Направленный биосинтез ксиланазы микроскопическим грибом Trichoderma viride 44-11-62/3 и разработка технологии получения ферментного препарата

Тип работы:
Диссертация
Предмет:
Биологические науки
Страниц:
222


Узнать стоимость

Детальная информация о работе

Выдержка из работы

Актуальность темы. Интерес к ксиланазам — ферментам, 'т расщепляющим растительные полисахариды — ксиланы, неуклонно растет благодаря огромному потенциалу их использования в сельскохозяйственном производстве и ряде отраслей промышленности, ориентированных на переработку растительного сырья. Ксиланы являются наиболее распространенными гемицеллюлозами, составляют более 30% сухого веса растительной биомассы и занимают второе место по распространенности после целлюлозы.

В настоящее время ксиланазы нашли широкое применение в пищевой промышленности для повышения выхода и качества продукции в производствах хлеба, соков, вин, пива, спирта, растительного масла, растворимого кофе и др. Ксиланазы используются с высокой эффективностью в целлюлозо-бумажной промышленности для отбеливания бумажной пульпы. Они улучшают качество грубых кормов для сельскохозяйственных животных и птицы.

Наряду с другими гидролитическими ферментами ксиланазы можно использовать для повышения выхода белковых веществ, пигментов, крахмала, пектина, сахаристых и биологически активных веществ за счет разрушения клеточных стенок растительного сырья.

С каждым годом накапливается все больше данных в пользу экономической рентабельности ферментативного способа получения ксилозы из отходов промышленности и сельского хозяйства. Ксилоза, получаемая при ферментативном гидролизе ксиланов, может быть превращена в ксилит и фурфурол, широко применяемые в химической и фармацевтической промышленности, может служить источником углерода для микроорганизмов с целью получения топлива и различных химических соединений (уксусной кислоты, этанола, бутанола, метана, ацетона и др.), а также белковых кормовых продуктов.

В последние годы производство ксиланаз, наряду с целлюлазами и пектиназами, значительно расширено. Эти ферменты занимают около 20% мирового промышленного производства ферментов (Mantyla et al., 1998). Основными продуцентами, используемыми для производства ксиланаз, являются культуры Trichoderma и Aspergillus (Uhlig, 1998).

В настоящее время промышленное производство препаратов ксиланазы в нашей стране отсутствует. На внутреннем рынке присутствуют препараты ксиланазы зарубежных фирм и комплексные целлюлолитические ферментные препараты, в которых ксиланаза является сопутствующим ферментом.

В связи с этим разработка технологии получения высокоэффективного конкурентоспособного ферментного препарата ксиланазы для пищевой промышленности и других отраслей, перерабатывающих растительное сырье, и создание производства на отечественных заводах является своевременной и актуальной задачей.

В качестве перспективного продуцента ксиланазы в работе был использован микроскопический гриб Trichoderma viride 44−11−62/3, применяемый в настоящее время как продуцент целлюлолитических ферментов, в частности при производстве ферментного препарата & laquo-Целловиридин»-. Данный штамм способен синтезировать ксиланазу, которая при производстве целлюла-зы присутствует как сопутствующий фермент. Известно, что микроорганизмы, в том числе микроскопические грибы, обладают высокой адаптивностью к изменению внешних факторов — источников питания и условий роста, что обусловлено гибкой регуляцией обменных процессов, включая синтез ферментов, принимающих участие в их физиологии питания. Это предполагает возможность направленного изменения соотношения основных деполимераз, образующихся при культивировании микроскопического гриба Tr. viride 44−11−62/3 и повышения активности ксиланазы.

Штамм хорошо изучен с точки зрения его способности синтезировать ферменты целлюлазного комплекса. В то же время следует сказать, что закономерности биосинтеза других компонентов ферментного комплекса, и в частности ксиланазы, изучены неполно. В связи с этим исследование регуляторных механизмов ферментообразования является необходимым условием целенаправленного использования биосинтетического аппарата микроорганизма.

Цель и задачи исследования. Целью настоящей работы было изучение закономерностей биосинтеза ксиланазы микроскопическим грибом Тпскос1егта утс1е 44−11−62/3 и условий направленного повышения ее активности, а также разработка технологии получения очищенного ферментного препарата. Исходя из этой цели, были поставлены следующие задачи:

• изучить закономерности биосинтеза ксиланазы микроскопическим грибом Тг. утс1е 44−11−62/3 на различных источниках углерода, оптимизировать состав питательной среды и условия культивирования для направленного повышения биосинтеза ксиланазы и изменения соотношения ксиланазы и целлюлазы-

• разработать режимы выделения, очистки, концентрирования и сушки фермента-

• изучить основные физико-химические и биохимические свойства ксиланазы Тг. уМе 44−11−62/3-

• разработать нормативно-техническую документацию на получение препарата-

• исследовать эффективность применения полученного ферментного препарата ксиланазы в различных отраслях народного хозяйства. Научная новизна. Впервые выявлены закономерности биосинтеза ксиланазы микроскопическим грибом Тг. утс1е 44−11−62/3 на различных источниках углерода.

Показано, что индуцирующими биосинтез ксиланазы факторами являются ксилан, а также ксилан- и целлюлозосодержащие субстраты, такие как пшеничные отруби, целлюлоза, солодовые ростки и продукты их ферментативного гидролиза, применение которых позволяет интенсифицировать процесс биосинтеза.

Разработаны условия дополнительного введения источника углерода в процессе культивирования продуцента, позволившие увеличить активность ксиланазы на 43%.

Разработаны приемы регулирования биосинтеза ксиланазы микроскопическим грибом Тг. viride 44−11−62/3 за счет использования индукторов биосинтеза и оптимизации условий культивирования гриба, что позволило не только повысить синтетическую активность продуцента, но и существенно изменить соотношение активностей ксиланазы и целлюлазы в культуральной жидкости (с 0,74:1 до 5,3: 1), а также сократить время культивирования гриба со 168 до 96 ч.

Впервые охарактеризованы ферментный комплекс и субстратная специфичность полученного препарата и изучены физико-химические свойства ксиланазы Тг. утс1е 44−11−62/3 (рНоПХ, Топх, рН- и термостабильность, субстратная специфичность и др).

Практическая значимость работы. На основании полученных данных разработана технология получения ферментного препарата ксиланазы «Ксило-зим» и утверждена нормативно-техническая документация, включающая опытно-промышленный регламент получения ферментного препарата & laquo-Ксилозим»- и технические условия на препарат. Получено разрешение Минздрава Р Ф на использование препарата & laquo-Ксилозим»- в пищевой промышленности.

Показано, что препарат эффективен в хлебопекарной промышленности. Разработаны рекомендации по его использованию в качестве улучшителя хлеба, получаемого с использованием ржаной и пшеничной муки.

Показана перспективность применения препарата & laquo-Ксилозим»- в виноделии для повышения выхода виноматериалов и повышения скорости фильтрации сусла.

Разработаны рекомендации по использованию ферментного препарата & laquo-Ксилозим»- в составе мультиэнзимной композиции МЭК-СХ-3, предназначенной для введения в комбикорма с высоким содержанием некрахмалистых полисахаридов для сельскохозяйственных животных и птицы.

Стоимость препарата & laquo-Ксилозим»- составляет 480 руб/кг, в то время как стоимость препаратов аналогичной степени очистки фирмы & laquo-ЫоуогутеБ»- -20−25 долларов за 1 кг (566,0−707,5 руб). Экономический эффект от использования 1 кг препарата & laquo-Ксилозим»- в хлебопекарном производстве взамен импортного препарата & laquo-Пентопан 500ЕЮ& raquo- фирмы & laquo-ЫоуогутеБ»- при расходе препаратов 0,10 кг на 1 т муки составит 227,5 руб.

Апробация работы. Основные результаты исследований докладывались на международных и российских научно-технических конференциях, симпозиумах и конгрессах, в том числе на II Международной научно-практической конференции (Ялта, 2001 г.) — Первом съезде микологов & laquo-Современная микология в России& raquo- (Москва, 2002 г.) — I, II, IV Международных конгрессах & laquo-Биотехнология — состояние и перспективы развитии& raquo- (Москва, 2002, 2003, 2005 г. г.) — на заседаниях Ученого совета НТЦ & laquo-Лекбиотех»-.

Публикации. По результатам исследований опубликованы 4 статьи и 4 тезиса докладов, в которых отражены основные положения диссертации.

Структура и объем диссертации. Диссертационная работа состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части, заключения, выводов и списка литературы. Материал изложен на 222 страницах машинописного текста, содержит 22 рисунка и 18 таблиц, список литературы включает 303 наименования.

