Роль белков аксо-глиального комплекса в регуляции структуры и вязкости миелина нервного волокна

Тип работы:
Диссертация
Предмет:
Биофизика
Страниц:
237


Узнать стоимость новой

Детальная информация о работе

Выдержка из работы

Актуальность проблемы

Известно, что проведение ритмического возбуждения (РВ) миелиновым нервным волокном (МНВ) сопровождается комплексом изменений как мембранных белков и липидов, так и аксоплазмы [Watanabe et al. 1973- Левин 1976- Cohen, Lesher 1986]. При Р В нервного волокна выявлена переориентация микрофилламентов, связанных с внутренней поверхностью мембраны, увеличение площади перехвата Ранвье, а так же увеличение объема периаксонального пространства [Шалатонин et al. 1973- Розенгарт 1974- Сотников 1976- Tasaki, Iwasa 1980].

В состоянии покоя в аксолемме нервного волокна происходят процессы, обеспечивающие готовность к проведению РВ (например, работа К±каналов и №+, К±АТФазы). В аксоне обнаружены регулярные низкоамплитудные изменения мембранного потенциала, которые при увеличении внутриклеточного рН трансформируются в потенциал действия (ПД) [Tasaki 1982]. Механизм подобных перестроек в нерве в состоянии покоя практически не изучен. Возможно, что в их основе лежит изменение содержания С, а и в плазматических мембранах или примембранных участках, приводящее к изменению мембранного потенциала и вязкости аксолеммы [Tasaki 1982- Максимов 1997].

Особый интерес вызывают исследования структуры и вязкости миелина МНВ, которая зависит от упорядоченности жирнокислотных остатков (ЖК-остатков) фосфолипидов (ФЛ), поверхностного заряда, уровня & quot-связанной"- (малоподвижной) воды, как при РВ, так и в состоянии покоя [Finean 1956- Левин 1976- Bush et al. 1980- Максимов 1997]. Существенную роль в изменениях вязкости и структуры миелина нервного волокна могут выполнять белки аксо-глиального комплекса (Рис. 1).

Цель и задачи исследования.

Цель работы заключалась в исследовании роли белков аксо-глиального комплекса в изменениях вязкости и структуры миелина нервного волокна.

Научная новизна работы

Впервые обнаружено, что изменение вязкости миелина в МНВ может осуществляться как за счет белков аксо-глиального комплекса, так и за счет активности К±каналов и NO. В состоянии покоя активность К±каналов, локализованные под миелином и перераспределение NO может регулировать упорядоченность ЖК-остатков ФЛ, количество мембраносвязанного Са& quot- и уровень & quot-связанной"- воды миелина

Научно-практическая ценность работы

Полученные данные вносят существенный вклад в понимание роли белков аксо-глиального комплекса (структура, конформация, функция) в изменении упорядоченности ЖК-остатков ФЛ, количества мембраносвязанного Са2+ и уровня & quot-связанной"- воды миелина, а также структуры миелинового нервного волокна и могут быть использованы при разработке новых фармакологических средств для периферической нервной системы (NO, белок OspA).

Апробация работы

Результаты работы были представлены на всероссийских научных конференциях студентов-физиков и молодых ученых ВНКСФ-10 (Москва, 2004) и ВНКСФ-11 (Екатеринбург, 2005), международных конференциях молодых ученых & quot-Ломоносов"- (Москва, 2004, 2005, 2007), международной научной конференции памяти проф. М. В. Гусева & quot-Физиология микроорганизмов в природных и эксперементальных системах& quot- (Москва, 2006), 9-ой международней летней школе по биофизике «Supramolecular structure and function» (Ровинь, 2006), 3-ей международной научнои практической школе-конференции МЕДБИОТЕК & quot-Актуальные вопросы инновационной деятельности в биологии и медицине& quot- (Москва, 2006), международном симпозиуме «Modern Spectroscopy Methods in Studying Structure and Function of Biopolymers in Biology and Medicine» (Дубна, 2007), 6-ом Европейском биофизическом конгрессе (Лондон, 2007), международной школе Физиологического общества «Molecular physiology of membrane transport and cell excitability» (Яремче, 2007).

Публикации

По материалам диссертации опубликовано 15 работ, из них 3 статьи в отечественных и зарубежных журналах.

Структура и объем диссертации

Диссертационная работа изложена на 237 страницах машинописного текста- состоит из введения, обзора литературы, методической части, результатов и обсуждения, заключения, выводов и списка литературы. Работа иллюстрирована 94 рисунками. Список литературы включает 293 источника.

ВЫВОДЫ

1. Гидролиз пептидных связей белков аксо-глиального комплекса (проназа Е) вызывает не только уменьшение амплитуды и увеличение скорости проведения ПД, увеличение упорядоченности ЖК-остатков ФЛ и уровня связанной воды миелина нервного волокна, но также изменяет морфологию нервного волокна и структуру миелина.

2. Изменение конформации белков аксо-глиального комплекса миелинового нервного волокна (действие пХМБ) вызывает уменьшение амплитуды и увеличение скорости проведения ПД, уменьшение количества мембраносвязанного Са2+ и уровня & quot-связанной"- воды, но не влияет на упорядоченность ЖК-остатков ФЛ миелина и морфологию нервного волокна.

3. Блокирование К±каналов (но не Ка+, К±АТФазы) нервного волокна вызывает увеличение упорядоченности ЖК-остатков ФЛ, уменьшение количества мембраносвязанного Са& quot- и уровня & quot-связанной"- воды миелина, но не меняет морфологию нервного волокна.

4. Действие N0 приводит к снижению амплитуды и скорости проведения ПД, увеличению упорядоченности ЖК-остатков ФЛ, уменьшению количества мембраносвязанного Са2+ и уровня & quot-связанной"- воды миелина нервного волокна.

5. Специфическое связывание белка OspA в аксо-глиальном комплексе снижает амплитуду и скорость проведения ПД, уровень мембрано-связанного Са, но не влияет на упорядоченность ЖК-остатков ФЛ миелина нервного волокна.

6. В состоянии покоя выявлены регулярные изменения коэффициента преломления цитоплазмы и мембран аксо-глиального комплекса, частоты которых зависят от компартмента миелинового нервного волокна.

Глава 4. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Известно, что генерация ПД и в большей степени проведение РВ МНВ сопровождается целым комплексом молекулярных и мембранных изменений: конформационными изменениями белков (не только ионных каналов), состава и упорядоченности липидов, изменениями мембранного потенциала, ионного состава, энергообеспечения (синтез и гидролиз АТФ), а также состояния цитоплазмы (остановка циклозиса, аксонального транспорта) и т. д. Так обнаружено уплотнение липидной части мембраны и уменьшение плотности белков мембраны [Watanabe et al 1973- Cohen and Lesher 1986], увеличение толщины мембраны и переориентация анизотропных молекул под влиянием электрического поля [Cohen and Lesher 1986], изменение гидратации мембраны, связанной с сопутствующими ПД изменениями содержания ионов и воды в примембранных структурах [Cohen et al. 1974- Левин 1976]. Наряду с этим наблюдаются значительные перестройки, затрагивающие состояние примембранных структур. Например, при возбуждении безмиелинового волокна обнаружено изменение расположения микрофилламентов, связанных с внутренней поверхностью мембраны, площади перехвата Ранвье, а так же увеличение объема периаксонального пространства и увеличение объема волокна [Шалатонин и др. 1973- Розенгарт 1974- Сотников 1976- Tasaki and Iwasa 1980]. Даже в покое были обнаружены регулярные изменения сопротивления аксолеммы. Важно, что в условиях подпороговой стимуляции генерация ПД оказалась возможной при изменении заряда цитоплазматической поверхности аксолеммы (увеличении внутриклеточного рН) [Tasaki 1982]. Однако, механизм подобных структурных перестроек в нерве как в состоянии покоя, так и при РВ в настоящее время практически не изучен. Возможно, что в их основе лежит изменение состояниями содержания Са2+ и нГ в плазматических мембранах или примембранных участках, приводящее к изменению вязкости плазматических мембран. Известно, что при РВ наблюдается изменение содержания связанного с мембраной, и внутриклеточного и экстраклеточного рН [Tasaki 1982- Максимов 1997].

Для выяснения причин, вызывающих изменения вязкости плазматических мембран определенный интерес представляют исследования изменений отдельных мембранных молекул или комплексов белков и липидов нервного волокна в покое и при проведении РВ. Так известно, что при РВ равномерно вдоль экстраклеточной и внутриклеточной поверхности аксолеммы увеличивается число сульфгидрильных групп, особенно в мембранных белках с молекулярной массой около 60 кДа [Ungar and Romano 1958- Батырева и др. 1975]. Однако роль этих процессов в покое не исследована и по этому в своем исследовании мы оценивали роль мембранных белков в формировании вязкости плазматических мембран (миелин и аксолеммы) МНВ.

В проведенном нами исследовании показано, что изменение структуры экстраклеточных участков белков аксолеммы и миелина при гидролизе пептидных связей, расположенных на С-конце аспарагиновой кислоты, входящей в аминокислотную последовательность, состоящую из остатка аспарагиновой кислоты, гистидина и серина, уменьшает амплитуду ПД, увеличивает скорость проведения ПД, но не влияет на порог возбуждения нерва. Это свидетельствует о разрушении белков важных для генерации и проведения ПД и РВ. Важно, что выявленные изменения возбудимости МНВ сопровождаются изменением состава ЖК ФЛ и СЖК, но не состава ФЛ нерва, при этом уменьшается коэффициент насыщенности ЖК ФЛ и СЖК. Указанные нарушения структуры экстраклеточных участков белка МНВ приводят к обратимому увеличению вязкости миелина (и аксолеммы) а также доли связанной воды в нерве, что изменяет структуру нервного волокна. Одновременно показано увеличение упорядоченности ЖК-остатков ФЛ, изменение их межцепочечных взаимодействий.

