — 1995. — Vol. 91. — № 8. P. 2226−2234.

198. Kiviluoma K.T., Hiltunen J.K., Hassinen I.E., Peuhkurinen K.J. Subcellular distribution of myocardial 5'-Nucleotidase // J. Mol. and Cell. Cardiol. — 1990. -Vol. 22. -№ 7. -P. 827−835.

199. Kizaki H., Matsuo I., Sakurada T. Xanthine oxidase and guanase activities in normal and psoriatic epidermis // Clin. Chim. Acta. — 1977. — Vol. 75. — № 1. -P. 1−4.

200. Kizaki H., Sakurada Т. Simple micro-assay methods for enzymes of purine metabolism // J. Lab. and Clin. Med. -1977. — Vol. 89. — № 5. — P. 11 351 144.

201. Kjaeve J., Ingebrigtsen Т., Naess L. et al. Methylprednisolone attenuates airway and vascular responses induced by reactive oxygen species in isolated, plasma -perfused rat lungs // Free Radic. Res. — 1996. — Vol. 25. — № 5.1. P. 407−414.

202. Klip A., Ramlal Т., Douen A.G. et al. Insulin-induced decrease in 5'-Nucleotidase activity in skeletal muscle membranes // FEBS Lett. — 1988.

203. Vol. 238. — № 2. — P. 419−423.

204. Kocic G., Vlahovic P., Dordevic V. et al. Effects of growth factors on the enzymes of purine metabolism in culture of regenerating rat liver cells // Arch. Physiol. Biochem. 1995. -Vol. 103. -№ 6. -P. 715−719.

205. Kojima S., Icho Т., Kajiwara Y., Kubota K. Neopterin as an endogenous antioxidant // FEBS. Lett. — 1992. — Vol. 304. — № 2−3. — P. 163−166.

206. Konval P.J., Lin K.Y. Glycosuria and tubular glycogen deposition // Nephron. 1974. -Vol. 13,-№ 6. -P. 464−471.

207. Kooij A., Schiller H.J., Schijns M. et al. Conversion of xanthine dehydrogenase into xanthine oxidase in rat liver and plasma at the onset of reperfu-sion after ischemia // Hepatology. — 1994. — Vol. 19. — № 6. — P. 14 881 495.

208. Kuwano K., Ikeda H., Oda T. et al. Xanthine oxidase mediates cyclic flow variations in a canine model of coronary arterial thrombosis // Am. J. Physiol. 1996. — Vol. 270. — № 6. — Pt. 2. — P. H1993-H1999.

209. Latorraca S., Piersanti P., Tesco G. et al. Effect of phosphatidylserine on free radical susceNibility in human diploid fibroblasts // J. Neural. Transm. Park. Dis. Dement. Sect. — 1993. — Vol. 6. — № 1. — P. 73−77.

210. Laubach M.G., Woodward D.J. 5'-Nucleotidase in the rodent ventral striatum: relation to the distribution of leu-enkephalin, cell clusters, and infralimbiccortical innervation // J. ComP. Neurol. — 1995. -- Vol. 360. — № 1. — P. 49−58.

211. Laycock S.K., McMurray J., Kane K.A., Parratt J.R. Effects of the xanthine oxidase system on cardiac function in anaesthetised rats // Free. Radic. Biol. Med. — 1993. — Vol. 15. — № 3. — P. 249−255.

212. Lee H.S., Allan G. Bovine thyroidal xanthine oxidase // Int. J. Biochem. — 1978. — Vol. 9. — № 8. — P. 559−566.

213. Lin Y. Vasoactive intestinal polypeptide prevents injury of pulmonary vascular permeability lue to xanthine with xanthine oxidase// 1995. -Vol. 10, № 3. -P. 141−145.

214. Liochev S.J., Batinic-HaberleJ., Fridovich J. The effect of detergents on the reduction of tetrazolium salts// Arch. Biochem. Biophys. -1995. -Vol. 324, № 1. -P. 48−52.

215. Litsky M.L., Hohl C.M. Luccas J.H., Jurkowitz M.S. Inosine and guanosine preserve neuronal and glial cell viability in mous during hypoxia // Biol. Chem.- 1987. — Vol. 21. -№ 2. — P. 134−136.

216. Litsky M.L., Holh C.M., Lucas J.H., Jurkowitz M.S. Inosine and guanosine preserve neuronal and glial cell viability in mouse spinal cord cultures during chemical hypoxia // Brain. Res. — 1999. — Vol. 821. — № 2. — P. 426−432.

