Термінова допомога студентам
Дипломи, курсові, реферати, контрольні...

Биологически активні вещества

РефератДопомога в написанніДізнатися вартістьмоєї роботи

Є дві основні вітаміну — D2 і D 3; D2 (С28Н44О) утворюється з провітаміну эргостерона, поширеного в рослинах. D3 — (С27Н44О) — з провітаміну тварин тканин — 7 дегидрохолестерина. Вітаміни D2 і D3 однаково добре використовуються людиною і ссавцями; птахи засвоюють вітамін D 2 в 30−60 разів гірше, ніж D3. Перехід провитаминов в вітаміни відбувається у шкірі людини і тварин під впливом… Читати ще >

Биологически активні вещества (реферат, курсова, диплом, контрольна)

I.

Введение

.

До біологічно активними речовинами ставляться: ферменти, вітаміни і гормони. Це життєво важливі соціальні й необхідні сполуки, кожна з яких виконує незамінну і дуже значної ролі в життєдіяльності организма.

Перетравлювання і засвоєння продуктів харчування відбувається за участі ферментів. Синтез і розпад білків, нуклеїнових кислот, ліпідів, гормонів і інших речовин, у тканини організму являє собою сукупність ферментативних реакцій. Втім, і будь-яка функціональне прояв живого організму — подих, м’язове скорочення, нервово-психічна діяльність, розмноження тощо. — теж безпосередньо пов’язані з дією відповідних ферментних систем. Інакше кажучи, без ферментів немає життя. Їх значення для організму людини не обмежується рамками нормальної фізіології. У багатьох захворювань людини лежать порушення ферментативних процессов.

Вітаміни можна віднести до групи біологічно активних сполук, надають свою дію на обмін речовин, у незначних концентраціях. Це органічні сполуки різної хімічної структури, що необхідні нормально функціонувати практично всіх процесів в організмі. Вони підвищують стійкість організму до різним екстремальним чинникам і інфекційних захворювань, сприяють знешкодженню і виведенню токсичних речовин і т.д.

Гормони — це продукти внутрішньої секреції, що виробляються спеціальними залозами чи окремими клітинами, виділяються до крові і розносяться з усього організму гаразд викликаючи певний біологічний эффект.

Самі гормони безпосередньо не впливають на будь-які реакції клітини. Тільки зв’язавшись з певним, властивою тільки Мариновському рецептором викликається певна реакция.

Нерідко гормонами називають та інших продукти обміну речовин, які утворюються переважають у всіх [напр. вуглекислота] чи лише деяких [напр. ацетилхолин] тканинах, які мають більшою або меншою мірою фізіологічної активністю та приймаючі що у регуляції функцій організму тварин Але такий широке тлумачення поняття «гормони «лишає її будь-якої якісної специфічності. Тоді терміном «гормони «слід позначати ті активні продукти обміну речовин, утворювані в спеціальних утвореннях — кайданах внутрішньої секреції. Біологічно активні речовини, які утворюються за іншими органах і тканинах, прийнято називати «парагормонами », «гистогормонами », «біогенними стимуляторами » .

Біологічно активні продукти обміну речовин утворюються й у рослинах, але відносити ці речовини до гормонів не правильно.

Нині ж познайомимося з кожним групою речовин, що входить у склад біологічно активних, отдельно.

II. Ферменты.

1.История открытия.

У основі життєвих процесів лежать тисячі хімічних реакцій. Вони в організмі не залучаючи високої температури і тиску, тобто. в м’яких умовах. Речовини, які окислюються у людини і тварин, згоряють швидко і ефективно, збагачуючи організм енергією і будівельний матеріал. Але ті самі речовини можуть роками зберігатися як і консервованому [ізольованому від повітря] вигляді, і надворі в присутності кисню. Можливість швидкого перетравлення продуктів в живому організмі здійснюється завдяки присутності у клітинах особливих біологічних каталізаторів — ферментов.

Термін «фермент «(fermentum латиною означає «бродило », «закваска ») було запропоновано голландським ученим Ван-Гельмонтом на початку XYII століття. Так назвав невідомий агент, приймає активну участь у процесі спиртового брожения.

Експериментальне вивчення ферментативних процесів почалося XYIII столітті, коли французький натураліст Р. Реомюр поставив досліди, аби з’ясувати механізм перетравлення їжі в шлунку хижих птахів. Воно давало хижою птахам ковтати шматочки м’яса, укладені просвердлену металеву трубочку, що була прикреплена до тонкої ланцюжку. Через кілька годин трубочку витягували з шлунка птахи, і з’ясувалося, що м’ясо частково розчинилося. Оскільки вона перебував у трубочці і могло піддаватися механічному подрібненню, природно було очікувати, що нею впливав шлунковий сік. Це підтвердив італійський натураліст Л. Спалланцани. У металеву трубочку, яку заковтували хижі птахи, Л. Спалланцани поміщав шматочок губки. Після вилучення трубки з губки вичавлювали шлунковий сік. Потім нагрівали м’ясо у тому соку, і це цілком у ньому «розчинялась » .

Значно згодом (1836г) Т. Шванн відкрив шлунковому соку фермент пепсин (від грецького слова pepto — «варю ») під впливом якого і відбувається перетравлення м’яса в шлунку. Ці праці послужили початком вивчення про протеолітичних ферментов.

Важлива подія у розвитку науки про ферментах з’явилися роботи К. С. Киргоффа. У 1814 р. дійсний член Петербурзької Академії наук К. С. Киргофф з’ясував, що пророслий ячмінь здатний перетворювати полісахарид крохмаль в дисахарид мальтозу, а екстракт дріжджів розщеплював буряковий цукор на моносахариды — глюкозу і фруктозу. Це був перші дослідження, у ферментологии. Хоча практично застосування ферментативних процесів було відомо невідь-скільки років (сбраживание винограду, сыроварение і др.).

У різних виданнях застосовуються два поняття: «ферменти «і «ензими ». Ці назви ідентичні. Вони позначають те й теж — біологічні каталізатори. Перше слово перекладається «закваска », друге — «в дріжджах » .

Тривалий час не представляли, что відбувається у дріжджах, яка сила, присутня у яких, змушує речовини руйнуватися і перетворюватися на простіші. Тільки по винайденні мікроскопа було встановлено, що дріжджі - це скупчення великої кількості мікроорганізмів, які використовують цукор як «своє основного живильного речовини. Іншими словами, кожна дріжджова клітина «начинена «ферментами здатними розкладати цукор. Але водночас були відомі й інші біологічні каталізатори, не укладені живу клітину, а вільно «котрі живуть «за її межами. Наприклад, вони знайшли у складі шлункових соків, клітинних екстрактів. У зв’язку з цим у минулому розрізняли два типу каталізаторів: вважалося, власне ферменти невіддільні від клітини, і за її межами що неспроможні функціонувати, тобто. вони «організовані «. А «неорганізовані «каталізатори, які можуть поза клітини, називали энзимами. Таке протиставлення «живих «ферментів і «неживих «ензимів пояснювалося впливом виталистов, боротьбою ідеалізму і матеріалізму в природознавстві. Крапки зору вчених розділилися. Основоположник мікробіології Л. Пастер стверджував, діяльність ферментів визначається життям клітини. Якщо клітину зруйнувати, то припинитися і дію ферменту. Хіміки на чолі з Ю. Либихом розвивали суто хімічну теорію бродіння, стверджуючи, що активність ферментів не залежить від існування клетки.

