Амінокислоти, білки

1. Класифікація аминокислот.

2. Синтези, , — аминокислот.

3. Властивості амінокислот: амфотерность, реакція по аминогруппе і карбоксилу.

4. — амінокислоти, їх роль природе.

5. Синтез пептидов.

Білкові вещества:

1. Классификация.

2. Будова. Первинна структура, поняття про вторинної, третинної і четвертичной структурах.

3. Поняття ферментах.

4.

Класифікація аминокислот.

Амінокислотами називаються органічні кислоти, містять одну чи кілька аминогрупп. Залежно від природи кислотною функції амінокислоти поділяють на аминокарбоновые, наприклад H2N (CH2)5COOH, аминосульфоновые, наприклад H2N (CH2)2SO3H, аминофосфоновые, H2NCH[P (O)(OH)2]2, аминоарсиновые, наприклад, H2NC6H4AsO3H2.

Відповідно до правил ИЮПАК назва амінокислот виробляють від назви відповідної кислоти; взаємне розташування в вуглецевої ланцюга карбоксильной і аминной груп позначають зазвичай цифрами, деяких випадках — грецькими літерами. Проте, зазвичай, користуються тривіальними назвами амінокислот. (див. таблицю 1.).

Залежно від становища аминогруппы стосовно карбоксилу розрізняють, і - аминокислоты:

Усі - амінокислоти, крім аминоуксусной (глицина), мають асиметричний — вуглецевий атом і є як двох энантиомеров. За рідкісними винятками, природніамінокислоти ставляться до Lряду (S-конфигурация) і мають таке просторове строение:

По фізичним і низці хімічних властивостей амінокислоти суттєво різняться від відповідних кислот й підстав. Вони краще розчиняються у питній воді, ніж у органічних розчинниках; добре кристалізуються; мають високу щільність і лише високих температур плавлення. Ці властивості свідчить про взаємодія аминных і кислотних груп, унаслідок чого амінокислоти в твердому стані й розчині (у широкому інтервалі pH) перебувають у цвиттер-ионной формі (тобто. як внутрішні солі). Взаємна вплив груп особливо яскраво проявляється вамінокислот, де обидві групи перебувають у безпосередньої близости.

Цвиттер-ионная структура амінокислот підтверджується їх великим дипольным моментом (щонайменше 50?10−30 Кл? м), і навіть смугою поглинання в ІКспектрі твердої амінокислоти чи її раствора.

Таблиця 1. Найважливіші аминокислоты.

Тривіальне назва Сокр. название остатка амі нок-ты Формула Температура плавлення, градусів. Розчинність у питній воді при 250С, г/100г.

Моноаминомонокарбоновые кислоты.

Гликокол чи гліцин Gly H2NCH2COOH 262 25.

Аланин Ala H2NCH (CH3) COOH 297 16,6.

Валин Val H2NCHCOOH? CH (CH3)2 315 8,85.

Лейцин Leu H2NCHCOOH? CH2CH (CH3)2 337 2,2.

Изолейцин He H2NCHCOOH? CH3? CH? C2H5 284 4,12.

Фенилаланин Phe H2NCHCOOH? CH2C6H5 283 (разл.) ?

Моноаминодикарбоновые кислоти та його амиды.

Аспарагінова кислота Asp (D) H2NCHCOOH? CH2COOH 270 0,5.

Аспарагин Asn (N) H2NCHCOOH? CH2CONH2 236 2,5.

Глутаминовая кислота Glu (E) H2NCHCOOH? CH2CH2COOH 249 0,84.

Глутамин Gln (Q) H2NCHCOOH? CH2CH2CONH2 185 4,2.

Диаминомонокарбоновые кислоты.

Орнитин (+) Orn H2NCHCOOH? CH2CH2CH2 NH2 140 ?

Лізин Lys (K) H2NCHCOOH? CH2CH2CH2 CH2NH2 224 Добре растворим.

Аминокислоты.

Аргінін Arg® H2NCHCOOH? CH2? CH2CH2 NH? З? NH2? NH 238 15.

Гидроксиаминокислоты.

Серин Ser (S) H2NCHCOOH? CH2OH 228 5.

Треонин Tre (T) H2NCHCOOH? CH2 (OH)CH3 253 20,5.

Тирозин Tyr (Y) H2NCHCOOH? CH2C6H4OH-n 344 ?

Тиоаминокислоты.

Метіонін Met (M) H2NCHCOOH? CH2CH2SCH3 283 3,5.

Цистин (Cys)2 2 260 0,011.

Цистеин Cys© H2NCHCOOH? CH2SH 178 Добре растворим.

Гетероциклические аминокислоты.