Итак, изменения вязкости миелина и аксолеммы МНВ в покое, когда возбудимость снижается, а также состояния цитоплазмы могут быть обусловлены изменениями структуры экстраклеточных участков мембранных белков нерва.

Далее мы исследовали роль более специфических процессов изменение конформации экстраклеточных участков мембран МНВ, действуя на них реагентом, связывающимся с SH- группами белка. Отметим, что S-S-связи между серосодержащими остатками цистеина способны к самоорганизации и способствуют ренатурации белка [Финкелыптейн и Птицын 2005]. Нами установлено, что пХМБ, как и проназа, уменьшает амплитуду ПД и обратимо увеличивает скорость проведения ПД. Таким образом, можно предположить, что действие проназы частично затрагивало белки с SH- группами. Важно, что в данных условиях меняется состав ЖК ФЛ, СЖК, но не меняется вязкость аксолеммы и миелина, количество индивидуальных ФЛ, Кнас Ж К ФЛ и СЖК, хотя обратимо снижается уровень

2*1*

Са мс и уменьшается доля связанной воды нерва. Итак, изменения в белках с SH- группами не приводят к интегральным нарушениям упорядоченности & quot-хвостов"- ЖК в миелине и аксолемме.

Для выяснения причин изменения вязкости миелина при гидролизе пептидных связей экстраклеоточных участков белка нами были предложены две гипотезы:

1. Гидролиз белков приводит к накоплению низкомолекулярных форм белка в перехвате и паранодальных областях МНВ-

2. Гидролиз белков приводит к перераспределению ионов в межклеточном пространстве и, соответственно уровня мембранного потенциала (МП) аксона и ШК-

При проверке первого предположения нами было показано, что поверхностный белок Borrelia burgdorferi sensu stricto (штамм Mr9), вызывающих нарушения морфологии и функционирования нервной системы при болезни Лайма, связывается с мембранами по всей длине нерва, особенно в высокой концентрации в области МВ и паранодальных петель, где вызывает увеличение диаметра нервного волокна. Важно, что при взаимодействии поверхностного белка с мембранами нерва обратимо изменяется уровень мембраносвязанного Са2+ миелина и аксолеммы, но не меняется вязкость миелина и аксолеммы. То есть небольшие конформационные изменения белков (такие как возникающие при блокировании экстраклеточных белковых SH-групп или при связывании поверхностного белка Мг9 с мембранными рецепторами МНВ) не приводят к изменению вязкости миелина и аксолеммы МНВ. Помимо этого установлено, л i что факт изменения уровня мембраносвязанного Са миелина и аксолеммы не связан напрямую с изменением вязкости миелина и аксолеммы. Итак, накопление низкомолекулярных белков в межклеточных отделах МНВ не приводит к изменениям вязкости миелина.

При проверке второго предположения нами показано, что при деполяризации, возникающей при блокировании постоянно открытых К±каналов ПР и паранодальной области (с помощью ТЭА), происходит целый комплекс характерных изменений: обратимо снижается содержание Са мсв и увеличивается вязкость аксолеммы и миелина, уменьшается доля связанной воды (в данном случае в первую очередь имеется ввиду вода, связанная с ФЛ аксолеммы и мембран миелина [Bush et al. 1980]). Вероятно, эти изменения МНВ обусловлены именно инактивацией К±каналов, а не деполяризацией мембраны, так как длительная деполяризация МНВ, возникающая при действии блокатора Na, К -АТФазы, оуабаина, не меняет содержание

Са2+ и вязкость аксолеммы и миелина. Отметим, что гиперполяризация мембраны при инкубации МНВ с валиномицином также увеличивала вязкость аксолеммы и миелина. Итак, изменения вязкости (то есть упорядоченности ЖК-«хвостов» и характера белок-липидных взаимодействий) миелина и аксолеммы МНВ обусловлено активностью К±каналов.

Предположения, высказанные выше, естественно, требовали объяснения роли данных процессов при функционировании МНВ. В связи с этим были выдвинуты два предположения:

1. Изменения состояния белков и вязкости миелина определяют межклеточные взаимодействия аксона и ШК-

2. Изменения состояния белков и вязкости миелина приводят к изменению морфологии МНВ (и, соответственно, его функционирования).

Одним из важных факторов регуляции возбудимости МНВ в покое и при возбуждении является межклеточный & quot-медиатор"- N0. Для проверки первого предположения показали, что вязкость миелина и аксолеммы в МНВ может регулироваться не только за счет прямого действия на мембранные белки или липиды, но и опосредованно, через сигналы, поступающие из цитоплазмы ШК (или аксона). Действительно, НП (донор NO) оказывает комплексное воздействие на исследуемые процессы: уменьшает амплитуду и скорость проведения ПД, меняет уровень Са2+мс, увеличивает вязкость мембраны и уменьшает коэффициент насыщенности ЖК ФЛ и СЖК, а также уменьшает долю воды, связанной с заряженными группами мембранных молекул (плазматических и цитоплазматических мембран МНВ). Известно, что NO активирует К±каналы и вызывает гиперполяризацию МП [Brazhe et al. 2005]. Однако, при этом NO, нитрозилирует мембранные белки, а также может образовывать комплекс с кислородом (пероксинитрит) [Чеснокова и др. 2006], который запускает ПОЛ, и блокировать K±KaHanbi[Sokolovski and Blatt 2004- Dahlem et al. 2004]. Отметим, что изменение поверхностного заряда при действии НП существенно уменьшается, если снижается содержание SH-групп экстраклеточных участков мембранных белков и полностью нивелируется при блокировании К±канала. Итак, вязкость миелина и аксолеммы в МНВ может регулироваться не только за счет прямого действия на мембранные белки или липиды, но и опосредованно, через сигналы, поступающие из цитоплазмы ШК (или аксона). По-видимому, в ходе аксо-глиальных взаимоотношений, перераспределение NO через миелин между ШК и аксоном и является тем системным фактором, который регулирует вязкость миелина за счет регуляции активности К-каналов ШК и аксона.

Для проверки второго предположения о роли изменений вязкости миелина и аксолеммы в изменениях морфологии (глобальные структурные перестройки) МНВ, мы изучали изменения ОРХ (интегральную характеристику МНВ, зависящую как от диаметра волокна, так и от коэффициента преломления его структур) при изменении структуры или конформации белков аксолеммы и миелина. Установлено, что гидролиз пептидных связей экстраклеточных участков белков МНВ (проназа Е) вызывает изменения в профилях ОРХ в ПР (уменьшается ОРХ аксона и микровилли) и МПС (увеличивается ОРХ аксона), что, по-видимому, связано с изменением коэффициента преломления волокна. Меняется и морфология МНВ: увеличивается длина ПР, но не поперечный размер МНВ в МПС. ПХМБ и ТЭА не вызывают изменений параметров профилей ОРХ МНВ и изменений морфологии МНВ. Поверхностные белки Мг9 вызывают увеличение диаметра волокна в ПР, но не приводят к изменению диаметра МНВ в МПС. Таким образом, изменения вязкости миелина и аксолеммы не всегда проявляются в глобальных изменениях морфологии различных структур МНВ.

С помощью ЛИМ можно регистрировать не только глобальные, но и локальные, регулярные изменения структуры МНВ. Мы выявили такие изменения ОРХ в ПР и насечке (наибольшие), а также области компактного миелина (наименьшие изменения). Кроме того, обнаружена динамика ОРХ в аксолемме и примембранном пространстве, паранодальных петлях и аксоне под миелином (более интенсивная, чем в миелине). Регулярные колебания локальных структур МНВ проходили с частотами 0,1−2 Гц на краю ПР, менее интенсивные — в центре ПР и паранодальной области, наименее интенсивные — в области компактного миелина МПС, а также частоты 21−28 Гц в паранодальной области. При разрушении экстраклеточных участков белка (проназа) изменяется интенсивность регулярных колебаний ОРХ: в паранодальной области снижается интенсивность группы колебаний с частотами 21−28 Гц- а в юкстапаранодальной области увеличивается интенсивность колебаний с частотой около 1,5 и 3,5 Гц. В работе [Браже 2006] было установлено, что НП влияет на интенсивность регулярных локальные изменений ОРХ в нейроне: в примембранной области снижалась интенсивность колебаний с частотами 0,1 -1Гц, а в области цитоплазмы возрастает интенсивность колебаний 0,2−0,4 Гц, 1−2 Гц и 15−26 Гц.

Итак, в работе показано, что модификация сосояния мембранных белков АГК (белков плазматической мембраны ШК, миелина и аксолеммы) обеспечивает аксо-глиальные взаимоотношения ШК и аксона за счет, как функциональных изменений (возбудимости, перераспределения NO), так и различных структурных изменений: на уровне морфологии МНВ (изменение внешней и внутренней структуры), на уровне мембран нерва (изменение вязкости, гидратированности, уровня мембраносвязанного Са) и молекулярном уровне (изменения ЖК-состава мембраны, количества ненасыщенных связей в ЖК-остатках липидов, изменение межцепочечных взаимодействий) (рис. 93).