У 1871 р. російський лікар М. М. Манассеина зруйнувала дріжджові клітини, розтираючи їх річковим піском. Клітинний сік, відділений від залишків клітин, зберігав свою здатність зброджувати цукор. Через століття німецький учений Еге. Бухнер отримав бесклеточный сік пресуванням живих дріжджів під тиском до 5*10 Па. Цей сік, подібно живим дріжджам, сбраживал цукор із заснуванням спирту і оксиду вуглецю (IV):

фермент.

C6H12O6—->2C2H5OH + 2CO2.

Роботи О.Н. Лебедєва дослідження дріжджових клітин та праці інших учених поклали край виталистическим подання у теорії біологічного каталізу, а терміни «фермент «і «ензим «почали застосовувати як равнозначные.

2.Свойства ферментов.

Будучи білками, ферменти мають усіма їх властивостями. Разом про те биокатализаторы характеризуються поруч специфічних якостей, теж що випливають із їх білкової природи. Ці якості відрізняють ферменти від каталізаторів звичайного типу. Сюди відносяться термолабильность ферментів, залежність їхні діяння від значення рН середовища, специфічність і, нарешті, схильність впливу активаторів і ингибиторов.

Термолабильность ферментів пояснюється лише тим, що температура, з одного боку, впливає на білкову частина ферменту, наводячи при занадто високих значеннях до денатурації білка та зниження каталітичної функції, а з іншого боку, впливає на швидкість реакції освіти ферментсубстратного комплексу, й попри всі наступні етапи перетворення субстрату, що веде посилення катализа.

Залежність каталітичної активності ферменту від температури виражається типовою кривою. До деякого значення температури (загалом до 5О°С) каталитическая активність зростає, причому на кожні 10 °C приблизно 2 разу підвищується швидкість перетворення субстрату. У той самий час поступово зростає кількість инактивированного ферменту з допомогою денатурації його білкової частини. При температурі вище 50° С денатурація ферментного білка різко посилюється і було швидкість реакцій перетворення субстрату продовжує зростати, активність ферменту, що виражається кількістю перетвореного субстрату, падает.

Детальні дослідження зростання активності ферментів на підвищення температури, проведені у останнім часом, показали складніший характер цієї залежності, ніж зазначено вище: у часто вона відповідає правилу подвоєння активності на кожні 10 °C переважно через поступово наростаючих конформационных змін — у молекулі фермента.

Температура, коли він каталитическая активність ферменту максимальна, називається його температурним оптимумом. Температурний оптимум щодо різноманітних ферментів є неоднаковим. Загалом для ферментів тваринного походження він між 40 і 50° С, а рослинного — між 50 і 60 °C. Але є ферменти з вищим температурним оптимумом, наприклад, у папаина (фермент рослинного походження, що прискорює гідроліз білка) оптимум перебуває при 8О°С. У той самий час у каталази (фермент, що прискорює розпад Н2О2 до Н2О і О2) оптимальна температура дії перебуває між 0 і -10°С, а за більш високих температур відбувається енергійний окислювання ферменту та її инактивация.

Залежність активності ферменту від значення рН середовища було встановлено понад 50 років тому вони. До кожного ферменту існує оптимальне значення рН середовища, коли виявляє максимальну активність. Більшість ферментів має максимальну активність у зоні рН неподалік нейтральній точки. У різко кислої чи різко лужної середовищі добре працює лише деякі ферменты.

Перехід до більшої або меншої (проти оптимальної) концентрації водневих іонів супроводжується більш-менш рівномірним падінням активності ферменту. Вплив концентрації водневих іонів на каталітичну активність ферментів полягає у вплив в активний центр. При різних значеннях рН в реакційної середовищі активний центр то, можливо слабше чи сильніше ионизирован, більшою або меншою екранований сусідніми з нею фрагментами полипептидной ланцюга білкової частини ферменту тощо. З іншого боку, рН середовища впливає ступінь іонізації субстрату, фермент-субстратного комплексу, й продуктів реакції, надає великий вплив на стан ферменту, визначаючи співвідношення у ньому катіонних і анионных центрів, що позначається на третинної структурі білкової молекули. Остання обставина заслуговує на увагу, оскільки певна третинна структура белка-фермента необхідна для освіти фермент-субстратного комплекса.

Специфічність — одне з найбільш видатних якостей ферментів. Его властивість їх було відкрито ще у столітті, коли було зроблено спостереження, що дуже близькі структурою речовини — просторові ізомери (?- і ?-метилглюкозиды) розщеплюються по ефірної зв’язку двома абсолютно різними ферментами.

Отже, ферменти можуть розрізняти хімічні сполуки, відмінні друг від друга дуже незначними деталями будівлі, такими, наприклад, як просторове розташування метоксильного радикала і атома водню при 1-му углеродном атомі молекули метилглюкозида.

По образним висловом, нерідко употребляемому в біохімічної літературі, фермент наближається до субстрату, як ключі до замку. Це знамените правило було сформульовано Еге. Фішером 1894 р. з те, що специфічність дії ферменту визначається суворим відповідністю геометричній структури субстрату і активної центру фермента.

У 50-ті роки нашого століття це статична уявлення було замінено гіпотезою Д. Кошланда про индуцированном відповідність субстрату і ферменту. Суть її полягає зводиться до того що, що просторове відповідність структури субстрату і активної центру ферменту створюється в останній момент їх взаємодії друг з одним, може бути выряжено формулою «рукавичка — рука ». Причому у субстраті вже деформуються деякі валентные зв’язку й він, в такий спосіб, готується до подальшого каталитическому видозміні, а молекулі ферменту відбуваються конформаційні перебудови. Гіпотеза Кошланда, джерело якої в допущенні гнучкості активного центру ферменту, задовільно пояснювала активування і ингибирование дії ферментів і регуляцію їх активність за вплив різних чинників. Зокрема, конформаційні перебудови в фермент у процесі зміни його активності Кошланд порівнював з коливаннями павутиння, як у неї потрапила видобуток (субстрат), підкреслюючи цим крайню лабільність структури ферменту у процесі каталітичного акта.

Нині гіпотеза Кошланда поступово витісняється гіпотезою топохимического відповідності. Зберігаючи основні тези гіпотези взаимоиндуцированной настройки субстрату і ферменту, вона фіксує увагу у тому, що специфічність дії ферментів пояснюється першу чергу впізнаванням тієї частини субстрату, яка змінюється при каталіз. Між цієї частиною субстрату і субстратным центром ферменту виникають численні точкові гидрофобные взаємодії і водневі связи.

3. Класифікація ферментів і характеристика деяких групп.