Триптофан Try (W) H2NCHCOOH? H2C NH 382 1,14.

Пролин Pro (P) H2C CH2? ?H2C CHCOOH NH 299 16,2.

Оксипролин Opr HOHC CH2? ? H2C CHCOOH NH 270 36,1.

Гистидин His (H) NH2CHCOOH? H2C? З ?? CH? ? N NH CH 277 4,3.

Синтези, , — аминокислот.

— амінокислоти отримують галогенированием карбонових кислот чи ефірів вситуація з наступної заміною галогена на аминогруппу при обробці аміном, аміаком чи фталимидом калію (по Габриэлю).

По Штрекеру — Зелінськомуамінокислоти отримують з альдегидов:

Цей метод дозволяє також отримуватимуть нитрилы і аміди відповіднихамінокислот. По подібному механізму протікає освітуаминофосфоновых кислот за реакцією КабачникаФилдса, например:

У цьому реакції замість альдегідів можна використовувати кетоны, а замість диалкилфосфитовдиалкилтиофосфиты, кислі ефіри алкилфосфонистых кислот RP (OH)OR і диарилфосфиноксиды Ar2HPO.

Альдегіди і кетоны чи його активніші похідні - кетали служать для синтезу — амінокислот зі збільшенням числа вуглецевих атомів на дві одиниці. І тому їх конденсируют з циклічними похідними аминоуксусной кислоти — азалактонами, гидантоинами, тиогидантоинами, 2,5-пиперазиндионами чи з її мідними чи кобальтовими хелатами, например:

Зручні попередникиамінокислот? аминомалоновый ефір, і нитроуксусный ефір. До їхвуглецевим атомам можна попередньо запровадити бажані радикали методами алкилирования чи конденсації. -кетокислоты перетворюють наамінокислоти гидрированием у присутності NH3 чи гидрированием їх оксимов, гидразонов і фенилгидразонов.

Можна отримуватиамінокислоти також безпосередньо зкетонокислот, діючи ними аміаком і воднем над никелевым катализатором:

Деякі L—аминокислоты через складність синтезу й міжнародного поділу оптичних ізомерів отримують мікробіологічними способом (лізин, триптофан, треонин) чи виділяють з гідролізатів природних білкових продуктів (пролин, цистин, аргінін, гистидин).

— аминосульфоновые кислоти отримують при обробці аміаком продуктів приєднання NaHSO3 до альдегидам:

RCHO + NaHSO3? RCH (OH)SO3Na? RCH (NH2)SO3Na.

— амінокислоти синтезують приєднанням NH3 чи амінів до ,-ненасыщенным кислотам:

В.М.Родионов запропонував метод, у якому поєднуються лише у операції отримання ,-непредельной кислоти конденсацією альдегіду з малоновой кислотою і приєднання аммиака:

— амінокислоти отримують гидролизом відповідних лактамов, утворювані внаслідок перегрупування Бекмана з оксимов циклічних кетонов під впливом H2SO4. -аминоэтановую іаминоундекановую кислоти синтезують з ,-тетрахлоралканов шляхом їх гідролізу конц. H2SO4 дохлоралкановых кислот з наступним аммонолизом:

C?(CH2CH2)nCC?3? C?(CH2CH2)nCOOH? H2N (CH2CH2)nCOOH.

Вихідні тетрахлоралканы отримують теломеризацией етилену з CC?4.

Бекманівська перегрупування оксимов циклічних кетонов. Найбільшою практичний інтерес представляє перегрупування оксима циклогексанона:

Одержуваний цим шляхом капролактам полимеризуют в високомолекулярний поликапромид.

з яких виготовляють капроновое волокно.

Властивості амінокислот: амфотерность, реакція по аминогруппе і карбоксилу.

1. Більшість амінокислот — безколірні кристалічні речовини, зазвичай добре розчиняються у воді, часто сладковаты на вкус.

2. У молекулах амінокислот містяться два групи з прямо протилежними властивостями: карбоксильная группа-кислотная, і аминогруппа з основними властивостями. Тому мають це й кислотними основними властивостями. Як кислоти, амінокислоти утворюють зі спиртами складні ефіри, і з металами і основаниями-соли:

Для амінокислот особливо характерно освіту мідних солей, які мають специфічної синьої забарвленням. Ці речовини є внутрішніми комплексними солями; у яких атом міді пов’язаний лише з атомами кисню, але й атомами азоту аминогрупп:

Зв’язок між атомом міді азоту здійснюється додатковими валентностями (з допомогою вільної пари електронів азоту аминогруппы). Як бачимо, у своїй виникають кільчасті структури, які з пятичленных циклів. На легке утворення подібних п’ятиі шестичленных циклів звернув увагу 1906 г. Л. А. Чугаев і зазначив їх значну стійкість. Медь (и інші метали) в внутрикомплексных з'єднаннях немає іонного характеру. Водні розчини подібних сполук не проводять у помітної ступеня електричний ток.