Модификация состояния белков аксо-глиального комплекса вызывает:

Изменения на уровне структуры нервного волокна

Изменения на мембранном уровне

Изменения нз молекулярном уровне

Изменение морфологии и внутренней структуры нервного волокна.

Изменение свойств мембран нерва (вязкости мембран, уровня мембраносвязаного Са2+, уровня связанной воды).

Молекулярные изменения ЖК- остатков (ЖК- состава мембраны, межмолекулярных взаимодействий).

Изменения на функциональном уровне:

Изменение возбудимости нервного волокна

Рис. 94. Эффекты, вызываемые изменением структуры, конформации и активности белков аксо-глиального комплекса.

ПоказатьСвернуть

Содержание

Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Аксо-глиалъный комплекс.

1.2. Особенности проведения ритмического возбуждения нервом.

1.2.1. Подготовка нерва к проведению ПД.

1.2.2. Именение светорассеяния нерва при ритмическом возбуждении.

1.2.3. Изменение двулучепреломления нерва при ритмическом возбуждении.

1.2.4. Изменение состояния воды в нерве при ритмическом возбуждении

1.2.5. Изменение теплопродукции нерва при ритмическом возбуждении

1.2.6. Изменение вязкости миелина и аксолеммы нерва при ритмическом возбуждении.

1.2.7. Изменение вязкости цитоплазмы нерва при ритмическом возбуждении.

1.2.8. Изменение поверхностного заряда на мембранах нерва при проведении потенциала действия.

1.2.9. Изменение морфологии нерва при ритмическом возбуждении.

1.2.9.1. Роль мембраносвязанного Са2+ в миелине.

1.3. Изменение ферментативной активности и липидного состава нерва при ритмическом возбуждении.

1.4. Регуляция работы ион-транспортирующих систем при изменении вязкости мембран.

1.5. Роль клеточных и внеклеточных протеаз в регуляции структуры и функционирования нервного волокна.

1.5.1. Внутриклеточные протеазы.

1.5.2. Внеклеточные протеазы.

1.6. Роль изменения конформации мембранных белков в регуляции состояния нервного волокна.

1.7. Регуляция работы ион-транспортирующих систем изменением вязкости мембран, уровня фосфорилирования, изменения внутриклеточного г}итоскелета.

ЦЕЛИ И ЗАДАЧИ.

Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

2.1. Приготовление препаратов. Растворы и реактивы.

2.1.1. Приготовление препаратов миелиновых нервных волокон.

2.1.2. Приготовление препаратов из Borrelia burgdorferi sensu stricto*.

2.2. Методы исследования.

2.2.1. Регистрация амплитуды и скорости проведения потенциала действия нервного волокна.

2.2.2 Микроскопия с освещением по методу светлого поля.

2.2.3. Флуоресцентная микроскопия.

2.2.3.1. Определение уровня мембраносвязанного Са2+.

2.2.3.2. Исследование локализации поверхностных белков Мг9 в нервном волокне.

2.2.4. Конфокальная лазерная сканирующая микроскроскопиия

2.2.5. Лазерная интерференционная микроскопия

2.2.5.1. Анализ динамики ОРХнерва.

2.2.6. Спектроскопия комбинационного рассеяния нервного волокна.

2.2.6.1. РКР спектроскопия каротиноидов.

2.2.6.2. КР спектроскопия фосфолипидов

2.2.1. Метод электронного парамагнитного резонанса.

2.2.8. Метод ЯМР-спинового эха*.

2.2.9. Хроматографические методы анализа жирных кислот липидов МНВ*.

2.2.9.1. Тонкослойная хроматография липидов.

2.2.9.2. Газожидкостная хроматография жирных кислот МНВ.

2.2. 10. Изучение ферментативной системы нерва.

2.2. 10.1. Определение СОД-активности.

2.2. 10.2. Определение содержания небелковых тиолов.

2.2. 10.3. Определение активности каталазы.

2.2. 11. Статистическая обработка результатов экспериментов.

Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И ОБСУЖДЕНИЕ.

Часть I. Исследование влияния мембранных белков на состояние миелина и аколеммы МНВ.

3.1. Исследование роли белков в изменениях вязкости миелина и аксолеммы миелинового нервного волокна.

3.1.1. Исследование изменений возбудимости и вязкости мембран миелинового нервного волокна при инкубации с проназой Е.

3.1.1.1. Исследование изменений амплитуды и скорости проведения ПД при инкубации МНВ с проназой Е.

3.1.1.2. Исследование изменений вязкости липидов аксолеммы и миелина нервного волокна при инкубации МНВ с проназой Е.

3.1.1.3. Исследование изменений фосфолипидного и жирнокислотного состава липидов нерва при инкубации МНВ с проназой Е.

3.1.1.4. Исследование действия проназы Е на конформацию э/сирнокислотных цепей липидов МНВ.

3.1.1.5. Исследование влияния инкубации МНВ в среде с проназой Е на активность ферментов антиоксидантной системы миелинового нерва

3.1.1.6. Исследование изменения времени спин-спиновой релаксации ядер протонов при инкубации МНВ с проназой Е.

Список литературы

1. Abbott ВС, Howarth JV, Ritchie JM. The initial heat production associated with the nerve impulse in crustacean and mammalian non-myelinated nerve fibres. J Physiol 1965- 178: 368−383.

2. Abdel-Latif AA. Metabolism of phosphoinositides. In: Lajtha V, editor. Handbook of Neurochemistry. New York: Plenum Publishing Corp.- 1983. p. 91−131.

3. Abeywardena MY, Charnock JS. Modulation of cardiac glycoside inhibition of (Na+, K+)-ATPase by membrane lipids. Difference between species. Biochim Biophys Acta 1983- 729: 75−84.

4. Alvarez JL, Vassort G. Properties of the low threshold Ca current in single frog atrial cardiomyocytes. A comparison with the high threshold Ca current. J Gen Physiol 1992- 100: 519−545.

5. Andreev VA, Indukaev KV. The problem of subrayleigh resolution in interference microscopy. Journal of Russian Laser Research 2003- 24: 220−236.

6. Aoshiba K, Yasuda K, Yasui S, Tamaoki J, Nagai A. Serine proteases increase oxidative stress in lung cells. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol 2001- 281: L556-L564.

7. Armstrong CM, Bezanilla F, Rojas E. Destruction of sodium conductance inactivation in squid axons perfused with pronase. J Gen Physiol 1973- 62: 375−391.

8. Atkins CM, Yon M, Groome NP, Sweatt JD. Regulation of myelin basic protein phosphorylation by mitogen-activated protein kinase during increased action potential firing in the hippocampus. J Neurochem 1999- 73: 1090−1097.

9. Backenson PB, Coleman JL, Benach JL. Borrelia burgdorferi shows specificity of binding to glycosphingolipids. Infect Immun 1995- 63: 2811−2817.

10. Baker MD. Electrophysiology of mammalian Schwann cells. Prog Biophys Mol Biol 2002- 78: 83−103.

11. Balice-Gordon RJ. Functional gap junctions in the Schwann cell myelin sheath. 1998.

12. Ballieux BE, Hiemstra PS, Klar-Mohamad N et al. Detachment and cytolysis of human endothelial cells by proteinase 3. Eur J Immunol 1994- 24: 3211−3215.

13. Banks BE, Banthorpe DV, Lamont DM, Pearce FL, Redding KA, Vernon CA. Dissociation of sensory ganglia from the embryonic chick by pronase and other dispersing agents. J Embryol Exp Morphol 1970- 23: 519−530.

14. Barbour AG. Isolation and cultivation of Lyme disease spirochetes. Yale J Biol Med 1984−57: 521−525.

15. Baumgold J, Ierakawa S, Iwasa K, Gainer H. Membrane-associated cytoskeletal proteins in squid giant axons. J Neurochem 1981- 36: 759−764.

16. Bell ME, Peterson RG, Eichberg J. Metabolism of phospholipids in peripheral nerve from rats with chronic streptozotocin-induced diabetes: increased turnover of phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate. JNeurochem 1982- 39: 192−200.

17. Benga G. Water channels (aquaporins and relatives): twenty years after their discovery in Cluj-Napoca, Romania. Acta Endocrinologica (Buc) 2006- 2: 323−335.

18. Berridge MJ. Inositol trisphosphate and diacylglycerol as second messengers. Biochem J 1984- 220: 345−360.

19. Berridge MJ. Receptor-stimulated inositol phospholipid hydrolysis and neural function. Biochem Soc Symp 1986- 52: 153−161.

20. Berthold C-H, Skoglund S. Ultrastructure and histochemistry of the developing node of Renvier in the hindlimb nerves of the cat. Acta Soc med upsal 1965- 70: 287−293.

21. Blank WF, Jr., Bunge MB, Bunge RP. The sensitivity of the myelin sheath, particularly the Schwann cell-axolemmal junction, to lowered calcium levels in cultured sensory ganglia. Brain Res 1974- 67: 503−518.

22. Brandt ME, Riley BS, Radolf JD, Norgard MV. Immunogenic integral membrane proteins of Borrelia burgdorferi are lipoproteins. Infect Immun 1990- 58: 983−991.

23. Brazhe NA, Brazhe AR, Pavlov AN et al. Unravelling cell processes: interference imaging interwoven with data-analysis. J Biol Phys 2006- 32: 191−208.

24. Brazhe NA, Erokhova LA, Churin AA, Maksimov GV. The Relation of Different-Scale Membrane Processes Under Nitric Oxide Influence. Journal of Biological Physics 2005- 31: 533−546.