За першим історія вивчення ферментів класифікації їх ділили на дві групи: гидролазы, що прискорюють гидролитические реакції, і десмолазы, що прискорюють реакції не гидролитического розпаду. Потім була спроба розбити ферменти на класи за кількістю субстратів, що у реакції. У відповідно до цього ферменти класифікували втричі групи. 1. Катализирующие перетворення двох субстратів одночасно у обох напрямах: А+В)С+D. 2. Що Прискорюють перетворення двох субстратів у прямій реакції і самого в зворотної: А+В)С. 3. Щоб Забезпечити каталітичне видозміну одного субстрату як і прямий, і у зворотної реакції: А) В.

Одночасно розвивалося напрям, де у основу класифікації ферментів було покладено тип реакції, яка піддається каталитическому впливу. Поруч із ферментами, які прискорюють реакції гідролізу (гидролазы), прокуратура вивчила ферменти, що у реакціях перенесення атомів і атомних груп (феразы), в ізомеризації (изомеразы), розщепленні (лиазы), різних синтезах (синтетазы) тощо. буд. Цей напрям у класифікації ферментів виявилося найбільш плідним, оскільки об'єднувало ферменти в групи за надуманим, формальними ознаками, а, по типу найважливіших біохімічних процесів, що у основі життєдіяльності будь-якого організму. За цим принципом все ферменти ділять на 6 класів. 1. Оксидоредуктазы — прискорюють реакції окислення — відновлення. 2. Трансферазы — прискорюють реакції перенесення функціональних груп, і молекулярних залишків. 3. Гидролазы — прискорюють реакції гидролитического розпаду. 4. Лиазы — прискорюють не гидролитическое відщеплення від субстратів певних груп атомів із заснуванням подвійний зв’язку (чи приєднують групи атомів по подвійний зв’язку). 5. Изомеразы — прискорюють просторові чи структурні перебудови межах однієї молекули. 6. Лигазы — прискорюють реакції синтезу, пов’язані з розпадом багатих енергією зв’язків. Ці класи і покладено основою нової наукової класифікації ферментов.

До класу оксидоредуктаз відносять ферменти, катализирующие реакції окислення — відновлення. Окислювання протікає як процес відібрання атомів М (електронів) від субстрату, а відновлення — як приєднання атомів М (електронів) до акцептору.

До класу трансфераз входять ферменти, що прискорюють реакції перенесення функціональних груп, і молекулярних залишків від однієї сполуки до іншому. Це з найбільш великих класів: він налічує близько 500 індивідуальних ферментів. Залежно від характеру які угруповань розрізняють фосфотрансферазы, аминотрансферазы, гликозилтрансферазы, ацилтрансферазы, трансферазы, які переносять одноуглеродные залишки (метилтрансферазы, формил-трансферазы), та інших. Наприклад, амидазы прискорюють гідроліз амідів кислот. У тому числі значної ролі в біохімічних процесів у організмі грають уреаза, аспарагиназа і глутаминаза.

Уреаза була однією із перших белков-ферментов, здобутих у кристалічному стані. Це однокомпонентный фермент (М=480 000), молекула його глобулярна і складається з 8 рівних субодиниць. Уреаза прискорює гідроліз сечовини до NН3 і СО2. Характерні риси дії ферментів класу лигаз (синтетаз) виявлено зовсім недавно зв’язку з значними успіхами до вивчення механізму синтезу жирів, білків і вуглеводів: Виявилося, старі уявлення про освіті цих сполук, за якими вони виникають при зверненні реакцій гідролізу, неправдиві. Шляхи їх синтезу принципово иные.

Головна їх особливість — спряженість синтезу з розкладом речовин, здатних поставляти енергію реалізації биосинтетического процесу. Однією з таких природних сполук є АТФ. При відриві від неї молекули у присутності лигаз однієї чи двох кінцевих залишків фосфорної кислоти виділяється дуже багато енергії, використовуваної для активирования реагують речовин. Лигазы ж каталитически прискорюють синтез органічних з'єднання з активованих з допомогою розпаду АТФ вихідних продуктів. Отже, до лигазам ставляться ферменти, катализирующие з'єднання друг з одним двох молекул, пов’язана з гидролизом пирофосфатной зв’язку в молекулі АТФ чи іншого нуклеозидтрифосфата.

Механізм дії лигаз вивчений ще досить, але, безсумнівно, він дуже складний. Нерідко доведено, що зі що у основний реакції речовин спочатку дає проміжне з'єднання з фрагментом розпаду молекули АТФ, а за цим зазначений проміжний продукт взаємодіє з іншим партнером основний хімічної реакції з освітою кінцевого продукта.

По будовою ферменти може бути однокомпонентными, простими білками, і двухкомпонентными, складними білками. У другий випадок у складі ферментів можна знайти додаткова група небелковой природы.

Свого часу виникли різні найменування білкової частини й додаткової групи в двухкомпонентных ферментах.

Додаткову групу, міцно пов’язану, не отделяемую від білкової частини, називають простетической групою; на відміну цього додаткову групу, легко отделяющуюся від апофермента і здатна до існуванню, зазвичай називають коферментом.

Хімічна природа найважливіших коферментів було з’ясовано у роки нашого століття завдяки трудам Про. Варбурга, Р. Куна, П. Карра та інших. Виявилося, що здебільшого роль коферментів в двухкомпонентных ферментах грають більшість вітамінів (Є, До, В1, В2, В6, В12, З повагою та ін.) чи сполук, побудованих за участю витаминов.

III. Витамины.

1.Общая характеристика.

Вітаміни (від латів. YITA — життя) — група органічних сполук різноманітної хімічної природи, необхідні харчування чоловіки й тварин і звинувачують мають величезне значення нормального обміну речовин і життєдіяльності організму Вітаміни виконують у організмі ті чи інші каталітичні функції і потрібні в незначних кількостях проти основними поживою (білками, жирами, вуглеводами і мінеральними солями.).

Надходячи з їжею, вітаміни засвоюються (асимілюються) організмом, створюючи різні похідні сполуки (ефірні, амидные, нуклеотидные і ін.) які у своє чергу, можуть з'єднуватися з білками. Поруч із асиміляцією, в організмі безупинно йдуть процеси розкладання (диссимиляции). Вітаміни, причому продукти розпаду (котрий іноді мало змінені молекули вітамінів) виділяються на зовнішній среду.

Хвороби, які виникають через відсутність в їжі тих чи інших вітамінів, стали називатися авитаминозами. Якщо хвороба виникає через відсутність кількох вітамінів, її ще називають поливитаминозом. Проте типові зі своєї клінічної картині авітамінози нині трапляються досить рідко. Частіше має справу з відносним недоліком будь-якого вітаміну; таке захворювання називається гиповитаминозом. Якщо слушне і поставлений діагноз, то авітамінози і особливо гіповітамінози легко вилікувати введенням у організм відповідних витаминов.

Надмірне введення у організм деяких вітамінів може викликати захворювання, зване гипервитаминозом.

Нині великі зміни у обміні речовин при авітамінозі розглядають як наслідок порушення ферментативних систем.