ОСНОВНЫЕ ВЫВОДЫ И РЕЗУЛЬТАТЫ

1. Впервые изучено влияние на биосинтез ксиланазы микроскопическим грибом ТгМпс1е 44−11−62/3 различных источников углерода и показан ин-дуцибельный характер биосинтеза ксиланазы. Индуцирующими факторами процесса являются ксилан и ксилан- и целлюлозосодержащие субстраты.

2. Разработаны приемы регулирования биосинтеза ксиланазы микроскопическим грибом Тг. утс1е 44−11−62/3 за счет использования индукторов биосинтеза и оптимизации условий культивирования гриба, что позволило не только повысить синтетическую активность продуцента, но и существенно изменить соотношение активностей ксиланазы и целлюлазы в культуральной жидкости (с 0,74:1 до 5,3: 1), а также сократить продолжительность культивирования гриба с 168 до 96 ч.

3. Разработаны режимы очистки и концентрирования ксиланазы с использованием микро- и ультрафильтрации, а также условия сушки и стабилизации фермента сульфатом аммония, обеспечивающие сохранение активности ферментного препарата & laquo-Ксилозим»- при его хранении в течение 3-х лет.

4. Изучена субстратная специфичность и установлен ферментный состав полученного препарата & laquo-Ксилозим»- и показано, что он содержит ксиланазы, способные гидролизовать ксиланы овса и твердой древесины, а также экзофермент — Р-ксилозидазу. В качестве сопутствующих ферментов препарат содержит целлюлазы, глюканазы, экзоферменты — Р-глюкозидазу и Р-галактозидазу. В препарате отсутствует амилаза.

5. Определены оптимальные условия действия ксиланазы ферментного препарата: рН -4,5−5,5, температура — 50 & deg-С, зона стабильности фермента — при рН 4,5−6,0 и температуре не выше 40 & deg-С.

Показана эффективность использования препарата & laquo-Ксилозим»- при производстве хлеба, хлебобулочных и сдобных изделий- в виноделии для повышения выхода виноматериалов и скорости фильтрации сусла. На основе препарата & laquo-Ксилозим»- разработана мультиэнзимная композиция МЭК-СХ-3, предназначенная для введения в комбикорма, содержащие нетрадиционные виды фуражного зерна с высоким содержанием некрахмалистых полисахаридов.

Разработана нормативно-техническая документация на производство препарата & laquo-Ксилозим»-: опытно-промышленный технологический регламент и технические условия.

6.4 Заключение

Показана эффективность применения препарата & laquo-Ксилозим»- в хлебопекарной промышленности при производстве хлебобулочных изделий. Разработаны рекомендации по его использованию в качестве улучшителя хлеба, получаемого с использованием ржаной и пшеничной муки.

Показана перспективность применения препарата & laquo-Ксилозим»- в виноделии для повышения выхода виноматериалов и повышения скорости фильтрации сусла.

Разработаны рекомендации по использованию ферментного препарата & laquo-Ксилозим»- в составе мультиэнзимной композиции МЭК-СХ-3, предназначенной для введения в комбикорма с высоким содержанием некрахмалистых полисахаридов для сельскохозяйственных животных и птицы.

ПоказатьСвернуть

Содержание

ВВЕДЕНИЕ. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1. Особенности структуры ксиланов.

2. Классификация ксиланаз по механизму действия.

3. Биосинтез ксиланазы различными микроорганизмами.

4. Регуляция синтеза ксиланазы.

4.1. Индукция ксиланазы.

4.2. Репрессия синтеза ксиланазы.

4.3. Влияние компонентов питательной среды на синтез ксиланазы.

4.4. Влияние условий культивирования на биосинтез ксиланазы.

5. Физико-химические свойства ксиланаз.

6. Применение ксиланазы в различных отраслях народного хозяйства.

7. Анализ обзора литературы и задачи исследования.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

ГЛАВА 1. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

1.1. Характеристика объекта исследований.

1.2. Условия культивирования и питательные среды.

1.3. Методы получения очищенного ферментного препарата.

1.4. Методы, использованные при исследовании свойств препарата.

1.5. Методы определения активности ферментов.

1.6. Прочие методы.

ГЛАВА 2. ВЛИЯНИЕ СОСТАВА ПИТАТЕЛЬНОЙ СРЕДЫ НА НАПРАВЛЕННЫЙ БИОСИНТЕЗ КСИЛАНАЗЫ МИКРОСКОПИЧЕСКИМ ГРИБОМ ТпсНоЛегта хтйе 44−11−62/3.

2.1. Некоторые сведения о штамме-продуценте — микроскопическом грибе Тпс1юс1егта У1пс1е 44−11 -62/3.

2.2. Влияние различных источников углерода на синтез кси-ланазы микроскопическим грибом Тг1скос1егта утс1е4А- 1−62/3.

2.3. Оптимизация состава питательной среды для биосинтеза ксиланазы с использованием методов математического планирования эксперимента.

2.4. Влияние предварительной ферментативной обработки углеродсодержащих субстратов питательной среды на биосинтез ксиланазы.

Список литературы

1. Александрова Г. П., Медведева С. А., Синицын А. П., Окунев О. Н. Изменение состава структурных компонентов лиственной сульфатной целлюлозы в процессе ферментативного отбеливания ксиланазами // Прикл. биохим. и микробиол. 2000. — Т. 36, № 3. — С. 287−292.

2. Алексеева В. В. Получение гомогенной нейтральной бактериальной про-теиназы Bacillus subtilis шт. 103 и изучение ее свойств: Автореф. дисс.. канд. техн. наук. — М., 1977. -32 с.

3. Альперович Е. Д. Получение целлюлазных ферментных препаратов на основе грибных культур: Автореф. дисс. канд. техн. наук М., 1986 — 25 с.

4. Апрасюхина Н. И., Тавобилов И. М., Родионова H.A. Множественные формы гемицеллюлаз в фильтрате культуральной жидкости Trichoderma viride 1310 //Прикл. биохим. и микробиол. 1987. — Вып. 23, № 5. — С. 624−629.

5. Аре Р. Ю., Виестур У. Е. Получение микробных метаболитов — М.: Пищевая пр-ть, 1979. 72 с.

6. Балцере Д. Ю., Арен А. К., Безбородов A.M. и др. Способ получения иммобилизованного гемицеллюлазного комплекса. A.C. СССР № 1 055 770, 1983.

7. Берлин A.B., Тихомиров Д. Ф., Гутьерес Б. Р., Гусаков A.B., Попова H.H., Синицын А. П. Оценка топоферментной активности целлюлаз и ксила наз // Прикл. биохим. и микробиол. 1998. — Т. 34, № 4. — С. 328−287.

8. Борисенко Т. Н., Сергеева И. Ю., Чегодаев Ф. Н. Интенсификация процесса приготовления пивного сусла с использованием Целловиридина Г20Х // Пиво и напитки. 2000. — № 4. — С. 32−35.

9. Брустовецкая Т. П., Окунев О. Н., Шульга A.B. Образование и свойства грибных целлюлаз и ксиланаз в жидкой среде и в условиях твердофазной ферментации // Прикл. биохим. и микробиол. 1991. — Т. 27, №. 4. -С. 577−583.

10. Вавилова Е. А., Антонова Е. Д., Барсуков Е. Д., Винецкий Ю. ГТ. Механизм суперпродукции секретируемых ферментов у мицелиального гриба Penicillium canescens // Прикл. биохимия и микробиол. — 2003 — Т. 39, № 3. -С. 284−292.

11. Вавилова Е. А., Винецкий Ю. ГТ. Индукция синтеза эндо-1,4-р~ксиланазы и р-галактозидазы в исходных и рекомбинантных штаммах гриба Penicillium canescens // Прикл. биохим. и микробиол. 2003. — Т. 39, № 2 -С. 167−172.

12. Голубев А. М., Иватулин Ф. М., Килимник Ф. Ю., Родионова Н. А., Неуст-роев К. Н. Выделение и свойства эндоксиланазы и Р-ксилозидазы из As-pergillus orizae // Биотехнология. 1993. — T. 58, № 6. — С. 845−851.

13. Гомартели M., Квеситадзе Э., Безбородов А. М. Школьный А.Т., Джобава М., Адейшвили Е. Penicillium canescens с повышенной ксиланазной активностью // Прикл. биохим. и микробиол. 1998. — Т. 34, № 6. — С. 650−654.

14. Горбачева И. М. Ферменты Aspergillus niger, расщепляющие ксиланы: Автореф. дисс. канд. биол. наук. -М., 1977. -25 с.

15. Грачев Ю. П. Математические методы планирования экспериментов. -М., 1971. -117 с.

16. Грачева И. М., Кривова А. Ю. Технология ферментных препаратов — М.: Элевар, 2000. 512 с.