25. BRYANT SH, TOBIAS JM. Changes in light scattering accompanying activity in nerve. J Cell Physiol 1952- 40: 199−219.

26. Bunow MR, Levin IW. Molecular conformations of cerebrosides in bilayers determined by Raman spectroscopy. Biophys J 1980- 32: 1007−1021.

27. Bush SF, Adams RG, Levin IW. Structural reorganizations in lipid bilayer systems: effect of hydration and sterol addition on Raman spectra of dipalmitoylphosphatidylcholine multilayers. Biochemistry 1980- 19: 4429−4436.

28. Carbone E. Removal of Na+ channels in squid giant axons by perfusion with trypsin. Biochim Biophys Acta 1982- 693: 188−194.

29. Carratu MR, Belmadani A, Cuomo V, Creppy EE. Potassium channel modulation by the pseudopeptide ochratoxin A in rat nerve fibers. J Neurosci Res 1998- 53: 312−317.

30. Carrier D, Pezolet M. Raman spectroscopic study of the interaction of poly-L-lysine with dipalmitoylphosphatidylglycerol bilayers. Biophys J 1984- 46: 497−506.

31. Caswell AH, Hutchison JD. Selectivity of cation chelation to tetracyclines: evidence for special conformation of calcium chelate. Biochem Biophys Res Comm 1971a- 43: 625 630.

32. Caswell AH, Hutchison JD. Visualization of membrane bound cations by a fluorescent technique. Biochem Biophys Res Comm 1971b- 42: 43−49.

33. Catterall WA. Molecular mechanisms of gating and drug block of sodium channels. Novartis Found Symp 2002- 241: 206−218.

34. Chance B, Sies H, Boveris A. Hydroperoxide metabolism in mammalian organs. Physiol Rev 1979- 59: 527−605.

35. Cheifetz S FAU Moscarello. Effect of bovine basic protein charge microheterogeneity on protein-induced aggregation of unilamellar vesicles containing a mixture of acidic and neutral phospholipids.

36. Chen Z, Hothi SS, Xu W, Huang CL. Conduction velocities in amphibian skeletal muscle fibres exposed to hyperosmotic extracellular solutions. J Muscle Res Cell Motil 2007.

37. Chernoff DM. Kinetic analysis of phasic inhibition of neuronal sodium currents by lidocaine and bupivacaine. Biophys J 1990- 58: 53−68.

38. Chevrier P, Vijayaragavan K, Chahine M. Differential modulation of Navl.7 and Navl.8 peripheral nerve sodium channels by the local anesthetic lidocaine. Br J Pharmacol 2004- 142: 576−584.

39. Chiu SY, Scherer SS, Blonski M, Kang SS, Messing A. Axons regulate the expression of Shaker-like potassium channel genes in Schwann cells in peripheral nerve. Glia 1994- 12: 1−11.

40. Chiu SY. Functions and distribution of voltage-gated sodium and potassium channels in mammalian Schwann cells. Glia 1991- 4: 541−558.

41. Chong PL, Fortes PA, Jameson DM. Mechanisms of inhibition of (Na, K)-ATPase by hydrostatic pressure studied with fluorescent probes. J Biol Chem 1985- 260: 1 448 414 490.

42. Coburn J, Barthold SW, Leong JM. Diverse Lyme disease spirochetes bind integrin alpha lib beta 3 on human platelets. Infect Immun 1994- 62: 5559−5567.

43. Cohen LB, Keynes RD, Hille B. Light scattering and birefringence changes during nerve activity. Nature 1968- 218: 438−441.

44. Cohen LB, Keynes RD, Landowne D. Changes in axon light scattering that accompany the action potential: current-dependent components. J Physiol 1972- 224: 727−752.

45. Cohen LB, Lesher S. Optical monitoring of membrane potential: methods of multisite optical measurement. Soc Gen Physiol Ser 1986- 40: 71−99.

46. Cohen LB, Salzberg BM, Davila HV et al. Changes in axon fluorescence during activity: molecular probes of membrane potential. J Membr Biol 1974- 19: 1−36.

47. Czirjak G, Petheo GL, Spat A, Enyedi P. Inhibition of TASK-1 potassium channel by phospholipase C. Am J Physiol Cell Physiol 2001- 281: C700-C708.

48. Dahlem YA, Horn TF, Buntinas L, Gonoi T, Wolf G, Siemen D. The human mitochondrial KATP channel is modulated by calcium and nitric oxide: a patch-clamp approach. Biochim Biophys Acta 2004- 1656: 46−56.

49. D’Aniello A, Petrucelli L, Gardner C, Fisher G. Improved method for hydrolyzing proteins and peptides without inducing racemization and for determining their true D-amino acid content. Anal Biochem 1993- 213: 290−295.

50. De Vuyst E, Wang N, Decrock E et al. Ca (2+) regulation of connexin 43 hemichannels in C6 glioma and glial cells. Cell Calcium 2009- 46: 176−187.

51. Dery O, Corvera CU, Steinhoff M, Bunnett NW. Proteinase-activated receptors: novel mechanisms of signaling by serine proteases. Am J Physiol 1998- 274: C1429-C1452.

52. Desrochers PE, Weiss SJ. Proteolytic inactivation of alpha-1-proteinase inhibitor by a neutrophil metalloproteinase. J Clin Invest 1988- 81: 1646−1650.

53. Dinno MA, Dyson M, Young SR, Mortimer AJ, Hart J, Crum LA. The significance of membrane changes in the safe and effective use of therapeutic and diagnostic ultrasound. Phys Med Biol 1989 Nov hys-52.

54. D’Urso D, Ehrhardt P, Muller HW. Peripheral myelin protein 22 and protein zero: a novel association in peripheral nervous system myelin. J Neurosci 1999- 19: 3396−3403.

55. Epand RM. Structural, functional, and clinical aspects of myelin proteins. In: Marangos PJ, Campbell I, Cohen RM, editors. Neuronal and glial proteins: structure, function and clinical application. New York: Academic Press- 1988.

56. Eshed Y, Feinberg K, Poliak S et al. Gliomedin mediates Schwann cell-axon interaction and the molecular assembly of the nodes of Ranvier. Neuron 2005- 47: 215−229.

57. Fain JN, Loken SC. Response of trypsin-treated brown and white fat cells to hormones. Preferential inhibition of insulin action. J Biol Chem 1969- 244: 3500−3506.

58. Fannon AM, Sherman DL, Ilyina-Gragerova G, Brophy PJ, Friedrich VL, Jr., Colman DR. Novel E-cadherin-mediated adhesion in peripheral nerve: Schwann cell architecture is stabilized by autotypic adherens junctions. J Cell Biol 1995- 129: 189−202.

59. Fernandez-Moran H, Finean JB. Electron microscope and low-angle x-ray diffraction studies of the nerve myelin sheath. J Biophys Biochem Cytol 1957- 3: 725−748.

60. Ferris-CD, Snyder SH. Inositol phosphate receptors and calcium disposition in the brain. J Neurosci 1992- 12: 1567−1574.

61. Fiehn W. The effect of phospholipase D on the function of fragmented sarcoplasmic reticulum. Lipids 1978- 13: 264−266.

62. Finean JB. The role of water in the structure of peripheral nerve myelin. J Biophys Biochem Cytol 1956- 3: 92−102.

63. Fox CC, Dvorak AM, Peters SP, Kagey-Sobotka A, Lichtenstein LM. Isolation and characterization of human intestinal mucosal mast cells. J Immunol 1985- 135: 483−491.

64. Fraceto LF, Pinto LM, Franzoni L et al. Spectroscopic evidence for a preferential location of lidocaine inside phospholipid bilayers. Biophys Chem 2002- 99: 229−243.

65. Frank HA, Young AJ, Britton G, Cogdell RJe. The Photochemistry of Carotenoids. The Netherlands: Kluwer Academic Publishers- 1999.

66. Gaber BP, Yager P, Peticolas WL. Interpretation of biomembrane structure by Raman difference spectroscopy. Nature of the endothermic transitions in phosphatidylcholines. Biophys J 1978- 21: 161−176.

67. Gan WB, Kwon E, Feng G, Sanes JR, Lichtman JW. Synaptic dynamism measured over minutes to months: age-dependent decline in an autonomic ganglion. Nat Neurosci 2003- 6: 956−960.

68. Gao H, He C, Fang X et al. Localization of aquaporin-1 water channel in glial cells of the human peripheral nervous system. Glia 2006- 53: 783−787.

69. Garbay BF, Heape Am FAU, Sargueil FF, Cassagne C. Myelin synthesis in the peripheral nervous system. Prog Neurobiol 2000- 61: 267−304.

70. Garcia Monco JC, Fernandez VB, Rogers RC, Szczepanski A, Wheeler CM, Benach JL. Borrelia burgdorferi and other related spirochetes bind to galactocerebroside. Neurology 1992- 42: 1341−1348.

71. Georgescauld D., Desmazes, J.P., Duclohier, H. Relation between the axonal membrane microfluidity and excitability. C.R. Seances Soc. Biol. Fil. 1983- 177 (4): 522−528.

72. Gilbert DS, Newby BJ. Neurofilament disguise, destruction and discipline. Nature 1975- 256: 586−589.

73. Goswami SK, Gould RM. Effect of electrical stimulation on phosphoinositide metabolism in rat sciatic nerve in vivo. J Neurochem 1985- 44: 941−946.

74. Greengard P, Straub RW. Effect of frequency of electrical stimulation on the concentration of intermediary metabolites in mammalian non-myelinated fibres. J Physiol 1959- 148: 353−61.: 353−361.