При дії ядучих лугів на мідні солі амінокислот немає выпадания гідрату окису міді. Проте за дії сірководню відбувається руйнація внутрикомплексного з'єднання та випадає труднорастворимая у питній воді сірчиста медью.

3. Кислотні властивості в моноаминокислотах виражені дуже слобо-аминокислоты майже змінюють забарвлення лакмусу. Отже, кислотні властивості карбоксилу у яких значно ослаблены.

4. Як аміни, амінокислоти утворюють солі з кислотами, например:

HC??NH2CH2COOH.

Але це солі дуже слабкі і легко розкладаються. Отже, основні свойтва аминогруппы в амінокислотах також істотно ослаблены.

5. При дії азотистої кислоти на амінокислоти утворюються оксикислоты:

NH2CH2COOH + NHO2 HOCH2COOH + N2 + H2O.

Ця реакція цілком аналогічна реакції освіти спиртів при дії азотистої кислоти на первинні амины.

6. З галоидангидритами кислот амінокислоти утворюють речовини, які є і аминоксилотами і амидами кислот. Так, при дії хлористого ацетила на аминоуксусную кислоту утворюється ацетиламиноуксусная килослота:

CH3COС? + NH2CH2COOH СH2CONHСH2COOH + HC?

ацетиламиноуксусная килослота.

Ацетиламиноуксусную кислоту можна розглядати і як похідне аминоуксусной кислоти, в молекулі якої атом водню аминогруппы заміщений ацетилом CH3COяк і ацетамид, в молекулі якого атом водню аминогруппы заміщений залишком оцтової кислотиCH2COOH.

7. -Амінокислоти при нагріванні легко отщепляют воду,.

причому з цих двох молекул амінокислоти виділяються дві молекули води та утворюються дикетопиперазины:

Дикетопиперазины-циклические сполуки, кільце яких створено чотирма атомами вуглецю і двома атомами азоту. Дикетопиперазины — тверді, добре кристаллизующиеся вещества.

— Аминокслоты при нагріванні втрачають аміак, переходячи у непредельные кислоты:

— Аминокслоты легко отщепляют воду, створюючи лактамы:

Лактамы можна як внутрішні амиды.

8.Аминокислоты утворюють складні ефіри при дії хлористого водню ними спиртові розчини. У цьому, зрозуміло, утворюється солянокислые солі ефірів, у тому числі вільні ефіри можна отримати роботу, видаляючи хлористий водень окисом срібла, окисом свинцю чи триэтиламином:

+ +.

NH3—CH2—C—O- + C2H5OH + HC? NH3—CH2—C—OC2H5 C?-.

? ?

O O.

2 NH3—CH2—C—OC2H5 З?- + Ag2O NH2—CH2—C—OC2H5 + 2AgC?- + H2O.

? ?

O O.

Ефіри звичайних амінокислот — рідини, перегоняющиеся в вакуумі. Саме этерификацией суми амінокислот, які утворюються внаслідок гідролізу білка, разгонкой в вакуумі і гидролизом Э. Фишер виділив індивідуальні амінокислоти і зробив спосіб встановлення аминокислотного складу белков.

9. При дії пятихлористого фосфору на амінокислоти утворюються солянокислые солі хлорангидридов амінокислот, досить несталі сполуки, при отщеплении HC? що утворюють зовсім несталі вільні хлорангидриды:

10.

+ +.

NH3—CH2—C—O- + PC?5 NH3—CH2—C—C? З?- + POC?3.

? ?

O O.

10. Амінокислоти ацилируются по аминогруппе:

NH2—CH2—C—O- + CH2—C O CH3—C—NH—CH2—C—OH + CH3—C—OH.

?? ?? ?

O O 2 O O O.

ацетилгликокол.

NH2—CH2—C—O- + C6H5—C—С? C6H5—C—NH—CH2—C—OH + HС?

?? ? ?

O O O O.

бензоилгликокол.

(гиппуровая кислота).

Що Настає у вищій з написаних реакцій гиппуровая кислота — речовина, як якого травоїдні тварини виділяють з сечею небезвредную бензойну кислоту, потрапляє у організм з пищей.

11. Амінокислоти можна алкилировать по аминогруппе. Алкилированием глицина виходить метиламиноуксосная кислота-саркозин.

+ +.

NH3—CH2—C—O- + CH2I CH3NH2—CH2—C—O- + HI.

? ?

O O.

саркозин.

що у пов’язаному вигляді міститься у деяких белках.