217. Madrid-Marina V., Fox J. H. Human placental cytoplasmic 5'-Nucleotidase: kinetic properties and inhibition // J. Biol. Chem. ¦- 1986. — Vol. 26 — P. 444−452.

218. Malthouse J.P. G., Gutteridge S., Bray R.C. Rapid type 2 molybdenum (У) electron-paramagnetic resonance signals from xanthine oxidase and the structure of the active centre of the enzyme // Biochem. J. — 1980. — Vol. 185. — № 3. -P. 767−770.

219. Mao Y., Zang L., Shi X. Singlet oxygen generation in the superoxide reaction //Biochem. Mol. Biol. Int. — 1995.- Vol. 36. -№ 1. -P. 227−232.

220. Massaia M., Ma D.D., Boccadoro M. et al. Decreased ecto-5'-Nucleotidase activity of peripheral blood lymphocytes in human monoclonal gammo-pathies: correlation with tumor cell kinetics // Blood. — 1985. -- Vol. 65. — № 3. -P. 530−534.

221. Matsubara Т., Musat-Marcu S., Misra H.P., Dhalla N.S. Protective effect of vanadate on oxyradical-induced changes in isolated perfused heart // Mol. Cell. Biochem. -1995. -Vol. 153. -№ 1−2. -P. 79−85.

222. McManaman J.L., Shellman V., Wright R.M., Repine J.E. Purification of rat liver xanthine oxidase and xanthine dehydrogenase by affinity chromatography on benzamidine-sep-harose // Arch. Biochem. Biophys. — 1996. Vol. 332. -№ 1. -P. 135−141.

223. Meftah S., Prasad A.S., Lee D.Y., Brewer G.J. Ecto-5'-Nucleotidase (5'NT) as a sensitive indicator of human zinc deficiency // J. Lab. Clin. Med. — 1991. — Vol. 118. -№ 4. -P. 309−316.

224. Mekhfi H., Veksler V., Mateo P. et al. Creatine kinase is the main target of reactive oxygen species in cardiac myofibrils // Circ. Res. — 1996. — Vol. 78. -№ 6. -P. 1016−1027.

225. Menon I.A. Nature of the species generated by xanthine oxidase involved in secretory hystamine release from mast cells // Biochem. and Cell. Biol. — 1989. — Vol. 67. — № 8 — P. 397−403.

226. Miller D.M., Grover T.A., Nayini N., Aust S.D. Xanthine oxidase and iron dependent lipid peroxidation // Arch. Biochem. Biophys. — 1993. — Vol. 301. -№ 1. -P. 1−7.

227. Minelli A., Moroni M., Mezzasoma I. The dephosphorylation of AMP and IMP by a soluble low Km 5'-Nucleotidase from human seminal plasma: some regulatory aspects // Int. J. Biochem. Cell. Biol. — 1995. — Vol. 27. — № 10. -P. 1079−1083.

228. Misawa M., Nakano E. Airway constriction by xanthine/ xanthine oxidase in guinea pigs in vivo // J. Toxicol. Environ. Health. — 1993. — Vol. 39. — № 2. -P. 193−205.

229. Miyamoto Y., Akaike Т., Yoshida M. et al. Potentiation of nitric oxide-mediated vasorelaxation by xanthine oxidase inhibitors // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. — 1996. — Vol. 211. — № 4. — P. 366−373.

230. Mondal M.S., Mitra S. The inhibition of bovine xanthine oxidase activity by Hg2+ and other metal ions // J. Inorg. Biochem. — 1996. — Vol. 62. — № 4. — P. 271−279.

231. Moriwaki Y., Yamamoto Т., Suda M. et al. Purification and immunohisto-chemical tissue localization of human xanthine oxidase // Biochim. Biophys. Acta. — 1993. -Vol. 1164. — № 3. — P. 327−330.

232. Moriwaki Y., Yamamoto Т., Yamaguchi K. et al. Immunohistochemical localization of aldehyde and xanthine oxidase in rat tissues using polyclonal antibodies //Histochem. Cell. Biol. — 1996. — Vol. 105. — № 1. — P. 71−79.

233. Mousson В., Desjacques P., Baltassat P. Measurement of xanthine oxidase activity in some hu

Заполнить форму текущей работой