Багато авітамінози можна як патологічні стану, виникаючі грунті випадання функцій розв’язання тих чи інших коферментів. Однак у час механізм виникнення багатьох авитаминозов не ясний, тому поки не надають можливість трактувати все авітамінози як стану, виникаючі грунті порушення функцій тих чи інших коферментных систем.

2. Історія відкриття витаминов.

До другої половині 19 століття з’ясовано, що харчова цінність продуктів визначається вмістом у них же в основному наступних речовин: білків, жирів, вуглеводів, мінеральних солей та води. Вважалося загальновизнаним, що у їжу людини входить у певних кількостях всі ці живильні речовини, вона цілком відповідає біологічним потребам організму. Проте, практичного досвіду лікарів і клінічні спостереження здавна з переконливістю відзначали існування низки специфічних захворювань, безпосередньо з дефектами харчування, хоч останнє повністю відповідало зазначеним вище вимогам. Про це свідчив також багатовікової практичного досвіду учасників тривалих подорожей. Справжнім бичем для мореплавців довго була цинга.

Історія морських і сухопутних подорожей давала також кілька повчальних прикладів, що те що, що виникнення цинги то, можливо відвернуть, а цинготные хворі можуть вилікуватися, якщо в їжу вводити відоме кількість лимонного соку чи відвару хвої. Практичний досвід ясно символізував те, що цинга та інших хвороби зв’язані з дефектами харчування, що й сама багата їжа як така ще не завжди гарантує аналогічних захворювань, і що з попередження й лікування захворювань необхідно вводити у організм якісь додаткові речовини, які є ні в будь-якої пище.

Основоположником вчення про вітамінах, є російська учений Микола Іванович Лунін, який ще 1880 року провів дуже показові досліди, вивчаючи харчові потреби тваринного організму. Піддослідних тварин (мишей) Лунін розділив на дві групи. У одній їх мишей годували звичайним молоком, на другийисскуственным, т. е. виготовленим з очищених речовин, входять до складу молока. У результаті в другий групі миші загинули, а першої залишалися цілком здоровими. З цього Лунін уклав, що: «…якщо неможливо забезпечити життя білками, жирами, цукром, солями і водою, те з цього треба, що у молоці крім козячого жиру, молочного цукру й солей, утримуватися ще й інші речовини, незамінні для питания.».

Лише 1905;1912 роках там було проведено аналогічні досліди, котрі цілком підтвердили висновок Лунина.

Доказ існування вітамінів завершилося роботою польського ученого Казимира Функа.

У 1911 року він виділив це хімічна речовина в кристалічному вигляді (що виявилося, як з’ясувалося, сумішшю витаминов);оно була досить стійким стосовно кислотам і витримувало, наприклад, кип’ятіння з 20%- ным розчином сірчаної кислоти. У лужних розчинах активне початок, навпаки, нас дуже швидко руйнувалося. За своїми хімічним властивостями це речовина належало до органічним сполукам містила аминогруппу. Функ дійшов висновку, що бери-бери є лише одній з хвороб, що викликаються відсутністю якихось особливих речовин, у пище.

Попри те що, що це особливі речовини присутні в їжі, як підкреслив ще Н.І. Лунін, у «малих кількостях, є життєво необхідними. Оскільки перше речовина цієї групи життєво важливих сполук містив аминогруппу і мало деякі властивості амінів, Функ (1912) запропонував назвати все це клас речовин вітамінами (латів. vita — життя, vitamin — амін життя). Згодом, проте, виявилося, що багато речовини цього не містять аминогруппы. Проте термін «вітаміни «так міцно почали вживати, що змінювати її не мало вже смысла.

Нині вітаміни можна охарактеризувати як низькомолекулярні органічні сполуки, які, будучи необхідної складовою їжі, є у нею надзвичайно малих кількостях посравнению з основними її компонентами.

Витамины-необходимый елемент їжі в людини й низки живих організмів оскільки де вони ситезируются чи окремі синтезуються у недостатньому кількості даним організмом. Витамины-это речовини, що забезпечує нормальний перебіг біохімічних і фізіологічних процесів в организме.

Першоджерелом всіх вітамінів є рослин та особливо зелений лист, де приемущественно утворюються вітаміни, і навіть провитамины, тобто. речовини, у тому числі вітаміни можуть утворюватися в організмі тваринного. Людина отримує вітаміни чи з рослин, чи опосередковано — через тварини продукти, у яких вітаміни були накопичені з рослинної їжі в тривалість життя тваринного. Останнім часом дедалі більше з’ясовується важлива роль мікроорганізмів, синтезують деякі вітаміни і що постачають ними тварин. Так, дорослі жуйні тварини не потребують вітамінах групи У оскільки цими вітамінами їх у достатньому мері постачає мікрофлора травлення.

3. Класифікація витаминов.

Вітаміни ділять на великі групи: вітаміни розчинні в жирах, і вітаміни, розчинні у питній воді. Кожна з цих груп містить велике кількість різних вітамінів, які зазвичай позначають літерами «латинського алфавіту. Слід звернути увагу, що порядок цих літер не відповідає їхньому звичайному розташуванню в алфавіті і цілком відповідає історичної послідовності відкриття витаминов.

У наведеній класифікації вітамінів в дужках вказані найбільш характерні біологічні властивості даного вітаміну — його спроможність запобігати розвитку тієї чи іншої захворювання. Зазвичай назві захворювання передує приставка «анти», яка вказує те що, що це вітамін попереджає чи усуває це заболевание.

1.ВИТАМИНЫ, РАСВОРИМЫЕ У ЖИРАХ.

Вітамін A (антиксерофталический).

Вітамін D (антирахитический).

Вітамін E (вітамін размножения).

Вітамін K (антигеморрагический).

2.ВИТАМИНЫ, РАСВОРИМЫЕ У ВОДЕ.

Вітамін В1 (антиневритный).

Вітамін В2 (рибофлавин).

Вітамін PP (антипеллагрический).

Вітамін В6 (антидермитный).

Пантотен (антидерматитный фактор).

Биотит (вітамін М, чинник економічного зростання для грибків, дріжджів і бактерій, антисеборейный).

Инозит. Парааминобензойная кислота.

(чинник економічного зростання бактерій і чинник пигментации).

Фолієва кислота (антианемический вітамін, вітамін зростання для курчат і бактерий).

Вітамін В12 (антианемический витамин).

Вітамін В15 (пангамовая кислота).

Вітамін З (антискорбутный).

Вітамін Р (вітамін проницаемости).

Багато відносять також до вітамінів холін і непредельные жирні кислоти з цими двома та очі великою числом подвійних зв’язків. Усі перелічені вище розчинні у питній воді - вітаміни, крім інозиту і вітамінів З повагою та Р, містять азот у своїй молекулі, та його часто об'єднують до одного комплекс вітамінів групи В.

а.) Вітаміни розчинні в воде:

Витамин У 2 (рибофлавин).

З’ясовуванню структури вітаміну В2 допомогло спостереження те, що все активно діючі до зростання препарати мали жёлтой забарвленням і желто-зелённой флоуресценцией. З’ясувалося, що інтенсивністю зазначеної забарвлення і стимулирущим препарату до зростання в певних умовах є параллелизм.