При надлишку йодистого мітила утворюється заміщена на четвертичноаммониевую угруповання оцтова кислота.

+ +.

NH3—CH2—C—O- + 3CH3I (CH3)3N—CH2—C—OH I- + 2HI.

? ?

O O.

від яких можна отщепить HI й одержати бетаїн, краще синтезируемый з триметиламіну і хлоруксусной кислоты:

(СH3)3N + C? CH2—C—ONa (CH3)3N—CH2—C—O- + NaC?

? ?

O O.

бетаин.

Бетаїн, який одержав свою назву від свеклы (Beta vulgaris), в соку якій він перебуває, дав назва та всього класу внутрішніх солей, у яких аніон і катіон пов’язані всередині однієї молекули. У цьому сенсі говорять про бетаинобразной структурі самих аминокислот:

+ +.

H3N—CH2—C—O- (CH3)3N—CH2—C—O-.

? ?

O O.

Бетаины мають великим дипольным моментом і солеобразны (тверді, нелетучи, водорастворимы).

— амінокислоти, їх роль природе.

У молекулах більшостіамінокислот міститься асиметричний атом вуглецю; природні амінокислоти перебувають у вигляді оптичних антиподів. Тих із антиподів, конфігурація яких аналогічна конфігурації правовращающего гліцеринового альдегіду, позначаються буквою D; буквою L позначаються антиподи, конфігурація яких відповідає конфігурації левовращающего гліцеринового альдегида:

Конфігураціяасиметричного атома вуглецю в усіх природнихамінокислот однакова, усі вони ставляться до L-ряду.

Найцікавіше представляють 20 -амінокислот, входять до складу білкових молекул.

Належність природних амінокислот доаминокислотам легко встановлюється з їхньої здібності утворювати дикетопиперазины і характерні внутрикомплексные мідні солі. Азотистая кислота перетворює воксикислоты, у тому числі багато відомих вже з другої половини XVIII століття. Якщо за цьому виходить невідома оксикислота, то аминогруппу усунути на хлор дією хлористого нитролиза.

R R.

+? ?

NH3—CH—C—O- + NOC? C?—CH—C—OH + N2 + H2O.

? ?

O O.

та був, замінивши дією цинку у кислому середовищі хлор на водень, отримати відому карбоновую кислоту (в разі аминодикарбоновых кислот-двухосновную). Таким шляхом, наприклад, з валина утворюється изовалериановая кислота, з лейцину — изокапроновая, з глутаминовой — глутаровая, які легко ідентифікувати по будь-яким твердим похідним (приміром з анилидам).

Синтез пептидов.

Дипептидами називаютьсяамино-N-ациламинокислоты.

R—CH—C—NH—CH—C—O-.

?+? ? ?

NH3 O R' O.

Поліпептиди побудовано з такого самого амидному принципу з кількох однакових чи різних амінокислот. Вони називаються за кількістю що беруть участь залишків амінокислот ді-, тритощо. полипептидами.

Дипетиды заминокислотными залишками можна було одержати гидролитическим розмиканням дикетопиперазинов. Дипетиды із будь-якимиаминокислотными залишками отримано Еге. Фішером шляхом ацилирования амінокислоти по аминогруппе хлорангидритомгалоидзамещенной кислоти і наступного заміноюгалоида на аминогруппу дією аммиака:

С?—CH—C—С? H2N—CH—C—OH С?—CH—C—NH—CH—C—OH + HС?

?? ?? ?? ? ?

R O R' O R O R' O.

С?—CH—C—NH—CH—C—OH + 2NH3 H2N—CH—C—NH—CH—C—O- + NH4С?

?? ?? ?? ? ?

R O R' O R O R' O.

Така сама послідовність реакцій, застосована до одержаному дипетиту, призведе до трипетиду тощо. Еге. Фішер отримав у такий спосіб октадекапептид, що з 18 залишків аминокислот.

У нові методи синтезу полипептидов походять від хлорангидридов аминокислот (или з інших функціональних похідних амінокислот з різко вираженої ацилирующей здатністю) з захищеної аминогруппой. Така захист необхідний, щоб хлорангидрид першої амінокислоти не проацилировал собі таку молекулу, а здійснив зв’язок із другий амінокислотою. Захист аминогруппы ацетилированием мало зручна, оскільки умови видалення ацетильной групи гидролизом такі, що сама ді чи полипептид буде гидролизоваться, розпадаючись на амінокислоти. Тому аминогруппу кислоти, призначеної як ацилирующего агента і превращаемой при цьому в хлорангидрид, захищають, в водячи в аминогруппу таку угруповання, що можна видалити з дипептида гидролизом на вельми м’яких умов або якимось іншим методом. Наприклад групу CF3COможна видалити обробкою слабкої лугом чи гидрогенолизом; групу C6H5CH2OCOлегко видалити гидрированием над палладиевым каталізатором, відновленням розчину натрію в рідкому аміаку чи дією гидрозина; фталильная група під впливом гидразина відщепляється в виде.

