Свойства і у біохімічних процесах амінокислот, входять до складу білкових молекул

Аминокислоты — це клас органічних сполук, містять одночасно карбоксильные і аминогруппы. Зазвичай амінокислоти розчиняються у води та нерозчинні в органічних розчинника. У нейтральних водних розчинах амінокислоти перебувають у вигляді біполярних іонів (цвиттерионов) і поводяться як амфотерные сполуки, тобто. виявляються властивості і кислот, і оснований.

У природі існує понад 150 амінокислот, але близько 20 найважливіших амінокислот служать мономерами для побудови білкових молекул. Порядок включення амінокислот в білки определеятся генетичним кодом.

Саме про ці 20 амінокислотах і йтиметься далі. Їх загальні властивості добре відомі й описані практично у кожному підручнику з біохімії. Проте приватні властивості, характерних лише до тієї чи іншого амінокислоти зачіпаються замало, й саме вони розглянуті. Для зручності всі дані представлені у вигляді таблицы.

Таблиця 1.

Назва аминокислоты.

Роль у структурі і властивості белков.

Роль в метаболізмі (заменимая незаменимая).

Аланин (?- аминопропионовая кислота).

Бере участь в стабілізації 3-ї та 4-ї структури рахунок гидрофобных взаємодій; бере участь у формуванні ?-спирали.

Заменимая аминокислота.

Грає великій ролі в обміні азотистих сполук. Вихідний з'єднання в синтезі каучуков, каратиноидов, вуглеводів, ліпідів і др.

Аргінін (?-амино-?-гуанидинвалери;

ановая кислота).

Володіє яскраво вираженими основними властивостями, що забезпечує основний характер білків. У білках її міститься значна частина, особливо у гистонах і протаминах клітинний ядер.

Спроможна до утворення іонних і водневий зв’язків, стабилизирую вторинну і третинну структури белка.

Ця амінокислота може синтезуватися в людини, проте швидкість її синтезу, особливо в коли активний ріст то, можливо недостатня, що зумовлює запровадження її з поза. Тобто. аргінін перебуває в межі між замінними і незамінними амінокислотами.

Бере участь в синтезі сечовини (орнитиновый цикл) та інших процесах азотистого обмена.

Аспарагин.

Амід дикарбоновой кислоти, має основними властивостями, що робить білок некислым. Може до утворення іонних і водневих связей.

Заменимая аминокислота.

Шляхом освіти аспаргина з аспаргиновой кислоти в організмі пов’язується токсичний аміак. Приймає що у реакція переаминирования.

Аспарагінова (аминоянтарная) кислота.

З усіх природних амінокислот в неї найбільше виражені кислотні властивості, явл. важливою складовою білків. Забезпечує гидрофильные властивості білків. Спроможна утворювати іонні і водневі связи.

Заменимая аминокислота.

Бере участь в реакціях переаминирования. Грає значної ролі в обміні азотсодержащих речовин. Бере участь в освіту сечовини, пиримидиновых оснований.

Валин (?-аминовалериановая кислота, ?-амино-?-метилмасляная кислота).

Входить у складі практично всіх білків. Як багато в альбуміну, казеине, білках сполучної тканини. Надає білкам гидрофобные властивості, т.к. містить углеводородный радикал.

Незамінна аминокислота.

Служить однією з вихідних речовин при біосинтезі пантотенової кислоти (вітамін В3) і пеницилина.

Гистидин (?-амино-?-имидазолилпропио-новая кислота).

Переважають основні властивості, міститься майже переважають у всіх белках.

Багатьом животных-незаменимая амінокислота. Вихідний речовина при біосинтезі гістаміну і біологічно активних пептидів м’язів — карнозина і анзерина.

Гліцин (аминоуксусная кислота).

Бере участь у створенні 3-ї та 4-ї структури; перешкоджає ?-спіралі; формує вигин ?-цепи.

Заменимая нейроактивная амінокислота; бере участь у синтезі глутатиона, порфирина, креатину гликолевой і гиппуровой кислот, пуриновых оснований.

Глутамин.

Є постійної складовою тканин тварин, що багато в протаминах і гистонах, тобто. забезпечує основний характер білків. Може до утворення іонних і водневих связей.

Заменимая аминокислота.

Грає значної ролі в азотистом обміні. Шляхом освіти глутамина з глутаминовой кислоти в організмі рослин i багатьох тварин знешкоджується токсичний аміак. Бере участь в біосинтезі пуриновых оснований.

Глутаминовая (?-аминоглутаровая) кислота.

Володіє слабокислыми властивостями, надає білкам гидрофильные властивості. Спроможна до утворення іонних і водневих связей.

Заменимая аминокислота.

Грає значної ролі в азотистом обміні (перенесення аминогрупп, зв’язування токсичного для організму аміаку).

Изолейцин (?-амино-?-метилвалериановая кислота).