Речовина желто-зеленной флоуресценции, розчинне у питній воді, виявилося надто розповсюджених у природі; вона до групі природних пігментів, відомих під назвою флавинов. До них належить, наприклад, флавін молока (лактофлавин).Лактофлавин вдалося виділити в хімічно чистому вигляді й довести його тотожність з вітаміном В2.

Вітамін В2-желтое кристалическое речовина, добре розчинне у питній воді, разрушающееся при опроміненні ультрафіолетовими променями із заснуванням біологічно неактивних сполук (люмифлавин в лужної середовищі і люмихром в нейтральній чи кислой).

У організмі використовується для побудови активної групи численних флавиновых ферментів, що у вуглеводневій і білковому обмене.

Вітамін В2 набув значного поширення переважають у всіх тварин і звинувачують рослинних тканинах. Він зустрічається або у вільному стані (наприклад, в молоці, сітківці), або, здебільшого, як сполуки, що з білком. Особливо багаті джерелом вітаміну В2 є дріжджі, печінку, нирки, серцева м’яз ссавців, і навіть рибні продукти. Досить високим змістом рибофлавіну відрізняються багато рослинні харчові продукты.

Щоденна потребу людини в вітаміні В2, очевидно, дорівнює 2−4 мг рибофлавіну. Недолік вітаміну В2 призводить до поразок шкіри (дерматити), запаленню мови, губ, розширенню кровоносних судин роговий оболонки, світлобоязні, затемнення зору др.

Вітамін В2 зустрічається переважають у всіх рослинних і тварин тканинах, хоча у різних кількостях. Це стала вельми поширеною вітаміну В2 відповідає участі рибофлавіну у багатьох біологічні процеси. Справді, вважатимуться твердо встановленим, що є група ферментів, є необхідними ланками у подальшому ланцюгу каталізаторів боилогического окислення, які мають у своєму складі своєї простетической групи рибофлавін. Цю групу ферментів зазвичай називають флавиновыми ферментами. До них належать, наприклад, жовтий фермент, диафораза і цитохромредуктаза. Сюди ставляться оксидазы амінокислот, які проводять окислительное дезаменирование амінокислот в тварин тканинах. Вітамін В2входит у складі зазначених коферментів як фосфорного ефіру. Оскільки зазначені флавиновые ферметны перебувають у всіх тканинах, то брак вітаміні В2 спричиняє падіння інтенсивності тканинного подиху і обміну речовин, у цілому, отже, і до уповільнення зростання молодих животных.

Останнім часом було встановлено, що простетических груп низки ферментів, крім флавоновой групи, входять атоми металів (Cu, Fe, Mo).

ВІТАМІН РР (антипеллагрический вітамін, никотинамид).

За відсутності вітаміну РР (від англійського pellagra preventing) в їжі в людини виникає захворювання, отримав назву пелагри .

ХІМІЧНА ПРИРОДА ВІТАМІНУ РР.

Анипеллегрическим вітаміном є нікотинова кислота чи її амід. Нікотинова кислота був відомий хімікам і з 1867 року, але 70 років було встановлено, що відносно просте та добре вивчене речовина ж виконує функцію найважливішого витамина.

Нікотинова кислота є біле кристалічний речовина добре розчинне у воді й спирті. При кип’ятінні і автоклавуванні біологічна активність нікотинової кислоти не изменяется.

| ±СООН | ±COONH.

| | | |.

N N.

Нікотинова кислота Амід нікотинової кислоты.

Активністю антипеллагрического вітаміну має як саме нікотинова кислота, і амід нікотинової кислоты.

Очевидно, в організмі вільна нікотинова кислота швидко перетворюється на амидникотиновой кислоти, який є істинним антипеллагрическим витамином.

При запровадження нікотинової кислоти людей і тваринам, страждає пелагрою, бачимо всі ознаки захворювання исчезают.

Антипеллагричекий вітамін доволі распространён у природі, завдяки чому пелагра нормального харчуванні зустрічається рідко. Багато вітаміну РР перебуває у рисових отрубях, де вміст його доходить майже 100 мг%. У дріжджах, і пшеничних отрубях, у печінці рогатого худоби і свиней також досить значну кількість цього витаина.

Рослини і пояснюються деякі мікроби, і навіть, очевидно, і пояснюються деякі тварини (пацюки), здатні синтезувати антипеллагрический вітамін і тому можуть розвиватися нормально і надходження ззовні. У цей час з’ясовано, що вітамін РР може синтезуватися в організмі з триптофану; недолік триптофану в харчуванні чи порушення його нормального обміну грає тому значної ролі у виникненні пеллагры.—еловек, повидимому не має достатньої здатність до синтезу антипеллагрического вітаміну, і доставка нікотинової кислоти чи її аміду з їжею необхідна, особливо в дієті, не що містить соответствущего кількості триптофану і пірідоксину, наприклад, при різкому переважання в харчовому раціоні кукурудзи (маїсу). Добова цього вітаміні для таких людей обчислюється у 15−25 мг для дорослих і 15 мг для детей.

Нікотинова кислота, точніше її амід, грає винятково важливу роль в обміні речовин. Варто сказати, що низки коферментных груп, катализирущих тканинне подих, входить амід нікотинової кислоты.

Відсутність нікотинової кислоти в їжі призводить до порушення синтезу ферментів, катализирущих окислювально-відновні реакції, і проводить спричиняє порушення механізму окислення тих чи інших субстратів тканинного дыхания.

Надлишок нікотинової кислоти виводиться з організму з сечею як переважно N1-метилникотинамида і лише частково деяких інших її производных.

| +—COONH.

| |.

N.

|.

CH.

N1-метилникотинамида.

ВІТАМІН С (АСКОРБИНОВАЯ КИСЛОТА).

До найвідоміших з давніх часів захворювань, виникаючих грунті деффектов в харчуванні, належить цинга, чи скорбут. У середині століття Європі цинга було одним із страшних хвороб, який приймав іноді характер повального мору. Найбільше жертв цинга забирала в могилу в зимове і весняне сезон, коли країн Європи було позбавлено можливості здобувати достатньої кількості свіжі овочі й фрукты.

Остаточно запитання про причини виникнення та способів лікування цинги було вирішено эксперементально лише 1907;1912 рр. в дослідах на морських свинках. Виявилося, що морські свинки, подібно людям, піддаються захворювання цингою, яка розвивається грунті недоліків у питании.