CO.

NH.

C6H4 ?

NH.

CO.

Що стосується тієї, у вигляді якого функціонального похідного повинен перебуває карбоксил захищеної описаним способом амінокислоти, то частіше, аніж хлорангидриды, застосовують легко ацитилирующие ефіри чи змішані ангидриды, например:

HN—CH—C—O— —NO2 чи HN—CH—C— —O—C—OR'.

?? ?? ?? ?

X R O X R O O.

де Xзахищає аминогруппу заступник, R'- залишок просторово утрудненого алифатического спирту, наприклад (CH3)2CH—CH2OH, що забезпечує розрив ацилирующей молекули лінією, наміченої пунктиром.

Цілком інше дело-получение полипептидов, і з високим молекулярным вагою, із залишків однієї кислоти. З цією метою вироблено наступний метод (Лейхс), розглянутий з прикладу глицина (R=H):

R.

C6H5CH2—O—C—C? + H2N—CH—C—OH.

? ?

O O.

R.

C6H5CH2—O—C—NH—CH—C—OH.

? ?

O O O.

R R—CH—C.

? нагревание.

C6H5CH2—O—C—NH—CH—C—C? O.

? ?

O O HN — C.

O.

Такі циклічні внутрішні змішані ангидриды при нагріванні розпадаються із CO2 й утворенням високомолекулярних полипетидов:

O.

R—CH—C R R.

? ?

n O nCO2 + —HN—CH—C—(HN—CH—C—)n-1.

? ?

HN — З O O.

O.

У хімії білків і полипептидов для скорочення прийнято писати формули, позначаючи залишки амінокислот літерами. Наприклад, Gluпозначення глутаминовой кислоти, Cysцистеина, Glyглицина тощо. Скорочена формула глутатиона буде зацікавлений у такому изображении.

Gly—Cys—Gly.

Білкові речовини. Классификация.

Бєлки? високомолекулярні природні полімери, побудовані із залишків амінокислот, з'єднаних амидной (пептидной) зв’язком ?CO?NH?.

Кожен Б. характеризується специфічної амінокислотною послідовністю й індивідуальною просторової структурою (конформацией). Перед білків доводиться щонайменше 50% сухий маси органічних сполук тваринної клітини. Функціонування білка є основою найважливіших процесів життєдіяльності організму. Обмін речовин (травлення, дихання і він ін.), м’язове скорочення, нервова провідність життя й клітини загалом нерозривно пов’язані з активністю ферментів — высокоспецифичных каталізаторів біохімічних реакцій, є білками. Основу кісткової і сполучної тканин, вовни, рогових утворень становлять структурні білки. І саме формують остов клітинних органел (мітохондрій, мембран та інших.). Розбіжність хромосом під час ділення клітини, рух жгутиков, робота м’язів тварин і людини здійснюються за єдиному механізму з допомогою білка сократительной системи (напр., Актин, Миозин). Важливу групу становлять регуляторні білки, контролюючі біосинтез білка і нуклеїнових кислот. До регуляторним білкам ставляться також пептидно-белковые гормони, які секретируются ендокринними залозами. Інформація про стан довкілля, різні регуляторні сигнали (в т. год. гормональні) сприймаються клітиною з допомогою спец. рецепторних білків, розміщених на зовнішньої поверхні плазматичної мембрани. Ці білки відіграють істотне значення у передачі нервового порушення та в орієнтованому русі клітини (хемотаксисе). У активному транспорті іонів, ліпідів, цукрів і амінокислот через біологічні мембрани беруть участь транспортні білки, чи белки-переносчики. До останнього належать також гемоглобін і миоглобин, здійснюють перенесення кисню. Перетворення і утилізація енергії, що надходить організм за харчуванням, і навіть енергії сонячного випромінювання відбуваються з участю білків біоенергетичної системи (напр., родопсин, цитохроми). Важливе значення мають харчові і запасні білки (напр., Казеїн, Проламины), які відіграють значної ролі у розвитку й функціонуванні організмів. Захисні системи вищих організмів формуються захисними білками, до яких належать імуноглобуліни (відповідальні за імунітет), білки комплементу (відповідальні за лизис чужорідних клітин та активацію імунологічної функції), білки системи згортання крові (напр. Тромбин, Фібрин) і противірусний білок интерферон.

