Каталаза. 
Реакція ензиму рослинних організмів на зовнішні впливи

забруднення зелений пігмент дерево Каталаза — фермент класу оксидоредуктаз, виявлений у всіх еукаріотичних організмів, у рослинних клітинах, локалізована в пероксисомах і цитозолі. За нормальних фізіологічних умов вона регулює вміст пероксиду водню в організмі, запобігає його токсичній дії, відіграє важливу роль у процесі старіння рослин (Колупаев и др., 2003; Лукаткин, 2002; Вінниченко та ін., 2011; Чиркова, 2002).

Цей фермент з групи гідропероксидаз каталізує окисно-відновну реакцію, в ході якої із 2 молекул перекису водню утворюються вода і кисень:

2Н₂О₂ ^{каталаза} 2Н₂О + О₂

Пероксид водню, що утворюється при двоелектронному відновленні кисню чи шляхом дисмутації супероксидних радикалів, руйнується каталазою. Вона каталізує двоелектронне відновлення Н₂О₂ до води, використовуючи пероксид водню як донор електрона:

Е — Fe³⁺ — OH^- + H₂O₂ ^{каталаза} E — Fe³⁺ — OOH^- + H₂O.

E — Fe³⁺ — OOH^- + H₂O₂ ^{каталаза} E — Fe³⁺ — OH^- + O₂ +H₂O.

При цьому в окисленому стані каталаза працює як пероксидаза. Субстратами в пероксидазній реакції можуть бути етанол, метанол, форміат, формальдегід та інші донори водню. Треба відмітити, що близько 0,5% O₂, що утворюється в результаті розкладу H₂O₂, з’являється у збудженому синглетному стані і таким чином в процесі розкладу перекису водню знову генеруються активні форми O₂ (Чиркова, 2002).

Процес окислення за допомогою цитохромів дає побічний продукт, у великих концентраціях згубний для всього живого — перекис водню. Перекис водню є сильним окислювачем. Абсолютно ясно, що організм потрібно захистити від небезпечного з'єднання. Для цього і існує фермент каталаза. Її молекула має масу 250 тис. і складається з чотирьох субодиниць, кожна з яких містить гем, пов’язаний з поліпептидним білковим ланцюгом. Каталаза розкладає перекис водню на воду і кисень. Але що цікаво, коли концентрація перекису водню стає незначною, каталаза починає каталізувати реакцію окислення перекисом водню спиртів, формальдегідів і нітратів. Відкриття каталази також пов’язане з перекисом водню. Ще Луї Тенар, який займався каталітичним розкладанням аміаку, відкрив перекис водню в 1818 році і зауважив каталітичну активність по відношенню до цієї речовини тваринних тканин. Але тільки в 1907 році було встановлено, що в цьому винен фермент, який і назвали каталазою. У кристалічному вигляді отримати її вдалося тільки через 30 років з печінки бика. Це один з найбільш активних ферментів, молекула якого розкладає в секунду 6 000 000 молекул перекису водню. Відомо, що такі ферменти розщеплення пероксиду, як каталаза, можуть моделювати гомеостаз пероксиду і відповідно його сигнальну здатність. Каталаза активує розщеплення пероксиду водню до кисню та води, запобігаючи тим самим його токсичному ефекту, проте, на відміну від пероксидаз, вона не потребує відновного субстрату для своєї активності.

Дослідження основних механізмів дії важких металів на рослини та ролі антиоксидантної системи у процесах адаптації дасть змогу розробити нові підходи для підвищення стійкості рослин (Пацула и др., 2008; Вінниченко та ін., 2011).

Незважаючи на деяке зменшення концентрації Н₂О₂ при спектрофотометричному аналізі активність КАТ у фракціях ізольованих вакуолей кімографічним методом в ППАГ не виявилась (Прадедова и др., 2011). З каталазою пов’язують надії на отримання високоефективних препаратів для лікування злоякісних пухлин, оскільки вважають, що цей фермент відіграє важливу роль у зростанні клітин.

Ізоферментний склад каталази змінюється у різних органах рослин. Окремі ізоформи з’являються лише в певні періоди розвитку організму. Ізоформи каталази майже повністю відсутні у дозрілому насінні й активно з’являються при проростанні. Це свідчить про диференційовану активність генів, що контролюють біосинтез певних ізоферментів в окремих тканинах і органах (Коцюбинская, 1995; Савич, 1989).

Зміна активності ферментів, що приймають участь у захисті клітин від радикалів, відмічається при різних видах стресів. І.М. Савич вважає, що за таких умов в органах рослин може формуватися унікальний стресовий набір ізоферментів. Встановлено, що при дії на клітину практично будь-яким фактором зовнішнього середовища виникає однотиповий неспецифічний комплекс змін, в основі якого лежать денатураційні зміни клітинних білків (Савич, 1989). При впливі сольового, осмотичного стресів на ферменти антиоксидантного захисту рослин були відмічені реакції каталази, супероксиддисмутази (Курганова та ін., 1997; Куріленко, Паладіна, 2005). Показано, що при гіпоксії та під впливом низьких температур, за впливу сірчистого газу істотно змінюється склад анодних ізоензимів каталази та інших ферментів (Куріленко, Паладіна, 2005). У вегетаційному досліді з 40−45-денними саджанцями сосни звичайної показано, що за дії короткочасного водного, низькотемпературного та анаеробного стресів каталаза та ряд інших ферментів неспецифічно реагують на всі види стресових впливів значним зростанням активності.

В роботі Волкова із співавтора (2013) показано, що екстракт коренів Rhodiola rosea L., який містить комплекс фенілпропаноїдів виклика зменшення активності каталази у клітинах Dioscorea deltoidea Wall.

У хвої сіянців сосни звичайної відзначено пригнічення каталази за дії цинку (Иванов та ін., 2012).

Гербіциди Харнес, Стеллар, Майстер, Пропоніт викликали зниження активності каталази стиглого насіння Zea mays L. (Лашко, Россихіна, 2011).

У працях Г. С. Россихіної-Галичої (2011, 2012, 2013) в насінні Frаxinus excеlsior L., вегетативних органах А. negundo L. та A. pseudoplatanus L. з урбофітоценозів міста Дніпропетровська й вегетативних органах еlytrigia repens (L.) Nevski та аvena fatua L. з шахтних територій установлено зростання активності каталази в 1,1−1,3 разу.