Стало очевидним, що цинга виникає за відсутності в їжі особливого чинника. Цей чинник, предохраняющий від цинги, получил назва вітаміну З, антицинготного, чи антискорбутного, вітаміну. Склад С6Н8О6; має окислительно-восстановительными властивостями. Багато рослинах бере участь у дихальному прцессе як проміжний переносник водню; в тварин тканинах наявність цієї функції у вітаміну встановлено. Має ставлення до освіті міжклітинного склеивающего речовини — колагену. Вітамін розчинний у воді й спиртах. Дуже чутливий до окислювання, особливо в підвищеної певній температурі й наявності слідів важких металів (особливо міді). При звичайній варінні овочів руйнується приблизно одна третину вітаміну З; при зберіганні готових овочевих страв втрати збільшуються. Зберігається при квашении продуктів (капуста). Тварини продукти містять обмаль вітаміну З. У сухих насінні не міститься, але з’являється, щойно насіння починають проростати. Майже єдиному джерелом вітаміну є свіжі чи консервовані належним чином плоди, овочі й ягоди. Більше всього вітаміну в плодах шипшини, незрілого волоського горіха й «чорною смородини, що використовуються промислового виготовлення контентратов. У весняне час концентрати і синтетичні препарати мають особливо великого значення, т.к. в лежаних плодах і овочах зміст вітаміну З снижается.

Важливо, більшість тварин, крім морських свинок і мавп, вже не потребує отриманні вітаміну З ззовні, оскільки аскорбінова кислота синтезується в них у печінки з цукрів. Людина не може до синтезу вітаміну З повагою та має отримувати його з пищей.

Потреба дорослої людини у вітаміні З відповідає 50 -100мг аскорбінової кислоти в день. В людини немає скільки нибудь значних резервів вітаміну З, тож треба систематичне, щоденне надходження цього вітаміну з пищей.

Основними джерелами вітаміну З є рослини. Як багато аскорбінової кислоти в перці, хроні, ягодах горобини, чорної смородини, суниці, полуниці, в апельсини, лимонах, мандаринах, капусту (як свіжої, і квашеної), в шпинаті. Картопля хоч і містить значно менше вітаміну С, чем перелічені вище продукти, але, приймаючи у увагу значення їх у нашому харчуванні, його треба визнати поруч із капустою, є основним джерелом постачання вітаміном С.

Тут можна нагадати, що епідемії цинги, що лютували в середньовічній Європі у зимові і весняні місяці року, зникли після запровадження сільському господарстві країн Європи культури картофеля.

Слід звернути увагу до найважливіші джерела вітаміну З непищевого характеру — шипшина, хвою (сосни, їли і модрини) і листя чорної смородини. Водні витяжки їх є майже завжди доступний засіб попередження і лікування цинги.

РОЛЬ У ОБМІНІ ВЕЩЕСТВ.

Очевидно, фізіологічне значення вітаміну З як найтісніше пов’язане його окислительно-восстановительными властивостями. Можливо, що цим варто оъяснить та в вуглеводневій обміні при скорбуте, які у поступове зникнення глікогену з печінці та спочатку підвищеному, та був зниженому змісті цукру на крові. Очевидно, в результаті розлади вуглеводного обміну у ході експериментального скорбуте спостерігається посилення процесу розпаду м’язового білка й поява креатину в сечі (А.В.Палладин). Важливе значення має вітамін З для освіти коллагенов і функції сполучної тканини. Вітамін З ж виконує функцію в гидроксилировании і окислення гормонів кори надниркових залоз. Порушення в перетвореннях тирозина, бачимо при цинзі, також на важливу роль вітаміну З в окисних процесах. У мочечеловека можна знайти аскорбінова, дегидроаскорбиновая, дикетогулоновая і щавлева кислоти, причому дві последнии є продуктами необоротного перетворення вітаміну З в організмі .

б.) Вітаміни розчинні в жирах.

Особливі труднощі представляє вивчення про жиророзчинних вітамінів. Каталітичний спосіб дії безсумнівний і їх, однак самі реакції носять інший характер. Жиророзчинні вітаміни, передусім є учасниками конструктивних, анаболитических процесів, що з побудовою структур організму, наприклад, освіту кісток (вітамін D), розвиток покривних тканин (вітамін, А), нормальним розвитком ембріона (вітамін Є) і др.

Вітамін D (противорахитический). При отсудствии цього вітаміну порушується відкладення солей кальцію, а следоватильно костеобразование, і розвивається захворювання — рахіт. Вітамін D — высокомолекулярное з'єднання спиртового характера.

Є дві основні вітаміну — D2 і D 3; D2 (С28Н44О) утворюється з провітаміну эргостерона, поширеного в рослинах. D3 — (С27Н44О) — з провітаміну тварин тканин — 7 дегидрохолестерина. Вітаміни D2 і D3 однаково добре використовуються людиною і ссавцями; птахи засвоюють вітамін D 2 в 30−60 разів гірше, ніж D3. Перехід провитаминов в вітаміни відбувається у шкірі людини і тварин під впливом ультрафіолетових променів — при яскравому сонячному висвітленні або за опроміненні кварцової лампою. Що Виникла в шкірі вітамін розноситься потім всьому тілу. Властивістю провитаминов перетворюватися на вітаміни під впливом променистої енергії широко користуються при промисловому виготовленні препаратів вітамінів. Обидва вітаміну повільно окислюються надворі, швидко на світу; при нагоевании до 130−160 грн. Вони инактивируются навіть у отсудствии кисню. З природних продуктів значні кількості вітамінів (у вигляді D3) утримує лише риб’ячий жир; невеликі кількості вітамінів перебувають у яєчному жовтку і літньому вершкове масло; інші тварини продукти бідні вітаміном; в рослинних продуктах готового вітаміну, зазвичай, час від. При промисловому виробництві вітамін D2 отримують шляхом опромінення эргостерина, извлекаемого з дріжджів чи міцелію грибів пенициллиума. D3 — головним чином заради потреб птахівництвавиготовляють з морский мідій. Через обмеженого поширення вітаміну D й недостатності інсоляції в осінньо-зимовий сезон необхідно широко застосовувати вето час промислові препарати вітаміну, особливо детей.

Вітамін Є (токоферол, чи противостирильный вітамін) охороняє самок від розсмоктування що розвивається зародка, а самців — від порушення сперматогенезу і дегенерації сім'яників. Коли вітаміну виникає також різка м’язова дистрофія. Всі ці явища спостерігалися, проте, на лабораторних тварин — при годівлі высокоочищенными продуктами. По хімічним складом вітамін Є - високомолекулярний спирт — С29 Н50 О2. Стійкий стосовно певній температурі й кислотам, але порівняно чутливий до висвітлення і щелочам. У рослинних тканинах є у вільної форми і в ефірних з'єднаннях. Широко поширений у рослинних продуктах, особливо у зародышах насіння ріпаку та рослинних мастила. Вітамін Є має антиокислительными властивостями й у значною мірою може предохранять від руйнації вітамін А; тому вітамін, А краще засвоюється і від чи діє у присутності вітаміну Е.

IV. Гормоны.

1.Общая характеристика.

Гормониспецифічні речовини, що виробляються в організмі й регулюють її і функцианирование. У переведенні із грецької - гормониозначають рухаю, збуджую. Гормони утворюються спеціальними органами — залозами внутрішньої секреції (чи ендокринними залозами) .Ці органи названі так оскільки продукти його роботи не виділяються на зовнішній середу (як, наприклад, у потових чи травних залоз), а «підхоплюються «струмом крові й розносяться з усього організму. «Справжні» гормони (на відміну від місцевих регуляторних речовин) виділяються до крові і діють на всі органи, зокрема значно віддалені від місця освіти гормона.