По складу білки ділять на прості, котрі перебувають тільки з амінокислотних залишків (протеїни), складні (протеїди). Складні можуть включати іони металу (металлопротеиды) чи пігмент (хромопротеиды), утворювати міцні комплекси з липидами (липопротеины), нуклеїновими кислотами (нуклеопротеиды), і навіть ковалентно пов’язувати залишок фосфорної кислоти (фосфопротеиды), вуглеводу (гликопротеины) чи нуклеїнової кислоти (геноми деяких вирусов).

З характерних властивостей протеїни можна розділити сталася на кілька подгрупп:

Альбумины. Вони розчиняються у воді, свёртываются при нагріванні, нейтральні, порівняно важко глушаться розчинами солей. Прикладами їх можуть бути: альбумін білка курячого яйця, альбумін кров’яної сироватки, альбумін мускульною тканини, молочний альбумин.

Глобулины. Вони нерозчинні у питній воді, але розчиняються на вельми слабких розчинах солей. Більше концентрованими розчинами солей вони знову глушаться; осадження відбувається за меншою концентрації, ніж те, що необхідно для осадження альбумінів. Ці білки є дуже слабкими кислотами. Прикладами глобулінів можуть бути: фібриноген, глобулін кров’яної сироватки, глобулін мускульною тканини, глобулін білка курячого яйца.

Гистоны. Бєлки основного характеру. Знаходяться як нуклеопротеидов в лейкоцитах і червоних кров’яних шариках.

Протамины. Не містять сірки, мають порівняно сильними основними властивостями, дають кристалічні солі; містяться (як нуклеопротеинов) в сперматозоидах рыб.

Проламины. Знаходяться в зернах різних хлібних злаків. Чудовій їх особливістю є розчинність в 80% -ном спирті. Представником цих білків може бути гліадин, що становить головну частину клейковины.

Склеропротеины. Нерозчинні білки, що є зовнішнє покрив тіла тварини перебувають у скелеті й у сполучної тканини. До них належать кератин, колагени, эластин, фиброин.

Керотин є головним складовою волосся, рогів, копит, нігтів, пір'їн і верхнього шару шкіри. Шкаралупа курячого яйця складається з вапна і кератина. Якщо розчинити вапно шкаралупи яйця в кислоті, то залишиться м’яка шкіра, що складається з кератина; з кератина полягає шкірочка, яка слід за шкаралупою яйця. По хімічним складом кератин багатий серой.

Колагени. Надзвичайно поширені живими організмах. З коллагенов полягає сполучна тканину; вони у хрящах. Кістки хребетних тварин складаються з неорганічних речовин (фосфорнокислого і вуглекислого кальцію), жиру і коллагенов.

При кип’ятінні із жовтою водою або за дії перегрітого водяної пари колагени утворюють клей. Якщо з кісток витягти жир і потім, опрацювавши їх кислотою, розчинити фосфат кальцій, то залишиться білкове вещество-оссеин. Після обробітку оссеина перегрітою водяникам пором він перетворюється на клей. Чистий кістяною клей називається желатиною. Особливо чиста желатину виходить з риб’ячого міхура шляхом кип’ятіння з водой.

Эластин входить до складу жив та інших еластичних речовин сполучної ткани.

Нитки сирого шовку складаються з білкового вещества-фиброина, вкритого іншим білковим речовиною, граючим роль шовкового клея,-серицином. При кип’ятінні із жовтою водою шовк звільняється з клею яке притому перетворюється на раствор.

Протеїди теж можна розділити сталася на кілька груп: фосфоропротеиды перебувають у собі фосфор. Вони, на противагу протаминам, які мають, як вище, основними властивостями, мають точно виражений кислотний характер.

Найголовнішим представником фосфоропротеидов є казеїн молока. Вона має настільки ясно вираженим кислотним характером, що розкладає вуглекислі солі із вуглекислого газу. Казеїн розчиняється в слабких розчинах лугів, створюючи із нею солі. Солі казеїну називаються казеинатами.

При нагріванні казеїн не згортається. При дії кислот на солі казеїну він виділяється у вільному вигляді. Цим пояснюється згортання молока при прокисании.

Казеїн застосовується виготовлення твердої, нагадує ріг пластмассы-галалита).Для отримання галалита казеїн змішують із жовтою водою, барвами й наповнювачами, пресують під тиском, й оприлюднювати отримані пластини обробляють формаліном. Казеїн містить фосфор як складного ефіру фосфорної кислоты.

Серед інших фосфоропротеинов треба сказати вителлин, що у жовтку курячого яйца.

Нуклеопротеиды перебувають у клітинних ядрах. При обережне гідролізі вони розщеплюються на білок і нуклеїнову кислоту.