17. Гужова Э. П., Логинова Л. Г. Целлюлолитические ферменты и ксиланаза Myceliophthora thermophila // Прикл. биохимия и микробиол. — 1987. -Т. 23, вып. 6. -С. 820−825.

18. Гумерова У. А., Румянцева Н. И., Лозовая В. В., Селиванова А. С., Рабинович М. Л. Новые литические композиции ферментов для получения делящихся протопластов гречихи // Прикл. биохим. и микробиол. 1993. -Т. 29, вып. 4. -С. 591−596.

19. Даниляк Н. И., Черных В. А. Ксиланазы в биотехнологических процессах. -Киев, 1989. -98 с.

20. Девяткин А. А., Чалов И. С., Аржанова И. Н. Влияние фермента ксиланаза на выход и качество этилового спирта // Материалы Третьего съезда Общества биотехнологов России им. Ю. А. Овчинникова / Ред. Васи лов Р.Г. М.: МАКС Пресс, 2005. — С. 149.

21. Дроздов Н. С., Мотеранская Н. П. Практикум по биологической химии. — М.: Высшая школа, 1970. -256 с.

22. Дубовая Н. В. Исследование процессов выделения и очистки микробной эндо-1,4-Р-ксиланазы из рода Geotrichum и изучение свойств фермента: Автореф. дисс. канд. биол. наук. Москва, 2002. — 25 с.

23. Дытнерский Ю. И. Обратный осмос и ультрафильтрация. М.: Химия, 1978. -352 с.

24. Ежова А. Ю. Разработка технологии выделения и очистки трансэлимина-зы Bacillus macerans и изучение их свойств: Автореф. дисс.. канд. техн. наук. М., 2002. -24с.

25. Иванова И. И., Коршунов В. В., Григорьев Е. Ф. Биосинтез целлюлаз термотолерантным грибом Aspergillus terreus // Темофильные микроорганизмы в практике народного хозяйства. М., 1985. — С. 65−72.

26. Калунянц К. А, Голгер Л. И. Микробные ферментные препараты. -М.: Пищевая промышленность, 1979. 304 с.

27. Квеситадзе Э., Гомартели М., Безборордов A.M., Адейшвили Е. Термостабильные эндоксиланазы грибов термофилов // Прикл. биохим. и микробиол. — 1998. — Т. 34, № 5. — С. 517−520.

28. Кислухина О. В., Доронин А. Ф., Жданова M. JL Получение сока из яблокс применением цитолитических ферментных препаратов // Пищ. пр-ть. -1994. -№ 9. -С. 28−29.

29. Кислухина О. В. Ферменты в производстве пищи и кормов М.: ДеЛи-принт, 2002. — 330 с.

30. Клесов A.A., Рабинович М. Л., Чурилова и др. Ферментативный гидролиз целлюлозы. 1. Активность и компонентный состав целлюлазных комплексов из различных источников // Биоорганическая химия. 1980. -Т. 6,№ 8. -С. 1225−1242.

31. Коломбет Л. В., Жиглецова С. К., Дербышев В. В., Ежов Д. В., Косарева Н. И., Быстрова Е. В. Микофунгин препарат на основе Trichoderma viride для борьбы с болезнями растений // Прикл. биохим. и микробиол. -2001. -Т. 37, вып. 1. -С. 110−114.

32. Крохина В., Антошин В., Удалова Э. Мультиэнзимная композиция в комбикормах для поросят // Комбикорма. 2000. — № 7. — С. 47−48.

33. Ленгуорси Т. Жизнь микроорганизмов при экстремальных значениях рН // Жизнь микробов в экстремальных условиях / Ред. Кашпер Д. М. -М.: Мир, 1981. -С. 922−926.

34. Лобуцкая Н. В., Волков Ю. Г., Ермак И. М., Дедюхина В. П. Получение биологически активных веществ с помощью грибных ферментов // Биотехнология. 2002. — № 6. — С. 68−69.

35. Максимов В. Н., Федоров В. Д. Применение методов математического планирования эксперимента при отыскании оптимальных условий культивирования микроорганизмов. — М.: Изд-во Московского университета, 1969. -125 с.

36. Маркина О. А., Румянцева Г. Н., Птичкина Н. М. Использование отечественных ферментных препаратов для получения пектина из жома // Материалы 1-го конгресса & quot-Биотехнология состояние и перспективы развития& quot-. — М., 2003. — С. 379.

37. Матвеева И. В. Новые аспекты применения ферментных препаратов фирмы & quot-Ново Нордиск& quot- в хлебопекарном производстве // Хлебопечение России. 2000. — № 4. — С. 20−22.

38. Матвеева И. В., Пучкова Л. И., Малофеева Ю. Н., Юдина Е. А. Применение ферментных препаратов при производстве хлеба из смеси ржаной и пшеничной муки // Пищевые ингредиенты. Сырье и добавки. 2001-№ 2. -С. 68−71.

39. Месхи Р. Г. Разработка технологии комплексного ферментного препарата (3-глюканазы, ксиланазы и глюкозидазы: Автореф. дисс. канд. тех. наук. -М., 1983. -25 с.

40. Морозова Е. С. Основные достижения и направления селекции продуцентов целлюлаз в СССР и за рубежом // Целлюлолитические микроорганизмы и ферменты: Итоги науки и техники. Серия биотехнология / Ред. Клесов А. А. 1988. — Т. 10. — С. 6−71.

41. Мосичев М. С., Складнев А. А., Котов В. Б. Общая технология микробиологических производств. М.: Легкая и пищ. пром-ть, 1982. — С. 25.

42. Нарсия Т. А. Разработка технологии ферментного препарата инулиназы: Автореф. дисс.. канд. техн. наук. -М., 1989. -24 с.

43. Наумов Г. Н., Пенкина А. Г., Дмитриев В. И. Разработка технологии био-каталического получения ксилита // Материалы Третьего съезда Общества биотехнологов России им. Ю. А. Овчинникова / Ред. Василов Р. Г. -М.: МАКС Пресс, 2005. -С. 175−176.

44. Нуцубидзе Н. Н., Прабакаран К., Джафарова А. Н., Клесов А. Н. Получение протопластов из целлюлолитического гриба Trichoderma viride QM 9414 // Прикл. биохим. и микробиол. 1988. — Т. 24, вып. 5. — С. 725−729.

45. Нуцубидзе Н. Н., Образцова Н. И., Демина В. А., Зверева Е. А. Получение протопластов базидиомицетов белой гнили и биохимические характеристики секретируемых ферментных комплексов // Прикл. биохим. и микробиол. 1992. — Т. 28, вып. 3 — С. 409−415.

46. Острикова H.A. Разработка биотехнологии целлюлолитических ферментов на основе экспериментально полученного мутанта Trichoderma viride 44: Автореф. дисс. канд. техн. наук. — М., 1983. -25 с.

47. Острикова H.A., Коновалов С. А., Переведенцева М. М., Павлова Н. М., Белогорцев Ю. А., Калунянц К. А., Гернет М. В., Замотайлова Л. П., Чего-даев Ф. Н. Штамм гриба Т. viride — продуцент внеклеточной целлюлазы и ксиланазы. Патент Р Ф № 1 525 208, 1989.

48. Папета Н. Ф., Цилосани Г. М., Николаишвили Н. Т., Квеситадзе Г. И. Идентификация, очистка и характеристика ксиланазы из Nocardiopsus sp., ингибирующей рост ряда фитопатогенных грибов // Биохимия. -1995. Т. 60, вып. 4. — С. 578−584.

49. Павлова Н. М. Разработка технологии пектолитических ферментов на основе экспериментально полученного мутанта Asp. foetidus М-45: Автореф. дисс. канд. техн. наук. -М., 1982. -27 с.

50. Петрова Н. Т. Разработка технологии получения литических ферментов, расщепляющих клеточные стенки дрожжей и микроскопических грибов, с использованием мутантного штамма Streptomyces griseinus: Автореф. дисс. канд. техн. наук. — М., 2005. — 18 с.

51. Перт С. Дж. Основы культивирования микроорганизмов и клеток. -М.: Мир, 1978. -332 с.

52. Плешков Б. П. Практикум по биохимии растений. М.: Колос, 1976. -С. 255.

53. Поландова Р. Д., Еркинбаева Р. К. Применение ферментных препаратов в хлебопекарном производстве. Современное состояние и перспективы // Хлебопечение России. 1997. -№ 3. — С. 20−22.

54. Поландова Р. Д., Увайтхэст Б., Атаев A.A. К вопросу механизма действия хлебопекарных улучшителей // Хлебопечение России. 1999. -№ 1. -С. 13−15.

55. Поляков В. А., Римарева JI.B. Перспективные ферментные препараты и особенности их применения в спиртовой промышленности // Пиво и напитки. 2000. — № 2. — С. 52−55.