Біологічно активні речовини, які утворюються за іншими, відмінних залоз внутрішньої секреції, органах і тканинах, прийнято називати «парагормонами», «гистогормонами», «біогенними стимуляторами». На участь этях речовин, у регуляції функцій організму вперше зазначив російський фізіолог В. Я. Данилевський (в 1899 г. На 7- м з'їзді суспільства російських лікарів у пам’ять Н.И.Пирогова). Термін «гормони» був уперше застосований У. Бейлиссом і Еге. Старлингом в 1902 г. Стосовно специфічного продукту секреції слизової оболонки верхню частину кишечника — т.зв. секретину, стимулируюшему відділення соку підшлункової залози. Проте секретин слід зарахувати до гистогормонам.

Біологічно активні продукти обміну речовин утворюються й у рослинах, але відносити ці речовини до «гормонів» не правильно.

Безхребетні тварини немає яка склалася ендокринної системи (тобто. функціонально взаимлсвязанных залоз внутрішньої секреції). То в комахоїдних виявлено лише окремі залізисті освіти, у яких очевидно, й відбувається вироблення гормональних речовин (напр. викликають линяє, окукливание тощо.) У кільчастих хробаків є тільки зачаток адреналовой системи у вигляді хромафинных клітин, а й у перехідних форм від безпозвоночных до дзвінковими — асцидій (оболочников) — є гомологи гіпофізу і щитовидної залози. Ендокринна система зі специфічними фізіологічними функціями сягає повного розвитку тільки в хребетних тварин і звинувачують человека.

У вищих хребетних тварин і людини ендокринна система починає функционироватьна досить на ранніх етапах зародышевого розвитку. У людини напр., гормон щитовидної і підшлункової залоз, окремі гормони гіпофізу виявлено вже в 3−4-му місяці в эмбриона.

Спочатку терміном «гормон» позначали хімічні речовини, які секретируются залозами внутрішньої секреції в лімфатичні чи кровоносні судини, циркулюють у крові та надають дію різні органи влади та тканини, що перебувають у значній відстані місця їх освіти. Виявилося, проте, що з цих речовин (наприклад, норадреналін), циркулюючи у крові як гормони, виконують функцію нейропередатчика (нейротрансмиттера), тоді як інші (соматостатин) є і гормонами, і нейропередатчиками. З іншого боку, окремі хімічні речовини секретируются ендокринними залозами чи клітинами як прогормонов і лише з периферії перетворюються на біологічні активні гормони (тестостерон, тироксин, ангиотензиноген і др.).

Гормони, у сенсі слова, є біологічно активними речовинами і носіями специфічної інформації, з допомогою якої здійснюється зв’язок між різними клітинами і тканинами, що необхідно для регуляції численних функцій організму. Інформація, у гормонах, сягає свого адресата наявністю рецепторів, які переводять їх у пострецепторное дію (вплив), що супроводжується певним біологічним эффектом.

2.Варианты дії гормонов.

Нині розрізняють такі варіанти дії гормонов:

1) гормональне, чи гемокринное, тобто. дію значній відстані віддаленні місця образования;

2) изокринное, чи місцеве, коли сама хімічна речовина, синтезоване лише у клітині, надає дію на клітину, що у тісному контакту з першої, і звільнення цієї речовини ввозяться межтканевую рідина й кровь;

3) нейрокринное, чи нейроэндокринное (синаптическое і несинаптическое), дію, коли гормон, вивільняючись з нервових закінчень, виконує функцію нейротрансмиттера чи нейромодулятора, тобто. речовини, змінює (зазвичай посилюючого) дію нейротрансмиттера;

4) паракринное — різновид изокринного дії, та заодно гормон, утворюючись під час одній клітці, вступає у межклеточную рідина й впливає ряд клітин, розміщених у безпосередньої близости;

5) юкстакринное — різновид паракринного дії, коли гормон не потрапляє у межклеточную рідина, а сигнал передається через плазматическую мембрану розміщеної неподалік інший клетки;

6) аутокринное дію, коли вивільнюваний з клітки гормон впливає ту клітину, змінюючи його функціональну активность;

7) солинокринное дію, коли гормон з однієї клітини вступає у просвіток протока і становить в такий спосіб інший клітини, надаючи її у специфічне вплив (наприклад, деякі шлунково-кишкові гормоны).

Синтез білкових гормонів, як та інших білків, перебуває під генетичним контролем, також типові клітини ссавців экспрессируют гени, які кодують від 5000 до 10 000 різних білків, і деякі высокодифференцированные клітини — до 50 000 білків. Будь-який синтез білка починається з транспозиції сегментів ДНК, потім транскрипції, посттранскрипционного процесингу, трансляції, посттрансляционного процесингу і модифікації. Багато полипептидные гормони синтезуються в формі великих предшественников-прогормонов (проинсулин, проглюкагон, проопиомеланокортин та інших.). Конверсія прогормонов в гормони здійснюється в апараті Гольджи.

3.Классификация гормонів з хімічного природе.

По хімічної природі гормони діляться на білкові, стероидные (чи липидные) і похідні аминокислот.

Білкові гормони поділяють на пептидные: АКТГ, соматотропний (СТГ), меланоцитостимулирующий (МСГ), пролактин, паратгормон, кальцитонин, інсулін, глюкагон, і протеидные — глюкопротеиды: тиротропный (ТТГ), фолликулостимулирующий (ФСГ), лютеинизирующий (ЛГ), тироглобулин. Гипофизотропные гормони і гормони шлунково-кишкового тракту належать до олигопептидам, чи малим пептидам.

До стероидным (липидным) гормонів ставляться кортикостерон, кортизол, альдостерон, прогестерон, эстрадиол, естріол, тестостерон, які секретируются корою надпочечника і статевими залозами. До цій групі можна вважати і стеролы вітаміну D — кальцитриолол. Похідні арахидоновой кислоти є, як зазначалося, простагландинами і сягають до групі эйкозаноидов.

Адреналін і норадреналін, синтезовані в мізковому шарі надпочечника і інших хромаффинных клітинах, і навіть тироидные гормони є похідними амінокислоти тирозина. Білкові гормони гидрофильны і може переноситися кров’ю як і вільному, і у частково що з білками крові стані. Стероидные і тироидные гормони липофильны (гидрофобны), відрізняються невеличкий розчинність, основне їх кількість циркулює в крові в що з білками состоянии.

Гормони здійснюють своє біологічне дію, комплексируясь з рецепторами — інформаційними молекулами, трансформирующими гормональний сигнал в гормональне дію. Більшість гормонів взаємодіють із рецепторами, розташованими на плазматичних мембранах клітин, інші гормони — з рецепторами, локализованными внутриклеточно, тобто. з цитоплазматическими і ядерними эффектом.

4.Свойства гормонов.

Особливо цікава здатність організму зберігати гормони в иноктивированном (недеятельном) состоянии.