75. Grossmann A, Morlet J. Decomposition of Hardy functions into square integrable wavelets of constant shape. SIAM J of Math An 1984- 15: 723−736.

76. Guerri C, Grisolia S. Chronic ethanol treatment affects synaptosomal membrane-bound enzymes. Pharmacol Biochem Behav 1983- 18 Suppl 1: 45−50.

77. Hagiwara S, Yoshida S, Yoshii M. Transient and delayed potassium currents in the egg cell membrane of the coelenterate, Renilla koellikeri. J Physiol 1981- 318: 123−141.

78. Hall SM, Williams PL. Studies on the «incisures» of Schmidt and Lanterman. J Cell Sci 1970- 6: 767−791.

79. Hall SM. Studies on the «incisures» of Schmidt and Lanterman. 1970.

80. Hanada H, Kashiwagi A, Takehara Y et al. Do reactive oxygen species underlie the mechanism of apoptosis in the tadpole tail? Free Radic Biol Med 1997- 23: 294−301.

81. Hannun YA, Bell RM. Lysosphingolipids inhibit protein kinase C: implications for the sphingolipidoses. Science 1987- 235: 670−674.

82. Hannun YA, Bell RM. Regulation of protein kinase С by sphingosine and lysosphingolipids. Clin Chim Acta 1989- 185: 333−345.

83. Hedegaard C, Bardeau JF, Chateigner D. Molluscan shell pigments: an in situ resonance raman study. Journal of Molluscan Studies 2006- 72: 157−162.

84. Hermann PM, Bulloch AGM. Pronase modifies synaptic transmission and activity of identified Lymnaea neurons. Invertebrate Neuroscience 1998- 3: 295−304.

85. Hermann PM, Lukowiak K, Wildering WC, Bulloch AG. Pronase acutely modifies high voltage-activated calcium currents and cell properties of Lymnaea neurons. Eur J Neurosci 1997- 9: 2624−2633.

86. Hestrin S, Korenbrot JI. Voltage-activated potassium channels in the plasma membrane of rod outer segments: a possible effect of enzymatic cell dissociation. J Neurosci 1987- 7: 3072−3080.

87. Hianik T, Palackova A, Pavelkova J. Effects of local anesthetics on mechanical characteristics of lipid bilayers and on the ion transport dynamics. Gen Physiol Biophys 1990- 9: 267−280.

88. Hildebrand C, Skoglund S. Ultrastructural features of the nodal region in lambar spinal roots of newborn man. Acta Soc med upsal 1967- 72: 71−75.

89. Hill DK, Keynes RD. Opacity changes in stimulated nerve. J Physiol 1949- 108: 278−281.

90. Hogberg CJ, Lyubartsev AP. Effect of local anesthetic lidocaine on electrostatic properties of a lipid bilayer. Biophys J 2008- 94: 525−531.

91. Hollenberg MD, Compton SJ. International Union of Pharmacology. XXVIII. Proteinase-activated receptors. Pharmacol Rev 2002- 54: 203−217.

92. Hoshi T, Zagotta WN, Aldrich RW. Biophysical and molecular mechanisms of Shaker potassium channel inactivation. Science 1990- 250: 533−538.

93. Howarth JV, Keynes RD, Ritchie JM, von Muralt A. The heat production associated with the passage of a single impulse in pike olfactory nerve fibres. J Physiol 1975- 249: 349 368.

94. Howe JR, Ritchie JM. Multiple kinetic components of sodium channel inactivation in rabbit Schwann cells. J Physiol 1992- 455: 529−566.

95. Inouye M, Yee ML. Specific removal of proteins from the envelope of Escherichia coli by protease treatments. J Bacteriol 1972- 112: 585−592.

96. Isaacs RD. Borrelia burgdorferi bind to epithelial cell proteoglycans. J Clin Invest 1994- 93: 809−819.

97. Ishibashi К, Kuwahara M, Gu Y et al. Cloning and functional expression of a new water channel abundantly expressed in the testis permeable to water, glycerol, and urea. J Biol Chem 1997- 272: 20 782−20 786.

98. Janoff A. Elastases and emphysema. Current assessment of the protease-antiprotease hypothesis. Am Rev Respir Dis 1985- 132: 417−433.

99. Johnston RB, Jr., Chadwick DA, Cohn ZA. Priming of macrophages for enhanced oxidative metabolism by exposure to proteolytic enzymes. J Exp Med 1981- 153: 16 781 683.

100. Kanje M, Lazarewicz J, Ekstrom P, Edstrom A. Ca2±activated protease activity in frog sciatic nerve: characterization and effect on rapidly transported axonal proteins. Brain Res 1985- 327: 29−36.

101. Kasckow JW, Abood LG, Hoss W, Herndon RM. Mechanism of phospholipase A2-induced conduction block in bullfrog sciatic nerve. II. Biochemistry. Brain Res 1986- 373: 392−398.

102. Kashiwagi A, Hanada H, Yabuki M et al. Thyroxine enhancement and the role of reactive oxygen species in tadpole tail apoptosis. Free Radic Biol Med 1999- 26: 10 011 009.

103. Kim JY, Furukawa Y, Tasumi M. Electronic absorption and Raman studies of the radical anion and dianion of a polyene molecule (19,19', 20,20'-tetranor-b, b-carotene). Chemical Physics Letters 1997- 276: 418−422.

104. Kirkpatrick LL, Brady ST. Modulation of the axonal microtubule cytoskeleton by myelinating Schwann cells. JNeurosci 1994- 14: 7440−7450.

105. Kleinhaus AL, Zeman RJ. Protein phosphatase inhibitors prolong Ca (2+)-transients and divalent cation-dependent action potentials in leech Retzius cells. Brain Res 1994- 650: 326−330.

106. Klevets MI. Effect of protein-modifying factors on sodium and potassium leakage currents of the secretory cell membranes. Fiziol Zh 1989- 35: 3−6.

107. Kobayashi T, Tsukita S, Tsukita S, Yamamoto Y, Matsumoto G. Subaxolemmal cytoskeleton in squid giant axon. I. Biochemical analysis of microtubules, microfilaments, and their associated high-molecular-weight proteins. J Cell Biol 1986- 102: 1699−1709.

108. Koh SD, Campbell JD, Carl A, Sanders KM. Nitric oxide activates multiple potassium channels in canine colonic smooth muscle. J Physiol 1995- 489 (Pt 3): 735−743.

109. Kono T. Destruction of insulin effector system of adipose tissue cells by proteolytic enzymes. J Biol Chem 1969- 244: 1772−1778.

110. Koshy KM, Wang J, Boggs JM. Divalent cation-mediated interaction between cerebroside sulfate and cerebrosides: an investigation of the effect of structural variations of lipids by electrospray ionization mass spectrometry. Biophys J 1999- 77: 306−318.

111. Kubalski A, Martinac B, Saimi Y. Proteolytic activation of a hyperpolarization- and calcium-dependent potassium channel in Paramecium. J Membr Biol 1989- 112: 91−96.

112. Landon DN, Langley OK. The local chemical environment of nodes of Ranvier: a study of cation binding. J Anat 1971- 108: 419−432.

113. Ledeen RW, Golly F, Haley JE. Axon-myelin transfer of phospholipids and phospholipid precursors. Labeling of myelin phosphoinositides through axonal transport. Mol Neurobiol 1992- 6: 179−190.

114. Lehmkuhl D, Sperelakis N. Transmembrane potentials of trypsin-dispersed chick heart cells cultured in vitro. Am J Physiol 1963- 205: 1213−1220.

115. Lerman L, Watanabe A, Tasaki I. Intracellular perfusion of squid giant axons: recent findings and interpretations. Neurosci Res (NY) 1969- 2: 71−109.

116. Levitan IB. Phosphorylation of ion channels. J Membr Biol 1985- 87: 177−190.

117. Lev-Ram V, Ellisman MH. Axonal activation-induced calcium transients in myelinating Schwann cells, sources, and mechanisms. J Neurosci 1995- 15: 2628−2637.

118. Lev-Ram V, Grinvald A. Early demyelination can be detected in vitro by a myelin associated optical signal. J Neuroimmunol 1987- 16: 106.

119. Lippert JL, Lindsay RM, Schultz R. Laser Raman characterization of conformational changes in sarcoplasmic reticulum induced by temperature, Ca2+, and Mg2+. J Biol Chem 1981- 256: 12 411−12 416.

120. Lippert JL, Peticolas WL. Laser Raman investigation of the effect of cholesterol on conformational changes in dipalmitoyl lecithin multilayers. Proc Natl Acad Sci USA 1971- 68: 1572−1576.

121. Lipscombe D, Madison DV, Poenie M, Reuter H, Tsien RW, Tsien RY. Imaging of cytosolic Ca2+ transients arising from Ca2+ stores and Ca2+ channels in sympathetic neurons. Neuron 1988- 1: 355−365.

122. Liu X, Miller MJ, Joshi MS, Thomas DD, Lancaster JR, Jr. Accelerated reaction of nitric oxide with 02 within the hydrophobic interior of biological membranes. Proc Natl Acad Sci U S A 1998- 95: 2175−2179.

123. Love S, Cruz-Hofling MA. Acute swelling of nodes of Ranvier caused by venoms which slow inactivation of sodium channels. Acta Neuropathol 1986- 70: 1−9.

124. Lutz M, Agalidis I, Hervo G, Cogdell RJ, Reiss-Husson F. On the state of carotenoids bound to reaction centers of photo synthetic bacteria: a resonance Raman study. Biochim Biophys Acta 1978- 503: 287−303.