56. Рафаловская Т. Я., Шишкова Э. А. Коцентрирование а-амилазы Вас. subtilis методом ультрафильтрации // Методы получения высокоочищенных ферментов: Тезисы Всесоюзного симпозиума. Вильнюс, 1978. — С. 36−37.

57. Родионова Н. А., Горбачева И. В., Тавобилов И. М. Ксиланазы Aspergillus niger // Проблемы биоконверсии растительного сырья / Ред. Скрябин Г. К., Головлев E. JL, Клесов А. А. М.: Наука, 1986. — С. 237−271.

58. Родионова H.A., Килимник А. Ю., Миляева Э. А., Мартинович Л. И., Безбородое A.M. Расщепление изолированных клеточных стенок оболочек пшеничного зерна высокоочищенными и гомогенными ферментами // Прикл. биохим. микробиол. 1999. — Т. 35, № 6. — С. 629−637.

59. Рожанская Т. Н., Марголинап H.A., Возная Э. Е., Селезнева A.A. Исследование некоторых закономерностей процесса ультрафильтрации растворов белков // Хим. Фармац. Журнал. 1981. — Т. XV, № 5. -С. 75−79.

60. Синицын А. П. Штамм гриба «Trichoderma reesei» продуцент целлюло-литических ферментов. Патент RU № 2 001 949, 1993.

61. Синицын А. П., Черноглазое В. М., Гусаков A.B. Методы изучения и свойства целлюлолитических ферментов: Итоги науки и техники. Серия биотехнология. 1993. — Т. 25. — С. 33−34.

62. Скляр В. И., Калюжный C.B., Михентьева Т. В. и др. Конверсия геми-целлюлоз в метан. 1. Мезофильный режим // Биотехнология. 1987. -Т. 3, № 1. — С. 79−85.

63. Смирнова Т. Е., Бравова Г. Б., Данилова Т. И., Бурмистрова В. В. Изучение влияния продуктов деградации пектина на биосинтез пектат-транс-элиминазы //Новое в биотехнологии. -М.: ВНИИСЭНТИ, 1988. С. 83−87.

64. Супрунов Д. Обогащение комбикормов ферментным комплексом для цыплят-бройлеров // Комбикорма. 2000. — № 1. — С. 47−48.

65. Ташпулатов Ж., Джалалова X., Абдуллаев Т., Мирзарахимова М. Цел-люлаза Trichoderma lignorum 19 // Целлюлазы микроорганизмов. М.: Наука, 1981. -С. 114−125.

66. Тиунова Н. А., Кобзева Н. Я., Сороваева А. В. Ферментные системы Geotrichum candidum Зс и Penicillium citreo-viride 26, гидролизующие полисахариды клеточных стенок // Прикл. биохим. и микробиол. 1991. -Т. 27,№ 3. -С. 338−345.

67. Удалова Э., Околева Т. МЭК для птицы // Комбикормовая промышленность.- 1995. -№ 6. -С. 18−20.

68. Фалунина З. П. Исследование и разработка способа предварительной очистки ферментного раствора глюкоамилазы перед ультрафильтрацией: Автореф. дисс.. канд. техн. наук. -М., 1979. -24 с.

69. Федоренко Б. Н. Ферменты и мембраны: научные основы взаимодействия. Монография. М.: МГУПП, 2002. — 195 с.

70. Фролова Н. Ф., Каган С. Ф., Орещенко Л. И. Применение ультрафильтрационного метода для концентрирования глюкоамилазы // Второе Всесоюзное совещание по ферментам микроорганизмов: Тезисы докладов. — М., 1978. -С. 78.

71. Чегодаев Ф. Н. Разработка промышленной технологии целлобранина при глубинном культивировании Trichoderma longibranchiatum: Автореф. дисс. канд. техн. наук. М., 1987. — 25 с.

72. Черемнова Е. А. Изучение биосинтеза ксиланазы плесневым грибом Aspergillus awamori: Автореф. дисс. канд. техн. наук. -М., 1979. -24 с.

73. Черно Н. К., Дудкин М. С., Белкина Н. Е. Арабиноксилан листьев березы: Химия, биохимия и использование гемицеллюлоз // Тез. докл. 3 Всесоюзной конференции. Рига: Зинатне, 1985. — С. 21−22.

74. Шишкова Э. А., Фокина С. С. Использование мембран для предочистки ферментных растворов // Современное направление развития биотехнологии: Тез. докл. М., 1991. -С. 125.

75. Шлеленко JI.A., Поландова З. В., Дремучева Г. Ф. Влияние мультиэнзим-ных композиций на свойство теста и качества пшеничного хлеба // Хлебопечение России. 2001. — № 1. — С. 22−24.

76. Шубаков А. А., Михалева Н. И., Боев А. В., Окунев О. Н. Образование ксиланазы дрожжами Ciyptococcus podzolicus // Прикл. биохим. и микробиол. 1994. — Т. 30, вып. 6. — С. 812−820.

77. Шубаков А. А., Окунев О. Н., Голубев В. И., Михалева Н. И. Распространение ксиланазной активности среди базидиомицетных дрожжевых грибов // Микробиология. 1994. — Т. 63, № 2. — С. 217−220.

78. Шубаков Е. А., Елькина У. Ф., Федоров Э. И. Биоотбеливание лиственной сульфатной целлюлозы ферментными препаратами целловиридин ГЗХ и пектофоетидин ГЗХ // Биотехнология. 2000. — № 1. — С. 52−57.

79. Элисашвили В. И. Биосинтез и свойства целлюлаз и ксиланаз высших ба-зидиомицетов // Прикл. биохим. и микробиол. 1993. — Т. 29, вып. 3. -С. 340−452.

80. Anthony Т., Raj К.С., Rajendran A., Gunasekan P. High molecular weight cellulase-free xylanase from alkali-tolerant Aspergillus fumigatus // Enzyme Microbial Technology. 2003. — V 32. — P. 647−654.

81. Ashita D., Sunil K. Production of a thermostable alkali-tolerant xylanase from Bacillus circulans AD 16 grown on wheat straw // Wold J. Microb. Biotech-nol. — 2000. -V. 16, N 14.- P. 325−327.

82. Bailey B.A., Avni A., Anderson J.D. The influence of ethylene and tissue age on the sensitive of xanthi tobacco leaves to a Trichoderma viride xylanases // Plant Cell Physiol. 1995. -V. 36. — P. 1659−1676.

83. Bailey M.J., Nevalainen K.N.N. Induction, isolation and testing of stable Trichoderma reesei mutants with improved production of solubilizing cellulose // Enzyme. Microb. Technol. 1981. — V. 3. — P. 153−157.

84. Bailey M.J., Buchert J., Viikari L. Effect of pH on production of xylanase by Trichoderma reesei on xylan- and cellulose-based media // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1993. — V. 40. — P. 224−229.

85. Bakir U., Yavascaoghlu S., Guvens F., Ersyin A. An endo-P-l, 4-xylanase from Rhizopus oiyzae: production, partial purification and biochemical characterization // Enzyme Microbial Technology. 2001. — V. 29. — P. 328−334.

86. Beck M.J. Effect of intermittent feeding of cellulose hydrolyzate to hemicellu-lose hydrolyzate on etanol yeld by Pachysolen tannophilus // Biotechnol. Lett. 1986. — V. 8, N 7. — P. 513−516.

87. Beldman G., Vogaren A.G.J., Rombouts F.M., Searle-van Leeuwen M.F., Pilnik W. Specific and nonspecific glucanases from Trinhoderma viride // Biotechnol. Bioeng. 1988. -V. 31. -P. 160−167.

88. Berenger J. -F., Frixon C., Bigliardi J., Creuzet N. Production, purification and properties of thermostable xylanase from Clostridium stercorarium // Can. J. Microbiol. 1985. -V. 31, N 7. — P. 635−643.

89. Berens S., Kaaspari H., Klemme J. Purification and characterization of two different xylanases from the thermophilic aktinomycete Microtetraspora flexuosa SIIX // Antonie van Leeuwenhoek 69. 1996. — P. 235−341.

90. Biely P., Kratky Z., Vrsanska M., Urmanicova D. Induction and inducers of endo-l, 4-P-xylanase in the yeast Ciyptococcus albidus // Eur. J. Biochem. — 1980. -V. 108. -P. 323−329.

91. Biely P., Petrakova E. Novel inducer of the xylan-degrading enzyme system of Ciyptococcus albidus // J. Bacterid. 1984. — V. 160. — P. 408−412.