Надає білкам гидрофобные властивості наявністю вуглеводневої радикала.

Встановлено, що N-концевой изолейцин в молекулі ?-химотрепсина бере участь у здійсненні каталітичного акта.

Незамінна аминокислота.

При бродінні може бути джерелом сивушних масел.

Лейцин (?-аминоизокапроновая кислота).

У організмах — у складі всіх білків. Надає білкам гидрофобные властивості наявністю вуглеводневої радикала.

Незамінна аминокислота.

При бродінні може бути джерелом сивушних масел.

Лизин.

Виразні основні властивості, що зумовлює основний характер білка. Може до утворення іонних і водневих связей.

Незамінна аминокислота.

Метіонін (?-амино-?-метилтиомасляная кислота).

Залишок метіоніну в молекулах білків, очевидно, не відіграє суттєвої функціональної ролі, утримання її в білках, зазвичай не велике. Проте метіонін займає ключове становище на на початкових етапах біосинтезу білка, створюючи специфічні комплекси з т-РНК і будучи ініціатором синтезу полипептидной цепи.

Незамінна аминокислота.

Служить в організмі донором метильных груп при біосинтезі холіну, адреналіну і багатьох інших біологічно важливих речовин, і навіть джерелом сірки при біосинтезі цистеина.

Пролин (пирролидин-2-кардоноваякислота.

Пролин впливає характер укладання полипептидной ланцюга білка для формування його третинної структуры.

Заменимая аминокислота.

Є попередником оксипролина.

Серин (?-амино-?-оксипропионовая кислота).

Група -ВІН серина здатна брати участь у освіті водневих зв’язків, стабілізуючи вторинну і третинну структури білка. З іншого боку залишок серина в полипептидной ланцюга білка здатний розпочинати реакції нуклеофильного заміщення, що призводять до утворення ковалентного проміжного сполуки. Завдяки цьому серин входить до складу активного центру деяких ферментов.

Заменимая аминокислота.

Грає значної ролі в прояв каталітичної активності багатьох расщепляющих білки ферментів. Входить у складі деяких складних липидов.

Тирозин (?-амино-парагидроксифенил;

пропионовая кислота).

Бере участь освіти водневих связей.

У молекулі гемоглобіну залишок тирозина в 140 і 145 становищі забезпечує зв’язування О2.

Ковалентная модифікація тирозина у структурі білків веде зміну їх фізіологічної активности.

Заменимая аминокислота.

У людини і тварин — вихідне речовина для синтезу гормонів щитовидної залози, адреналіну і др.

Треонин (?-амино-?-оксимасляная кислота).

Може брати участь у освіті водневих связей.

Оксигруппа треоніну служить місцем приєднання цукрових кілець в гликопротеидах.

Незамінна амінокислота, потреба у якої особливо висока у зростаючого организма.

Триптофан.

Сприяє освіті ?-спіралі білка, тобто. формує його вторинну структуру.

Водневий атом у азоту пиррольного кільця має властивостями утворювати зв’язки України із пласкими молекулами, ні з групами, локализованными всередині глобул белков.

Незамінна амінокислота.

Використовується клітинами ссавців для синтезу нікотинової кислоти.

(вітамін PP) і серотоніну, комахами — пігменту очей. При гнильних процесів у кишечнику з триптофану утворюються скатол і индол.

Фенилаланин (?-амино-?-фенилпропионовая кислота).

Приймає участь у формуванні вторинної структури белков.

У молекулі гемоглобіну фенольное кільце фенілаланіну забезпечує контакти з пласкою структурою гема.

Фенольная бічна ланцюг залишку фенілаланіну в ферментах і білкових субстратах бере участь у гидрофобных взаємодію, забезпечуючи освіту фермент-субстратного комплекса.

Незамінна аминокислота.

Є попередником тирозина.

Цистеин (?-амино-?-тиопропионовая кислота).

Наявність -SH групи здатний утворювати дисульфидные містки, цим стабилизирую вторинну і третинну структури белков.

Цистеин важливий для прояви біологічну активність багатьох ферментів, білкових гормонів. У організмі легко перетворюється на цистин.

1. Березін І.В., Савін Ю. В. Основи біохімії: навчальних посібників — М: Видавництво МДУ, 1990 — 254с.

2.Березов Т. Т., Коровкін Б.Ф. Біологічна хімія — М: Медицина, 1998 — 704 с.

3. Біологічна хімія: практикум /.под ред. Гонського Я.І. — Тернопіль:Укрмед книга, 2001 — 288с.

4. Біохімія: підручник / Кучеренко М.Є., Бабенюк Ю. Д.,.

Васильєв О.М., Виноградова Р. П. та інші - До: Видавничо-поліграфічний центр «Київський університет», 2002 — 480с.

5. Вороніна Л. та інші Біологічна хімія — Х: Основа; Видавництво УарФА, 1999 — 640с.