Нуклеїнові кислоти є дуже складними речовинами, расщепляющимися при гідролізі на фосфорну кислоту, вуглеводи і азотовмісні органічні речовини групи пиримидина і групи пурина.

Хромопротеиды. Під цією назвою відомі протеїди, які представляють поєднання білків з забарвленими речовинами. З хромопротеидов найбільш вивчений гемоглобін барвне речовина червоних кров’яних кульок. Гемоглобін, з'єднуючись з кислородом,.

перетворюється на оксигемоглобін, який, віддаючи свій кисень іншим речовин, знову перетворюється на гемоглобін. Значення гемоглобіну у житті і тварин дуже велике. Його роль переносника кисню від легких до тканинам. Утворений легких оксигемоглабин кров’ю розноситься тілом і, віддаючи свій кисень, сприяє перебіг в організмі окисних процесів. З іншого боку, гемоглобін разом із плазмою крові здійснює регуляцію величини pH крові й перенесення вуглекислоти в организме.

Характерною ознакою гемоглобіну є його спроможність з'єднаються з окисом вуглецю, після що він втрачає здатність з'єднуватися з киснем. Цим пояснюється отруйне дії окису углерода.

Гемоглобін є з'єднання білка глобиного з барвним початком гемохромогеном. Поза організмом гемоглобін, при дії повітря, перетворюється на метгемоглобин, який відрізняється від оксигемоглобына міцністю в зв’язку зі киснем. Після обробітку крижаної оцтової кислотою метгемоглобин розщеплюється із заснуванням глобиного і гематина C34H32O4N4Fe (OH). Обробкою метгемоглобіну тим самим реактивом, але у присутності NaC?, виходить хлориста сіль гематина, звана гемином, C34H32O4N4FeC?. Гемин утворює характерні червоно-коричневі таблички, які дозволяють відкрити присутність крові в плямах навіть за кілька років. Гематин дуже близький до гемохромогену, проте від цього отличается.

Глюкопротеиды. Деякі білки цієї групи зустрічаються в слизових з'єднаннях тварин організмів і зумовлюються властивості цих виділень тягнутися в нитки навіть за порівняно великому розведенні. Ці білки утворюються у підщелепної железе (подчелюстная железа-одна з слинних желез), печени, кайданах шлунку й кишечнику. Інші глюкопротеиды перебувають у хрящах, яєчному білці, стекловидном тілі очі й т.ін. Досліджені представники глюкопротеидов є поєднанням білків з речовинами, що містять залишки деяких похідних вуглеводів, сірчаної і оцтової кислот.

Будова білкових молекул.

Практично всі білки побудовано з 20-тиамінокислот, що належать, крім глицина, до L-ряду. Амінокислоти з'єднані між собою пептидными зв’язками, освіченими карбоксильной іаминогруппами сусідніх амінокислотних залишків Білкова молекула може складатися зі одній або кількох ланцюгів, містять від 50 за кілька сотень (іноді -понад тисячу) амінокислотних залишків. Молекули, містять менш 50 залишків часто належать до пептидам. До складу багатьох молекул входять залишки цистину, дисульфидные зв’язку яких ковалентно пов’язують ділянки одній або кількох ланцюгів. У нативном стані макромолекули білка мають специфічною конформацией. Характерна для даного білка конформація визначається послідовністю амінокислотних залишків і стабілізується водневими зв’язками між пептидными і бічними групами амінокислотних залишків, і навіть гидрофобными і электростатическими взаимодействиями.

Розрізняють чотири рівні організації білкових молекул.

Первинною структурою називають послідовність амінокислотних залишків в полипептидной ланцюга. Усі білки різняться по первинної структурі, потенційно їх можливий число практично неограничено.

Вторинна структура білка — цеспіраль, що утворюється внаслідок скручування полипептидной ланцюга з допомогою водневих перетинів поміж групами: ?З? і ?N?.

? ?

O H.

У першому витку спіралі зазвичай міститься 3,6 амінокислотних залишку, крок спіралі - 0,544 нм.

Під третинної структурою білка розуміють розташування його полипептидной ланцюзі у просторі. Істотно впливає формування третинної структури надають розмір, форма і полярність амінокислотних залишків. Третинна структура багатьох білків складається з кількох компактних глобул, званих доменами. Поміж себе домени зазвичай бувають пов’язані тонкими перемичками — витягнутими поліпептидними цепями.

Термін четвертичная структура належить до макромолекулам, до складу яких входить кілька полипептидных ланцюгів (субодиниць), які пов’язані між собою ковалентно. Поміж себе ці субъединицы з'єднуються водневими, ионными, гидрофобными та інші зв’язками. Прикладом може бути макромолекула гемоглобина.