92. Biely P. Microbial xylanolytic systems // Trends Biotechnol. 1985. — V. 3, N11. -P. 286−290.

93. Biely P., MacKenzie C.R., Puis J., Schneider H. Cooperatively of esterases and xylanases in the enzymatic degradation of acetyl xylan // Biotechnol. -1986. -V. 4. -P. 731−733.

94. Biely P. Biotechnological potential and production of xylanolytic systems free ofcellulases//ACS Symp., 1991. Ser. 460. — P. 408−416.

95. Biely P. Biochemical aspect of production of microbial hemicellulases // Hemicellulose and Hemicellulases / Eds. Coughlan M.P., Hazlewood G.P. -Portland Press. Cambridge, 1993. P. 29−51.

96. Biely, P., Vrsanska, M., Claeyssens, M. The endo-l, 4-p~glucanase 1 from Trichoderma reesei. Action on (3−1,4-oligomers and polymers derived from D-glucose and D-xylose // Eur. J. Biochem. 1991. — V. 2000. — P. 157−163.

97. Biswas S.R., Jana S.C., Mishra A.K., Nanda G. Production, purification and characterization of xylanase from a hyper xylanolitic mutant of Aspergillus ochraceus // Biotechnol. Bioeng. 1990. — V. 35. — P. 244.

98. Bragger J.M., Daniel R.M., Coolbear T., Morgan H.W. Very stable enzymes from extremely thermophilic archaebacteriua and cubacteriua // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1989. — V. 31. — P. 556−561.

99. Brown A.J., Ogawa K., Wood T.M. Studies on the preparation and regeneration of protoplasts from the cellulolytic fungus Penicillium pinophilum // Enzyme Microb. Technol. 1986. — V. 9. — P. 527−532.

100. Camacho N.A., Aguilar G.A. Production, purification and characterization of a low-molecular-mass xylanase from Aspergillus sp. and its application in baking//Appl. Biochem. Biotechnol. -2003. -V. 104. -P. 159−171.

101. Chanel D.S. Bioconversion of hemicelluloses into useful products in an integrated process for food/feed and fuel (etanol) production from biomass // Biotechnol. Bioeng. Symp. 1984. — N. 14. — P. 425−433.

102. Chapman K.D., Conyers-Jackson A., Morean R.A., Tripathy S. Increased N-acylphosphati-aylethanolamine biosynthesis in elicitor-treated tobacco cells // Physiol. Plantarum. 1995. — V. 95, N 1. — P. 120−126.

103. Chaudhari B.K., Tauto P. Selective induction of fi-glucosidase in Trichoderma reesei by xylan // Eur. J. Microbiol. Biotechnol. 1982. — V. 15. — P. 185−187.

104. Chaudhari B.K. Comparison of growth and maintenance parameters for cellu-lase biosynthesis by Trichoderma reesei C5 with some published data effects of lactose feed concentration // Enzyme. Microb. Technol. 1994. -V. 16, N 12. -P. 1079−1083.

105. Cho H.K., Jung H.K., Pack Y.M. Xylanase encoded by genetically engineered Clostridium thermocellum gene in Bacillus subtilis. // Biotechnol. 1995. -V. 17. -P. 157−160.

106. Copa-Patino J.L., Kim Y.G., Broda P. Production and initial characterization of the xylan-degrading system of Phanerochaete chrysospotium // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1993. — V. 40. — P. 69−76.

107. Coronel L., Mesina O.G., Jonson L.M., Sobrejuanite E.E. Cellulase and xylanase production of Aspergillus fumigatus, a thermophilic fungus // Philipp. J. Sci. 1991. -V. 120, N 3. — P. 283−303.

108. Cosson T. Study on the production of a xylanolytic complex from Penicillium canescens 10−10C // Appl. Biochem. Biotechnol. 1997. — V. 67, N 1−2. -P. 45−58.

109. Coughlan M.P., Harlewood G.P. 1,4-P-D-xylan-degrading enzyme systems: biochemistry, molecular biology and application // Appl. Biochem. 1993. -V. 17. -P. 259−289.

110. Curotto E., Concha M., Milagres A., Duran N. Production of extracellular xy-lanases by Penicillium jantinellum: effect of selected growth condition // Appl. Biochem. Biotechnol. 1994. — V. 48, N 2. — P. 107−116.

111. Curotto E., Nasal A., Aguirre C., Campos V., Duran N. Enzymatic pretreat-ment of kraft pulps from pinus radiate D don with xylanolytic complex of penicillium canescens (CP 1) fungi // Appl. Biochem. Biotechnol. 1998. -V. 73. -P. 29−42.

112. Czakaj J., Sawicka-Zukowska R., Jedry Chowska B. Optizymawa nie ksy-lanazy z Chaetomium globosum. Pr. Inst, i lab. bak. przem. spoz., 2000. -V. 55. -P. 41−59.

113. Dahlberg L., Hoist O., Kristjansson J.K. Thermostable xylanolytic enzymes from Rhodothermus marinus grown on xylan // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1993. -V. 40. -P. 63−68.

114. Dean J.F., Anderson J.D. Ethylene biosynthesis-inducing xylanase // Plant Physiol. 1991. -V. 95. -P. 316−323.

115. Defaye J., Driguez H., John M., Schmidt J., Ohleyer E. Induction of D-xylan-degrading enzymes in Trichoderma lignorum by non metabolizable inducer. A synthesis of 4-thioxylobiose // Carbohydr. Res. 1985. — V. 139. — P. 123−132.

116. Defaye J., Guillot J.M., Biely P., Vrsanska M. Positional isomers of thioxylo-biose, their synthesis and inducing ability for D-xylan-degrading enzymes in the yeast Cryptococcus albidus // Carbohydrate Research. 1992. — V. 228. -P. 47−64.

117. Dekker R.F.H., Richard G.N. Purification, properties and mode of action of hemicellulase-producer by Ceratocystis paradoxa // Carbohydr. Res. 1971. -V. 39. -P. 97−114.

118. Dekker R.F.H. Bioconversion of hemicellulose: Aspect of hemicellulase production by Trichodeerma reesei QM 9414 and ensymatic saccharification of hemicellulose // Biotechnol. Bioeng. 1983. — V. 25, N 4. — P. 1127−1146.

119. Detroy RW., Cunningham R.L., Bothast et al. Bioconversion of wheat straw cellulose/hemicellulose to etanol by Saccharomyces unarum and Pachysolen tannophilus // Biotechnol. Bioeng. 1982. — V. 25, N 5. — P. 1105−1113.

120. Deschamps F., Huet M.C. Xylanase production in solid-state fermentation: a study of its properties // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1985. — V. 22. -P. 177−180.

121. Deschatelets L., Yu E.K.S. A simple pentose for biomass conversion studies // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1986. -V. 28, N 12. -P. 1832−1837.

122. Domingues F.C., Queiroz J. A., Cabrai J.M.S., Fonseca L.P. The influents of culture conditions on mycelial structure and cellulose production by Trichoderma reesei Rut C-30 // Enzyme Microb. Technol. 2000. — V. 26. — P. 394−401.

123. Eriksson K.E., Goodell E.W. Pleiotropic mutants of woorotting fungus Poly-porus adustus lacking cellulase, mannanase and xylanase // Can. J. Microbiol. 1974. — V. 20, N 3. — P. 371−378

124. Fernandez-Espinar M., Pinaga F., de Graaff L., Visser J., Ramon D., Valles S. Purification, characterization and regulation of the synthesis of an Aspergillus nidudans acidic xylanase // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1994. — V. 42. -P. 555−562.

125. Ferraris L., Cardinale F., Matta A. In vitro production of cell wall degradading enzymes by Phytohthora capsiciteon // Phytothol mediterr. — 1996. V. 35, N3. -P. 199−206.

126. Ferreira-Costa M., Dias A., Maximo C., Morgado M.J., Martins-Sena G., Duarte C J. Xylanolitic enzyme production by an Aspergillus niger isolate // Appl. Biochem. Biotechnol. 1994. — V. 44. — P. 231−242.

127. Filho E.X.F., Puls J., Coughlan M.P. Biochemical characteristics of two endo-?-l, 4-xylanases produced by Penicillium capsulatum // J. Industrial Microbiology. -1993. -V. 11. -P. 171−180.

128. Fond O., Engasser J. -M., Matta-El-Amouri G. et al. The acetone butanol fermentation on glucose and xylose. 11. Regulation and kinetic in fed-batch culture // Biotechnol. Bioeng. 1986. — V. 28, N 2. — P. 167−175.

129. Fournier R., Frederick M.M., Frederick I.R., Reily P.I. Purification and characterization of endo-xylanases from Aspergilus niger. III. An enzyme of pi 3,65 // Biotechnol. Bioeng. 1985. — V. 27, N 4. — P. 539−546.