125. Lutz M, Kleo J. Resonance Raman scattering of bacteriochlorophyll, bacteriopheophytin and spheroidene in reaction centers of Rhodopseudomonas speroides. Biochem Biophys Res Commun 1976- 69: 711−717.

126. Marthinuss J, Andrade-Gordon P, Seiberg M. A secreted serine protease can induce apoptosis in Pam212 keratinocytes. Cell Growth Differ 1995- 6: 807−816.

127. Masters C. Interactions between glycolytic enzymes and components of the cytomatrix. J Cell Biol 1984- 99: 222s-225s.

128. Masuzawa T, Kharitonenkov IG, Kadosaka T et al. Characterization of Borrelia burgdorferi sensu lato isolated in Moscow province-a sympatric region for Ixodes ricinus and Ixodes persulcatus. Int J Med Microbiol 2005- 294: 455−464.

129. Merlin J. Resonanca Raman spectroscopy of carotenoids and carotenoid-containing sistems. Pure& Appl Chem 1985- 57: 785−792.

130. Moller IM, Kristensen BK. Protein oxidation in plant mitochondria as a stress indicator. Photochem Photobiol Sci 2004- 3: 730−735.

131. Moran O, Mateu L. Loosening of paranodal myelin by repetitive propagation of action potentials. Nature 1983- 304: 344−345.

132. Morrison WR, Smith LM. Preparation of fatty acid methyl esters and dimethylacetals from lipids with boron fluoride-methanol. J Lipid Res 1964- 5: 600−608.

133. Musse AA, Harauz G. Molecular «negativity» may underlie multiple sclerosis: role of the myelin basic protein family in the pathogenesis of MS. Int Rev Neurobiol 2007- 79: 149−72.

134. Narahashi T, Tobias JM. Properties of axon membrane as affected by cobra venom, digitonin, and proteases. Am J Physiol 1964- 207: 1441−1446.

135. Narahashi T. Chemicals as tools in the study of excitable membranes. Physiol Rev 1974- 54: 813−889.

136. Nelson PG. Effects of certain enzymes on node of Ranvier excitability with observations on submicroscopic structure. J Cell Physiol 1958- 52: 127−145. 143. 144. 145. 146. 147. 148. 149. 150. 151. 152. 153. 154. 155,156,157,158

137. Nemeth EF. Ca2+ Receptor-Dependent Regulation of Cellular Functions. News Physiol Sci 1995- 10: 1−5.

138. Nishizuka Y. Intracellular signaling by hydrolysis of phospholipids and activation of protein kinase C. Science 1992- 258: 607−614.

139. Numann R, Catterall WA, Scheuer T. Functional modulation of brain sodium channels by protein kinase С phosphorylation. Science 1991- 254: 115−118.

140. O’Brien PJ, Molino M, Kahn M, Brass LF. Protease activated receptors: theme and variations. Oncogene 2001- 20: 1570−1581.

141. Okamoto H, Saito S, Hamaguchi H, Tasumi M. Resonance Raman spectra and Excitation Profiles of Tetradesmethyl-b-Carotene. Journal of Raman Spectroscopy 1984- 15: 331−335.

142. Ondrias K, Balgavy P, Stole S, Horvath LI. A spin label study of the perturbation effect of tertiary amine anesthetics on brain lipid liposomes and synaptosomes. Biochim Biophys Acta 1983- 732: 627−635.

143. Ossanna PJ, Test ST, Matheson NR, Regiani S, Weiss SJ. Oxidative regulation of neutrophil elastase-alpha-1-proteinase inhibitor interactions. J Clin Invest 1986- 77: 1939−1951.

144. Pant HC, Gainer H. Properties of a calcium-activated protease in squid axoplasm which selectively degrades neurofilament proteins. J Neurobiol 1980- 11: 1−12.

145. Petran M, Hadravsky M, Benes J, Boyde A. In vivo microscopy using the tandem scanning microscope. Ann N Y Acad Sci 1986- 483: 440−447.

146. Pezolet M, Georgescauld D. Raman spectroscopy of nerve fibers. A study of membrane lipids under steady state conditions. Biophys J 1985- 47: 367−372.

147. Pick J. On the submicroscopic orgonisation of the myelinated sympathetic nerve fiber in the frog. Anat Rec 1962- 144: 295−326.

148. Poliak S, Gollan L, Salomon D et al. Localization of Caspr2 in myelinated nerves depends on axon-glia interactions and the generation of barriers along the axon. J Neurosci 2001- 21: 7568−7575.

149. Poliak S, Peles E. The local differentiation of myelinated axons at nodes of Ranvier. Nat Rev Neurosci 2003- 4: 968−980.

150. Preston GM, Jung JS, Guggino WB, Agre P. The mercury-sensitive residue at cysteine 189 in the CHIP28 water channel. J Biol Chem 1993- 268: 17−20.

151. Rang HP, RITCHIE JM. Depolarization of nonmyelinated fibers of the rat vagus nerve produced by activation of protein kinase C. J Neurosci 1988- 8: 2606−2617.

152. Rimai L, Heyde ME, Gill D. Vibrational spectra of some carotenoids and related linear polyenes. A Raman spectroscopic study. J Am Chem Soc 1973- 95: 4493−4501.

153. Ritchie JM. Energetic aspects of nerve conduction: the relationships between heat production, electrical activity and metabolism. Prog Biophys Mol Biol 1973- 26: 14 787.: 147−187.

154. Robert B. The Electronic Structure, Stereochemistry and Resonance Raman Spectroscopy of Carotenoids. The Photochemistry of Carotenoids. Netherlands: Kluwer Academic Publishers-, 1999. p. 189−201.

155. Roberts R. Lysosomal cysteine proteases: structure, function and inhibition of cathepsins. Drug News Perspect 2005- 18: 605−614.

156. Rodbell M, Birnbaumer L, Pohl SL. Adenyl cyclase in fat cells. 3. Stimulation by secretin and the effects of trypsin on the receptors for lipolytic hormones. J Biol Chem 1970−245: 718−722.

157. Rooney MW, Lange Y, Kauffman JW. Acyl chain organization and protein secondary structure in cholesterol-modified erythrocyte membranes. J Biol Chem 1984- 259: 8281−8285.

158. Roper J, Schwarz JR. Heterogeneous distribution of fast and slow potassium channels in myelinated rat nerve fibres. J Physiol 1989- 416: 93−110.

159. Rosenberg PH, Alila A. Hydrophobic membrane interaction of etidocaine, bupivacaine and 2-chloroprocaine. A spin and fluorescent probe study. Naunyn Schmiedebergs Arch Pharmacol 1982- 319: 95−100.

160. Rosenberg PH, Kytta J, Alila A. Absorption of bupivacaine, etidocaine, lignocaine and ropivacaine into n-heptane, rat sciatic nerve, and human extradural and subcutaneous fat. Br J Anaesth 1986- 58: 310−314.

161. Sabolic I, Shi LB, Brown D, Ausiello DA, Verkman AS. Proteinases inhibit H (+)-ATPase and Na+/H+ exchange but not water transport in apical and endosomal membranes from rat proximal tubule. Biochim Biophys Acta 1992- 1103: 137−147.

162. Sahenk Z, Brady ST. Axonal tubulin and microtubules: morphologic evidence for stable regions on axonal microtubules. Cell Motil Cytoskeleton 1987- 8: 155−164.

163. Saito S, Tasumi M. Normal-coordinate analysis of B-carotene isomers and assignments of the Raman and infrared bands. J Raman Spectrosc 1983- 14: 310−321.

164. Sakai H, Matsumoto G, Murofushi H. Role of microtubules and axolinin in membrane excitation of the squid giant axon. Adv Biophys 1985- 19: 43−89.

165. Sandri C, Van Buren JM, Akert K. Membrane morphology of the vertebrate nervous system. A study with freeze-etch technique. Prog Brain Res 1977- 46: 1−384.

166. Sarkadi B, Enyedi A, Foldes-Papp Z, Gardos G. Molecular characterization of the in situ red cell membrane calcium pump by limited proteolysis. J Biol Chem 1986- 261: 9552−9557.

167. Schaffer HE, Chance RR, Silbey RJ, Knoll K, Schrock RR. Conjugation length dependence of Raman scattering in a series of linear polyenes: Implications for polyacetylene. Journal of Chemistry and Physics 1991- 94: 4161−4170.

168. Schauf CL. Anticonvulsants modify inactivation but not activation processes of sodium channels in Myxicola axons. Can J Physiol Pharmacol 1987- 65: 1220−1225.

169. Scherer SS, Arroyo EJ. Recent progress on the molecular organization of myelinated axons. J Peripher Nerv Syst 2002- 7: 1−12.

170. Scherer SS, Deschenes SM, Xu YT, Grinspan JB, Fischbeck KH, Paul DL. Connexin32 is a myelin-related protein in the PNS and CNS. J Neurosci 1995- 15: 8281−8294.

171. Scherer SS. Nodes, paranodes, and incisures: from form to function. AnnN Y Acad Sci 1999- 883: 131−142.

172. Schreier-Muccillo S, Marsh O. Monitoring the permeability profile of lipid membranes with spin probes. Arch Biochem and Biophys 1976- 172: 1−11.

173. Sedlak J, Lindsay RH. Estimation of total, protein-bound, and nonprotein sulfhydryl groups in tissues with Ellman' reagent. Anal Bichem 1968- 25: 192−205.