Поняття ферментах.

Каталіз численних біохімічних реакцій, які протікають в рослинних і тварин організмах та його клітинах, як і й у одноклітинних мікроорганізмах, відбувається ферментами (энзимами).

Ферменти представляють, собою речовини або суто білкові структури, чи протеиды-белки, пов’язані з небелковой простетической групою. Кількість вже ферментів дуже велике. Вважають, що одне клітина бактерії використовує до 1000 різних ферментів. Але тільки для не багатьох встановлено будова. Прикладами суто білкових ферментів можуть бути протеолитические ферменти травлення, такі як пепсин і трипсин. Відомі ситуації, коли той і хоча б білок несе на організмі й структурну і ферментну функцію. Прикладом служить білок м’язів миозин, каталитически який розкладає аденозинтрифосфат — реакція, у разі дає енергію скорочення мышцы.

Вітаміни — групи речовин зазвичай важкою структури, часто дуже далеких хімічно друг від одного й объединяемых лише з біологічному ознакою. Це — необхідні в микроколичествах, але зовсім необхідні складові їжі, нестача яких так викликає хвороба, а відсутність — організм гине. Використовуючи витамины (но їм), організм людини і тварин і будує свої ферменти. Одне і також речовина, служить для організмів жодного виду вітаміном, й інших організмів може і не вітаміном з двох причин: або може його синтезувати сам. Так аскорбінова кислота — вітамін в людини, але для пацюки не є вітаміном, оскільки організм пацюки створює його з глюкози. Деякі вітаміни мають дуже універсальному характері і всім організмам — від одноклеточных (дрожжей і бактерій) до людини. Зелені рослини можуть виготовляти всі свої речовини з мінеральних вихідних речовин і CO2 і, отже, не потребують витаминах.

Для дії низки білкових ферментів в організмі необхідно присутність микроколичеств іонів деяких металлов-активаторов (Mg, Zn, Mo, Mn, Cu), які вітамінами некоректні. До складу деяких коферментів і лобіювання відповідних вітамінів входять метали (залізо, кобальт). Дуже істотна роль микроколичеств металів (мікроелементів) у розвиток рослин; очевидно, ці мікроелементи йдуть на постороения ферментів і служать хіба що «вітамінами растений».

Ферменти є катализатороми, але від звичайних каталізаторів. Таке їм свойственны:

1. Значно більша специфічність стосовно структурі катализируемого об'єкту і стосовно реакции.

2. Повна стереохимическая специфичность.

3. Значно більша швидкість перебігу ферментних реакцій проти тими самими реакціями, катализируемыми обычнами катализаторами.

4. Невисокі оптимуми температури їх действия (обычно активність ферментів різко падає до 50ОС й у інтервалі 50−100ОС дію їх повністю прекращается).

5. Денатурируемостьнеоборотна втрата каталітичної активність за нагріванні до 50−100ОС. Існують, проте, ферменти (трипсин, рибонуклеаза), активність яких відновлюється по охолодженні навіть по кипячения.

6. Існування оптимуму кислотною середовища на дію кожного фермента.

Висока швидкість ферментативних реакцій пояснюється, з одного боку, як відомо при каталіз, сильним зниженням енергії активації реакції. Так, при каталіз, сильним зниженням енергії активації реакції. Так, при гідролізі казеїну кислотою енергії активації 20,6 ккал/моль, а при гідролізі трипсином-только 12 ккал/моль. Гідроліз сахарози кислотою вимагає енергії активації 25,5 ккал/моль, а ферментативний (сахарозой)-лишь 12−13 ккал/моль. З іншого боку, в ферментативних реакціях не меншу роль грає предэкспоненциальный множник рівняння Арреннуса, оскільки величина цього множника, зазвичай, набагато порядків вищою, ніж у реакціях звичайного типу. Є доказ те, що ферменти містять центры («карманы»), здатні фіксувати субстрат лежить на поверхні їх молекул, й ті центри, здійснюють реакцію. Фермент то, можливо активний тому, що він підтягує активний центр до місця дійства, кілька змінюючи свою вторинну чи третинну структуру.

Список використовуваної литературы:

1. А. Н. Несмеянов, Н. А. Несмеянов «Почала органічної хімії», т.1, 2.

2. Б. А. Павлов, А. П. Терентьев «Курс органічної химии».

3. Хімічна енциклопедія, т. 1.

4. Дж. Робертс, М. Касерио «Основи органічної химии».

5. Шабаров Ю. С. «Органічна химия».

6.

Саратовський Державний Університет їм. Н. Г. Чернышевского.

Реферат.

Тема: Амінокислоти. Белки.

Виконала: Чих Татьяна.

грн. 212.

1999 г.