130. Fudjimoto H., Ooi T., Wang S. -L., Takasawa T., Hidaka H., Murao S., Arai M. Purification and properties of three xylanases from Aspergillus aculeatus // Bioshi. Biotech. Biochim. 1995. — V. 59, N 3. — P. 538−540.

131. Gandhi J.P., Rao K.K., Dave P.J. Characterization of exracellular thermostable xylanase from Chaetomium globusum // Chem. Technol. Biotechnol. -1994. -V. 60, N1. -P. 55−60.

132. Gao P.J., Gu Y.B., Wang D., Zhang X. Production, characterization and application of cellulase-free xylanase from Aspergillus niger // Appl. Biochem. Biotechnol. 1996. -V. 57−58. -P. 375−381.

133. Gasper A., Cosson T. Study on production of a xylanolitic complex from Penicillium canescens 10−10c // Appl. Biochem. Biotechnol. 1997. — V. 67, N 1−2. -P. 45−68.

134. Gawande P.V., Kamat M.Y. Production of xylanase by immobilized Aspergillus sp. using lignocellulosic waste // World. J. Microbiol. Biotechnol. -2000. V. 16, N1. -P. 111−112.

135. Ghareib M., Nour Ec., Dein Mahmoud M. Purification and general properties of xylanase from Aspergillus terreus // Microbiol. 1992. — V. 147, N 8. -P. 569−576.

136. Ghose T.K., Montenecourt B.S., Eveleigh D.E. Measure of cellulose activity (substrates, assays, activities and recommendations). P reprint of IUPAC Commission on biotechnology, 1981.

137. Ghosh V.K., Deb J.K. Production and characterization of xylanase from Thie-laviopsis basicola // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1988. — V. 29, P. 44−47.

138. Godden B., Legon T., Helvenstein P. M. Regulation of the production of hemicellulolitic enzymes by Streptomyces sp. growing on lignocellulose // J. General Microbiol. 1989. — V. 135. — P. 285−292.

139. Graham H., Balnave D. Dietary enzymes for increasing energy availability // Biotechnology in animal feeds and animal feeding / Eds. Wallace R.J., Ches-son A. Wenheim, Germany: VHC, 1995. — P. 296−309.

140. Grassin C., Fauquembergue P. Fruit juices: Industrial enzymology /Eds. Godfrey T., West S Macmillan Press, 1996. — P. 226−234.

141. Gruninger H., Fiechter A. A njvel, highly thermostable D-xylanase // Enzyme. Microb. Technol. 1986. — V. 8. — P. 309−314.

142. Haltrich D., Laussamayer B., Steinar W. Xylanase formation by Sclerotium rolfsii: effect of growth substrates and development of a culture medium using statistically designed experiments // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1994. -V. 42. -P. 522−530.

143. Haltrich D., Steiner W. Formation of xylanase by Shizophyllum commune: Effect of medium components // Enzyme Microb. Technol. 1994. — V. 16. -P. 229−235.

144. Harbord R., Simpson C., Wegstein J. Winery scale evaluation of maceration enzymes in grape processing // Wine Industry J. 1990. — N5. -P. 134−137.

145. Haros M., Rosell C.M., Benedito C. Improvement of flour quality through carbohydrates treatment during wheat tempering // J. Agric. Food. Chem. -2002. V. 50. — P. 4126−4130.

146. Hazlewood G.P., Gilbert H.J. Molecular biology of hemicellylases // Hemi-cellulose and hemicellulases / Eds. Coughlan M.P., Hazlewood G.P., 1993. -P. 103−106.

147. Heldt-Hansen H.P. Development of enzymes for food applications // Biotechnology in the food chain-new tools and applications for future foods: VTT symp. / Ed. Poutanen K. Helsenki, Finland, 1997. — N 177 — P. 45−55.

148. Hoffman R.M., Wood T.M. Isolation and characterization of a mutant of Penicillium funiculosum for the saccharification of straw // Biotechnol. Bioeng. 1985. -V. 27, N 1. -P. 81−85.

149. Hog M.M., Deckwer W. -D. Cellulase-free xylanase by thermophilic fungi: A comparison of xylanase production by two Thermomyces lanuginosus strans // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1995. — N 4. — P. 604−609.

150. Honda H., Kudo T., Horikoshi K. Selective excretion of alkalin xylanase by Escherichia coli carry in PCX311 // Agric. Bios. Chem. 1985. — V. 49, N10. -P. 3011−3015.

151. Hrmova M., Biely P., Vrsanska M., Petrakova E. Induction of cellulose and xylan-degrading enzymes in the yeast Trichosporon cutaneum // Arch. Microbiol. 1984. — V. 138. — P. 371−376.

152. Hrmova M., Biely P., Vrsanska M. Specifity of cellulase and xylanase induction in Trichoderma reesei QM 9419 // Arch. Microbiol. 1986. — V. 144. -P. 307−311.

153. Hrmova M., Beily P., Vrsanska M. Cellulose and xylan degrading enzymes of Aspergillus terreus // Enzyme Microbiol. Technol. 1989. — V. 11. — P. 610−616.

154. Hrmova M., Petrakova E., Biely P. Induction of cellulose and xylan-degrading enzymes systems in Aspergillus terreus by homo and hetero-disaccharides composed of glucose and xylose // J. Gen. Microbiol. — 1991. — V. 137. -P. 541−547.

155. Iefuji H., Chino M., Kato M., Iimura Y. Acid xylanase from yeast Cryptococ-cus sp. S-2: purification, characterization, cloning and sequencing // Biosci. Biotech. Biochem. 1996. — V. 80, N 8. — P. 1331−1338.

156. John M., Schmidt J. Xylanase and p-xylosidase of Trichoderma lignorum // Meth. Enzymol. 1988. — V. 160. — P. 662−670.

157. Jorgensen H., Ericsson T., Boijesson J., Tjerneld F., Olsson L. Purification and characterization of five cellulases and one xylanase from Penicillium bra-sidianum IBT 20 888 // Enzyme Microbial Technology. 2003. — V. 32. -P. 851−861.

158. Kanauchi M., Bamfort C.W. Growth of Trichoderma viride on crude cell wall preparations from barley // Agric. Food. Chem. 2001. — V. 49, N 2. — P. 883−887.

159. Kang S. -W. K., Kim S. -W., Lee J. -S. Production of cellulase and xylanase in bubble column using immobilized Aspergillus niger KKS // Appl. Biochem. Biotechnol. -1995. -V. 53, N2. -P. 101−106.

160. Kanson A.L., M-Ali A., A-El-Gammal A. Xylanolytic activities of Streptomyces sp. 1 taxonomy, production, partial purification and utilization of agricultural wastes // Acta Microbiologica et Immunologica Hungarica. — 2001. -V. 48. -P. 39−52.

161. Kantelinen A., Hortlihg B., Sundquist J., Linko M., Viikari L. Proposed mechanism of the enzymatic bleaching of kraft pulp with xylanases // Hol-zforshung. 1993. — V. 47. — P. 318−324.

162. Khasin A., Alchanti I., Shoham Y. Purification and characterization of a thermostable xylanase from Bacillus stearothermophilus T-6 // Appl. Environ. Microbiol. 1993. -V. 59. — P. 1725−1730.

163. Kluepfel D., Ishaque M. Xylan-induced cellulolytic enzymes in Streptomyces flavogriseus // Ind. Microbiol. 1982. — V. 23. — P. 389−396.

164. Kluepfel D., Vets-Menta S., Aujvont F., Sharek F., Morosoly R. Purification and characterization of a new xylanase (xylanase B) // Biochem. J. 1990. -V. 267. -P. 45−50.

165. Kolarova N., Farkas V. Laminarinase, xylanase and amylases in crude cellulolytic enzyme complex from Trichoderma reesei // Biologia, Bratislava. -1983. V. 38, N 8. — P. 711−725.

166. Krishnamurthy S., Vithayathil P.J. Purification and characterization of endo-l, 4-(3-xylanase from Paecilomyces varioti banier // J. Ferment. Bioeng. — 1989. -V. 67. -P. 77−82.

167. Lappalainen A. Purification and characterization of xylanolytic enzymes from Trichoderma reesei // Biotechnol. Appl. Biochem. 1986 — V. 8, N 5. -P. 437−448.

168. Leather T.D., Kurtzman C.P., Detroy R.W. Overproduction and regulation of xylanase in Aureobasidium albidus // Biotechnol. Bioeng. 1984. — V. 14. -P. 225−250.

169. Leather T.D., Detroy R.W., Bothast R.J. Induction and glucose repression of xylanase from a color variant strain of Aureobasidium pullulans // Biotechnol. Lett. 1986. -N 12. -P. 867−872.