174. Semin BK, Tshudinovskich MN, Ivanov II. Local anesthetics-induced inhibition of chloroplast electron transport. Gen Physiol Biophys 1989- 8: 233−244.

175. Shapiro L, Doyle JP, Hensley P, Colman DR, Hendrickson WA. Crystal structure of the extracellular domain from P0, the major structural protein of peripheral nerve myelin. Neuron 1996- 17: 435−449.

176. Sheets MF, Hanck DA. Molecular action of lidocaine on the voltage sensors of sodium channels. J Gen Physiol 2003- 121: 163−175.

177. Sokolovski S, Blatt MR. Nitric oxide block of outward-rectifying K+ channels indicates direct control by protein nitrosylation in guard cells. Plant Physiol 2004- 136: 4275−4284.

178. Sosnovtseva OV, Pavlov AN, Mosekilde E, Holstein-Rathlou NH, Marsh DJ. Double-wavelet approach to studying the modulation properties of nonstationary multimode dynamics. Physiol Meas 2005- 26: 351−362.

179. Speer CP, Pabst MJ, Hedegaard HB, Rest RF, Johnston RB, Jr. Enhanced release of oxygen metabolites by monocyte-derived macrophages exposed to proteolytic enzymes: activity of neutrophil elastase and cathepsin G. J Immunol 1984- 133: 21 512 156.

180. Stamler JS, Toone EJ, Lipton SA, Sucher NJ. (S)NO signals: translocation, regulation, and a consensus motif. Neuron 1997- 18: 691−696.

181. Stephens WGS. Hydrogen ion and the activation of electrically excitable membranes. London: Nature- 1969.

182. Strickholm A, Clark HR. Ionic permeability of K, Na, and CI in crayfish nerve. Regulation by membrane fixed charges and pH. Biophys J 1977- 19: 29−48.

183. Svecova D, Buchvald J. Skin manifestations of Lyme borreliosis-occurrence, diagnosis, therapy., Bratisl Lek Listy 2000- 101: 614−616.

184. Szalontai В, Bagyinka С, Horvath LI. Changes in the Raman spectrum of frog sciatic nerve during action potential propagation. Biochem Biophys Res Commun 1977- 76: 660−665.

185. Szalontai B. Changes in the Raman spectrum of frog sciatic nerve during action potential propagation. 1977.

186. Tang S. Generalized algorithm for phase shifting interferometry. Proc SPIE 1996- 2860: 34−44.

187. Tasaki I, Iwasa K. Swelling of nerve fibers during action potentials. Ups J Med Sci 1980- 85: 211−215.

188. Tasaki I, Watanabe A, Sandlin R, Camay L. Changes in fluorescence, turbidity, and birefringence associated with nerve excitation. Proc Natl Acad Sci USA 1968- 61: 883−888.

189. Tasaki I. Physiology and Electrochemisty of Nerve Fibers. New York: Academic Press- 1982.

190. Tetley TD. New perspectives on basic mechanisms in lung disease. 6. Proteinase imbalance: its role in lung disease. Thorax 1993- 48: 560−565.

191. Tobias JM. Effects of phospholipases, collagenase and chymotrypsin on impulse conduction and resting potential in the lobster axon with parallel experiments on frog muscle. J Cell Physiol 1955- 46: 183−207.

192. Tobias JM. Experimentally altered structure related to function in the lobster axon with an extrapolation to molecular mechanisms in excitation. J Cell Physiol 1958- 52: 89 125.

193. Toescu EC, Verkhratsky A. Assessment of mitochondrial polarization status in living cells based on analysis of the spatial heterogeneity of rhodamine 123 fluorescence staining. Pflugers Arch 2000- 440: 941−947.

194. Toews JC, Schram V, Weerth SH, Mignery GA, Russell JT. Signaling proteins in the axoglial apparatus of sciatic nerve nodes of Ranvier. Glia 2007- 55: 202−213.

195. Traka M, Goutebroze L, Denisenko N et al. Association of TAG-1 with Caspr2 is essential for the molecular organization of juxtaparanodal regions of myelinated fibers. J Cell Biol 2003- 162: 1161−1172.

196. Trevani AS, Andonegui G, Giordano M et al. Neutrophil apoptosis induced by proteolytic enzymes. Lab Invest 1996- 74: 711−721.

197. Tsukita S, Tsukita S, Kobayashi T, Matsumoto G. Subaxolemmal cytoskeleton in squid giant axon. II. Morphological identification of microtubule- and microfilament-associated domains of axolemma. J Cell Biol 1986- 102: 1710−1725.

198. Ueda I, Tashiro C, Arakawa K. Depression of phase-transition temperature in a model cell membrane by local anesthetics. Anesthesiology 1977- 46: 327−332.

199. Ungar G, Aschheim I, Psychoyos S, Romano DV. Reversible changes of protein configuration in stimulated nerve structures. J Gen Physiol 1957- 40: 635−652.

200. UNGAR G, ROMANO DV. Flourescence changes in nerve induced by stimulation. Their relation to protein configuration. J Gen Physiol 1962- 46: 267−275.

201. Vishnyakov G, Levin G. Linnik tomographic microscope for investigation of optically transparent objects. Measurement Techniques 1998- 41: 906−911.

202. Vissers MC, George PM, Bathurst 1С, Brennan SO, Winterbourn CC. Cleavage and inactivation of alpha 1-antitrypsin by metalloproteinases released from neutrophils. J Clin Invest 1988- 82: 706−711.

203. Watanabe A, Terakawa S, Nagano M. Axoplasmic origin of the birefringence change associated with excitation of a crab nerve. Proceedings of the Japan Academy 1973- 470−475.

204. Watt DD, Babin DR, Mlejnek RV. The protein neurotoxins in scorpion and elapid snake venoms. J Agric Food Chem 1974- 22: 43−51.

205. Waxman SG, Kocsis JD, Stys PK. The Axon: Structure, Function and Pathophysiology. Oxford: Oxford Univ. Press- 1995.

206. Weis LS, Narahara HT. Regulation of cell membrane permeability in skeletal muscle. I. Action of insulin and trypsin on the transport system for sugar. J Biol Chem 1969- 244: 3084−3091.

207. Weiss SJ, Peppin G, Ortiz X, Ragsdale C, Test ST. Oxidative autoactivation of latent collagenase by human neutrophils. Science 1985- 227: 747−749.

208. Weiss SJ, Regiani S. Neutrophils degrade subendothelial matrices in the presence of alpha-1-proteinase inhibitor. Cooperative use of lysosomal proteinases and oxygen metabolites. J Clin Invest 1984- 73: 1297−1303.

209. Westlin WF, Gimbrone MA, Jr. Neutrophil-mediated damage to human vascular, endothelium. Role of cytokine activation. Am J Pathol 1993- 142: 117−128.

210. Wurtz CC, Ellisman MH. Alterations in the ultrastructure of peripheral nodes of Ranvier associated with repetitive action potential propagation. J Neurosci 1986- 6: 3133−3143.

211. Xiao ZC, Ragsdale DS, Malhotra JD et al. Tenascin-R is a functional modulator of sodium channel beta submits. J Biol Chem 1999- 274: 26 511−26 517.

212. Yang JJ, Kettritz R, Falk RJ, Jennette JC, Gaido ML. Apoptosis of endothelial cells induced by the neutrophil serine proteases proteinase 3 and elastase. Am J Pathol 1996- 149: 1617−1626.

213. Yiu G. Glial inhibition of CNS axon regeneration. 2006.

214. Zecevic D, Levitan H. Temperature acclimation: effects on membrane physiology of an identified snail neuron. Am J Physiol 1980- 239: C47-C57.

215. Zhang G, Moore DJ, Flach CR, Mendelsohn R. Vibrational microscopy and imaging of skin: from single cells to intact tissue. Anal Bioanal Chem 2007- 387: 1591−1599.

216. Аксенов С И. Вода и ее роль в регуляции биологических процессов. Москва-Ижевск: Институт компьютерных исследований- 2004.

217. Албертс Б, Брей Д, Льюис Д, Рэфф М, Роберте К, Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки. Москва: & quot-Мир"-- 1994.

218. Анциферова Л И, Вассерман AM, Иванова А Н, Лившиц В А, Наземец Н С. Атлас спектров электронного парамагнитного резонанса спиновых меток и зондов. М.: Наука- 1977.

219. Архипенко Ю В. Модификация ферментной системы транспорта Са2+ в саркоплазматическом ретикулуме при перекисном окислении липидов. Молекулярные механизмы изменения активности Са-АТР-азы. Биохимия 1983- 48: 433−441.

220. Афонькин С Ю, Пинаев Г П. Цитоскелет сигнализирует. Биология 2000- http: //bio. 1 september. ru/articlef. php? ID=200 002 207.

221. Батырева Р Г, Федоров Г Е, Свердлова Е А, Колье О Р, Бургакова Е В. Изменение содержания SH-групп в миелиновых нервах при различных режимах стимуляции. Доклады Академии наук СССР 1975- 221: 749−751.

222. Берестовский Г Н, Луневский В З, Ражин В Д. Быстрые изменения двойного лучепреломления мембраны нервного волокна во время возбуждения. ДАН СССР 1969- 189: 203−206.

223. Браже Н А. Механизмы действия оксида азота на мембраны нервных клеток. Москва: 2006.

224. Владимиров Ю А, Добрецов Г Е. Флуоресцентные зонды в исследовании биологических мембран. М.: Наука- 1980.

225. Владимиров Ю А, Добрецов Г Е. Флуоресцентные зонды в исследовании биологических мембран. М.: Наука- 1980.