Гормони, будучи специфічними продуктами залоз внутрішньої секреції, не залишаються стабільними, а змінюються структурно і функціонально у процесі обміну речовин. Продукти перетворення гормонів, може бути новими биокаталитическими властивостями і певну роль процесі жизнидеятельности: напр., продукти окислення адреналіну — дегидроадреналин, адренохром, як і показав А. М. Утевський, є своєрідними каталізаторами внутрішнього обмена.

Робота гормонів здійснюється під медичним наглядом й у найтіснішого залежності з нервової системою. Роль нервової системи у процесах гормонообразования уперше було доведено на початку 20 В. російським ученим Н. А. Миславским, вивчав нервову регуляцію діяльності залоз внутрішньої секреції. Їм відкрили нерв, посилюючий секрецію гормону щитовидної залози; його учневі М. Н. Чебоксарову належить (1910 р.) аналогічне відкриття відношенні гормону надпочечника. І.Павлов та її учні показали величезне що регулює значення кори великих півкуль головного мозку в гормонообразовании.

Специфічність фізіологічної дії гормонів є відносної і стану організму в цілому. Важливе значення має зміна складу середовища, де діє гормон, зокрема, збільшення чи зменшення концентрації водневих іонів, сульфгидрильных груп, солей калію і кальцію, зміст амінокислот та інші продуктів обміну речовин, які впливають реактивність нервових закінчень і взаємовідносини гормонів з ферментними системами. Так, дію гормону кори надпочечника на нирки й серцево-судинну систему значною мірою визначається змістом хлористого натрію у крові. Співвідношення між кількістю активної наукової та неактивною форми адреналіну визначається змістом аскорбінової кислоти в тканях.

Доведено, що гормони перебувають у тісній залежність від умов довкілля, вплив якої опосередковується рецепторами нервової системи. Роздратування больових, температурних, зорових та інших. рецепторів надає впливом геть виділення гормону гіпофізу, щитовидної залози, надпочечника і ін. залоз. Складові частини їжі можуть бути, з одного боку джерелом структурного матеріалу для побудови гормонів (йод, амінокислоти, стерины), і з дугою боку — шляхом зміни внутрішнього середовища і впливом геть интерорецепторы, впливати на функцію залоз, їхнім виокремленням гормони. Так, встановлено, що вуглеводи, переважно впливають виділення інсуліну; білки — на освіти гормону гіпофізу, статевих гормонів, гормону кори надпочечника, гормону щитовидної залози; вітамін З — на функцію щитовидної залози і надпочечника тощо. Деякі хімічні речовини, запроваджувані в організм, можуть специфічно порушувати гормонообразование.

5.Использование витаминов.

У медичному практиці гормональні препарати використовують із лікування захворювань залоз внутрішньої секреції, у яких функція останніх знижена. Приміром, інсулін застосовують на лікування цукрової хвороби (диабет).

Крім лікування хвороб залоз внутрішньої секреції гормони і гормональні препарати застосовуються ще й за інших хворобах: інсулін — при патологічному виснаженні, захворюваннях печінки, шизофренії; тиреоидин — при деяких формах ожиріння; чоловічої статевої гормон (тестостерон) — при раку молочної залози в жінок, жіночий статевої гормон (чи синэстрол і стильбестрол) — при гіпертрофії і раку передміхурової залози в чоловіків і др.

Гормони знаходять застосування й у зоотехнике — підвищення продуктивності сельско-хозяйственных тварин. Так, гормон щитовидної залози чи який заміняє його препарат иодированного білка (казеїну), по деякими даними, сприяє підвищенню удійності коров.

Поєднання гормону з білковими комплексами, що містять солі цинку і інших металів, подовжують дію гормонів. Такі гормональні препарати (з «подовженим») дією знаходять дедалі більше використання у практике.

V.

Заключение

.

Біологічно активні речовини: ферменти, вітаміни і гормони — жизненноважные і неоходимые компоненти організму людини. Знаходячись у малих кількостях, вони оьеспечивают полноценнцую роботу органів прокуратури та систем. Жоден процес у організмі не обходиться й без участі тих чи інших ферментів. Ці білкові каталізатори спроможні толлко здійснювати самі дивовижні перевтілення речовин, а й делаит це виключно швидко і легко, при звичайних температурах і давлении.

У отлиыии від каталізаторів неорганічної природи ферменти мають високої специфічністю дії. Кожен даний фермент каталізує лише певну хімічну реакцію, тобто. діє цілком певне речовина чи цілком певний тип хімічного зв’язку, забезпечуючи сувору узгодженість роботи апарату живої клетки.

Ця висока специфічність дії ферменту криється у архітектурі молекули його. Останніми роками досягнуто помітні успіхи у вивченні просторового будівлі значної частини ферментів. Наприклад, використовуючи метод ренгеноструктурного аналізу, вдалося визначити будову та створити модель молекули — лизоцима. Лизоцим — це фетмент, що міститься у сльозах, слизу з порожнини носа тощо. буд. Він спосоден розщеплювати молекулу складного полисахарида, що до складу оболонки деяких бактерий.

Аналізуючи модель молекули лизоцима, дослідники дійшли выволу про існуванні явною зв’язок між формою і функцією цього ферменту. Полипептидная ланцюг лизоцима згорнута дуже складним способом і утворить компактну, майже глобулярную молекулу. Однією з примітних лслбенностей будівлі цього ферменту служить наявність «кишені», розташованого приблизно посередині молекули. Субстрат (полісахарид) вкладається (вбудовується) у цей «кишеню», у якому, як вважають, розташований активний центр ферменту. У процесі освіти ферментсубстратного комплексу «кишеню» кілька звужується. Через війну субстрат набуває велику, ніж зазвичай, реакційну здатність. Можна припускати, що особливі групи ферментів опиняються у безпосередньої близькості до определеннйм ділянкам молекули субстрату, викликаючи зміни у розподілі електронів, що, своєю чергою, призводить до ослаблення і розриву связи.

Останніми роками вдалося домогтися істотних успіхів верб вирішенні питання про регуляції активності ферментів. Як зазначалося, существуеют дві можливості її участі регуляції: зміна активності «готових» молекул ферменту й регулювання на генетичному рівні, яке реалізується у зміні швидкості біосинтезу ферментного білка. Є також готівкову (наявну) і потенційну (регульовану) активність ферментів. Готівкова — характеризується активністю ферменту в вихідному стані тканини, потенційну — можливим зміною активності ферменту у різних життєвих ситуаціях, коли до системи пред’являються підвищені требования.

У цьому небезинтересно відзначити, що старості насамперед знижується потенційна (регульована) активність ферментів. При старінні вже у умовах може бути мобілізовано пристосувальні можливості багатьох ферментних систем, діапазон подальшого пристосування систем різко звужується, тобто. мервичные механізми старіння, очевидно, в значною мірою пов’язані зі зміною (ослабленням) потенційної активності ферментов.

Не виключено, подальше бурхливий розвиток энзимологии вже у майбутньому принесе найнесподіваніші можливості контролю за процесом старіння, подовжить період високої творчу активність человека.

Показати весь текст
Заповнити форму поточною роботою