170. Lemmel A.S., Dalta R., Frankiewicz R.J. Fermentation of xylan by Cljstridium acenobutylicum // Enzyme Microb. Technol. 1986. — V. 8. — P. 217−222.

171. Lemos J. L., Solorzano B. E. P. S., Ebole S.M.F., Pereira J. N. Thermal stability of xylanases produced by Aspergillus awamori // Praz. J. Microbiol. -2000. V. 31, N 3. — P. 206−211.

172. Lewis G.E., Sanchez W.K., Treacher R., Pritchard G.T. Effect of direct-fed fibrolytic enzymes on the digestive characteristics of a forage-based diet fed to beef steers // J. Animal Sci. 1996. — V. 74. — P. 3020−3028.

173. Liner V., Mayrohoferova A. The kinetic of oxidation of aqueous sodium sulphite solution // Chem. Eng. Sie. 1970. — V. 15, N 6. — P. 787−801.

174. Lowri O.N., Rohenolrought N.J., Farr A.L., Randakk R.J. Protein measurement with the folin phenol reagent // Agr. Biol. Chem. 1970. — V. 44, N 9. -P. 393−399.

175. Magnuson T.S. Purification and characterization of alkalin xylanase from Streptomyces viridesporus // Abstr. Gen. Meet. Am. Microbiol. 1996. -V. 96. -P. 566.

176. Mandels M., Andreotti R., Roche C. Measurement of saccharifying cellulose // Biotechnol. Bioeng. Symp. 1976. — N 5. — P. 81−106.

177. McCarthy A.J. Lignocellulase-degrading of cellulose // FEMS Microbiol Rev. 1987.- V. 46. -P. 145.

178. McCleary B.V. Ensymatic modification of plant polysaccharides // Int. J. Macromol. 1986. — V. 8. — P. 349−354.

179. Mendicuti C., Laura P., Trejo-Aguilar B.A., Aguilar O.G. Thermostable xylanase produced at 37 °C and 45 °C by a thermotolerant Aspergillus strain// FEMS Microbiol. Lett. 1997. — V. 146. — P. 97−102.

180. Merchant R., Merchant F., Margaritis. Production of xylanase by thermophilic fungus Thielavia terrestris // Biotechnol. Lett. 1988. — V. 10, N 7. — P. 513−516.

181. Milagres A.M., Prade R.A. Production of xylanase from Penicillium janthi-nellum and its use in the recovery of cellulosic-textile fibers // Enzyme Microbial Technology. 1994. — V. 16. — P. 627−632.

182. Morales P., Madarto A., Flors A., Sendrra J.M., Peres-Gonzales J.A. Purification and characterization of a xylanase and arabinofuranosidase from Bacillus polymixa // Enzyme Microdial Technol. 1995. — V. 17. — P. 424−429.

183. Morosoli R.J., Bertrand J.L., Mondou F., Shareck F., Klupfel D. Purification and properties of a xylanase from Streptococcus lividans // J. Biochem. -1986. -V. 239. -P. 587−592.

184. Nakamura S., Nakai R., Wakabayashi K., Ishiguro Y., Aono R., Horikohi K. Thermophilic alkalin xylanase from newly isolated alkaliphilic and thermophilic Bacillus sp. TAR-1 // Bioshi. Biotech. Biochem. 1994. — V. 58. — P. 78−81.

185. Nakanishi K., Yasui T. Production of xylanase by Streptomyces sp. using non-metabolizable inducer//Agric. Biol. Chem. 1980. -V. 44. — P. 2729−2730.

186. Nath D., Rao M. Increase in stability of xylanase from an alkalophilic Bacillus (NCIM 59) // Biotechnology. 1995. — V. 17, N 5. — P. 557−560.

187. Nevalainen K.H.H., Palva E.T. Production of extracellular enzymes in mutant isolated from unable to hydrolyze cellulose // Appl. Environ. Microbiol. -1978. -V. 35. -P. 11−16.

188. Ohkoshi A., Kudo T., Mase T., Horikoshi K. Purification of three types of xylanases from an alkalophilic Aeromonas sp. // Agric. Biol. Chem. 1985. -V. 49. -P. 3037−3038.

189. Okazaki W., Akiba T., Horikoshi K., Akahoshi R. Production and properties of two types of xylanases from alkalophilic, thermophilic Bacillus sp. // Appl. Microb. Technol.- 1984. -V. 19. -P. 335−340.

190. Oksanen T., Pere J., Paavilainen L., Buchert J., Viikari L. Treatment of recycled kraft pulps with the Trichoderma reesei hemicellulases and cellulases // Biotechnol. 2000. — V. 78, N 1. — P. 39−48.

191. Okunev O.N., Lappalainen A., Niku-Paovola M.L., Nummi M. Xylanase and cellobiohydrolase from Aspergillus terreus // VII Symp. 1985. — N 60. -P. 171−180.

192. Paice M.G., Bernier RJr., Jurasek L. Vickosity-enhancing bleaching of hardwood krafi pulp with xylanase from a cloned gene // Biotechnol. Bioeng. -1988. -V. 32. -P. 235−239.

193. Palma M.B. Influence of aeration and agitation rate on the xylanase activity from Pen. janthinellum endo-l, 4-beta-D-xylanase production in sugarcane bagassa culture medium // Process Biochem. — 1996. -V. 31, N 2. — P. 141−146.

194. Paul J., Varma A.K. Influence of sugars on endoglucanase and (3-xylanase activities of a Bacillus strain // Biotechnol. Lett. 1990. — V. 12. — P. 61−64.

195. Pekka M., Raudaskoski M., Viikari L. Hemicellulolytic enzymes in P- and S-strains of Heterobasidion annosum // Microbiology. 1995. — V. 141. -P. 743−750.

196. Peter-Avalos O.P., Neresa P., Ignasio M., Mayra D. Induction of xylanase and P-xylosidase in Cellulomonas flavigena growing on different carbon sours // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1996. — V. 46. — P. 405−409.

197. Pham P.J. Optimization of a culture medium to xylanase production by Bacillus sp. using statistical experimental designs. Nat. Polytech. Inst. Toulouse // Wold J. Microbiol. Biotechnol. 1998. — V. 14. — P. 2185−2190.

198. Pham P.L., Taillander P., Delmans M., Strehaiano P. Production of xylanase by Bacillus polymyxa using lignocellulosic wastes // Industrial Crops and Products. 1998. — V. 7. — P. 195−203.

199. Poutanen K., Puis J. Characteristics of Trichoderma reesei P-xylosidase and its use in the hydrolisis of solubilized xylans // Appl. Microbiol. Biotechnol. -1988. -V. 28. P. 425−432.

200. Poutanen K., Puis J. The xylanolytic enzyme system of Trichoderma reesei: Plan cell wall polymers // Biogenes and biodegradation of plan cell wall polymers / Eds. Lewis G., Paice M. American Chemical Society. Washington. D. C., 1989. — P. 630−640.

201. Poutanen K. Enzymes: an important tool in improvement of the quality of cereal foods // Trends food Sci. Technol. 1997. — V. 8. — P. 300−306.

202. Prabhu K.A., Manshwari R. Biochemical properties of xylanases from a thermophilic fungus, Melanocarpus albomyces, and their action on plant cell walls // J. Biosci. 1999. — V. 24, N 4. — P. 461−470.

203. Prade R.A. Xylanases: from biology to biotechnology // Biotechnology and Genetic Engineering Revios. -1995. -V. 13. -P. 101−131.

204. Prasad D.Y., Heitman J.A., Joyce T.W. Enzyme de-inking of black and white letterpress printed newsprint waste // Progress in Paper Recycling. 1992. -V. 1. -P. 21−30.

205. Purkarthofer H., Steiner W. Induction of endo-xylanase in the fungus Thermomyces lanuginosus // Enzyme Microbial Technology. 1995. — V. 17. -P. 114−118.

206. Rahman A.K.M.S., Sugitani N., Hatsu M., Takamizawa K. A role of xy-lanase, a-L-arabinofuranosidase, and xylosidase in xylan degradation // Can. J. Microbiol. 2003. — V. 49. — P. 58−64.

207. Raijaram S., Varma A. Production and characterization of xylanase from Bacillus thermoalkalophilus grown on agricultural wastes // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1990. -V. 34 — P. 141−144.

208. Ramakrishnan V.M., Strohfiis B.R. -H., West T. P. Characterization of a xylanase from Aureobasidium pullulans // Microbios. 1996. — V. 85, N 344. -P. 179−187.

209. Rani D.S., Nand K. Production of thermostable cellulase-free xylanase by Clostridium absonum CFR-702 // Process. Biochem. 2000. — V. 36. -P. 355−362.