226. Владимиров Ю А. Кальциевые насосы живой клетки. Соросовский образовательный журнал 1998- 3: 20−27.

227. Владимиров Ю А. Кальциевые насосы живой клетки. Соросовский образовательный журнал 1998- 3: 20−27.

228. Геннис Р. Биомембраны. Молекулярная структура и функции. М.: Мир- 1997.

229. Дерябина Г И. Введение в органическую химию. Часть I. Химическая связь и взаимное влияние атомов в органических соединениях. 1997.

230. Ерохова JIA, Новиков С М, Лазарев Г Л et al. Применение лазерной интерференционной микроскопии для исследования регулярных внутриклеточных и мембранных процессов в нейронах. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины 2005- 140: 237−239.

231. Завалишин И А, Переседова А В. Рассеянный склероз: патогенез и лечение. Качество жизни Медицина 2004- 4.

232. Зинченко В П, Долгачева Л П. Внутриклеточная сигнализация. Пущино: Электронное издательство & quot-Аналитическая микроскопия& quot-- 2003.

233. Иванов И И, Локтюшкин А В, Гуськова Р А, Васильев Н С, Федоров Г Е, Рубин А Б. Кислородные каналы мембраны эритроцита. ДАН 2007- 414: 697−700.

234. Карнаухов В Н. Функции каротиноидов в клетках животных. Москва: Наука- 1973.

235. Коломийцев Ю В. Интерферометры. 1976.

236. Колье О Р, Раденович Ч Н, Максимов Г В. Биофизика ритмического возбуждения. М.: МГУ- 1993.

237. Колье О Р. Физико-химическая характеристика процесса распространения ритмического возбуждения в соматических нервах. Докт. диссерт. Москва: 1979.

238. Крепе Е М. Липиды клеточных мембран. Л.: Наука- 1981.

239. Крепе Е М. Эволюционная нейрофизиология и нейрохимия. Л.: Наука- 1976.

240. Кузнецов А Н. Метод спинового зонда. 1976.

241. Кучмеровская Т М, Турина Н М, Шиманский И А, Донченко Г В, Супрун С М, Клименко А П. Системные биохимические нарушения при экспериментальном аллергическом энцефаломиелите. Reports of the National Academy of Sciences of Ukraine 2007- 9: 155−160.

242. Кэри П. Применение спектроскопии КР и РКР в биохимии. М.: Мир- 1985.

243. Лазарева Е С, Демидов А Е, Максимов Г В, Малекин С И. Демиелинизация нервных волокон при действии лизофосфолипидов. ВЕСТН MOCK УН-ТА 2001- 16: 21−23.

244. Левин С В. Структурные изменения клеточных мембран. Л.: Наука- 1976.

245. Лущак В И. Свободнорадикальное окисление белков и его связь с функциональным состоянием организма. Биохимия 2007- 72: 995−1017.

246. Максимов Г, Волков В, Паршина Е et al. Исследование конформации каротиноидов в миелиновом нерве при изменении содержания кислорода. Доклады Академии наук 2007- 417: 407−409.

247. Максимов Г В, Мусуралиева Г Т, Чурин А А, Пащенко В З. Роль состояния белок-липидных взаимодействий в возбудимых мембранах на конформацию С40-каротиноидов. Биофизика 1989b- XXXIV: 420−424.

248. Максимов Г В, Орлов С Н. Транспорт кальция при функционировании нервного волокна: механизмы и регуляция. М.: МГУ- 1994.

249. Максимов Г В, Пащенко В З, Рубин А Б. К вопросу о молекулярных механизмах действия местных анестетиков. Физиологический журнал СССР им И М Сеченова 1989а- LXXV: 184−188.

250. Максимов Г В, Раденович Н, Борисова Ю Е, Еремич М К. Исследование вязкости возбудимых мембран с помощью спектроскопии комбинационного рассеяния. Биофизика 1996- 41: 400−406.

251. Максимов Г В. Сашкина Т И, Колье О Р. Изменение макроэргичеких фосфатов в нерве лягушки при раздражении. Доклады МОИП Общая биология За 1975 г Изд МГУ 1978- 38−39.

252. Максимов Г В, Чурин, А А, Пащенко В З, Рубин А Б. Исследование потенциалозависимых изменений конформации молекулы b-каротина с помощью спектроскопии комбинационного рассеяния. Биофизика 1986- XXXI: 456−458.

253. Максимов Г В. Механизмы перераспределения и транспорта Са2+ при ритмическом возбуждении миелинового нерва. Докт. диссерт. Москва: 1997.

254. Насонов Д Н. Местная реакция протоплазмы и распространяющееся возбуждение. Москва-Ленинград: издательство академии наук СССР — 1962.

255. Поберезкина Н Б, Осинская Л Ф. Биологическая роль супероксиддисмутазы. Укр Биох ж 1989- 61: 14−27.

256. Реброва Т Ю, Маслов Л Н, Там С В. Вклад системы антиокислительных ферментов в реализацию кардиопротекторного эффекта опиоидов при окислительном стрессе. Вопросы медицинской химии 2001.

257. Ревин В В, Набокина С М, Анисимова И А, Грунюшкин И П. Изучение активности фосфоинозитид-специфичной фосфолипазы С в нерве кролика в покое и при возбуждении. Биохимия 1996- 61: 815−820.

258. Ревин В В, Трофимов В А, Орлов С Н. Количественный состав компонентов ФИ-цикла и поглощение Са аксоном кальмара в покое и при возбуждении. Биохимия 1990−55: 181−184.

259. Ревин В В, Юданов М А, Ревина Э С, Максимов Г В, Грунюшкин И П. Изучение изменений содержания диацилглицерина при возбуждении нерва. Биохимия 2006- 71: 1354−1359.

260. Ревин В В. Роль липидов в процессе проведения возбуждения по соматическим нервам. Докт. диссерт. М.: 1990.

261. Ринк ПАр. Магнитный резонанс в медицине. Оксфорд: Backwell scientific publications- 1993.

262. Розенгарт В И. Некоторые особенности ацетилхолинэстеразы головного мозга. Успехи нейрохимии JI Наука 1974- 196−208.

263. Романова Т А, Краснов П О, Качин С В, Аврамов П В. Теория и практика компьютерного моделирования нанообъектов: Справочное пособие. Красноярск: ИПЦ КГТУ- 2002.

264. Сергеева М Г, Варфоломеева AT. Каскад арахидоновой кислоты. Народное образование- 2006.

265. Сирота Т В. Новый подход в исследований процесса аутоокисления адреналина и использование его для измерения активности супероксиддисмутазы. Вопросы медицинской химии 1999- 3: 263−272.

266. Скулачев В П. Кислород в живой клетке: добро и зло. Соросовский образовательный журнал 1996- 3: 4−10.

267. Сотников О С. Функциональная морфология живого мякотного нервного волокна. Л.: Наука- 1976.

268. Строев Е А. Биологическая химия. М.: Высшая школа- 1986.

269. Тасаки И. Нервное возбуждение. М.: Мир- 1971.

270. Тасаки И. Проведение нервного импульса. М.: ИЛ- 1957.

271. Торкунов П А. Исследование роли протеаз нейтрофилов в развитии токсического отека легких. Психофармакол биол наркол 2007- 7: 1448−1452.

272. Турпаев К Т. Активные формы кислорода и регуляция экспрессии генов. Биохимия 2002- 67: 339−352.

273. Фаррар Т. Импульсная и Фурье-спектроскопия ЯМР. 1973.

274. Финкельштейн А В, Птицын О Б. Физика белка: курс лекций с цветными и стереоскопическими иллюстрациями и задачами. Книжный дом & quot-Университет"-- 2005.

275. Фримель Г. Иммунологические методы. М.: Медицина- 1987.

276. Хухо Ф. Нейрохимия. Основы и принципы. М.: Мир- 1990.

277. Чевари С, Андял Т, Штренгер Я. Определение антиоксидантных параметров крови и их диагностическое значение в пожилом возрасте. Лаб дело 1991- 10: 913.

278. Чеснокова Н П, Понукалина Е В, Бизенкова М Н. Источники образования свободных радикалов и их значение в биологических системах в условиях нормы. Современные наукоемкие технологии 2006- 28−34.

279. Шайтан KB, Упоров И В, Рубин А Б. Теория миграции лигандов в белках. Молекул биология 1985- 19: 742−750.

280. Шалатоиин В Т, Жук В И, Конев С В, Черницкий Е А, Слобожина Е И. К вопросу о скачкообразных температурных изменениях основных электрофизиологических параметров нерва. ДАН БССР 1973- 8: 764−766.

281. Юсипович А И, Новиков С М, Казакова Т А et al. Особенности исследования изолированного нейрона методом лазерной интерференционной микроскопии. Квант электроника 2006- 36: 874−878.

282. Янг М. Оптика и лазеры, включая волоконную оптику и оптические волноводы. Москва: & quot-Мир"-- 2005.1. БЛАГОДАРНОСТИ

283. Выражаю искреннюю благодарность моему научному руководителю -Максимову Георгию Владимировичу — за его мудрость и опыт, за внимание и поддержку, за терпение и понимание, за переданные мне знания и нежное отношение к нервному волокну.

284. Благодарю всех сотрудников группы клеточной биофизики, в особенности Браже Н. А. и Браже А. Р., Паршину Е. Ю., Юсиповича А. И. за вклад в данную работу, дружескую поддержку и бесценные дискуссии.

Заполнить форму текущей работой