210. Rao M., Gaikwad S., Mishra C., Deshpande V. Induction and catabolite repression of cellulase in Penicillium funiculosum // Appl. Biochem. Biotech-nol. 1988. -V. 19. -P. 129−137.

211. Ratto M., Pautanen K., Viikari L. Production of xylanolitic enzymes by an alkalitolerant Bacillus circulans stran // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1992. -V. 37. -P. 470.

212. Ravijot K., Dhillon G. S, Singa A., Kalsa M.S. Xylanase and celllulase production by mutant N10 of Trichoderma reesei QM 9414 // J. Res. Punjab Agr. Univ. 1996. — V. 32, N 2. — P. 170−177.

213. Reily P.J. Xylanases structure and function // Basic Life Sci. 1981. — V. 18. -P. 111−129.

214. Rishnan M.V. R, Strohfus B.R. -H., West H.P. Characterization of a xylanase from Aureobasidium pullulans // Microbios. 1996. — V. 85, N 344. — P. 159 187.

215. Ristroph D.L., Humphey A.E. Kinetic characterization of the extracellular xylanases of Termomonospora sp. // Biotechnol. Bioeng. 1985. — V. 27, N 6. -P. 832−836.

216. Robinson P.D. Cellulase and xylanase production by Trichoderma reesei Rut C-3 // Biotechnol. Lett. 1984. — V. 6, N 2. — P. 119−122.

217. Rodrigues E.M., Milagres A.M.F., Pessoa J.A. Selective recovery of xylanase from Renicillium janthinellum using BDBAC recovered micelles // Acta Biotechnol. -1999. -V. 19, N2. -P. 157−161.

218. Roychowdary S., Cox D.C., Lewandowsky M. Production of combustible gas from enzyme-treated cellulosic and hemicellulosic waste // Amer. Chem. Soc. Polym. Prepr. 1983. — V. 24, N 2. — P. 438.

219. Royer J., Nakas J. Production of xylanase by Trichoderma longibrachiatum // Enzyme Microbiol. Technol. 1989. — V. 11, N 7. — P. 405−410.

220. Royer J., Nakas J. Purification and characterization of two xylanases from Trichoderma longibranchiatum // Eur. J. Biochem. -1991. V. 202, N 2. -P. 521−529.

221. Rulkarni N., Shendye A., Rao M. Molecular and biotechnology aspects of xylanases // FEMS Microbiol. Rev. 1999. — V. 23. — P. 411−456.

222. Saake B., Clark T., Puis J. Investigations on the reaction mechanism of xylanases and mannanases on sprucewood chemical pulps // Hozforschung. -1995. -V. 49. -P. 60−68.

223. Sadder J.N., Mes-Hartree M. The enzymatic hydrolysis and fermentations of pretreated wood substrates // Biotechnol. Adv. 1984. — V. 2. — P. 161−181.

224. Saddler J.N. Biotechnology for the conversion of lignocellulosc // Biomass and Bioenergy. 1992. — V. 2. — P. 229−238.

225. Sakaswat V., Bisaria V.S. Purification, characterization and substrate specificities of xylanase isoensymese from Melanocarpus albomyces // Biosci Biotechnol. Biochem. -2000. -V. 64, N 6. P. 1147−1180.

226. Sandhu D.K., Karla M.K. Production of cellulase, xylanase and pectinase by Trichoderma longibranhiatum on different substrates // Trans. Br. Mycol. Soc. 1982. — V. 79, N 3. — P. 409−413.

227. Sa-Pereira P., Mesquita A., Duarte J.C., Barros M.R.A., Costa-Ferreira M. Rapid production of thermostable cellulase-free xylanase by a strain of Bacillus subtillis and its properties // Enzyme Microbial Technology. 2002. -V. 30-P. 924−933.

228. Sharma A., Gurta M.N. Macroaffinity ligand-facilitated three-phase partitioning (MLFTPP) for purification of xylanase // Biotech. Bioeng. 2002 -V. 80, N2.- P. 228−232.

229. Senior D.J., Mayers P.R., Saddler J.N. Xylanase production by Trichoderma harzianum E 58 // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1989. — V. 32. — P. 137−142.

230. Shei J.C., Fratzke A.K., Frederick M.M., Frederick J.R., Reilly P.J. Purification and characterization of endoxylanases from Asp. niger. II An enzyme of pi 4,5 // Biotechnol. Bioeng. 1985. — V. 27, N 4. — P. 533−538.

231. Siedenberg D. Production of xylanase by Asp. awamory on complex medium in stirred tank and airlift tower loop reactor endo- 1,4-?-Dxylanase production in a fermentator// J. Biotechnol. — 1997. — V. 56, N 3. — P. 205−216.

232. Simao C. R, Souza M.G.C., Peralta M.R. Induction of xylanase in Aspergillus fumarii by methyl-?-D-xyloside // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1997. -V. 47. -P. 267−271.

233. Simpson H.D. Haufler U.D., Daniel R.M. An extremely thermostable xylanase from the thermophilic eubacterium Thermotoga // Biochem. J. — 1991. -V. 277. -P. 413−417.

234. Singht A., Kuhad R.C., Manish K. Xylanase production by a hyperxylanolytic mutant of Fusarium oxysorum // Enzyme Microb. Technol. — 1995. — V. 17, N6. -P. 252−253.

235. Soundar S., Chandra T.S. Production of cellulase and detection of avicel-adsorbing carboxymethylcellulase from a mesophilic fungus Humicola grisea Fb. // Enzyme Microb. Technol. 1988. — V. 10. — P. 368−273.

236. Srivastava R, Srivastava A.K. Characterization of a bacterial xylanase resistant to repression by glucose and xylose // Biotechnol. Lett. 1993. -V. 15. -P. 847−852.

237. Sternberg D., Mandels G.R. Induction of cellulolytic enzymes in Trichoderma reesei by soforose // Journal of Bacteriology. 1979. — V. 139. — P. 761−769.

238. Stewart J.C., Lester A., Milburn B., Parry J.B. Xylanase and cellulase production by Aspergillus fumigatus fresenius // Biotechnol. Lettes. 1983. — V. 5, N8. -P. 543−548.

239. Suurnakki A., Tenkanen M., Buchert J., Viikari L. Hemicellulases in the bleaching of chemical pulps // Adv. Biochem Eng./ Biotechnol. 1997. -V. 57. -P. 261−287.

240. Taguchi F., Hasegawa K., Saito-Taki T., Hara K. Simultaneous production ofxylanase and hydrogen using xylan in batch culture of Clostridium sp. Strain X 53 // J. Ferment. Bioeng. 1996. — V. 81. — P. 178−180.

241. Tan L.U.L., Wong K.K.Y., Yu E.K.S., Saddler J.N. Purification and characterization of two D-xylanases from Trichoderma harzianum // Enzyme Microb. Technol. 1985. — V. 7. — P. 425−430.

242. Tangnu S.K., Blanch H.W., Charles R. Enhanced production of cellulase, hemicellulase and P-glucosidase by Trichoderma reesei (Run C-30) // Biotechnol. B ioeng. 1981. — V. 23. — P. 1837−1849.

243. Taussky H.H., Shorr E. A microcolorimetric method for the determination of the inorganic phosphorus // J. Biological. Chem. — 1953. — V. 202, N 2. -P. 675−685.

244. Tenkanen M., Puis J., Poutanen K. Two major xylanases of Trichoderma reesei // Enzyme Microb. Technol. 1992. — V. 14. — P. 566−574.

245. Tenkanen M., ViiKari L., Bucher J. Use of acid-tolerant xylanase for bleaching ofkraft pulps//Biotechnol. Techn.- 1997. -V. ll, N2. -P. 935−938.

246. Thomson J.A. Molecular biology of xylan degradation // FEMS Microbiol. Rev.- 1993. -V. 104. -P. 65−82.

247. Thukral V., Dey S., Panda T. Multipl pH and temperature optimum of extracellular xylanase from T. reesei QM 9414 // Bioprocess. 1989. — V. 4. — P. 40−47.

248. Timell T.E. Wood hemicelluloses: Part I // Carbohydr. Chem. 1965. -V. 20. -P. 409−483.

249. Tribak M., Ocampo J.A., Garcia-Romera I. Production of xyloglucanolytic enzymes by Trichoderma viride, Paecilomyces farinosus, Wardomyces inflatus and Pleurotus ostreatus // Mycologia. 2002. — V. 94, N 3. — P. 404−410.

250. Tseng M. -J., Yap M. -N., Ratanakhanokchai K., Kyu K.L., Chen S. -T. Purification and characterization of two free xylanases from an alkaliphic Bacillus fir-mus // Enzyme Microbial Nechnology. 2002. — V. 30. — P. 590−595.

251. Uden K.O. Effect of different inorganic sources on the production

Заполнить форму текущей работой